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Química de Proteínas 2011 1 [email_address]
 
Forma Zwitteriónica Centro Quiral C OO - Carboxilato
Polaridad Intermedia Apolar Hidrofóbico a-iminoácido - OOC - OOC - OOC - OOC - OOC - OOC
Apolar Hidrofóbico aromáticos - OOC - OOC - OOC
Polares Cargados Hidrofilicos Débilmente básico básicos ácidos - OOC - OOC - OOC - OOC - - OOC
Polares NO Cargados Hidrofilicos Grupos Carbonilo/amido Polaridad intermedia Grupo tiol Grupos hidroxilo - OOC - OOC - OOC - OOC - OOC - OOC
En bacterias y arqueobacterias, estas enzimas realizan funciones catabólicas y de oxidación-reducción, mientras que en eucariotas tienen funciones antioxidantes y anabólicas. Cisteína Selenocisteína = Sec = U Codón de parada = UGA  - OOC
 
La pirrolisina es un aminoácido natural codificado en el genoma, derivado de lisina; empleado por algunas bacterias metanógenas. Se encuentra codificada en el ADN por el codón de parada UAG. Fue descubierta en el año 2002 por varios investigadores de la Universidad Estatal de Ohio en la arquea  Methanosarcina barkeri .  lisina Pirrolisina = Pyl = O Codón de parada = UAG - OOC
Figure 1.1.1. The standard genetic code and known variant nuclear codes . (1)  Candida , a unicellular yeast. (2)  Micrococcus . (3) ciliated protozoans and green algae. (4) Mycoplasma. (5) suppressor codon in bacteria. (6)  Euplotes . (7) the selenocysteine codon (8)  Spiroplasma . (9)  Micrococcus . (10) resume codon in ssrA RNA (Lehman 2001).
Aminoácido Abreviatura 1 Lisina Lys K 2 Arginina Arg R 3 Acido aspártico Asp D 4 Histidina Hi H 5 Acido glutamínico Glu E 6 Asparagina Asn N 7 Glutamina Gln Q 8 Treonina Thr T 9 Tirosina Tyr Y 10 Alanina Alg A 11 Valina Val V 12 Isoleucina Ile I 13 Leucina Leu L 14 Prolina Pro P 15 Metionina Met M 16 Triptofano Trp W 17 Glicina Gly G 18 Cisteina Cis C 19 Serina Ser S 20 Fenilanina Phe F 21 Selenocisteina Sec U 22 Pirrolisina Pyl O
Reducción ← ← Oxidación
 
Asparagina 1806 Treonina 1938 132 años G/L 1820 R 1895 75 años
 
4-hidroxiprolina epsilon- N , N , N -trimetillisina 3-metilhistidina 5-hidroxilisina o-fosfoserina gama-carboxyglutamato epsilon- N -acetillisina omega- N -metilarginina N -acetilserina N , N , N -trimetilalanina N -formilmetionina Aminoacidos poco comunes presentes en las proteínas Modificaciones postraduccionales
Dopamina Citrulina Ornitina  4-Hidroxiprolina 5-Hidroxilisina  -Carboxiglutamato Colágeno Protrombina Neurotransmisor Biosíntesis Urea
Isomería L y D
Deshidratación o condensación
 
Híbrido de resonancia Enlace Distancia (Å) N–N 1.45 N=N 1.23 N≡N 1.09 C–C 1.54 C=C 1.34 C≡C 1.20 O–O 1.48 O=O 1.21 Enlace sencillo:  1.49 Enlace peptídico:  1.32 Enlace doble:  1.27
  phi   psi   
 
 
 
 
I ó nicas
 
3 10  helice 3.0 aa 6.0 A    helice 3.6 aa 5.4 A    helice 4.4 aa 5.2 A Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
 - Antiparalela  -Paralela NH + 3 COO - Der. Izq.  -Barril Silla Giro   Lupa  
 
Citocromo C
 
Monomérica:   proteínas formadas por un solo polipéptido Multimérica: Proteínas formadas por dos o mas sub-unidades polipeptídicas
Homomérica: Sub-unidades idénticas. VMT 2120
Heteromérica:Dos o mas sub-unidades diferentes Inmunoglobulina o Anticuerpo Hemoglobina
Familia
 
