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Propiedades y acuerdos asociados a los aminoácidos comunes
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Glicina ValinaAlanina
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No Polares, grupo-R alifáticos
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4-Hidroxiprolina
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5-Hidroxilisina
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Desmosina
Selenocisteína
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Ornitina
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Forma No Iónica Forma Ionizada
Anfóteros
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En medio ácido se comporta como una base y queda
cargado positivamente
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En medio básico se comporta como un ácido,
el grupo amino libera protones, con lo que queda
cargado negativamente
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Enlace Peptídico
N-terminal C-terminal
Características del enlace peptídico
- Es un enlace covalente más corto que otros enlaces C-N
- Esto lo dota de un carácte...
Dipéptido: nombrado desde N-ter hacia C-ter
Tri, tetra, … péptidos
Ser Gly
Tyr
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Leu
Oligopéptidos: menos de 50 residuos
Polipéptidos: 50 o más residuos.
Péptidos y oligopéptidos más importantes
-Función hormonal:
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Datos moleculares de algunas proteínas
Peso Número de Número de cadenas
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Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos
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Estructura
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Estructura
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Conformación β o Lámina plegada Puentes de hidrógeno
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Estructura Secundaria y Propiedades de la Proteínas fibrosas
Estructura Características Ejemplos
α Hélice, enlaces puentes...
Queratina α-hélice
Dos cadenas
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Protofilamento
Protofibrilla
20-30 Å
40-50 Å
Estructura terciaria
Modo en el que la proteína se encuentra plegada en el espacio.
Estable por las interacciones entre lo...
Cantidades aproximadas de conformaciones α-hélice y β-lámina en
algunas cadenas simples de proteína*
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(a) Bucle β-α-β
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Motivo típico en todas
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  1. 1. (a)
  2. 2. (b)
  3. 3. (c)
  4. 4. Lisina
  5. 5. L-Alanina D-Alanina L-Alanina D-Alanina L-Alanina D-Alanina (a) (b) (c)
  6. 6. L-Alanina D-Alanina (a)
  7. 7. L-Alanina D-Alanina (b)
  8. 8. L-Alanina D-Alanina (c)
  9. 9. L-Gliceraldehído D-Gliceraldehído L-Alanina D-Alanina
  10. 10. Propiedades y acuerdos asociados a los aminoácidos comunes valores de pKa pK1 pK2 pKR Índice de Frecuencia en las Aminoácido Abreviaturas Mm (- COOH) (-NH3 ) (grupo R) pI hidropatía* proteínas (%) No Polares R-alifáticos Glicina Gly G 75 2.34 9.60 5.97 -0.4 7.2 Alanina Ala A 89 2.34 9.69 6.01 1.8 7.8 Valina Val V 117 2.32 9.62 5.97 4.2 6.6 Leucina Leu L 131 2.36 9.60 5.98 3.8 9.1 Isoleucina Ile I 131 2.36 9.68 6.02 4.5 5.3 Metionina Met M 149 2.28 9.21 5.74 1.9 2.3 R-aromáticos Fenilalanina Phe F 165 1.83 9.13 5.48 2.8 3.9 Tirosina Tyr Y 181 2.20 9.11 10.07 5.66 -1.3 3.2 Triptófano Trp W 204 2.38 9.39 5.89 -0.9 1.4 Polares R-sin carga Serina Ser S 105 2.21 9.15 5.68 -0.8 6.8 Prolina Pro P 115 1.99 10.96 6.48 1.6 5.2 Treonina Thr T 119 2.11 9.62 5.87 -0.7 5.9 Cisteína Cys C 121 1.96 10.28 8.18 5.07 2.5 1.9 Asparagina Asn N 132 2.02 8.60 5.41 -3.5 4.3 Glutamina Gln Q 146 2.17 9.13 5.65 -3.5 4.2 R- carga + Lisina Lys K 146 2.18 8.95 10.53 9.74 -3.9 5.9 Histidina Hys H 155 1.82 9.17 6.00 7.59 -3.2 2.3 Arginina Arg R 174 2.17 9.04 12.48 10.76 -4.5 5.1 R-carga – Aspartato Asp D 133 1.88 9.60 3.65 2.77 -3.5 5.3 Glutamato Glu E 147 2.19 9.67 4.25 3.22 -3.5 6.3 Tabla 5-1  Escala que combina la hidrofobia e hidrofilia de los grupos-R; mide el comportamiento que sigue un aminoácido en un entorno acuoso (valores -), o hidrofóbico (valores+). Ver Capítulo 12. De Kyte, J. & Doolittle, R.F. (1982) J. Mol. Biol. 157, 105-132. Recuento de la frecuencia de aparición hecha sobre un total de 1150 proteínas. De Doolittle, R.F. (1989) Redundancies in protein sequences. En Prediction of Protein Structure and the Principles of Protein Conformation (Fasman, G.D.,ed) Plenum Press, N.Y, pp 599-623 Aminoácidos esenciales para adultos + Histidina para lactantes +
