El documento resume los principales conceptos de la genética molecular, incluyendo la estructura y función del ADN, la transcripción y traducción del código genético para sintetizar proteínas, los procesos de mutación y su impacto, y las técnicas de ingeniería genética como la clonación y su aplicación en medicina y agricultura.

2. 1. El ADN, portador del mensaje genético.
2. Teoría "UN GEN-UNA ENZIMA".
3. Expresión del mensaje genético
4. Transcripción del ADN.
5. El código genético.
6. Traducción o biosíntesis de proteínas.
7. La regulación de la expresión génica: el operón
8. Mutaciones
▪ Según el tipo de célula que se vea afectada.
- Mutaciones germinales
- Mutaciones somáticas
▪ Según como sea la alteración del material genético.
- Génicas
a. Mutaciones por sustitución.
b. Mutaciones por delección.
c. Mutaciones por inserción.

3. - Cromosómicas.
a. Translocaciones,
b. Inversiones
c. Deleciones
d. Duplicaciones
- Genómicas.
a. Aneuploidía.
b. Euploidía.
9. Consecuencias evolutivas. selección natural
10. Ingeniería genética
10.1. Concepto de clonación
10.2 La manipulación del adn (de la información genética).
10.3. Aplicaciones de la ingeniería genética.
► Aplicaciones en medicina
► Aplicaciones en animales y plantas.
11. Proyecto Genoma Humano
11.1. Riesgos y aspectos éticos de las técnicas de ingeniería
genética

4. El ADN como material
hereditario
Experimentos de Griffith 1928
Bacteria con
cápsula
(virulenta)
Tipo S
Bacterias S
muertas por
calor
De los ratones muertos se extraen
bacterias vivas de la cepa S
Tipo R
Bacteria sin
cápsula
(no virulenta)
Bacterias S
muertas por
calor
Bacterias R
vivas
1 2
3 4
De los ratones inoculados no se
extraen bacterias vivas
De los ratones inoculados no se
extraen bacterias vivas, pues no
crecen en el animal.
De los ratones muertos se extraen
bacterias vivas de la cepa S
Experimentos de Griffith

5. Un gen una enzima
Establecen una relación directa entre la molécula
de ADN y la secuencia de aminoácidos de una
enzima: “un gen, una enzima”.
Neurospora crassa, moho
con el que trabajaron
Linus Pauling
No todas las proteínas son enzimas y hay
proteínas formadas por varias cadenas
polipeptídicas. La hipótesis se transforma: “un
gen, una cadena polipeptídica”.
Descubre, estudiando la anemia falciforme, la
relación entre una mutación en el ADN y la
pérdida de actividad biológica de una
proteína: En la cadena B el sexto aminoácido,
que debería ser ácido glutámico, es sustituido
por valina.
Globulos rojos
Normales Falciformes
Hershey y Chase Apoyan la teoría de que el ADN es el portador
de la información para la síntesis de proteínas
con el estudio del fago T2 que es capaz de
hacer sintetizar a la célula infectada sus
proteínas con la sola inoculación de su ADN.
G. Beadle y E. Tatum

6. Gen, proteína y carácter
Genes y Proteínas. EL PAÍS swf
Del cromosoma a los genes. EL PAÍS swf
Cromosoma Proteína
ADN
Carácter
Aminoácidos
Redes Proteínas. Vídeo 51’05
Redes Proteínas. Vídeo 2’13

7. Flujo de información genética
Entre la información del ADN que se encuentra en el núcleo y la
síntesis de proteínas que se realiza en los ribosomas (citoplasma),
existe un intermediario: el ARNm
ADN ARNm
ARNt
Transcripción Traducción
PROTEÍNA
Replicación
NÚCLEO RIBOSOMAS
Este esquema fue considerado durante muchos años el
“dogma central de la biología molecular”.

9. Redefinición del dogma central de la biología
molecular
Algunos virus poseen ARN replicasa, capaz de obtener copias de su
ARN. Otros poseen transcriptasa inversa que sintetiza ADN a partir
de ARN mediante un proceso de retrotranscripción.
ADN ARN
Traducción
Transcripción
Transcripció
n inversa
Replicación
PROTEÍNAS
Transcriptasa
inversa
Transcriptasa
inversa
Transcriptas
a inversa
Transcriptasa
inversa
ARN
vírico
Envoltura RETROVIRU
S
Membrana
plasmática de la
célula huésped
Replicación
ADNc
(complementario) ADNc
bicatenario
ADNc
Degradación monocatenario
del ARN
DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR

10. El ARN
El ARN consta de una sola cadena de nucleótidos, que pueden ser:
adenina, guanina, citosina y uracilo.
Adenina Uracilo Citosina Guanina
Complementarios Complementarios
Hay varios tipos de ARN
ARN mensajero ARN transferente ARN ribosómico
Copia la información de un
gen y la lleva a los
ribosomas.
Transporta aminoácidos
hasta los ribosomas
para formar proteínas.
Forma los ribosomas
junto con ciertas
proteínas.

