Este documento describe las características estructurales y clasificación de los aminoácidos. Los aminoácidos son las unidades fundamentales que componen las proteínas y contienen un grupo amino y un grupo carboxilo unidos a un carbono central. Se clasifican según sean esenciales, no esenciales o condicionales, según sus propiedades ácidas, básicas o neutras, y según la presencia o ausencia de carga en su cadena lateral.

1. UNIVERSIDAD PRIVADA SAN JUAN
BAUTISTA
AMINOÁCIDOS
ING. HILDA COILA DE LA CRUZ
ESCUELA PROFESIONAL DE CIENCIAS DE LA SALUD
MEDICINA HUMANA – FILIAL CHINCHA
CURSO: BIOQUÍMICA Y NUTRICIÓN

2. CONCEPTO
El aminoácido es la unidad fundamental que compone a las
proteínas.
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-
NH2) y un grupo carboxilo (-COOH ) unidos a un carbono central.
Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos
que forman parte de las proteínas.
Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación
que libera agua formando un enlace peptídico; estos dos
“residuos” de aminoácido forman un dipéptido.
Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así,
sucesivamente, para formar un polipéptido.

3. CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES DE LOS AMINOÁCIDOS
La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa
unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y
la cadena lateral (azul):
“R” representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los
denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de
distancia del grupo carboxilo (–COOH).
Ambos grupos funcionales son susceptibles a los cambios de pH, por eso ningún aminoácido se
encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

4. Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga
positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa).
Sin embargo, existe un pH específico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa
son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro.
En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.
CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES DE LOS AMINOÁCIDOS

5. A pH fisiológico (pH ≈ 7,4) el grupo amino se protona y el grupo carboxilo se desprotona
dando lugar a las especies químicas (NH3
+) y (COO–) respectivamente.

6. CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES DE LOS AMINOÁCIDOS
Se usan dos convenciones para identificar a los carbonos dentro de un aminoácido. Los carbonos
adicionales de un grupo R se designan comúnmente β (beta), γ (gamma), δ (delta), ε (epsilon),
empezando a partir del carbono α (alfa). Para la mayoría de las demás moléculas orgánicas, los
átomos de carbono se numeran simplemente a partir de un extremo, dando la máxima prioridad
a los carbonos con sustituciones que contengan átomos de mayor número atómico.
Siguiendo esta última convención, el grupo carboxilo de un aminoácido sería el C-1 y el carbono alfa
sería el C-2.

7. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Proteinogénicos.- que se consideran importantes y esenciales para el correcto funcionamiento del
organismo y que se dividen de la siguiente forma:
 Esenciales : Son aquellos que no produce el cuerpo y por lo tanto han de adquirirse a través de
alimentos: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
 No esenciales : Son los aminoácidos que sí produce el cuerpo: alanina, asparagina, ácido aspártico y
ácido glutámico.
 Condicionales : Son necesarios para paliar ciertas enfermedades o el estrés: arginina, glutamina,
tirosina, glicina, ornitina, prolina y cerina.
Dependiendo del número de grupos ácidos o básicos en la molécula:
 Acídicos
 Básicos y
 Neutros (hidrófilos e hidrófobos).
Según su estructura:
 Alifáticos
 Aromáticos y
 Azufrados.

8. Según las propiedades fisico-químicas de su cadena lateral
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
1. Apolares, son aquel grupo de aminoácidos que su cadena lateral no tiene carga.
1. Alifáticos, en este caso su cadena lateral carece de enlaces dobles conjugados.
1. Glicina (R=H) No tiene isomería óptica ya que tiene dos enlaces del Cα con Hidrógeno. Es uno de los
aminoácidos que más flexibilidad proporciona a las proteinas, ya que al tener una cadena lateral
pequeña, no obstaculiza el movimiento de los aminoácidos que lo flanquean.
2. Alanina (R=CH3) Es un aminoácido apolar y no puede participar en ningún mecanismo catalítico por lo
que tiene una función meramente estructural.
3. Valina (R=CH2-(CH3)2) También su función es estructural.
4. Leucina (R=CH2-CH-(CH3)2)
5. Isoleucina (R=CH3H-CH2-CH3) Es un isómero de la leucina con una cadena lateral igual pero los
átomos se distribuyen de otra forma. Pero presenta un segundo carbono asimétrico, siempre en
configuración S.
6. Metionina (R=CH2-CH2-S-CH3) Es un tioéter que incluye un átomo de azufre en la cadena lateral.
Aunque es apolar, el átomo de azufre aparece ocasionalmente implicado en reacciones bioquímicas en
algunas enzimas, ya que tiene un electro que puede actuar como agente nucleofílico.

