bueno

1. • Son macromoléculas constituidas por C, H, O,N, y en algunos casos
poseen átomos de azufre S.
• Son biopolímeros de elevado peso molecular formadas por la unión
de diferentes unidades o monómeros llamados aminoácidos
(existen 20 en la naturaleza), cada uno con características
particulares.
Proteínas
La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo más
antiguo, lo primero”.

2. Aminoácidos
• Son las unidades monoméricas de las proteínas.
• Formados por:
•un grupo amino (-NH2) (características básicas)
•un grupo carboxilo (-COOH) (características ácidas)
• un átomo de H
•un grupo distintivo R (cadena lateral)
• Existen 20 aminoácidos comunes a los seres vivos.

3. Clasificación de los aminoácidos
POLARES
NO POLARES
alifáticos
aromáticos
cargados
positivametne
negativamente
Sin carga

4. Aminoácidos con cadenas laterales alifácas
Aminoádos con cadenas laterales aromáticas
Glicina
(Gly, G)
Alanina
(Ala, A)
Valina
(Val, V)
Leucina
(Leu, L)
Isoleucina
(Ile, I)
Prolina
(Pro, P)
Glicina
(Gly, G)
Alanina
(Ala, A)
Valina
(Val, V)
Leucina
(Leu, L)
Isoleucina
(Ile, I)
Prolina
(Pro, P)
Fenilalanina
(Phe, F)
Tirosina
(Tyr, Y)
Triptofano
(Trp, W)

5. Aminoácidos polares sin carga

6. Aminoácidos con cadenas laterales azufradas
Cisteína
(Cys, C)
Metionina
(Met, M)
SH

7. Aminoádos polares con cadenas laterales cargadas +
Lisina
(Lys, K)
Arginina
(Arg, R)
Histidina
(His, H)
pKa=10.8 pKa=12.5 pKa=6.0

8. Aminoádos polares con cadenas laterales cargadas -
Glutamato
(Glu, E)
Aspartato
(Asp, D)

9. Aminoácidos esenciales
Aminoácidos que el organismo no puede sintetizar y lo tenemos que
ingerir en la dieta
Aminoácidos esenciales Aminoácidos no esenciales
Histidina Alanina
Leucina Arginina
Isoleucina Asparagina
Lisina Acido Aspartico
Metionina Cisteína
Fenilalanina Glutamina
Treonina Acido glutámico
Triptofano Glicina
Valina Prolina
Serina
Tirosina

10. Propiedades Ácido-base de los aminoácidos

11. Zwitterión

12. Punto isoeléctrico de los aminoácidos

13. Movilidad electroforética de los aminoácidos
Si
• pH < PI carga (+) migra al cátodo (-)
• pH > PI carga (-) migra al ánodo (+)
• pH= PI No migra

14. • Los aminoácidos se unen entre si a través de un enlace
covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el
grupo amino del otro, con pérdida de una molécula de agua,
a esta unión se le llama enlace peptídico.
Enlace Peptídico
Las proteínas son macromoléculas que pueden
contener desde 400 hasta 25.000 aminoácidos

15. Estructura de las proteínas
• La organización de una proteína viene definida por
cuatro niveles estructurales denominados:
• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria
• Cada una de estas estructuras informa de la disposición
de la anterior en el espacio.

16. Estructura Primaria
• La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína.
• Nos indica qué aa. componen la cadena polipeptídica y el
orden en que dichos aa. se encuentran.
•La secuencia de aa está codificada genéticamente.
• La función de una proteína depende de su secuencia y de la
forma que ésta adopte.
Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina
N-terminal C-terminal

17. Estructura Secundaria
• Es la disposición de la secuencia primaria de aminoácidos en el espacio.
• Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis
de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren
una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
• La estructura secundaria mantiene su forma en el espacio por fuerzas
puentes de hidrógeno entre los grupos carboxilo y amino de los aa.
• Existen dos tipos de estructuras secundarias: α-hélice y β-plegada
α-hélice β-plegada

18. • Se estabilizada por puentes de H entre C=O de una
vuelta y N-H de la superior (situado 4 aa más
tarde).
• Los puentes de H son paralelos al eje central de la
hélice.
• Los grupos R quedan hacia afuera de la cadena.
α-hélice
• Es la forma extendida de la cadena primaria.
• Los enlaces puentes de H se producen entre el grupo C=O y N-H de dos cadenas diferentes.
• Los grupos R quedan por encima y por debajo del plano.
β-plegada