11. Requisitos previos para la síntesis del ARN
La síntesis de ARN o transcripción necesita:
CADENA DE ADN QUE ACTÚE COMO MOLDE
ARN -POLIMERARAS
RIBONUCLEÓTIDOS TRIFOSFATO DE A, G, C y U
Ribonucleótido
trifosfato
Ribosa
Bases
En eucariotas
• ARN polimerasa I ->ARNr
• ARN polimerasa II ->ARNm
• ARN polimerasa III -> ARNt y ARNr

12. La transcripción
Consiste en el copiado de un fragmento de
ADN (gen) en forma de una molécula de
ARN mensajero.
ADN
Uracilo
Guanina
Citosina
Uracilo
Guanina
Adenina
Adenina
Citosina
Guanina
Citosina
Timina
ADN
ARNm
ARNmARNm
Adenina

13. El proceso de transcripción
La ARN-polimerasa reconoce los centros promotores.
Luego abre la doble hélice para que los
ribonucleótidos se unan a la cadena molde.
La ARN-polimerasa reconoce en el ADN unas señales
de terminación que indican el final de la transcripción.
En procariontes son secuencias palindrómicas.
En eucariontes
ARN - polimerasa
Cadena inactiva de
ADN
Cadena molde de ADN
(transcrita)
ARN
Cola poli-A
Poli-A
polimerasa
Punto de
corte
Señal de
corte
INICIACIÓN
ELONGACIÓN
TERMINACIÓN
La ARN-polimerasa avanza en sentido 3’-5’ y
sintetiza el ARN en sentido 5’-3’. .
1
2
3

14. ARNpolimerasa
3’
3’
5’
5’
ARN
ADN
La transcripción: Síntesis de ARN.
A U G U G C G G C U G C
T A C A C G C C G A C G

15. Esquema general de la transcripción en
eucariontes
ARN -polimerasa
Región a
Punto de inicio transcribir
ADN
Centro promotor
Señal de corte
(AAUAA)
ARNm
inmaduro
Caperuza
Punto de corte
Procesos
postranscripcionales
Caperuza
La polimerasa sigue
transcribiendo un tiempo y
después se para.
Degradación del ARN
sobrante
Poli-A
polimerasa ARN mensajero para
traducir
Poli-A
Final de la
transcripción
La ARN-polimerasa se une al
centro promotor y comienza
la transcripción.

16. La maduración del ARN
ORGANISMOS PROCARIONTES
Los ARNm no sufren
proceso de maduración.
Los ARNt y ARNr se forman a partir de
un transcrito primario que contiene
muchas copias del ARNt y ARNr.
ORGANISMOS EUCARIONTES
Transcrito primario
ARNasa
ARNt
ARNr
RNPpn
Exón
Exón
Intrón
Intrón
Exón
Bucle
Punto de unión
entre exones
Bucle
El ARN transcrito primario
sufre un proceso llamado
splicing mediante el que se
eliminan los intrones y se
unen los exones.

18. Transcripción:
1- Iniciación: Una ARN polimerasa comienza ‑ la síntesis del
precursor del ARN a partir de unas señales de iniciación
"secuencias de consenso " que se encuentran en el ADN.
ARNpolimerasa
T A C G A A C C G T T G C A C A T C
A U G C U U G G C A A C G U G

19. Transcripción:
2. Alargamiento: La síntesis de la cadena continúa en dirección
5'®3'. Después de 30 nucleótidos se le añade al ARN una cabeza
(caperuza o líder) de metil GTP en el ‑ extremo 5‘ con función
protectora.
T A C G A A C C G T T G C A C A T C
A U G C U U G G C A A C G U G
m-GTP
ARNpolimerasa

20. Transcripción:
3- Finalización: Una vez que la enzima (ARN polimerasa) llega a la
región terminadora del gen finaliza la síntesis del ARN. Entonces,
una poliA polimerasa añade una serie de ‑ nucleótidos con adenina,
la cola poliA, y el ARN, llamado ahora ARNm precursor, se libera.
A U G C U C G U G
m-GTP
poliA-polimerasa
U A G A A A A A
ARNm precursor

21. 4. Maduración (cont.): El ARNm precursor contiene tanto exones
como intrones. Se trata, por lo tanto, de un ARNm no apto para que la
información que contiene sea traducida y se sintetice la
correspondiente molécula proteica. En el proceso de maduración un
sistema enzimático reconoce, corta y retira los intrones y las
ARN ligasas unen los ‑ exones, formándose el ARNm maduro.
ARNm
precursor
AAAAAA
AUG UAG
cola
ARNm
maduro
Cabeza

22. Región codificadora del gen
ADN
Promotor E1 I1 E2 I2 E3
Terminador
ARNm
precursor
ARNm
maduro
Cabeza E1 I1 E2 I2 E3 cola
AAAAAA
TAC ATC
AUG UAG
AAAAAA
Cabeza
AUG UAG
cola
Maduración del ARNm (Visión de conjunto).

23. Bases moleculares de la genética
En 1869 Friedrich Miescher
aisló un compuesto al que llamó
nucleína (posteriormente ADN).
En 1944 Avery y colaboradores
establecieron que el ADN era la
molécula portadora de la
información genética.
Franklin, Wilkins, Watson y
Crick desarrollaron un modelo
para explicar la estructura del
ADN.
En 1966 Severo Ochoa terminó
de descifrar el código genético.
Watson y Crick
sugirieron la hipótesis
de la replicación del
ADN.
Severo Ochoa fabricó
cadenas de ácido nucleico
en un tubo de ensayo.

