aminoacidos y proteinas

1. AMINOACIDOS Y PROTEINAS
• Aminoacidos
• Son unidades estructurales básicas que
forman las proteínas.
• Se han descrito mas de 100 aapero solo 22 de
ellos participan en la síntesis de proteínas.

2. AMINOACIDOS (aa)
• Los aa difieren entre si
por el grupo R (grupo
sustitutivo).
• R: adjudican diferentes
propiedades a cada
uno de los aa y
determinan su función
biológica.

3. Aminoacidos

4. Clasificación de los aa
• En función de la naturaleza de su cadena
lateral:
• Aaalifáticos cuyo R no es polar: Son muy poco
reactivos, y fuertemente hidrofóbicos(excepto
la Gly, cuya cadena lateral es un átomo de
hidrógeno).
• Aaalifáticos cuyo R es polar pero no tiene
carga:serina, treonina, cisteina,
prolinaasparraginay glutamina.

5. Clasificación de los aa
• En función de la naturaleza de su cadena
lateral:
• Aaalifáticos cuyo R es polar y se encuentra en
estado de ion positivo:lisina, argininae
histidina.
• Aaalifáticos cuyo R es polar y se encuentra en
estado de ion negativo: aspartatoy glutamato.
• Aminoácidos aromáticos: Fenilalanina,
tirosina, triptofano

6. Estructura de los aminoácidos
• Por su estructura, los aa se ionizan en solucion acuosa
de manera que pueden funcionar como ácidos y como
bases (anfoliticos).
•  aa que poseen un g. amino y un g. carboxilo (Gly,
Los
Leu, Ile) se convierten en iones dipolares
(Zwitteriones).
• Estos iones en slns acuosas son eléctricamente
neutros y no emigran ni se someten a campos
eléctricos.
•  ionizacion de un aa depende del pH de la solución.
La
• Punto isolectrico: pH en el cual la molécula no tiene
carga neta

7. Clasificacionde los aasegún R

8. Clasificacion de los aa según R

9. Nomenclatura de los aa
• Alanina Ala A • Metionina* Met M
• Arginina Arg R • Fenilalanina* Phe F
• Asparragina Asn N • Prolina Pro P
• Ac. Aspartico Asp D • Serina Ser S
• Cisteina Cys C • Treonina* Thr T
• Glutamina Gln Q • Triptofano* Trp W
• Ac. Glutamico Glu E • Tirosina Tyr Y
• Glicina Gly G • Valina* Val V
• Histidina + His H
• Isoleucina* Ile I • +: Esencial en la niñez
• Leucina * Leu L • *: Esencial durante toda la
vida
• Lisina*Lys K

10. Estructura de los aa
• Se presentan en dos formas
isomericas, imágenes
especulares no superponibles.
•  isomeros de la serie L
Los
poseen el grupo alfa amino a
la izquierda.
•  aa que se encuentran en
Los
las proteínas son de la serie L y
tienen mayor participación
metabólica celular.
•  aa de la serie D participan
Los
en las paredes celulares
bacterianas.

11. FORMACION DE PEPTIDOS Y
POLIPEPTIDOS
• Los aase unen o polimerizan por medio de
enlaces peptídicos: la unión química entre el
grupo carboxilde un aacon el grupo amino de
otro aa, con la liberación de una molécula de
agua.
•  rx+ importante de los aaes la formación
La
de un enlace peptídicoya que este enlace
carece de carga a cualquier pH de interés
fisiológico.

12. ENLACE PEPTIDICO

13. PEPTIDOS Y POLIPEPTIDOS
• La unión de dos o más aahasta un máximo de
100 mediante enlaces peptídicosda lugar a los
péptidos:
•  aa= dipéptido
2
•  aa=tripeptido, etc
3
• Menos de 100 aaoligopeptido
•  de 100 aapolipéptidohasta 10000
Mas
•  de 10000 aaProteínas
Mas

14. Resumen:
• Los 22 aacomunmenteencontradoscomoresiduosen
lasproteinascontienen:
• un grupocarboxilo
• un grupoamino
• un sustituyenteR distintivoen el atomode carbono.
• Los atomosde C alfason asimetricosexceptoen el
casode la glicina, en todoslos aapuedenexistiren 2
formasesteroisomericas:
• L
• D

15. • Solamentelos estereoisomerosL, con
unaconfiguracionrelacionadacon la
configuracionabsolutade la moleculade
referenciaL-Gliceraldehidose
encuentranformandoparte de lasproteinas
• Se puedenencontraraminoacidospococomunes,
comoconstituyentesde proteinas:
pormodificacionde residuosde
aacomunesdespuesde la sintesisde lasproteinas,
o comometabolitoslibres
• Los aminoacidosson clasificadosen 5 tipos,
segunsugrupoR, en base de la polaridady cargaa
pH 7

16. • Los aa varian en sus propiedades acido basicas
y tienen curvas de titulacion caracteristicas.
• Los aa monoaminocarboxilicos (grupos R no
ionizables) son acidos diproticos
(H3NCH(R)COOH) cuando el pH se
incrementa.
• Los aa con grupos R ionizables tienen especies
ionicas adicionales, dependiendo del pH del
medio.

