Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega ¿Qué es la termodinámica y cuál es su relación con la bioquímica? ¿cómo funcionan los seres vivos y qué tipos de reacciones existen dentro de ellos?

1. x
. m
m
Metabolismo
o
. c
Temas a Revisar:
t e
u
Introducción al metabolismo
g
.
Rutas metabólicas
w Metabolismo lipídico
w Fotosíntesis
Ciclo del Nitrógeno
w
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega
genaromatus@excite.com, genaro_matus@hotmail.com

2. ¿Qué es el metabolismo?
x
. m
Es el conjunto global de las reacciones químicas que ocurren en los
m
seres vivos debido al uso y transferencia de materia y energía.
o
.c
Puede dividirse en dos categorías:
Catabolismo. Donde se incluyen
todas las reacciones comprendidas
t e
u
en la degradación de sustancias y la
generación de energía.
.g
Anabolismo. Donde se incluyen todos
w
los procesos relacionados con la
síntesis de moléculas orgánicas
w
complejas (polímeros de las 4
biomoléculas).
w

3. ¿Qué es la energía en Biología?
x
. m
La energía se puede definir en biología como la capacidad para
m
realizar un desplazamiento (principio interno de la masa).
o
Grosso modo existen dos tipos de energía:
e.c
u
térmica como a la radiante y eléctrica,
t
-Energía cinética abarca tanto a la energía
Energía
debido a que involucran el movimiento de
moléculas. Ec = 1/2 m v2
.g
- Energía potencial almacenada e implica
w
la energía almacenada en enlaces químicos
y en gradientes químicos. Ep = m g Δh
w
w

4. Concepto de Potencial y cinético
x
De manera semejante en los alimentos existe energía potencial (química)
. m
m
que puede ser liberada.
Los alimentos tienen moléculas reducidas que pueden ser oxidadas y liberar
parcialmente su energía en el catabolismo.
o
e.c
u t
.g
w
w
w La máxima oxidación de los carbonos ocurre en la mitocondria.

5. Generación de Energía
x
. m
o m
Los alimentos están hechos de las 4
biomoléculas fundamentales. Durante
.c
su catabolismo puede formarse ATP u
otro metabolito energético.
t e
g u
.
w
w
w

6. Integración parcial
x
. m
o m
e.c
ut
.g
w
w
w

7. Según la fuente de extracción de energía se reconocen diversos
organismos:
x
Tipo de Fuente de Fuente de Donador . m de Ejemplos
organismos
Fotoautótrofos
carbono
Dióxido de carbono
energía
Luz m
electrones
o
H2O, H2S, azufre,
compuestos
Plantas
bacterias
verdes,
.c
inorgánicos fotosintéticas
Fotoheterótrofos Compuestos
orgánicos
Luz
t e Compuestos
orgánicos
Bacterias púrpura
no dependiente de
g u azufre
Quimioautótrofos
.
Dióxido de carbono Reacciones
oxido-reducción
de Compuestos
inorgánicos como:
Bacterias
dependientes de
w H2, H2S, NH4+, Fe2+ azufre y fierro
Qumioheterótrofos
w
Compuestos
orgánicos
Reacciones
oxido-reducción
de Compuestos
orgánicos
Animales
w

8. La Termodinámica
x
La termodinámica es la disciplina que estudia las. m
m
relaciones entre la energía y la materia desde un
o
.c
punto de vista macroscópico.
t e
Sirve para predecir los procesos físicos y químicos que experimentan
las moléculas por el intercambio de energía con otras moléculas o
átomos.
g u
.
Describe de manera mecánica estos procesos y utiliza modelos para
explicar cómo se interrelacionan la materia y la energía a partir de
w
leyes fundamentales.
w
w

9. Ley de conservación de la energía
x
1) La energía no se crea ni se destruye, sólo se transforma (se transfiere).
Primera ley de la Termodinámica . m
ΔU = U final – U inicial = q – w
o m (1)
.c
Donde: U = energía; q = calor; w = trabajo
e
u t
Frecuentemente las reacciones biológicas liberan calor, la medida de este
intercambio de calor, liberado o absorbido con el ambiente, se llama entalpía
(ΔH):
.g H = qp (2)
w
donde qp representa el calor a presión constante.
w
Una reacción favorecida entálpicamente libera calor y se denomina exotérmica,
si no es favorecida entálpicamente requiere calor para ocurrir y se llama
w
endotérmica; si el balance neto de intercambio de calor con el medio es igual a
cero se dice que es isotérmica. (exo= fuera; endo= dentro; iso= igual)

10. La segunda ley de la termodinámica
x
. m
 La segunda ley de la termodinámica dice que el Universo tiende hacia el
máximo desorden.
o m
.c
 Esta ley provee un criterio para determinar si un proceso es espontáneo.
t e
g u
.
w
w
w

11. Entalpía (calor) y Entropía (desorden)
x
. m
 Los cambios en la Entalpía y la Entropía determinan la espontaneidad
de una reacción.
o m
e.c
u t
.g
w
w
w

12. La energía Libre de Willard Gibbs
x
. m
J.W. Gibbs postuló que de acuerdo a los procesos que
involucran un cambio de energía y donde la energía libre
tiende al mínimo:
o m
G=H - TS
G=
e.c
Entonces pueden ser de tres tipos:
u t
-
.g
Exergónica (G < 0): El sistema libera energía, entonces los productos
tienen menos energía libre que los reactivos
w
- Endergónica (G > 0): El sistema requiere energía, por lo que los productos
w
cuentan con más energía que los reactivos
w
-Isoergónica (G = 0): Prevalecen condiciones de equilibrio.
-La Energía libre de Gibbs representa la máxima cantidad de energía disponible para realizar un trabajo.