24. Desarrollo experimental de
Nirenberg y Matthaei
Preparan 20 tubos con extracto de E.
Coli y lo necesario para síntesis de
proteínas. Añadieron en cada tubo
uno de los 20 aminoácidos marcados
radiactivamente.
Poli U
Añaden a cada tubo ARN igual al
sintetizado por Severo Ochoa:
“poli U”
En sólo uno de los tubos se
obtuvo un polipéptido que era de
fenilalanina. Aceptando que el
código genético está formado por
tripletes, dedujeron que el UUU
codificaba para fenilalanina.
Fen - Fen - Fen - Fen - Fen
* * * * *
La història del codi genètic (Niremberg, Ochoa, et al.) Genes y Proteínas. swf

25. Código genético
AUG
Iniciación
UAA UGA
UAG
Terminación
Ej. ¿Qué aminoácido está codificado
por el codón GAC?

30. Juego
código
genético
Codi Genètic.lnk

31. Características del código genético
UNIVERSAL
Compartido por todos los organismos
conocidos incluso los virus.
El código ha tenido un solo origen
evolutivo.
Existen excepciones en las mitocondrias
y algunos protozoos.
DEGENERADO
A excepción de la metionina y el triptófano, un
aminoácido está codificado por más de un
codón.
Esto es una ventaja ante las mutaciones.
SIN IMPERFECCIÓN
Cada codón solo codifica a un
aminoácido.
CARECE DE SOLAPAMIENTO
Los tripletes se disponen de manera
lineal y continua, sin espacios entre
ellos y sin compartir bases
nitrogenadas
Posibilidad de solapamiento
Met Gli Tre His Ala Fen Ala
Met Leu Leu Pro
Solapamiento
Codones de
iniciación

32. El proceso de traducción
LA SÍNTESIS DE PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS ARN MENSAJERO
ENZIMAS Y
ENERGÍA
RIBOSOMAS
Formados
SUBUNIDAD
GRANDE
SUBUNIDAD
PEQUEÑA
SITIO A
SITIO P
SITIO E
AMINOÁCIDO
POLIPÉPTIDO
ARNt
Donde se sitúa
el
por
Tienen
tres
lugares
Donde se unen
los
Donde se une
el
AMINOACIL-ARNt
-SINTETASA
Donde
se une
el
ARN DE
TRANSFERENCIA
EXTREMO 3’
Tiene
dos
zonas
Por
donde se
une al
ANTICODÓN
Como la
necesita

34. El código genético: traducción I
Transcripción
ADN Aminoácidos
ARN
mensajero
Ribosomas
Proteína

35. Reacción de activación de un aminoácido
+ +
Aminoacil ARNt
-sintetasa
+
Aminoácido Ácido
aminoaciladenílico
ARNtx
Aminoácil -ARNtx
Existen al menos 20 aminoacil-
ARNt-sintetasas, una para cada
aminoácido. Son enzimas muy
específicas
La unión se realiza
en el extremo 3’ del
ARNt

36. Síntesis de proteínas: iniciación y
elongación
E P A
E P A
ARNt -
Met
Codón iniciador
(AUG)
ARNm
Subunidad grande
Posición
E Posición P
Posición
A
Aminoacil
-ARNt
Enlace
peptídico
El aminoácido
se libera del
ARNt
Desplazamiento del
ribosoma
INICIACIÓN
ELONGACIÓN
5’ 3’

37. Síntesis de proteínas: terminación
ARNm
Separación de las
dos subunidades del
ARNm ribosoma
Codón de
terminación (UAA,
UGA, UAG)
ARNt
Porción final
de la cadena
proteica
Factor de
liberación
A medida que se van sintetizando, las
proteínas adquieren la estructura
secundaria y terciaria que les corresponde.

38. Polirribosomas
Si el ARN a traducir es lo suficientemente largo, puede ser leído
por más de un ribosoma a la vez, formando un polirribosoma o
polisoma.
Microfotografía electrónica (MET, falso
color) de un polirribosoma.
Ribosoma
ARNm
Proteína
en
formación

40. Para poder visualizar correctamente esta presentacion debe de utilizarse la versión
Power Point XP
Han intervenido en la realización de esta presentación:
Los alumnos del IES Añaza: Vanesa Servando Sosa y Noe Suárez Ledesma
Las profesoras del IES Añaza : Marta Casariego Ramírez y Esther Díaz Sánchez

41. 



42. En la fase de iniciación todo el proceso se prepara para llevar a
cabo la síntesis proteica:  En 1º lugar, el ARNm se une por su extremo 5’ a la subunidad menor del
ribosoma gracias a un factor proteico IF3.
 A continuación se une el primer aminoacil-ARNt al ARNm, a través de
puentes de hidrógeno entre sus bases complementarias.El primer codón es 5’
AUG 3’ por lo que el anticodón del primer ARNt es UAC. El aminoácido unido
al primer ARNt es siempre formil metionina. Este posteriormente puede
formar parte de la proteína o ser eliminado al final de este proceso.Para que
esta unión se produzca es necesaria la presencia del factor de iniciación IF2.
 Posteriormente se produce el acoplamiento de la subunidad mayor del
ribosoma, para lo cual se precisa otro factor de iniciación diferente (IF1).
A todo esto se le une el siguiente aminoácido transportado por su ARNt.
 Por último se forma el enlace peptìdico entre los aminoácidos