10. Según las propiedades fisico-químicas de su cadena lateral
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
2. Aromáticos, y en este, su cadena lateral tiene enlaces conjugados. Son responsables de la absorbancia a
280nm, típica de las proteínas. Se encuentran en hibridación sp2. Las nubes π de los anillos aromáticos
pueden actuar como aceptores de puentes de hidrógeno o formar interacciones con grupos cargados
positivamente.
1. Fenilalanina (R=CH2-Benceno)
2. Tirosina (R=CH2-Benceno-OH)
3. Triptófano (R=C(CH-NH)-Benceno

11. Según las propiedades fisico-químicas de su cadena lateral
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
2. Polares, son aquellos que su cadena lateral tiene carga.
1. Sin carga. Son aminoácidos que carecen de carga, en principio, pero tienen posibilidades de tener
asimetría en la distribución de las cargas, por la presencia de un átomo de O ó N.
1. Serina (R=CH2OH). Es un alcohol y forma parte esencial del centro catalítico de muchas enzimas.
2. Treonina (R=CH(OH)-CH3). También es un alcohol. Presenta un segundo centrol quiral, en el
carbono β al igual que la isoleucina.
3. Cisteina (R=CH2-SH). Es un tiol y su función es similar a la serina, aunque éste pierde el -H del -SH
con mayor facilidad que la serina. También tiene una función estructural importante ya que puede
formar puentes disulfuro (-S-S-) con otras regiones de la proteína o con otras subunidades.
Normalmente las proteínas que presentan estos puentes disulfuro son extracelulares.
4. Prolina (R*=CH2-CH2-CH2-NH2-). En este caso la cadena lateral termina uniéndose por su
extremo con el grupo amino del carbono alfa. Lo cual le otorga rigidez además de no poder doner
hidrógenos cuando está en un enlace con otro aminoácido.
5. Asparagina (R=CH2-C(NH2)=O). Es la amida del ácido aspártico.
6. Glutamina (R=CH2-CH2-C(NH2)=O). Es la amida del ácido glutámico.

12. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

13. Según las propiedades fisico-químicas de su cadena lateral
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
2. Con carga. Son aminoácidos con un grupo ácido o básico extra en su cadena lateral.
1. Aspartato (R=CH2-COO–). Tiene un grupo ácido y a pH neutro está fuertemente
ionizado.
2. Glutamato (R=CH2-CH2-COO–). Tiene un grupo ácido y a pH neutro está fuertemente
ionizado. Junto al Aspartato actúan en mecanismos de catálisis ácido/base.
3. Lisina (R=CH2-CH2-CH2-CH2-NH3+). Grupo amino. Captan hidrógenos y se cargan
positivamente a pH neutro (también arginina e histidina).
4. Arginina (R=CH2-CH2-CH2-C(NH2)=NH2). Grupo guanidino.
5. Histidina (R=CH2-C(NH-CH=N)-CH). Grupo imizadol. Por su pK próximo a 7 es el
catalizador ácido-base por excelencia en las enzimas.

15. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
 Ácido-básicas.
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza.
Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como
base, por lo que se denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto
isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1
su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1. Los aminoácidos y
las proteínas se comportan como sustancias tampón.

16. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
 Ópticas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les confiere
actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de
luz polarizada las atraviesa.
Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto
se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se
denomina levógiro.
Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y
otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan
configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos
distintos unidos al carbono alfa.
Todos los aminoácidos proteicos son L-aminoácidos, pero ello no significa que sean levógiros.

17. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
 Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la
descarboxilación, etc.
Las que afectan al grupo amino, como la
desaminación.
Las que afectan al grupo R.