17. PROTEINAS
Son cadenas de aa, su peso molecular va de 5,000 a 400,000 daltons, pudiendo llegar
hasta un millonde daltons.
El enlace peptídicoes un enlace covalente se requiere de ácidos fuertes para romperlo,
en el organismo solamente se rompe por enzimas proteasas
Eje peptídico: a lo largo de este eje de grupos carboxilos se acomodan las cadenas
laterales de los aaque conforman la proteína.
Las proteinas son las macromoleculas biologicas mas abundantes ya que se
encuentran en todas las celulas asi como en todas las partes de las celulas
Se pueden encontrar en gran variedad de formas, en miles de diferentes tipos.
Su rango de tamaño varia desde peptidos muy pequeños hasta grandes polimeros
con pesos moleculares de millones que pueden encontrarse en una sola celula
Las proteinas exhiben una enorme diversidad de funciones biologicas y son los
productos principales de las vias de transmision de informacion del organismo.
Las proteinas son los instrumento smoleculares por medio de los cuales se expresa y
regula la informacion genetica
El estudio de su estructura y funciones desde el siglo XIX ha sido elemento basico para
la comprension del funcionamiento celular.

18. • ALGUNAS FUNCIONES
GENERALES:
• 1.Componentes
estructurales: colágeno del
pelo
• 2.Transportadores de
sustancias: hemoglobina
• 3.Hormonas: insulina
• 4.Catalizadores de
rxsbioquímicas: enzimas
• 5.Componentes del
esqueleto intracelular o
citoesqueleto:
microtubulosy filamentos
• 6.Elementos de la
contraccionmuscular:
actinay miosina

19. Clasificación de las proteínas
Desde un punto de vista químico, existen dos grandes grupos de proteínas:
1.proteínas simples:
formadas exclusivamente por aminoácidos, como es el caso de la ubiquitina, una
proteasa intracelular formada por 53 AA.
1.proteínas conjugadas:
que contienen además de la cadena polipeptídicaun componente no
aminoacídicollamado grupo prostético, que puede ser un azúcar, un lípido, un ácido
nucleico o simplemente un ión inorgánico.
La proteína en ausencia de su grupo prostético no es funcional, y se llama
apoproteína.
La proteína unida a su grupo prostético es funcional, y se llama
holoproteína(holoproteína= apoproteína+ grupo prostético).
Son proteínas conjugadas la hemoglobina, la mioglobina, los citocromos, etc.

20. Clasificación
• En cuanto a su formamolecular, podemos distinguir:
• 1.proteínas globulares: la cadena polipeptídicaaparece
enrollada sobre sí misma dando lugar a una estructura
más o menos esférica y compacta. Ejm: Mioglobinay
Hemoglobina
• 2.proteínas fibrosas: si hay una dimensión que
predomina sobre las demás, se dice que la proteína es
fibrosa. Las proteínas fibrosas, por lo general, tienen
funciones estructurales.
• Protde la piel, el pelo, la seda.
• Son siempre alargadas
• Son menos abundantes que las globulares

21. Estructura 1º
• Acomodamiento de las
cadenas de aa(orden
secuencial de aa), estabilizado
por enlaces peptidicos,
puentes disulfuros(cisteina). Al
alterar este orden también se
altera el tipo, las propiedades
de la proteína.
• Ejm: Insulina, vasopresina,
• colecistoquinina, gastrina,
secretina (Hhdel sistema
digestivo)

22. • Son rearreglosespeciales originados por el
Estructura 2º establecimiento de puentes de H entre los
grupos q conforman los enlaces
peptidicosde los aacercanos.
•  Αhelice: esun ordenamientohelicoidalen
el queel g. R de los aase orientahaciael
exterior de la helice.
• -Se estabilizaporla formacionde puentesde
H entre los componentesdel enlace
peptidicode aacercanosen la estruct1 de
la proteina.
• -Ejm: proteinasfibrosas: colageno,
alfaqueratina.
•  βlaminar:
• -El esqueleto se ordena en forma de
zigzag.
• -Los grupos R de aase orientan en
direcciones opuestas con un
patronalternante y hacia afuera
• -se estabiliza por puentes de H.
• -Los aano tienenqueestarproximosen la
estructura1
• -Tipicade proteinasfibrosas: fibroina(seda)

23. Estructura 3º
• Esunamodificaciónenelespacio,esel
plegamientotridimensionaltotaldel
acadenadeunaproteínaoseaquesef
ormaunaproteínatridimensional,en
laestructuraterciariaseencuentrans
egmentosdeestructura2ºy1º.
• Estaconformaciónfacilitalasolubilid
adenaguayasírealizarfuncionesdetr
ansporte,enzimáticas,hormonales,
etc.
• Ejm:mioglobina

24. Estructura 4º
• Es el nivel mas complejo de
organización.
• Se refiere a interacciones no
covalentes que unen varias cadenas
polipeptidicas en una sola molécula.
Ejm: la hemoglobina q tiene 4 cadenas.
• Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de
protómero.
• El número de protómeros (cadenas)
varía desde dos como en la
hexoquinasa, cuatro como en la
hemoglobina, o muchos como la
cápsida del virus de la poliomielitis,
que consta de 60 unidades proteicas.