43. Subunidad menor del
ribosoma.
3’
ARNm
5’
IF3

44. 5’
NH2
AUG
Sitio P Sitio A
ARNm
Anticodón
Codón Iniciador
F-Met
UAC
IF2
Aminoacil ARNt

45. 5’
NH2
F-Met
UAC
ARNm
IF1
Anticodón
UAC
Codón Iniciador AUG CGU
NH2
Arg
GCA

46. Enlace
Peptídico
NH2
F-Met
UAC
NH2
GCA
Sitio P Sitio A
5’
ARNm
Anticodón
Codón Iniciador AUG
Arg
CGU

47. En esta etapa, la cadena peptídica se sintetiza por la unión de
los sucesivos aminoácidos que se van situando en el ribosoma
trasportados por los correspondientes ARNt. En este proceso se
pueden diferenciar tres etapas:
 Unión de un aminoacil ARNt al sitio A. Esto solo es posible si el
anticodón del ARNt es complementario al codón del ARNm. Es necesario,
GTP para proporcionar la energía necesaria y dos factores proteicos de
elongación (EF-Ts y EF-Tu).
 Formación del enlace peptídico. Una vez situados los dos aminoácidos,
a través de sus ARNt, uno en el sitio P y otro en el sitio A, se produce la
unión entre ellos, gracias a la enzima peptidil transferasa, localizada en la
subunidad mayor del ribosoma.
 Al unirse el primer aminoácido al segundo Se forma un dipéptido que
permanece unido al segundo ARNt, el cual se localiza en el sitio A.

48. NH2
Arg
GCA
GTP
EF-TS
EF-Tu
5’
NH2
F-Met
UAC
ARNm
Anticodón
AUG CGU
Sitio P Sitio A
Codón Iniciador

49. NH2 NH2
Enlace
Peptídico
F-Met
UAC
GCA
Sitio P Sitio A
5’
ARNm
Anticodón
Codón Iniciador AUG
Arg
CGU
P
E
P
T
I
D
I
L
T
R
A
N
S
F
E
R
A
S
A

50. (continuación)
 Unión del primer aminoácido al segundo, el primer
aminoácido se desprende de su ARNt, el cual se libera
del ribosoma y,
Translocación del Dipéptido al sitio P.
Se produce el desplazamiento del ribosoma sobre el
ARNm en sentido 5’  3’. Así el siguiente codón con el
ARNt fijado sobre él, pasa del sitio A al sitio P quedando
libre el sitio A, que es ocupado por el tercer codón del
ARNm.
 Formación de nuevos enlaces peptídicos.
Mientras el ribosoma recorre el ARNm, los sucesivos
aminoacil ARNt que se van fijando al sitio A van
incorporando los nuevos aminoácidos

51. UAG
CGU
UUU
Sitio P Sitio A
5’
NH2
F-Met
Arg
GCA
AUC

52. AUG CGU UUU CUA GUU UAA
ARNm Sitio A
Sitio P
3’
5’
NH2
F-Met
Arg
GCA
Phe
AAA
Leu
GAU
Val
CAA

53.  Los codones de terminación (UAA,UAG,UGA) marcan el final de la
síntesis de proteínas.
 Cuando el ribosoma llega a un codón de terminación, no se situa
ningun aminoacil ARNt en el sitio A y la cadena peptídica se acaba. En
esta fase intervienen unos factores de liberación: R1F para los
codones de terminación UAA y UAG, R2F para los codones UAA y
UGA. Al situarse en el sitio A estos factores hacen que la enzima
peptidíl transferasa libere el péptido del ARNt al que está unido, al
hacer que reaccione el grupo carboxilo del último aminoácido con agua.

54. Codón de
terminación
AUG CGU UUU CUA GUU UAA
5’ 3’
Sitio P Sitio A
ARNm
Leu
GAU
Phe
Arg
F-Met
NH2
Val
CAA
Fin de la
´síntesis
de
proteínas

55. Phe
Arg
F-Met
Val
Leu
COOH
NH2
UAA
Codón de
terminación
5’
ARNm
3’
CAA
GUU
P
E
P
T
I
D
I
L
T
R
A
N
S
F
E
R
A
S
A
R1F
R2F

56. 

57. Phe
Arg
AUG CGU UUU CUA GUU UAA UAC
Sitio P Sitio A
Phe
AAA
NH2
F-Met
Arg
Leu
GAU
NH2
F-Met
Arg
Phe
Val
CAA
Codón de
Terminación
NH2
F-Met
Arg
Phe
Leu
P
E
P
T
I
D
I
L
T
R
A
N
S
F
E
R
A
S
A
P
E
P
T
I
D
I
L
T
R
A
N
S
F
E
R
A
S
A
P
E
P
T
I
D
I
L
T
R
A
N
S
F
E
R
A
S
A
P
E
P
T
I
D
I
L
T
R
A
N
S
F
E
R
A
S
A
R1F
R2F
F-Met
Val
Leu
COOH
NH2
P
E
P
T
I
D
I
L
T
R
A
N
S
F
E
R
A
S
A
ARNm
5’
3’