18. NOMENCLATURA DE LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos tienen dos sistemas de nomenclatura:
1. El clásico sistema de tres letras, que permite la representación de la estructura primaria de una proteína
mediante el enlace de cada triplete de letras mediante guiones, disponiendo a la izquierda el
aminoácido N-terminal y a la derecha el aminoácido C-terminal. Por ejemplo:
Ala-Glu-Gly-Phe- ... -Tyr-Asp-Gly
Representa la estructura primaria de una proteína cuyo aminoácido N-terminal es alanina (Ala) y cuyo
aminoácido C-terminal es glicina (Gly).
2. El actual sistema de una sola letra, impuesto en genética molecular e imprescindible para el uso de
bases de datos, que permite la representación de la estructura primaria de una proteína mediante la
disposición consecutiva de letras sin espacios ni signos intermedios, disponiendo a la izquierda el
aminoácido N-terminal y a la derecha el aminoácido C-terminal. Por ejemplo:
LSIMAG ... AYSSITH
Representa la estructura primaria de una proteína cuyo aminoácido N-terminal es leucina (L) y cuyo
aminoácido C-terminal es histidina (H).

19. TABLA DE CORRESPONDENCIA
Aminoácido Código de tres letras Código de una letra
Alanina Ala A
Arginina Arg R
Asparagina Asn N
Ácido aspártico Asp D
Cisteína Cys C
Glutamina Gln Q
Ácido glutámico Glu E
Glicina Gly G
Histidina His H
Isoleucina Ile I
Leucina Leu L
Lisina Lys K
Metionina Met M
Fenilalanina Phe F
Prolina Pro P
Serina Ser S
Treonina Thr T
Triptófano Trp W
Tirosina Tyr Y
Valina Val V

20. OLIGOELEMENTOS
Los oligoelementos son sustancias químicas que se encuentran en pequeñas
cantidades en el organismo para intervenir en su metabolismo. Se les conoce
de esta manera (oligoelementos) debido a que la cantidad requerida de cada
uno de ellos es menor a 100 mg. Estos elementos químicos, en su mayoría
metales, son esenciales para el buen funcionamiento de las células.
Es muy importante tener una aportación diaria de oligoelementos dentro de
nuestra alimentación, ya que nuestras células son permanentemente atacadas
por el estrés, el cansancio, los disgustos y las enfermedades, por consiguiente,
el consumo de estos elementos químicos activan dos sistemas que luchan en
contra de estos radicales llamados: enzimáticos (actividad controlada por la
disponibilidad del cobre, del manganeso, del zinc o del selenio) y non
enzimáticos (antioxidantes como las vitaminas C y E).

21. FUNCIONES DE LOS OLIGOELEMENTOS
Los oligoelementos tienen al menos cinco funciones en los organismos vivos.
1) Algunos son parte integral de los centros catalíticos en los que suceden las
reacciones necesarias para la vida.
2) Participan en la atracción de moléculas de sustrato y su conversión en productos
finales específicos.
3) Ciertos oligoelementos ceden o aceptan electrones en reacciones
de oxidación o reducción.
4) Varios oligoelementos tienen funciones estructurales, proporcionan estabilidad y
una estructura tridimensional a ciertas moléculas biológicas importantes.
5) Otros ejercen funciones de regulación. Controlan procesos biológicos
importantes a través de ciertas acciones, entre ellas la activación hormonal, la
union de moléculas con sus sitios receptores en las membranas celulares y la
inducción de la expresión de algunos genes

22. El cuerpo humano necesita cantidades pequeñas de
elementos esenciales para las actividades biológicas, así
cumplen las siguientes funciones:
Transmisión nerviosa.
Producción de vitaminas, proteínas y hormonas.
Catalizar reacciones químicas.
Mantener equilibrio acido-base en células y fluidos
corporales.
Participan en secreciones para la digestión.
FUNCIONES DE LOS OLIGOELEMENTOS