25. Estructura 4º
• Esta conformación se mantiene estable gracias a
la existencia de enlaces entre los radicales Rde
los aminoácidos. Aparecen varios tipos de
enlaces:
• los puentes de hidrógeno
• lospuentes eléctricosentre aade carga diferente
llamados tambien“atracciones electrostáticas”
• las interacciones hidrófobasformación de un
núcleo hidrofobitoo interface hidrofobico
• el puente disulfuro

26. DESNATURALIZACION
• Los agentes que provocan la desnaturalización de una
proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se
distinguen agentes físicos(calor) y
químicos(detergentes, disolventes orgánicos, pH,
fuerza iónica).
• Como en algunos casos el fenómeno de la
desnaturalización es reversible, es posible precipitar
proteínas de manera selectiva mediante cambios en:
• (1) la polaridad del disolvente
• (2) la fuerza iónica
• (3) el pH
• (4) la temperatura

27. Propiedades ESTADO NATIVO
SE LLAMA
desnaturalizaciónde las
proteínas a la pérdida • DENATURALIZACION
de las estructuras de • RENATURALIZACION
orden
superior(secundaria,
terciaria y cuaternaria),
quedando la cadena
polipeptídicareducida a ESTADO DESNATURALIZADO
un polímero estadístico
sin ninguna estructura
tridimensional fija

28. Propiedades
• La desnaturalización provoca diversos
efectosen la proteína:
• 1.cambios en las propiedades
hidrodinámicasde la proteína: aumenta la
viscosidad y disminuye el coeficiente de
difusión
• 2.una drástica disminución de su solubilidad,
ya que los residuos hidrofóbicosdel interior
aparecen en la superficie
• 3 pérdida de las propiedades biológicas

29. PROTEINAS COMO CATALIZADORES
ENZIMAS
• son proteínas que catalizan reacciones químicas
en los seres vivos.
• son catalizadores: sustancias que, sin consumirse
en una reacción, aumentan notablemente su
velocidad.
• No hacen factibles las reacciones imposibles, sino
que sólamente aceleran las que
espontáneamente podrían producirse.
• Los enzimas son catalizadores específicos: cada
enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi
siempre actúa sobre un único sustrato o sobre
un grupo muy reducido de ellos.

30. • En una reacción catalizada por • Efecto del pH
un enzima: • Según el pH del medio, los
• La sustancia sobre la que actúa grupos R de las enz pueden
el enzima se llamasustrato. tener carga eléctrica positiva,
• El sustrato se une a una región negativa o neutra.
concreta del enzima, • Hay un pH en el cual la
llamadacentro activo. conformación será la más
• Una vez formados adecuada para la actividad
losproductosla enzima puede catalítica. Este es el llamadopH
comenzar un nuevo ciclo de óptimo.
reacción • La mayoría de los enzimas son
• Los factores que influyen de muy sensibles a los cambios
manera más directa sobre la de pH. (amortiguadores
actividad de un enzima son: fisiologicos)
• 1.pH
• 2.Temperatura
• 3.Cofactores

31. • Efecto de la Tº • Efecto de los cofactores
• los aumentos de Casi un tercio de los
temperatura aceleran las enzimas conocidos
reacciones químicas requieren cofactores para
su función.
• La temperatura a la cual
la actividad catalítica es • Los cofactores pueden ser
máxima se llama iones inorgánicos como el
temperatura óptima Fe++, Mg++, Mn++, Zn++
etc.
• Cuando el cofactor es una
molécula orgánica se
llama coenzima.
• Muchos de estos
coenzimas se sintetizan a
partir de vitaminasEfecto
de los cofactores

32. Función de los Cofactores
• Alterar la estructura
tridimensional de la
enzima
• Intervenir como otro
sustrato

33. Coenzimas y sus vitaminas de
procedencia
• NAD • Clasificación
(nicotinamidaadenindinucleoti
do) • En función de su acción
• VitB3 (ac. nicotinico) catalítica específica, los
• CoA enzimas se clasifican en 6
• Ac. Pantotenico grandes grupos o clases:
• FMN (flavin adenin • Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
mononucleotido) • Clase 2: TRANSFERASAS
• VitB2 (riboflavina) • Clase 3: HIDROLASAS
• FAD (flavin adenin • Clase 4: LIASAS
dinucleotido) • Clase 5: ISOMERASAS
• VitB2 (riboflavina) • Clase 6: LIGASAS
• TPP (tiamina pirofosfato)
• VitB1 (tiamina)

34. Clase 2: TRANSFERASASCatalizan la
transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a
otro. Ejm: Quinasas

35. Clase 3: HIDROLASAS
• Catalizan las reacciones • Clase 4: LIASAS
de hidrólisis: (rupturas
hidroliticas. Ejm • Formación de dobles
proteinasas enlaces por eliminación
• lactosa + agua ↔glucosa + galactosa
de un grupo qq o
adición de grupos a
dobles enlaces. Ejem:
aldehido liasas

36. Clase 5: ISOMERASAS
• Catalizan la
interconversión de
isómeros: rearreglos de
átomos dentro de una
molécula. Son ejemplos
la fosfotriosa isomerasa
y la fosfoglucosa
isomerasa

37. Clase 6: LIGASAS
• Reacciones en las que se • Nomenclatura
unen dos moléculas • nombres particulares
• Formación de enlaces qq, • nombre sistemático:
utilizando ATP u otros consta actualmente de 3
nucleótidos como fuente partes:
de energía. Ejem: • 1.el sustrato preferente
polimerasas
• 2.el tipo de reacción
realizado
• 3.terminación "asa“
• Ejm: glucosa fosfato
isomerasa
• -

38. • Nomenclatura
• Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del
sustrato, el segundo componente del nombre se omite y
por ejemplo: lactasa
• código de la comisión enzimática: El nombre de cada
enzima puede ser identificado por un código numérico,
encabezado por las letras EC (enzymecommission),
seguidas de 4 números separados por puntos. El 1º
número indica a cual de las seis clases pertenece el
enzima, el 2º se refiere a distintas subclases dentro de
cada grupo, el 3º y el 4º se refieren a los grupos químicos
específicos
• que intervienen en la reacción.