58. 1.-¿Qué es la traducción?
2.-Nombra las fases de la traducción
3
.-´¿Qué procesos ocurren en la fase de iniciación?
4
.-¿Qué enzima cataliza la formación del enlace peptídico?
5
.-¿Por qué es necesario que el péptido recién sintetizado pase del sitio 6
.-¿Qué ocurre a medida que el ribosoma va “avanzando” por el ARNm?
7
.-¿Cuándo ocurre la terminación de la síntesis de la proteína y qué ocurre 8.-Observa la diapositiva 18 Vídeo y describe La Traducción todo o el Síntesis proceso
de Proteínas
Traducción. Mc Grau Hill. swf

59. Modelo del operón
Dirección de la
transcripción
Genes
estructurales
Promotor
Operador
ARN-polimerasa
Gen regulador
Codifica la proteína
reguladora
EL OPERÓN LACTOSA
ADN
Transcripción bloqueada
La ARN polimerasa no
puede unirse al ADN
Transcripción
desbloqueada
Inductor
(alolactosa)
Represor
activo
Promotor
Operador
ADN
Complejo inactivo
represor-inductor
Operón Lactosas. Inglés. swf

60. Regulación del operón LAC en E. coli. Si no hay lactosa el represor está
en su forma activa, y los genes estructurales no se transcribe, con lo que la
célula no tendrá los enzimas para metabolizarla.
Regulador
Operó
n
LAC
Operador Gen x Gen y Gen a
ARNm
Represor
activo
Si no hay lactosa los
Genes no se transcriben

61. Regulación del operón LAC en E. coli. Si hay lactosa, esta se une al represor y lo
inactiva. El operador, al estar libre, desencadena la transcripción de los genes
estructurales, con lo que se sintetizarán las enzimas necesarias para metabolizar la
lactosa. Cuando haya desaparecido la lactosa el represor volverá a su estado activo y
dejarán de transcribirse los genes x, y y a.
Regulador
Operó
n
LAC
Operador Gen x Gen y Gen a
ARNm
Represor
Transcripció n
Traducció n
Enzimas para
metabolizar la
lactosa
Lactosa
Represor
inactivo
Operó nL AC

62. La regulación hormonal:
hormonas esteroideas
Transcripción
Unión del
complejo al
ADN celular
Traducción de las
proteínas inducidas por
esteroides
NÚCLEO
ARNm
CITOPLASMA
Complejo
hormona-receptor
Hormonas
esteroideas en el
sistema circulatorio
Proteínas
Proteína
receptora
Cada hormona tiene acceso a todas las células, sin embargo, sólo
responden las células diana, que contienen un receptor específico
en su citoplasma.

63. Genoma en eucariontes
No existe relación directa entre la complejidad del organismo y la cantidad de ADN.
La mayor parte del ADN no codifica proteínas: ADN no codificante
ADN de secuencia
simple
ADN repetitivo intermedio
ADN de intrones
Una parte del genoma se encuentra en los
cloroplastos y las mitocondrias.
Gen
Gen
regulador
Operador Exones: secuencias
Promotor
codificantes
Intrones
ESTRUCTURA DE UN GEN EN EUCARIONTES

65. Tipos de mutaciones
SEGÚN LAS CÉLULAS
AFECTADAS
SEGÚN LA EXTENSIÓN DEL
MATERIAL GENÉTICO AFECTADO
GGEERRMMIINNAALLEESS SSOOMMÁÁTTIICCAASS CCRROOMMOOSSÓÓMMIICCAASS GGÉÉNNIICCAASS GGEENNÓÓMMIICCAASS
Afectan a
gametos o
células madre.
Se transmiten
a la
descendencia.
Sobre ellas
actúa la
selección
natural.
Afectan a
células
somáticas y
sus
descendientes.
Afectan al
individuo.
No son
heredables.
No juegan
papel en la
evolución.
Afectan a la
disposición
de genes en
el
cromosoma.
Provocan
cambios en
la
secuencia
de
nucleótidos
de un gen.
Alteran el
número de
cromosomas
típico de la
especie.

66. Mutaciones génicas
TIPO DE MUTACIÓN C O N S E C U E N C I A S
ADN GAT GGT CGT CAG ACG TCT TGT
ARNm CUA CCA GCA GUC UGC AGA ACA
SIN MUTACIÓN
TRANSICIÓN
TRANSVERSIÓN
INSERCIÓN
DELECIÓN
Proteína Leu Pro Ala Val Cys Arg Thr
Símil lingüístico dos por dos son más que uno
ADN GAT GGT CGT CGG ACG TCT TGT
ARNm CUA CCA GCA GCC UGC AGA ACA
Proteína Leu Pro Ala Ala Cys Arg Thr
Símil lingüístico dos por dos sen más que uno
ADN GAT GGT CGT CCG ACG TCT TGT
ARNm CUA CCA GCA GGC UGC AGA ACA
Proteína Leu Pro Ala Gly Cys Arg Thr
Símil lingüístico dos por dos sin más que uno
ADN GAT GGT CGT TCA GAC GTC TTG T
ARNm CUA CCA GCA AGU CUG CAG AAC A
Proteína Leu Pro Ala Ser Leu Gln Asn
Símil lingüístico dos por dos sso nmá squ eun o
ADN GAT GGT CGT CAG ACT CTT GT
ARNm CUA CCA GCA GUC UGA GAA CA
Proteína Leu Pro Ala Val Stop
Símil lingüístico dos por dos son