  11. 11. Glicina ValinaAlanina Leucina Metionina Isoleucina Serina Treonina Cisteína Arginina AsparaginaProlina Aspartato GlutamatoGlutamina Lisina Histidina TriptófanoTirosinaFenilalanina No Polares, grupos-R alifáticos Polares, grupos-R sin carga grupos-R aromáticos grupos-R con carga + grupos-R con carga -
  12. 12. No Polares, grupo-R alifáticos Glicina ValinaAlanina Metionina IsoleucinaLeucina
  13. 13. No Polares, grupo-R aromáticos TriptófanoTirosinaFenilalanina
  14. 14. Polares, grupo-R sin carga Serina Treonina Cisteína GlutaminaAsparaginaProlina
  15. 15. grupo-R con carga positiva Lisina HistidinaArginina
  16. 16. grupo-R con carga negativa Aspartato Glutamato
  17. 17. Cisteína Cisteína Cistina
  18. 18. 4-Hidroxiprolina 5-Hidroxilisina 6-N-Metil-lisina γ-Carboxiglutamato Desmosina Selenocisteína Aminoácidos raros no presentes en las proteínas (a) Aminoácidos raros no presentes en las proteínas (b) Ornitina Citrulina
  19. 19. 4-Hidroxiprolina γ-Carboxiglutamato 5-Hidroxilisina 6-N-Metil lisina Desmosina Selenocisteína (a)
  20. 20. Ornitina Citrulina (b)
  21. 21. Forma No Iónica Forma Ionizada
  22. 22. Anfóteros +NH3 HC COO - R  +NH3 HC COOH R En medio ácido se comporta como una base y queda cargado positivamente H+
  23. 23. En medio básico se comporta como un ácido, el grupo amino libera protones, con lo que queda cargado negativamente +NH3 HC COO - R  NH2 HC COO- R H+ OH- +
  24. 24. Enlace Peptídico N-terminal C-terminal
  25. 25. Características del enlace peptídico - Es un enlace covalente más corto que otros enlaces C-N - Esto lo dota de un carácter de doble enlace, y le confiere rigidez impidiendo que gire libremente. - Los cuatro átomos (C=O y N-H) se hallan sobre un mismo plano, con distancias y ángulos fijo. Estructura de láminas unidas por los vértices pudiendo girar sobre él. C-C y N-C.
  26. 26. Dipéptido: nombrado desde N-ter hacia C-ter
  27. 27. Tri, tetra, … péptidos Ser Gly Tyr Ala Leu Oligopéptidos: menos de 50 residuos Polipéptidos: 50 o más residuos.
  28. 28. Péptidos y oligopéptidos más importantes -Función hormonal: -Oxitocina: neuropéptido,contracciones del útero, nonapéptido. -Arginina vasopresina: hipotálamo, regula control osmótico de agua por el riñón, nonapéptido. -Insulina: islotes de Langerhans pancreáticos, regula glucosa en sangre retirándola hacia la glucogenogénesis o la glucólisis. 51 residuos. - Glucagón: islotes de Langerhans, aumenta niveles de glucosa en sangre. 29 residuos. -Función Transportadora: -Glutatión: antioxidante celular y transportador de Aa al exterior de la célula. 3 residuos. -Función Antibiótica: -Gramicidina-S y Valinomicina: potencia el paso de iones por las membranas biológicas. Decapéptidos.
  29. 29. Datos moleculares de algunas proteínas Peso Número de Número de cadenas Proteína molecular residuos polipeptídicas Citocromo c (humana) 13.000 104 1 Ribonucleasa A (páncreas bovino) 13.700 124 1 Lisozima (clara de huevo) 13.930 129 1 Mioglobina (corazón equino) 16.890 153 1 Quimotripsina (páncreas bovino) 21.600 241 3 Quimotripsinógeno (bovino) 22.000 245 1 Hemoglobina (humana) 64.500 574 4 Seroalbúmina (humana) 68.500 609 1 Hexoquinasa (levadura) 102.000 972 2 ARN Polimerasa (E.coli) 450.000 4.158 5 Apolipoproteína B (humana) 513.000 4.536 1 Glutamina sintetasa (E. coli) 619.000 5.628 12 Tabla 5-2
  30. 30. Niveles estructurales en las proteínas Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadena debido a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO- y -NH- de la unión peptídica: hélices, láminas y giros Estructura terciaria: Estructura tridimensional de la proteína Estructura cuaternaria: Asociación de distintas subunidades, siendo cada una un polipéptido.
  31. 31. Estructura primaria Estructura secundaria Estructura Terciaria Estructura cuaternaria Residuos de aminoácidos α-Hélice Polipéptido Conjunto de subunidades Estructura de las proteínas.