39. Regulación de la actividad enzimática
• Homeostasis: eq dinámico del medio interno.
• 1.Modificación de la [S]
• 2.Modificación de la [E]
• 3.Adicion covalente
• 4.Regulación alosterica
• 5.Activación por proteolisis (zimógeno)
• 6.Cambios en el pH
• 7.Cambios en la temperatura

40. Modificación de la [S]
•  la menos compleja.
Es
• Ocurre al ↑o ↓la *S+
• Bajas [S] es indicador
de disminución de la
actividad enzimática
•  sup: velocidad de
Fig
rx enzimatica a 6
diferentes [S]

41. Modificación de la [E]
• Es mas compleja: requiere la
síntesis de novo de enzimas • Regulación enzimática
(inducción enzimática) • Mantenimiento de un estado
• La síntesis proteica requiere ordenado
tiempo y mucha energía • Conservación de energía
• Cuando la [S] aumenta por • Respuesta a las variaciones
encima de ciertos valores y si ambientales
aparecen nuevos sustratos
(antes ausentes) se deben
sintetizar nuevas enzimas.
• El control se realiza por:
• La inducción enzimática es
estimulada por hormonas • 1.Control genético
(larga duración) • 2.Modificación covalente
• Represión enzimática: • 3.Regulación alostérica
disminución de la síntesis de • 4.Activación de zimógenos
enzimas
• ** de acuerdo a las
necesidades celulares

42. Control genético
• La modificacionde la [Enzima]es realizada de acuerdo a las
necesidades celulares por medio de 2 mecanismos:
• Inducción enzimática:mas compleja: requiere la síntesis de
novode enzimas:
• Requiere tiempo y mucha energía
• Cuando la [S] aumenta por encima de ciertos valores y si
aparecen nuevos sustratos (antes ausentes) se deben
sintetizar nuevas enzimas.
• La inducción enzimática es estimulada por hormonas (larga
duración)
• Represión enzimática:disminución de la síntesis de enzimas
• Aminoácidos y

43. • 2. Adición covalente • 3. Regulación alosterica
• la actividad enz puede ↑o • Las enz reguladas por
↓por a adición covalente alosterismo existen en dos
de un grupo químico a la estados:
enzima • 1.T o tenso
• Es transitoria y reversible • 2.L o laxo
• Con mayor frecuencia: g. • Hay 2 tipos de reguladores
fosfatos, g. metilo y la alostericos:
adenosina • 1.Efectores o activadores
• Adición o remoción de g. qq alostericos
funcionan como mxs de • 2.Inhibidores alostericos
control
• Ciertas sust se unen en
sitios diferentes del sitio
activo (sitio alosterico)
• Ejm: ATP, NADH, citrato, etc.

44. 4. Activación de zimógenos
• Las enz son sintetizadas como
moléculas inactivas llamadas
zimógenos o proenzimas.
• Para activarse, los zimógenos
sufren un ataque hidrolítico
que origina la liberación de
uno o varios péptidos
• Si estas enzimas se sintetizan
directamente en forma activa
destruirían la propia célula que
las produce
• EJ: enzimas digestivas:
• 28Aminoácidos y Proteínas

45. INHIBICIÓN ENZIMATICA
Medio importante para regular las rutas metabólicas
Tx clínicos se fundamentan en la inhibición enzimática
Permite diseñar técnicas bioquímicas
Clases de inhibidores
Inhibición reversible:
1.Competitivos
2.Acompetitivos
3.No competitivos
Inhibición Irreversible: venenos enzimáticos
Inhibidores competitivos
Se unen de forma reversible a la enzima libre
para formar complejo EI
El S y el I compiten por el mismo lugar en la
enzima
La actividad de la enzima ↓
El efecto puede invertirse: ↑ la * S +
Reducen la afinidad de la enzima por el S
Tienen una estructura semejante al S

46. Modo de acción de las enzimas: conceptos importantes
Energía libre de Gibbs(ΔG): cantidad de energia capaz de realizar un trabajo durante una
reaccion a T` y P` cte.
Energía de activación(Ea): barrera energética por encima de la cual una molécula de un
producto intermedio debe pasar para que se lleve a cabo una reacción.
Estado de transición: es un estado que posee mayor cantidad de E libre que los
reactantes y que los productos.
Sitio o centro activo de una enzima
Lugar de la estructura proteica donde se da la interaccion con el sustrato (3 lugares).
Es una estructura dinamica y transitoria.
Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro activo de la
enzima:
1.Modelo llave –cerradura
2.Modelo del ajuste inducido
Modelo llave cerradura
Propuesto por el bioqq alemán E. Fisher 1884
Plantea una interacción relativamente rígida entre los 2 componentes.
La enzima permanece sin transformaciones estructurales ni funcionales
Supone que la estructura del sustrato y la del sitio activo son complementarias

47. Modelo del ajuste inducido
• Propuesto por D. Koschland en
1958
• La enzima sufre un cambio
conformacional (al interactuar
con el S) que permite una
relación mas estrecha entre
ambos
• Es el mas aceptado actualmente
• Cuando se logra la interacción E-S
en por lo menos 3 puntos se ve
favorecida la rx
• La E y el S sufren cambios
conformacionales
• Al final de la rx la E recupera su
estructura original