H 3 N + -CH-CH 2 -CH 2 -CO - NH-CH-CO - NH-CH-COO - COO - CH 2 SH H  E C G Tripéptido    Glutatión (GSH)  Oxido-reducción GSSG Pentapéptidos:  Encefalinas: Met-encefalina y Leu-encefalina,    neuropéptidos cerebrales, percepción del dolor. Nonapéptidos:  Vasopresina, hormonal =regula reabsorción renal de agua.  Oxitocina, hormonal = secreción de leche. 14 aas : Hormona estimulante de melanocitos (  -MSH),  Factores de crecimiento.
Ejemplo: la piel y el cabello. ejemplo la insulina, hemoglobina y anticuerpos.
Dominios Fab Piruvato quinasa
Cremallera de Leucinas Anillos de zinc RNA Proteína RNA Proteína
Ortólogos:  Genes que comparten  el último ancestro común y cuya divergencia se debe a la  especiación.  Los mismos genes en distintas  especies. Parálogos:  Genes que debido a  una duplicación, ya no comparten  el último ancestro. Frecuentemente tienen funciones distintas.
Homólogas/Ortólogas Dos estructuras son homólogas si son morfológicamente semejantes y si esta semejanza se debe a que derivan de una estructura ancestral común. Es el caso de las alas del  pterodactylus, el murciélago y el ave. Análogas/Parálogas Dos estructuras son análogas si son morfológica y/o funcionalmente semejantes y si esta semejanza se ha adquirido de un modo filogenéticamente independiente. Es el caso de  las alas de las mariposas y las alas de los murciélagos y las aves.
 
Proteínas conservadoras:  cambio de un aa por otro de características similares ej: V x I Proteínas NO conservadoras:  cambio de un aa por otro diferente ej: D x A Restos invariantes:  Cuando un No. determinado de aas se encuentran siempre en la misma posición y se le asigna un papel esencial tanto en la estructura como en la función de la proteína.
Secuencia normal: ejemplo con una frase UN O MAS UNO SON DOS   Adición de una  A  después de la primera N: cambia el cuadro de lectura UN A OM A SUN OSO NDO S Deleción (pérdida) de la primera O: cambia el cuadro de lectura UNM ASU NOS OND OS   Adición de A y deleción de A: se recupera el cuadro de lectura UN A OMS UNO SON DOS   Adición de tres letras (AAA) UNO A A A MAS UNO SON  DOS
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Tema 1 qca proteinas