  32. 32. Secuencia de aminoácidos (proteína) Secuencia de ADN (gen) Gln – Tyr – Pro – Thr – Ile – Trp CAG TAT CCT ACG ATT TGG Primaria Con los 20 aminoácidos pueden formarse 20n polipéptidos
  33. 33. 5’-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3’ 3’-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5’ 5’-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3’ N Lys.Gly.Ser.Gln.His.Leu.Val C DNA RNA Proteína
  34. 34. Secundaria
  35. 35. 1,5 Å (2,9 Å en colágeno) α -hélice Cadena polipeptídica enrrollada en forma de espiral gracias al giro del carbono α de cada aminoácido. La estructura se estabiliza por los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo –NH de un enlace peptídico y el grupo –C=O del cuarto aminoácido que lo sigue.
  36. 36. Conformación β o Lámina plegada Puentes de hidrógeno intercatenarios
  37. 37. Estructura Secundaria y Propiedades de la Proteínas fibrosas Estructura Características Ejemplos α Hélice, enlaces puentes Resistentes, estructuras protectoras α-queratina del pelo, plumas y disulfuro insolubles de diferentes durezas uñas y flexibilidades β conformación Suaves, filamentos flexibles fibroína de la seda Triple hélice de Colágeno Alta resistencia a la tensión, sin Colágeno de los tendones, estirar matriz ósea Tabla 6-1
  38. 38. Queratina α-hélice Dos cadenas enrolladas en espiral Protofilamento Protofibrilla 20-30 Å 40-50 Å
  39. 39. Estructura terciaria Modo en el que la proteína se encuentra plegada en el espacio. Estable por las interacciones entre los -R de los aminoácidos, pueden ser: Puentes de hidrógeno entre grupos peptídicos Puentes disulfuro enlace covalente entre restos tiol (-SH) de cisteínas Atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta Atracciones hidrofóbicas y de Van der Waals entre grupos alifáticos y aromáticos de cadenas laterales La función biológica de la proteína depende de su estructura terciaria, y se centra en dominios, grupos de 50 a 300 aminoácidos, unidos entre sí por bisagras, porciones flexibles Los dominios son muy estables, aparecen en proteínas diferentes, y en organismos diferentes
  40. 40. Cantidades aproximadas de conformaciones α-hélice y β-lámina en algunas cadenas simples de proteína* (%) residuos Proteína (residuos totales) α-hélice β-lámina Quimotripsina (247) 14 45 Ribonucleasa(124) 26 35 Carboxipeptidasa (307) 38 17 Citocromo c (104) 39 0 Lisozima (129) 40 12 Mioglobina (153) 78 0 Tabla 6-2 Fuente: Datos de Cantor, C.R. & Schimmel, P.R. (1980) Biophysical Chemistry, Part I: The Conformation of Biological Macromolecules, p. 100, W.H. Freeman and Company, New York. *Las porciones de las cadenas polipeptídicas que no se han tenido en cuenta como α-hélice o β-lámina, consisten en codos, hélices irregulares o extremos alargados. Algunos segmentos de α-hélice o β-lámina a veces se desvían ligeramente de sus dimensiones y geometrías normales.
  41. 41. (a) Bucle β-α-β
  42. 42. vértice α-α
  43. 43. Motivo típico en todas las conexiones β (b)
  44. 44. Conexión dextrógira entre cadenas β (c)
  45. 45. Conexión levógira entre cadenas β (muy escaso)
  46. 46. (d) Tonel β
  47. 47. Láminas-β retorcidas
  48. 48. Bucle β-α-β Tonel α-β
  49. 49. (a)
  50. 50. Estructura cuaternaria Estructura de proteínas, fibrosas y laminares, formadas por más de una cadena polipeptídica. Cada una se llama protómero, subunidad o monómero. Pueden ser igual o distintos. La funcionalidad de la proteína requiere la unión de estas subunidades. La unión es por fuerzas débiles, puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals y puentes disulfuro
  51. 51. (b)
  52. 52. (a)
  53. 53. ARN Subunidad proteica (b)
  54. 54. Proteínas Conjugadas Tipo Grupo(s) Prostético (s) Ejemplo Lipoproteínas Lípidos β1-Lipoproteína sanguínea Glicoproteínas Carbohidratos Inmunoglobulina G Fosfoproteínas grupos Fosfato Caseína de la leche Hemoproteínas Hemo (ferroporfirina) Hemoglobina Flavoproteínas Flavín nucleótidos Succinato deshidrogenasa Metaloproteínas Hierro Ferritina Zinc Alcohol deshidrogenasa Calcio Calmodulina Molibdeno Dinitrogenasa Cobre Plastocianina Tabla 5-4
  55. 55. 72 84 65 26 58 110 95 40 SH HS SH SH HS HS HS HS 72 65 5840 26 110 95 84 72 84 65 26 58 110 95 40 Estado natural; catalíticamente Activa. desnaturalizada; Inactiva. Puentes disulfuro reducidos en los residuos de Cisteína. renaturalizada; Catalíticamente activa. Puentes disulfuro reconstituidos adición de Urea y mercaptoetanol eliminación de Urea y mercaptoetanol

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