67. Las mutaciones génicas se producen cuando se altera la secuencia de
nucleótidos del gen por causas físicas (radiaciones) o químicas.
ADN original
A T C G A A C C G T T G C A C
T A G C T T G G C A A C G T G
Agente físico
o químico
A T C G A A C C G T T G C A C
T A G C T T G G A A A C G T G
ADN con mutación génica

69. Mutaciones
Si la mutación ocurre en una célula no reproductora, la mutación desaparecerá
con la muerte de la célula o del organismo.
Si se produce en las células reproductoras, la mutación se transmitirá de generación
en generación.
MUTACIONES
CROMOSÓMICAS
Duplicación
Traslocación
Deleción
Inversión

76. Tipos de mutaciones cromosómicas
DEFICIENCIAS O DELECCIONES DUPLICACIONES O REPETICIONES
1 1
2 2
3
4
TRANSLOCACIONES INVERSIONES
A
A B C D E F G H
A
H G C D E F B A
B
B
C
C
D
D
E
E
F
G
G
H
H
F
A
B
G
H
F
C
D E
3
4
Entrecruzamiento
Rotura Se pierde
Consisten en la pérdida de un segmento
cromosómico de un cromosoma, y por tanto de
los genes en él contenidos.
Aparece un segmento cromosómico más de
una vez, en el mismo cromosoma o en otro.
Es el cambio de localización de un segmento
cromosómico. Puede ser recíproca, con
intercambio entre dos cromosomas no
homólogos, o no recíproca o transposición,
cuando no se produce intercambio.
Segmentos cromosómicos que giran 180o, y su
secuencia génica queda invertida con respecto a
la del resto del cromosoma.

77. Mutaciones genómicas
Mutaciones genómicas
MONOPLOIDÍA
Afectan al número
normal de dotaciones
cromosómicas
Afectan al número de
alguno de los
cromosomas
Incorporan un
juego de otra
especie
MONOSOMÍAS
ALOPOLIPLOIDÍA
TRIPOLIDES (3n)
TETRAPLOIDES (4n)
POLIPLOIDES (Xn)
POLIPLOIDÍA
Existe un
solo
cromosoma
de cada par
(n).
Contienen
más de un
juego
completo de
cromosomas
EUPLOIDÍAS
ANEUPLOIDÍAS
TRISOMÍAS
SÍNDROME
TRIPLO X
Carecen de un
cromosoma de
una pareja de
homólogos
SÍNDROME
DE TURNER
Poseen un
cromosoma de
más
SÍNDROME
DE DOWN
En
autosomas
CARIOTIPO
XYY
SÍNDROME DE
KLINEFELTER
En
cromosomas
sexuales

82. Síndrome de Down. swf

88. Ejemplo de mutación: síndrome de Down
Individu
o normal
Portador de la
translocación
14/21
Normal Monosómic
o (letal)
Trisomía
del 21
(Down)
Portador de la
translocación
21
14

91. Trisomías en los cromosomas sexuales
Óvulo con dos
cromosomas X
Espermatozoid
es normales
XYY XXX XXY
Hombre
(Trisomía
XYY)
Superhembra
(Síndrome
triplo X)
Hombre
(Síndrome de
Klinefelter)
Espermatozoide
con dos
cromosomas Y
Óvulo
normal

96. Agentes mutagénicos
Radiación
ultravioleta
Pueden provocar la rotura de los cromosomas y modificar las bases
nitrogenadas.
Provocan la formación de enlaces covalentes entre
dos bases pirimidínicas contiguas, dando origen a
dímeros.
Los dímeros distorsionan la
conformación del ADN inhibiendo
la replicación
Transforma la citosina en uracilo y la adenina en hipoxantina provocando incorporación de bases
erroneas en la replicación del ADN.
Añaden grupos etilo o metilo a las bases nitrogenadas alterando la
replicación del ADN.
EMS
Guanin
a 6-
Etilguanina
Enlace de
hidrógeno
MMUUTTÁÁGGEENNOOSS FFÍÍSSIICCOOSS
• Radiaciones ionizantes
• Radiaciones no ionizantes
MMUUTTÁÁGGEENNOOSS QQUUÍÍMMIICCOOSS
• Ácido nitroso
• Agentes alquilantes
• Sustancias análogas a las bases nitrogenadas
Sustituyen a las bases nitrogenadas del
Adn y provocan transiciones.
• Sustancias intercalantes
Se intercalan entre las bases de una cadena dando
origen a inserciones o delecciones de un solo par
de bases.
Las mutaciones. swf

97. Selección natural
El mecanismo de evolución propuesto por Darwin puede
resumirse en cuatro puntos básicos:
CAPACIDAD REPRODUCTIVA ELEVADA
LUCHA POR LA EXISTENCIA
VARIABILIDAD INDIVIDUAL
Las especies son capaces de
producir un elevado número de
descendientes. La mayor parte de
ellos no llegará a la edad adulta.
La limitación de los recursos
provoca competencia. Como
consecuencia de ésta, no todos
sobrevivirán para reproducirse.
Dentro de una especie los individuos
presentan características que los
diferencian del resto.
Algunas de las características
individuales confieren mayor
capacidad de adaptación y
supervivencia.
SUPERVIVENCIA DEL MÁS APTO