13. x
Reacciones endergónicas vs exergónicas
. m
o m
e.c
ut
.g
w
w
w

14. x
. m
o m
e.c
t u
.g
CINÉTICA ENZIMÁTICA
w
w
w

15. Las enzimas
x
. m
Las enzimas son catalizadores biológicos, sus principales características
m
son su poder catalítico y su especificidad.
Su actividad está regulada por varios factores.
o
Casi todas las enzimas son proteínas, con la excepción de algunos
.c
RNA´s.
t e
g u
.
w
w
w

16. Características de las enzimas:
x
 Presentan velocidades de reacción
elevadas. Típicamente incrementan de 102 a . m

106 la velocidad de reacción.
Actúan en condiciones de reacción
o m
.c
“suaves”. Temperaturas medias, valores
cercanos a la presión atmosférica y unidades
de pH casi neutros o cercanos a la
neutralidad.
t e
 Exhiben un grado de especificidad muy
g
alto (alta eficiencia). Las enzimas son u
.
altamente selectivas en la catálisis de
sustratos y en la generación de productos.

w
Tienen capacidad de regulación. Esto se
w
consigue a través de procesos que incluyen
el control alostérico reversible, la modificación
w
covalente y la variación de las cantidades de
enzima que se sintetizan y degradan.

17. Las enzimas disminuyen la DG de activación de los sustratos
x
. m
o m
e.c
u t
.g
w
w
w

18. Algunas enzimas requieren cofactores
x
. m
o m
e.c
u t
.g
w
w
w
Las vitaminas son precursores de cofactores de enzimas (coenzimas).

19. x
. m
o m
e.c
ut
.g
w
w
w

20. x
. m
o m
e.c
ut
.g
w
w
w

21. Características del centro activo de las enzimas:
x
1.- El centro activo supone una porción
. m
m
relativamente pequeña del volumen total de la
enzima, donde se encuentra el cofactor o
coenzima.
o
.c
2.- El centro activo es una entidad tridimensional
formada por grupos que proceden de distintas
partes de una secuencia lineal de aminoácidos.
3.- Los sustratos se unen a las enzimas por
t e
numerosas fuerzas débiles.
g u
.
4.- Los centros activos son hendiduras donde las
moléculas de sustrato quedan ligadas y el agua
w
queda normalmente excluida, además la hendidura
crea un microambiente en el cual los residuos de
aminoácidos, los cofactores o las coenzimas llevan
w
a cabo su función catalítica.
w
5.- La especificidad del enlace depende de la
disposición exactamente definida de los átomos del
centro activo.

22. Catálisis enzimática x
De manera cuantitativa la actividad . m
enzimática se puede estudiar por 2
parámetros:
o m
Km: mide la afinidad de la enzima por
el sustrato, representa una
e.c
concentración de sustrato con la
u
que se alcanza la mitad de la t
g
Velocidad máxima.
.
Vmax: Representa la máxima velocidad
w
de aparición del producto de la
w
reacción.
S P
(Sustrato)
w (Producto)

23. x
. m
o m
e.c
ut
.g
w
w
w

24. x
Modelos de actuación de enzimas
. m
o m
e.c
ut
.g
w
w
w

25. Regulación de la actividad catalítica x
. m
• Disponibilidad de la enzima- De acuerdo a la velocidad de síntesis
y degradación de enzimas en la célula.
o m
• Actividad de la enzima- Debido a alteraciones en la estructura o
.c
conformación de la enzima, la temperatura y pH del medio.
e
u t
• Concentración de sustratos y productos.
• Presencia de inhibidores o activadores específicos.
.g
• Los ligandos alostéricos se unen a las enzimas en sitios distintos
w
al sustrato y funcionan como intermediarios metabólicos que actúan
sobre las enzimas modificando su actividad y regulan el flujo
w
metabólico de las vías.
w

26. x
Regulación alostérica (alos, diferente a)
. m
o m
e.c
ut
.g
w
w
w

27. x
Inhibidores competitivos vs no competitivos
. m
m
Complejo enzima-sustrato
o
e.c
t
Un inhibidor competitivo se une al
sitio activo y evita la unión del
g u sustrato
.
w
Un inhibidor no competitivo no evita
la unión del sustrato.
w
w

28. Mapa conceptual:
x
Metabolismo
. m
Todas las reacciones químicas
que ocurren dentro de las
o m
.c
células.
Cinética
e
Clasificación Termodinámica
Enzimática
Catabolia Energía libre
u t Parámetros
g
Anabolia (Extracción de Gibbs Entropía Entropía cinéticos:
Catalizadores Reguladores
(disponible
.
(Biosíntesis) de energía y (desorden) Flujos de alor biológicos Km (afinidad por alostéricos:
Materiales) para trabajo)
regulables e sutrato) Activadores e
inducibles Vmax (velocidad inhibidores
máxima
w Centro activo Competitivos
w
de catálisis y no
Espontaneidad de reacciones y
Cofactores competitivos
reacciones acopladas
w