4. Enzimas: cofactores
•Ejemplos incluyen iones inorgánicos de:
• Cu (citocromo oxidasa), Fe (catalasa), K (piruvato
cinasa), Mg (hexocinasa), Mn (arginasa), Mo
(dinitrogenasa), Ni (ureasa), Zn (alcohol
deshidrogenasa)
5. Enzimas: Coenzimas
•Ejemplos de coenzimas y sus precursores
dietéticos:
•Biocitina (vitamina B7), Coenzima A (vitamina B5),
5´-deoxiadenosilcobalamin (vitamina B12), flavina
adenina dinucleótido (vitamina B2), piridoxal fosfato
(vitamina B6), tetrahidrofolato (vitamina B9)
6. Enzimas: propiedades
•Velocidades de reacción elevadas
•Condiciones leves de reacción
•Especificidad de reacción mayor
•Capacidad para la regulación
11. Enzimas
•La función de las enzimas es acelerar la
velocidad de reacciones, sin cambiar el equilibrio
12. Enzimas: interacciones no covalentes
•Formación del complejo específico S-E está
mediado por las mismas fuerzas que estabilizan
la estructura proteica
•Formación de cada interacción débil libera
energía libre
•Utilizada para que las enzimas disminuyan la
energía de activación de las reacciones
13. Enzimas: interacciones covalentes
•Reacciones entre sustrato y grupos funcionales
de la enzima
•Formación de enlaces covalentes temporales entre
grupos funcionalmente catalíticos
•Transferencia temporal de un grupo del sustrato a la
enzima
15. Enzimas: inhibidores reversibles
•No competitivos: se vincula con el complejo E-S
•Incrementa la cantidad de sustrato para que se
realice la reacción a la misma velocidad
•Inhibidor mixto: se vincula tanto a E como a E-S
•Puede afectar tanto a la velocidad como a la
concentración requerida
16. Enzimas: inhibidores irreversibles
•Inhibición suicida: compuestos que siguen la
ruta normal de reacción enzimática, pero
producen un compuesto altamente reactivo
•Inactivadores basados en el mecanismo