48. Cinética enzimática
• Los principios generales de las reacciones químicas se
aplican también a las reacciones enzimáticas
• En una reacción de orden cero, la velocidad de formación
del producto es independiente de la concentración de
sustrato.
• En una reacción de primer ordenla velocidad de formación
de los productos es directamente proporcional a la
concentración del sustrato.
• Una reacción de segundo ordenes aquella en la que la
velocidad de formación del producto depende:
• 1. de la concentración de dos sustratos (como en una
reacción de condensación)
• 2. del cuadrado de la concentración de un único sustrato
(reacción de dimerización)

49. Cinetica enzimatica
• Estudio cuantitativo de la catálisis enzimática parte de
la bioqqque se encarga de estudiar las velocidades de
rxde las enzimas y como estas se modifican al variar
ciertas condiciones
• Velocidad de reacción: cambio en la concentración de
sustratos o productos por unidad de tiempo.
• Cinetica enzimatica
• Las enzimas son catalizadores biológicos , Cinética
enzimática:.
• Teoría general de la acción enzimática: la E se combina
con su S para formar el complejo E-S (unión reversible)
luego este se rompe: por un lado se libera la E y por el
otro se origina el ProductoFactor

50. • Enzimas alostéricas
• Catálisis
• Son proteínas con varias
subunidades • Efectos de proximidad y
tensión
• Su actividad es afectada
por moléculas efectoras • Efectos electrostáticos
que se unen a • Catálisis acidobásica
• otros lugares alostéricos o • Catálisis covalente
reguladores
• Catalizan pasos • La actividad optima de la
reguladores claves de las enzima depende de:
rutas bioquímicas • Temperatura
• Representación de la • pH
velocidad de rx son
sigmoideas • Presencia de cofactores
• [S]
• [E]

51. • El estudio de la Bioquímica muestra la interacción
de las moléculas inanimadas que constituyen a
los organismos vivos, para mantener y perpetuar
la vida por medio de las leyes físicas y químicas.
• La Bioquimica describe en terminos moleculares:
• estructuras
• mecanismos
• procesos quimicos
• Que son compartidos por todos los organismos
así como los principios organizacionales para la
vida en todas sus diversas formas:
• La logica molecular de la vida

52. Características de los seres vivos
• 1.Alto grado de complejidad química y
organizaciónmicroscópica
• Las estructurasinternasde
lascélulasestanformadaspor miles de moleculas.
• Cadaestructuratiene:
• •secuenciacaracterísticade subunidades
• •estructuratridimensional
• •selecciónde complementosde uniónen la célula,
altamenteespecífica

53. • 2.Sistemasde extracción, • 3.Capacidad de
transformacióny utilizaciónde autoreplicaciónde manera
energíadel medioambiente. precisa
• Los organismosvivosson • Una sola bacteria, colocada en
capacesde: un medio nutritivo, puede
• construiry originar un billón de células
mantenersusestructuras “hijas” en 24 horas.
• realizartrabajomecánico, • Cada célula contiene miles de
químico, osmóticoy eléctrico. diferentes moléculas, algunas
• La materiainnimadapor el extremadamente complejas;
contrario, Sin embargo, cada bacteria es
• tiendea decaera un estadomás una copia fiel de la original, su
construcción es dirigida
• desordenado, en equilibriocon • enteramente por la
• sualrededor. • información contenida
• dentro del material
• genético de la célula
• original.

54. 4.Mechanismossensoriales y de respuesta para alteraciones en su alrededor
Se ajustan constantemente a estos cambios adaptando su quimica
interna = homeostasis
5.Tienen funciones definidas para cada uno de sus componentes con
interacciones reguladas entre ellos.
Cierto tanto para las estructuras macroscopicacomo para las estructuras
microscopicas y compuestos quimicos individuales.
La interaccion entre los componentes quimicos de un organismo es dinamica: los
cambios en un componente causan la coordinacion o la compensacion en otro.
La colección de moleculas conlleva un programa cuyo fin es la reproduccion de
este programa y la auto-perpetuacion de esa colección de moleculas; En resumen:
La vida.
6. Una historia de cambio evolucionario.
Los organismos cambian sus estrategias de vida heredadas para sobrevivir en
circunstancias nuevas.
El resultado es una enorme diversidad de formas de vida, muy diferentes de
forma superficial, pero fundamentalmente relacionadas por medio de sus
ancestros compartidos.

55. VII. Bases Celulares de la Bioquimica 17 Todas las celulas:
•rodeadas por membrana plasmatica
•citosol que contiene metabolitos, coenzimas, iones inorganicos y enzimas
•un juego de genes contenido en un nucleoide(procariotas) o un nucleo (eucariotas)
Bases Celulares de la Bioquimica
Los quimiotrofos oxidan combustibles, transfiriendo electrones hacia buenos
aceptores: organicos, inorganicos u oxigeno molecular
Bases Celulares de la Bioquimica
Las celulas procariotas contienen citosol, un nucleoide y plasmidos.
Las celulas eucarioticas contienen un nucleo y son multi-compartimentadas,
segregando ciertos procesos en organelos especificos, que pueden aislarse para ser
estudiados.
Bases Celulares de la Bioquimica
Las proteinascitoesqueletalesse ensamblan en filamentos largos dando a la
celulaforma y rigidez asicomo de viasde movimiento para los organelos.
Bases Celulares de la Bioquimica
Organizacion en Complejos supramoleculares:
Unidos por medio de interacciones no covalentes, formando una jerarquia de
estructuras, algunas visibles con el microscopio de luz.