19. • La proteína puede tener regiones α y β.
•Se produce el plegamiento de la proteína sobre sí
misma, adquiriendo una estructura 3D.
•En el mantenimiento de la estructura participan los
grupos R de los aa.
Estructura Terciaria
Fuerzas intermoleculares:
I) Atracción/repulsión electrostática.
II) Puentes de H.
III) Interacciones hidrofóbicas
(Fuerzas de Van der Wals).
IV) Puentes disulfuro (S-S).
V) Grupos hidrofílicos orientados
hacia el exterior,
Fuerzas que estabilizan y mantienen la estructura terciaria

20. •Se forma por la asociación de cadenas polipeptídicas con estructura
terciaria o subunidades para formar un complejo proteico.
• Se mantienen unidas mediante fuerzas electrostáticas y aveces
participan S-S.
Estructura Cuaternaria

21. 21
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
Secuencia Conformación
Hélice
Hoja Plegada
Globular
Fibrosa
Subunidades iguales
Subunidades distintas
Combinación
ilimitada de
aminoácidos.
Unión
Peptídica
Puente de
Hidrógeno
Puente de Hidrógeno,
Interacciones hidrofóbicas,
salinas, electrostáticas.
Fuerzas diversas no
covalentes.
Asociación

22. Especificidad.
• Cada una realiza una función específica (determinada por una determinada
estructura primaria y una conformación espacial propia 3D)
• Las enzimas son proteínas muy especializadas (fundamentales en todas las
reacciones biológicas)
Propiedades de las Proteínas
Desnaturalización
• Pérdida de la estructura terciaria (por rotura de fuerzas que mantienen
la estructura).
• Cuando pierde su estructura terciaria pierde también su función.
• En algunos casos este proceso es irreversible (ej clara de huevo al
calentarse) y en otros se puede revertir a través del mecanismo de
renaturalización, y recuperar su funcionalidad.
• Algunos de los agentes desnaturalizantes son: cambios de temperatura,
variaciones del pH, salinidad.

23. PROTEÍNAS
Holoproteínas
Proteínas filamentosas
Proteínas globulares
Heteroproteínas
Metalo proteínas
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas
Clasificación de las proteínas
23

24. Holoproteínas o proteínas simples:
Son aquellas compuestas solo por aminoácidos.
Heteroproteínas o Proteínas conjugadas:
Formado por aminoácidos y por un grupo no
proteico, llamado grupo prostético y que puede
ser otras biomolécula o un metal
(glicoproteína,metaloproteina, etc.) Hemoglobina, posee
un átomo de Fe

25. Proteínas fibrosas
•Proporcionar soporte mecánico.
•Suelen ser insolubles.
•Formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras.
Otra forma de clasificar las proteínas
Proteínas globulares
La gran mayoría de las funciones celulares las llevan a cabo proteínas
globulares.
Ej: fibra de colágeno
Ej: fibra de mioglobina

26. 1. Estructural
2. Enzimática
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Función homeostática
8. Anticongelante
9. Actividad contráctil
Funciones y ejemplos de proteínas

27. Estructural
Glucoproteínas que forman parte de las membranas.
Histonas que forman parte de los cromosomas
Colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
Elastina, del tejido conjuntivo elástico.
Queratina de la epidermis.

28. Enzimática
- Son las más numerosas y especializadas.
- Actúan como biocatalizadores de
las reacciones químicas.
Hormonal
-Las hormonas ejercen su acción en un lugar alejado de donde se
sintetizan (mensajeros a distancia).
-Ejemplos:
-Insulina y glucagón
- Hormona del crecimiento
- Calcitonina
- Hormonas sexuales

29. Transporte
- Hemoglobina
- Hemocianina
- Citocromos
Transporte de protones a
través de mbs.
Inmunoglobulina G
Defensa
- Inmunoglobulina
- Trombina
- Fibrinógeno

30. Reserva
- Ovoalbúmina, de la clara de huevo
- Gliadina, del grano de trigo
- Lactoalbúmina, de la leche