99. ¿Qué es la biotecnología?
Disciplina basada en la utilización de seres vivos o
sus componentes, para realizar determinados
procesos químicos con finalidad industrial.
incluye
Procedimientos
biotecnológicos
clásicos
como
FERMENTACIONES
Identificación y aislamiento
de GENES TERAPÉUTICOS
implica
Extración del ARNm
Traducción y
obtención de la
proteína
Estudio de la posible
solución terapéutica
Obtención de
ORGANISMOS
TRANSGÉNICOS
Ingenierí
Producción de
medicamentos
para
Conseguir
órganos para
trasplante
a
genética

100. Se trata de una serie de técnicas que se basan en la introducción
de genes en el genoma de un individuo que no los presente.
Transferencia de genes:
Mediante un vector apropiado, que pueden ser un plásmido o un
virus, se puede introducir un gen de una especie en otra
diferente.
Por ejemplo, se puede introducir en bacterias el gen que produce
la insulina humana. De esta manera las bacterias producen
fácilmente y en abundancia esta hormona.
Ingeniería genética básica

101. CONCEPTO DE CLONACIÓN
Un clon es un conjunto de elementos genéticamente
iguales.
Los clones pueden ser moléculas, células u organismos
completos.
Clonación de células. No hay que confundirla con la
clonación celular. En este proceso se pueden clonar
células aisladas o tejidos u órganos. Puede utilizarse para
terapias génicas, por ejemplo, en enfermos diabéticos
Clonación de organismos completos, tanto plantas como
animales. Se suele utilizar en procesos de mejora
genética de especies
Clonación. El Mundo. swf
Investigación con células madre

102. Desarrollo de un procedimiento de
clonación génica
Fragmentación del ADN
con enzimas de
restricción
Plásmido
Aislamiento y corte
del plásmido con la
misma enzima de
restricción
Formación con ADN
ligasa de una
molécula de ADN
recombinante
Selección del clon
deseado y producción
de células
Replicación
Introducción en la célula
huésped
Fragmento de ADN
Enzimas de restricción. Web
Enzimas de restricción McHill. swf

103. ENZIMAS DE
RESTRINCIÓN:
Son enzimas que
cortan el ADN
por secuencias
específicas,
denominadas
secuencias de
reconocimiento.
Posteriormente,
estos fragmentos
de ADN podrán
unirse a vectores
de clonación que
hayan sido
cortados por el
mismo
procedimiento
enzimatico.

104. Preparación de un
vector de clonación
Las etapas del proceso
consisten en:
► Cortar el vector con
enzimas de restricción,
las mismas enzimas
que se utilizaron para
cortar el ADN que se
quiere insertar.
► Unir el vector y el ADN
que se va a clonar,
formación del ADN
recombinante,
mediante los llamados
extremos cohesivos, o
pegajosos, o
escalonados.
Introducción del ADN recombinante en la
célula anfitriona

105. Vectores de clonación: plásmidos
VENTAJAS DE LOS PLÁSMIDOS
COMO VECTORES DE CLONACIÓN
Mayor estabilidad del ADN circular
durante su aislamiento químico.
Facilidad de aislamiento y
manipulación por su pequeño
tamaño.
Presencia de un origen de
replicación independiente, fuera del
control del cromosoma.
La existencia en una célula de varias
copias haciendo posible la
amplificación del ADN.
Fácil detección y selección de clones
por la presencia de marcadores
específicos (genes de resistencia a
antibióticos).
ESTRUCTURA DEL PLÁSMIDO pBR332
BamH I
Sal I
Cla I
Resistencia
a la
ampicilina
Hind III
EcoR I
Zonas de corte
para enzimas
de restricción
Resistencia
a la
tetraciclina
Origen de la
replicación de
ADN
Pts I

106. APLICACIONES DE LA INGENIERÍA GENÉTICA.
La ingeniería genética es un nuevo campo de la
Biología, nacido de la manipulación del ADN, que tiene
como objetivo cambiar o alterar el genoma de un ser vivo.
▪ Introducir nuevos genes en un genoma.
▪ Eliminar algunos genes existentes en un genoma.
▪ Modificar la información contenida en un gen
determinado.
▪ Clonar seres vivos o alguno se sus órganos o tejidos.

107. Ingeniería genética. Fabricación de
insulina
Se extrae el plásmido que
tiene la bacteria además
de su material genético.
La insulina puede
ser empleada para
tratar la diabetes.
Se introduce el
gen en el
plásmido.
Se aisla el gen que
codifica la insulina
humana.
Se introduce de
nuevo en una
bacteria.
Bacterias que sintetizan
insulina humana.

108. Terapia génica. Es un tratamiento médico que consiste en manipular la
información genética de células enfermas para corregir un defecto
genético o para dotar a las células de una nueva función que les permita
superar una alteración.
En principio existen tres formas de tratar enfermedades con estas
terapias:
► Sustituir genes defectuosos o reparar la secuencia mutada.
► Inhibir o contrarrestar efectos dañinos. Se silencia un gen que
produce una proteína dañina (se actúa sobre el ARN mensajero para que
no prudusca la proteína.
► Insertar genes nuevos.
♦ Se insertan genes suicidas que destruyen la célula que los aloja.
♦ Insertar genes estimuladores de la respuesta inmune.
♦ Introducir una copia de un gen normal sustituyendo un gen mutante
► Otras estrategias que se siguen en la actualidad contra el
cáncer son:
▬ Inactivar oncogenes.
▬ Introducir genes supresores de tumores.
▬ Introducir genes suicidas.
▬ Introducir genes que aumenten sensibilidad a fármacos.