56. • VIII. Bases Quimicasde • Bases Quimicasde la
la Bioquimica Bioquimica
• Debido a su versatilidad • En las celulas vivas se
de union, el carbono encuentran algunos
puede producir un cientos de pequeñas
amplio espectro de moleculas, las
esqueletos C-C con interconversiones de
variedad de grupos estas moleculas en las
funcionales que otorgan vias metabolicas
las personalidades centrales han sido
biologicas y quimicas a conservadas durante la
las biomoleculas. evolucion.

57. • Bases Quimicasde la Bioquimica • Bases Químicas de la Bioquimica
• Las proteínas y los ácidos • Las interacciones entre moléculas
biológicas son casi invariablemente
nucleícosson polímeros lineales de estereoespecificas: requieren un
subunidades monoméricassimples ensamble complementario entre las
• Sus secuencias contienen información moléculas interactuantes
que les confiere su estructura • IX. Bases Geneticasde la
Bioquimica
tridimensional y funciones biológicas • La información genética esta
de gran importancia codificada en la secuencia linear de
• Bases Quimicasde la Bioquimica cuatro deoxi-rribonucléotidosen el
ADN.
• La configuración molecular solamente • La doble cadena helicoidal del ADN
puede ser cambiada por el contiene un “molde” interno para su
rompimiento de uniones covalentes. propia replicación y reparación.
• Para un carbono quiral(4 sustituciones • moléculas interactuantes.
diferentes), los grupos pueden • Bases Geneticasde la Bioquimica
acomodarse de dos formas diferentes, • La estructura tridimensional única de
generando estero isómeros con cada proteína es producida por la
secuencia linear de aminoácidos
distintas propiedades; Solamente un codificada en el ADN del gen
isómero es biológicamente activo. especifico para esa proteína.
• La conformación molecular es la • Macromoléculas individuales con
posición de átomos en el espacio que afinidades especiales por otras
macromoléculas se auto ensamblan
puede ser cambiado por rotación del en complejos supra moleculares.
enlace sencillo sin ruptura del enlace
covalente.

58. • X. Agua • La molécula de agua y sus
• Las propiedades físicas y productos de ionización, H+ y
químicas del agua afectan OH-, influencian
todos los aspectos de la profundamente la estructura,
estructura celular y sus ensamblaje y propiedades de
funciones, ya que las células se todos los componentes
encuentran adaptadas al celulares: proteínas, ácidos
medio acuoso. nucleícosy lípidos.
• Sustancia mas abundante en • Las interacciones no
los sistemas vivos, responsable covalentes responsables por la
del 70% o mas del peso de la fuerza y la especificidad de
mayoría de los organismos. “reconocimiento” entre
• Las fuerzas de atracción entre moléculas son decisivamente
las moléculas del agua y su influenciadas por las
ligera tendencia a ionizarse propiedades solventes del
son de crucial importancia agua, incluyendo su habilidad
para la estructura y función de de formar puentes de
las bio-moleculas. hidrogeno entre sus moléculas
y con solutos.

59. Interacciones DebilesNo Covalentes
en Medios Acuosos
• Puentes de • Puentes de Hidrogeno
• Los puentes de hidrogeno
Hidrogeno formados entre las moléculas de
agua, proveen las fuerzas
• Interacciones cohesivas que dan la propiedad
de ser liquida a temperatura
Electrostáticas ambiente y favorecen el
ordenamiento extremo de las
• Interacciones moléculas, típico del agua en
estado cristalino (hielo).
Hidrofobicas • El puente de hidrogeno es una
unión 10% covalente y 90%
• Fuerzas de Van electrostática debido a las
superposiciones de los orbitales
derWaals de unión de los electrones
compartidos

60. Puentes de Hidrogeno
• El agua tiene puntos de • arreglocasitetrahedricode
fusion, ebullicion y los pares de electronesen
vaporizacion mayores que los
cualquier otro solvente orbitalesexternosalreded
comun. ordel atomode oxigeno
• los dos átomosde
hidrógenopresentancarga
spositivasparcialeslocaliza
das
• el atomode
oxigenopresentaunacarga
negativaparcial

61. • Estas propiedades inusuales son • Los puentes de hidrogeno pueden
consecuencia de atracciones formarse fácilmente entre un
entre las moléculas de agua átomo electronegativo (aceptor
adyacentes, que le dan su gran de hidrogeno), usualmente
cohesión interna oxigeno o nitrógeno con un solo
par de electrones, y un átomo de
• Las bio-moleculaspolares son hidrogeno unido por enlace
fácilmente solubles en agua ya covalente a otro átomo
que pueden reemplazarlas electronegativo (donador de
interacciones agua-agua con hidrogeno) en la misma molécula
interacciones agua-soluto que o en otra
son mas energéticamente
favorables •  átomos covalentemente
Los
unidos a Carbonos, no forman
• Las moléculas no polares puentes de hidrogeno ya que casi
interfieren con las interacciones no hay diferencia entre la
agua-agua, pero no pueden electronegatividad del C y el H,
formar interacciones agua-soluto por lo que la unión es apenas
y en medios acuosos las polar
moléculas no polares tienden a
agruparse juntas