  • 1. Química de Proteínas 2011 1 [email_address]
  • 2.  
  • 3. Forma Zwitteriónica Centro Quiral C OO - Carboxilato
  • 4. Polaridad Intermedia Apolar Hidrofóbico a-iminoácido - OOC - OOC - OOC - OOC - OOC - OOC
  • 6. Polares Cargados Hidrofilicos Débilmente básico básicos ácidos - OOC - OOC - OOC - OOC - - OOC
  • 7. Polares NO Cargados Hidrofilicos Grupos Carbonilo/amido Polaridad intermedia Grupo tiol Grupos hidroxilo - OOC - OOC - OOC - OOC - OOC - OOC
  • 8. En bacterias y arqueobacterias, estas enzimas realizan funciones catabólicas y de oxidación-reducción, mientras que en eucariotas tienen funciones antioxidantes y anabólicas. Cisteína Selenocisteína = Sec = U Codón de parada = UGA - OOC
  • 9.  
  • 10. La pirrolisina es un aminoácido natural codificado en el genoma, derivado de lisina; empleado por algunas bacterias metanógenas. Se encuentra codificada en el ADN por el codón de parada UAG. Fue descubierta en el año 2002 por varios investigadores de la Universidad Estatal de Ohio en la arquea Methanosarcina barkeri . lisina Pirrolisina = Pyl = O Codón de parada = UAG - OOC
  • 11. Figure 1.1.1. The standard genetic code and known variant nuclear codes . (1) Candida , a unicellular yeast. (2) Micrococcus . (3) ciliated protozoans and green algae. (4) Mycoplasma. (5) suppressor codon in bacteria. (6) Euplotes . (7) the selenocysteine codon (8) Spiroplasma . (9) Micrococcus . (10) resume codon in ssrA RNA (Lehman 2001).
  • 12. Aminoácido Abreviatura 1 Lisina Lys K 2 Arginina Arg R 3 Acido aspártico Asp D 4 Histidina Hi H 5 Acido glutamínico Glu E 6 Asparagina Asn N 7 Glutamina Gln Q 8 Treonina Thr T 9 Tirosina Tyr Y 10 Alanina Alg A 11 Valina Val V 12 Isoleucina Ile I 13 Leucina Leu L 14 Prolina Pro P 15 Metionina Met M 16 Triptofano Trp W 17 Glicina Gly G 18 Cisteina Cis C 19 Serina Ser S 20 Fenilanina Phe F 21 Selenocisteina Sec U 22 Pirrolisina Pyl O
  • 13. Reducción ← ← Oxidación
  • 14.  
  • 15. Asparagina 1806 Treonina 1938 132 años G/L 1820 R 1895 75 años
  • 16.  
  • 17. 4-hidroxiprolina epsilon- N , N , N -trimetillisina 3-metilhistidina 5-hidroxilisina o-fosfoserina gama-carboxyglutamato epsilon- N -acetillisina omega- N -metilarginina N -acetilserina N , N , N -trimetilalanina N -formilmetionina Aminoacidos poco comunes presentes en las proteínas Modificaciones postraduccionales
  • 18. Dopamina Citrulina Ornitina 4-Hidroxiprolina 5-Hidroxilisina  -Carboxiglutamato Colágeno Protrombina Neurotransmisor Biosíntesis Urea
  • 21.  
  • 22. Híbrido de resonancia Enlace Distancia (Å) N–N 1.45 N=N 1.23 N≡N 1.09 C–C 1.54 C=C 1.34 C≡C 1.20 O–O 1.48 O=O 1.21 Enlace sencillo: 1.49 Enlace peptídico: 1.32 Enlace doble: 1.27
  • 23.   phi  psi   
  • 24.  
  • 25.  
  • 26.  
  • 27.  
  • 29.  
  • 30. 3 10 helice 3.0 aa 6.0 A  helice 3.6 aa 5.4 A  helice 4.4 aa 5.2 A Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
  • 31.  - Antiparalela  -Paralela NH + 3 COO - Der. Izq.  -Barril Silla Giro  Lupa 
  • 32.  
  • 34.  
  • 35. Monomérica: proteínas formadas por un solo polipéptido Multimérica: Proteínas formadas por dos o mas sub-unidades polipeptídicas
  • 37. Heteromérica:Dos o mas sub-unidades diferentes Inmunoglobulina o Anticuerpo Hemoglobina
  • 39.  
  • 40. H 3 N + -CH-CH 2 -CH 2 -CO - NH-CH-CO - NH-CH-COO - COO - CH 2 SH H  E C G Tripéptido  Glutatión (GSH) Oxido-reducción GSSG Pentapéptidos: Encefalinas: Met-encefalina y Leu-encefalina, neuropéptidos cerebrales, percepción del dolor. Nonapéptidos: Vasopresina, hormonal =regula reabsorción renal de agua. Oxitocina, hormonal = secreción de leche. 14 aas : Hormona estimulante de melanocitos (  -MSH), Factores de crecimiento.
  • 41. Ejemplo: la piel y el cabello. ejemplo la insulina, hemoglobina y anticuerpos.
  • 43. Cremallera de Leucinas Anillos de zinc RNA Proteína RNA Proteína
  • 44. Ortólogos: Genes que comparten el último ancestro común y cuya divergencia se debe a la especiación. Los mismos genes en distintas especies. Parálogos: Genes que debido a una duplicación, ya no comparten el último ancestro. Frecuentemente tienen funciones distintas.
  • 45. Homólogas/Ortólogas Dos estructuras son homólogas si son morfológicamente semejantes y si esta semejanza se debe a que derivan de una estructura ancestral común. Es el caso de las alas del pterodactylus, el murciélago y el ave. Análogas/Parálogas Dos estructuras son análogas si son morfológica y/o funcionalmente semejantes y si esta semejanza se ha adquirido de un modo filogenéticamente independiente. Es el caso de las alas de las mariposas y las alas de los murciélagos y las aves.
  • 46.  
  • 47. Proteínas conservadoras: cambio de un aa por otro de características similares ej: V x I Proteínas NO conservadoras: cambio de un aa por otro diferente ej: D x A Restos invariantes: Cuando un No. determinado de aas se encuentran siempre en la misma posición y se le asigna un papel esencial tanto en la estructura como en la función de la proteína.
  • 48. Secuencia normal: ejemplo con una frase UN O MAS UNO SON DOS   Adición de una A después de la primera N: cambia el cuadro de lectura UN A OM A SUN OSO NDO S Deleción (pérdida) de la primera O: cambia el cuadro de lectura UNM ASU NOS OND OS   Adición de A y deleción de A: se recupera el cuadro de lectura UN A OMS UNO SON DOS   Adición de tres letras (AAA) UNO A A A MAS UNO SON DOS