23. Oligoelemento Necesario para Buenas fuentes
Cromo Uso de azúcar en el organismo. Cereales integrales, especias, carne y levadura de cerveza.
Cobre Síntesis y función de la hemoglobina, producción de colágeno, elastina y
neurotransmisores, y formación de melanina.
Vísceras, mariscos, nueces y frutas.
Flúor Fijación del calcio en los huesos y los dientes. Agua fluorada.
Yodo Producción de energía (como componente de las hormonas tiroideas). Pescado, mariscos y sal yodada.
Hierro Síntesis y función de la hemoglobina, acción de las enzimas en la producción de
energía, producción de colágeno, elastina y neurotransmisores.
Vísceras, carne, aves de corral y pescado.
Manganeso Funciones no plenamente entendidas pero necesarias para la buena salud. Cereales integrales y nueces.
Molibdeno Funciones no plenamente entendidas pero necesarias para la buena salud, y
desintoxicación de sustancias peligrosas.
Vísceras, cereales integrales, verduras de hoja verde, leche y frijoles (porotos).
Selenio Funciones no plenamente entendidas pero necesarias para la buena salud. Brécoles, repollo, apio, cebollas, ajo, cereales integrales, levadura de cerveza y vísceras.
Cinc Inmunidad y curación, vista normal y cientos de actividades de las enzimas. Cereales integrales, levadura de cerveza, pescado y carne.

24. PRINCIPALES OLIGOELEMENTOS
Aluminio: actúa sobre el sistema nervioso, mejora los estados de ansiedad, estrés e
insomnio.
Azufre: interviene en múltiples reacciones químicas se encuentra en el mismo
corazón de las células. Mejora las defensas de las vías respiratorias altas, interviene
en el hígado y las articulaciones y mejora el estado de la piel, uñas y pelo
Bismuto: en determinadas dosis es un elemento tóxico, debe utilizarse sólo bajo
vigilancia médica. Es utilizado en el tratamiento de amigdalitis y faringitis.
Calcio: es fundamental en la formación de los huesos y los dientes, interviene en la
coagulación de la sangre y la excitabilidad neuromuscular.
Cobalto: ayuda al sistema nervioso, es fundamental para digerir los aminoácidos de
los alimentos precursores de los neurotransmisores cerebrales. Participa en el
metabolismo del hierro.
Cromo: activa el metabolismo de las grasas y ayuda a disminuir las tasas del
colesterol en sangre.

25. PRINCIPALES OLIGOELEMENTOS
Cobre: tiene acción antialérgica y antiinfecciosa, activa la formación de anticuerpos,
frena el desarrollo de las bacterias y virus. flúor: actúa en la mineralización y fijación
del calcio en los huesos, previene la osteoporosis y las caries dentales.
Fósforo: es fundamental para el sistema nervioso, constituye la estructura de las
membranas de las células sobre todo las cerebrales. Mejora los estados de
nerviosismo y fatiga intelectual.
Germanio: indicado en casos de reumatismo y artrosis.
Hierro: interviene en el transporte del oxigeno por los glóbulos rojos en la sangre.
Litio: es fundamental en la regulación del sistema nervioso, puede utilizarse en
trastornos neurovegetativos como la ansiedad, depresión hiperexcitabilidad
neuromuscular e insomnio.
Magnesio: actúa sobre el sistema nervioso y circulatorio. Resulta eficaz en casos de
ansiedad, hiperexcitabilidad, insomnio, palpitaciones, arritmia, espasmos musculares…
Manganeso: intervine en numerosas reacciones enzimáticas protectoras y reguladoras,
participa en la coagulación de la sangre.

26. PRINCIPALES OLIGOELEMENTOS
Molibdeno: resulta importante en la producción del ADN
Níquel: regula el sistema endocrino, participa en reacciones químicas relacionadas con
el páncreas, el riñón, las glándulas suprarrenales y la hipófisis. Oro: tiene acción
antiinflamatoria y antiinfecciosa y estimula las defensas
Plata: tiene una acción bactericida general y antiséptica local.
Potasio: regula la cantidad de agua en el organismo y regula el ritmo cardiaco.
Selenio: se utiliza en los tratamientos antienvejecimiento por sus propiedades anti-
radicales libres.
Silicio: tiene un papel importante en la formación del esqueleto y su crecimiento.
Participa en la formación del colágeno y el tejido conjuntivo.
Sodio: junto con el potasio regula el agua en el organismo. Favorece las funciones
nerviosas y musculares.
Yodo: interviene en el buen funcionamiento de la glándula tiroides
Zinc: participa en la síntesis de las proteínas y en el metabolismo de los ácidos
nucleicos.