62. Interacciones electrostáticas entre
agua y solutos cargado
• El agua es un solvente polar. • Agua como solvente. El agua disuelve
• Fácilmente disuelve la mayoría de las muchas sales cristalinas al hidratar sus iones.
biomoleculaslas cuales por lo general son La estructura laminada del NaCl cristalino es
polares o tienen carga eléctrica. interrumpida cuando las moleculas de agua
• Compuestos Hidrofilicos: se agrupan sobre los iones de Na+ y Cl-. Las
cargas ionicas son parcialmente neutralizadas
• Los que se disuelven fácilmente en agua y las atracciones electrostaticas necesarias
• Hydro: Agua para formar las laminas del cristal son
• Philos: amante debilitadas.
• Compuestos Hidrofóbicos: • Compuestos anfipáticos:
• Los que no se disuelven fácilmente en agua, • Contienen regiones polares (cargadas) y
como ceras y grasas que son solubles en regiones no polares (sin carga).
solventes no polares (cloroformo, benceno) • Cuando un compuesto anfipáticose mezcla
• Hydro: Agua con agua, la región hidrofílica(polar)
• Phobia: Temor interactúa favorablemente con el solvente y
tiende a disolverse, pero las regiones
hidrofóbicas(no polares) se agrupan juntas
para presentar la menor cantidad del área
hidrofóbicaal solvente acuoso y las regiones
polares se rearreglanpara maximizar su
interacción con el solvente

63. • Muchas moleculasson • Ionizaciondel agua
anfipaticas: • El agua pura se encuentra
• Proteinas levemente ionizada,
• Pigmentos formando igual numero
• Vitaminas de iones hidrogeno o
hidronio (H3O+) y de
• Esteroles iones hidroxilo (OH-).
• Fosfolipidosde las • La concentracion total de
membranas iones hidrogeno de todas
• tienen regiones polares y las fuentes es
no polares experimentalmente
medible yse expresa
como el pH de la solucion

64. • Ionizacion del agua, • El valor de 7 parael pH de
Bases y Acidos debiles unasolucionneutrase
• El producto iónico del derivadel valor
agua, Kw, es la base para absolutodel
la escala de pH. Esta es un productoionicodel aguaa
medio conveniente para 25 C.
designar la concentración • Solucionescon pH mayor
de H en soluciones que7 son alcalinaso
acuosas. basicas, La
• El pH de una solución concentracionde OH
acuosa refleja en escala esmayor quede H.
logarítmica la • Al contrario,
concentración de iones lassolucionescon pH
hidrogeno: menorque7 son
• pH= log 1=-log [H].
• [H+]

65. La escala de pH es logarítmica, no aritmética.
Cuando dos soluciones difieren en una unidad de pH significa que una de las soluciones
tiene 10 veces la concentración de H+ respecto a la otra, pero no indica la magnitud
absoluta de la diferencia
Un refresco de cola (pH 3.0) o el vino tinto(pH 3.7) tiene una concentración de H+
Amortiguadores y cambios de pH en sistemas biologicos
Amortiguadores:
Son sistemas acuosos que resisten cambios en pH cuando se adicionan pequeñas
cantidades de acidos(H) o bases (OH)
Una mezcla de una acido o base debilcon su sal resiste cambios de pH causado por la
adicionde H u OH
= Funcionan como amortiguadores
En las células y tejidos, Los sistemas de amortiguación de fosfato y de bicarbonato
mantienen los fluidos intray extra celulares dentro de su pH optimo o fisiológico,
usualmente cercano a 7.
Este es el pH en el cual las enzimas actúan de forma optima.
Los fluidos intray extracelulares de los organismos multicelulares tienen un pH
característicos y casi constante.
Los sistemas amortiguadores fisiológicos son la primera línea de defensa ante los cambios
de pH.
El citoplasma contiene altas concentraciones de proteínas con aade grupos funcionales
que actúan como ácidos o bases débiles.

66. • Los nucleotidos como el ATP, igual
que muchas moleculas de bajo • Fuerzas de Van derWaals
peso molecular, contienen grupos • Cuando dos átomos no cargados
ionizables que proporcionan se encuentran muy cerca, sus
sistemas amortiguadores para el nubes electrónicas se influencian
citoplasma una a la otra, los dos núcleos
• Algunos organelos y tienden a juntarse, pero sus
compartimentos altamente nubes electrónicas comienzan a
especializados tienen altas repelerse.
concentraciones de compuestos • En el punto donde hay un balance
con capacidades amortiguadoras. exacto entre estas fuerzas de
atracción y de repulsión entre los
núcleos se le conoce como punto
de contacto de Van derWaals
• El agua es tanto el solvente en el
cual ocurren las reacciones
metabolicas asi como el reactante
en muchos procesos bioquimicos:
• hidrolisis
• condensacion,
• Reacciones de oxidacion-
reduccion

67. LÍPIDOS:
• LIPIDOS : Componentes
• DEFINICION:Son un estructurales
grupo de • ESTRUCTURA:
compuestos, con • Moléculas hidrofóbicasque
continen:
estructuras diversas, • Derivados de largas
todos insolubles en cadenas alifáticas : ACIDOS
GRASOS
agua que pueden ser
• •Glicéridos
extraidospor • •Esfingolípidos
compuestos no • •Fosfoglicéridos
polares, lo que les • Sistemas de anillos de
hidrocarbonos: esteroides
confiere sus • Combinaciones: esteroles
principales éster, lípidos menores
propiedades
biológicas.