109. Ingeniería genética.
Organismos transgénicos I
La ingeniería genética consiste en la
manipulación de la información
genética de los organismos.
Ratón transgénico gigante y
normal
Se denomina organismos
transgénicos a los animales y plantas
que llevan en su genoma genes
“extraños”, es decir, genes
introducidos artificialmente y que no
proceden de sus antepasados por
herencia
Características incorporadas
a cultivos transgénicos
Resistencia a insectos
Tolerancia a virus
Resistencia a hongos
Tolerancia a herbicidas
Otros
3 %
7 %
30 %
8 %
52 %
Mono transgénico

110. Ingeniería genética en células vegetales
Vector de
transfección
ADN
foráneo
Transferenci
a por
conjugación
Transformación
en E. coli
Cromosomas
A. tumefaciens Célula vegetal
recombinante
Regeneración
de la planta con
nuevas
propiedades
La aplicación de estas técnicas en agricultura tiene como
objetivos:
• Conseguir plantas resistentes a herbicidas.
• Conseguir plantas resistentes a los insectos.
• Proteger las plantas frente a enfermedades microbianas y
víricas.
• Mejorar el producto que se obtiene.

111. Ingeniería genética. Organismos
transgénicos II
ADN bacteriano Gen responsable de la toxicidad
Planta de maíz
no resistente a
insectos. Célula vegetal
Se cultivan
las células en
el
laboratorio.
Plantas de
maíz
resistentes a
insectos.
Se introduce el
ADN bacteriano
en la célula.
El material genético de
la bacteria se ha
insertado en el ADN de
la planta.
Se corta el ADN y se
selecciona el fragmento
que tiene el gen para
sintetizar el tóxico.
ADN planta
Bacillus thuringiensis

112. Animales transgénicos y obtención de
sustancias de interés
PRODUCCIÓN
DE LECHE
Oveja nodriza
Rebaño de
descendientes
transgénicos que
producen la proteína
Transferencia
génica
Óvulo de oveja
fecundado
Purificación
de la
proteína
Medicamento
como la a-1-
antitripsina o el
activador del
plasminógeno.

113. Proyecto Genoma
Humano
genes Mosca 13.000 genes
60% idéntico
Gusano 19.000
20% idéntico
70% idéntico 98% idéntico
Ratón 30.000 genes Chimpancé 30.000
genes
Principales objetivos de este
proyecto
Identificar § todos los genes humanos.
Realizar mapas genéticos que indiquen
la posición relativa de los diferentes
genes.
El bandeado cromosómico
identifica regiones concretas de
ADN.
§
Confeccionar mapas físicos que
presenten la secuencia de nucleótidos
de cada gen.
§
Datos comparativos de genomas
de diferentes animales con el ser
humano.
Humanos
30.000 genes

114. La biotecnología en el medio
ambiente: biorremediación
La biorremediación consiste en la utilización de
microorganismos frente a la contaminación.
BIODEGRADACIÓN DEL PETRÓLEO
Algunos tipos de bacterias, mohos y levaduras y algas verdes pueden crecer
sobre el petróleo, decomponiéndolo. Esto es útil cuando se produce un vertido.
TRATAMIENTO MICROBIOLÓGICO DE AGUAS RESIDUALES
Los microorganismos se emplean para eliminar las sustancias orgánicas, que
contaminan el agua, mediante reacciones de fermentación.
Se obtiene productos como dióxido de carbono, amoniaco, nitratos, sulfatos y
fosfatos.
REMEDIACIÓN DE VERTIDOS TÓXICOS
Muchas plantas que poseen una capacidad natural para concentrar metales
pesados, pueden potenciar esa cualidad mediante un tratamiento de ingeniería
genética.

115. Ingeniería genética y bioética
El vertiginoso avance de la ingeniería genética, plantea numerosas
cuestiones éticas.
LIMITACIONES ÉTICAS A LA MANIPULACIÓN DE GENES HUMANOS
El 11 de noviembre de 1997 la ONU aprobaba la
Declaración Universal sobre el Genoma Humano y los Derechos Humanos.
El genoma humano es Patrimonio de la Humanidad.
Oposición a la comercialización del genoma humano.
Derecho a la protección de la información genética propia de cada individuo.
Prohibición de la clonación de seres humanos con fines reproductivos.
Subordinación de las investigaciones sobre genoma humano a los principios
éticos de respeto por la libertad y la dignidad.
PATENTES DE GENES
El Parlamento europeo se pronunció en contra de las patentes de genes en
1995
La Unión Europea aprobó en agosto de 1998 una directiva por la que se
propone que un gen puede ser patentado si es producido por un
procedimiento técnico, aunque éste sea igual al gen natural.

116. ANIMACIONES
► Mitosis
► Cromosomas, ADN y genes. Anomalías genéticas. Proyecto Genoma Humano
► El Genoma Humano
► Cromosoma 21 y Síndrome de Down
► Nueva técnica de clonación
► Clonación de vacas
► Creación de un mono transgénico
► Selección genética de embriones