68. Perfil calórico recomendado
• Se define como el aporte • CLASIFICACION FUNCIONAL
energético de DE LOS LÍPIDOS
macronutrientes (proteínas, • Lípidos de almacenamiento
hidratos de carbono y • Lípidos estructuralesde
lípidos) y alcohol (cuando se membrana
consume) a la ingesta
calórica total. • Regulaciónde la función
celular
• Señalización
• Cofactores
• Pigmentos
• Precursoresde sales biliares,
hormonas y vitaminas
liposolubles

69. • LÍPIDOS DE ALMACENAMIENTO
• Propiedades físicas de los AG
• Son acidoscarboxilicoscon
cadenas de hidrocarbonosde • Solubilidad en agua: depende de
entre 4 y 36 C, usualmente en la longitud y el grado de
numero par. insaturaciónde la cadena de
hidrocarburos. Entre mas larga y
• Si la cadena no contiene dobles menos dobles enlaces
enlaces : Saturados estenpresentes en una cadena
• Si la cadena contiene dobles menos soluble es en agua.
enlaces : Insaturados • Punto de fusión: Esta
• CH3(CH2)nCOOH determinado por su grado de
insaturación, la longitud de la
cadena y la presencia de
ramificaciones:
• A 25 ºC los AG saturados tienen
una consistencia cerosa mientras
que los insaturados con una
longitud de cadena similar son
aceites líquidos.
• LÍPIDOS DE ALMACENAMIENTO

70. • AG omega-3 son benéficos para el corazón, entre sus
efectos positivos:
• acciones antiinflamatorias
• acciones anticoagulantes
• disminución de los niveles de colesterol y triglicéridos
• reducción de la presión sanguínea.
• Se recomienda que el aporte calórico de la ingesta
total de grasa no supere el 30-35% de la energía total
consumida, y su distribucioncomo aportantespara la
obtencionde la energía total debe ser:
• AGS: <10%,
• AGP: <7%
• AGM: >13%

71. Propiedades físicas de los AG
Solubilidad en agua: depende de la longitud y el grado de
insaturaciónde la cadena de hidrocarburos. Entre mas larga y
menos dobles enlaces estenpresentes en una cadena menos
soluble es en agua.
Punto de fusión: Esta determinado por su grado de
insaturación, la longitud de la cadena y la presencia de
ramificaciones:
A 25 ºC los AG saturados tienen una consistencia cerosa mientras
que los insaturados con una longitud de cadena similar son
aceites líquidos.
LÍPIDOS DE ALMACENAMIENTO

72. Efectos biológicos de los eicosanoides
• Prostaglandinas
• Estimulación de músculo liso (intestino-utero)
• Regulación de la producción de esteroides
• Inhibición de la secreción gástrica
• Sensibilización al dolor
• Mediación de la respuesta inflamatoria en todos los tejido
• Tromboxanos
• Regulan la función de plaquetas
• Leucotrienos (LTC4y LTD4)
• Músculo liso (intestino, vías pulmonares y traquea)
• Mediadores de anafilaxis

73. TRIACILGLICEROLES
• Almacenamiento de grasa:
Funciones
• Adipocitos: • Producción de energía:
• Células animales oxidación para generar ATP
especializadas en el e impulsar procesos
almacenamiento de las metabólicos
grasas. • Producción de calor: oxidan
• Constituyen la mayor parte TAG para producir calor en
del tejido adiposo. lugar de ATP (grasa parda en
animales homeotermos)
• LÍPIDOS DE
ALMACENAMIENTO • Aislamiento: entorno frío,
las capas de células
adiposas actúan como
aislante (ballenas)
• LÍPIDOS DE
ALMACENAMIENTO

74. • Glicerofosfolipidos • COLESTEROL:
• Muy abundantes en las Importancia clínica
membranas biológicas. • Es poco soluble, tiende a
• Se derivan del acido precipitar en el endotelio
fosfatidico de los vasos sanguíneos
• El acfosfatidicose puede • Se asocia con el bloqueo
esterificar en el fosfato de arterias (placas
unido al C3 con una ateromatosas)
molecaltamente • Resulta en:
hidrofilicaa través de un • -Aumento de presión
enlace fosfodiester: arterial
• colinaetanolamina • -Formación de coágulos:
• serinainositoldifosfato, infarto al miocardio
fosfatidilglicerolLÍPIDOS • -Derrames

75. • ESTEROIDES • ESTEROLES:
• Compuestos hexaprenoides(6 CALCIFEROLES
unidades prenoides5 C) • Vitamina D: mejora la
• Enorme importancia biológica absorción de Ca+2por parte
• Esteroles: alcoholes esteroideos del intestino.
• Colesterol • Ergocalciferol: VitD2(vegetal)
• Calciferoles (vitD)
• Colecalciferol: VitD3(animal)
• Ácidos biliares
• Hormonas corticales: • Puede ser sintetizada por el
• Glucoy mineralocorticoides organismo
• Hormonas sexuales: • Deficiencia: Raquitismo: niños
• Estrógenos ; Osteomalacia: adultos
• Gestágenos
• Andrógenos
• Digitálicos: Txinsufcardiaca →
Inhibición sobre la bomba de Na+

76. • ESTEROIDES: SALES • Esteroides: Hormonas
BILIARES • Estrógenos: Hhpropias
• Abundantes en la bilis de la primera mitad del
• Acido cólico, acido ciclo sexual femenino
glicocólico (Gly), ácido (estradiol)
taurocólico (taurina), • Andrógenos:
litocólico Hhsexuales masculinas
• Producidos por el (testosterona)
hígado • Gestágenos: Hhde la 2`
• Actúan como agentes mitad del ciclo sexual
emulsionantes de los femenino y del
lípidos que llegan al embarazo
intestino (facilitan la (progesterona)
absorción)