Este documento presenta un resumen sobre enzimas. Explica que las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, acelerando las reacciones químicas en el cuerpo sin ser consumidas. Describe los mecanismos de acción enzimática, incluida la formación del complejo enzima-sustrato y la liberación de productos. También explica conceptos clave de cinética enzimática como las ecuaciones de Michaelis-Menten y Lineweaver-Burk, e introduce los tipos de inhibición enzim

1. Diploma en Ciencias de la Actividad Física
Curso de Bioquímica Energética
“ENZIMAS”
Dra. Nevenka Juretić D.
6 de Mayo del 2010

2. Temario
1. Características químicas y rol de las enzimas
2. Mecanismos de acción enzimática
3. Cinética enzimática
- Ecuaciones de Michaelis-Menten y Lineweaver-Burk
4. Inhibidores competitivos y no competitivos
5. Regulación de la actividad enzimática

3. Características químicas y rol de las enzimas

4. CATALIZADORES
• Las células poseen compuestos químicos que controlan las
reacciones que ocurren en su interior.
• La sustancia que controlan la velocidad a la que ocurre una
reacción química sin que la célula sufra daño alguno ni se
destruya se conoce como catalizador.
• Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores.

5. ENZIMAS
CATALIZADOR BIOLÓGICO
• Especificidad
• Poder catalítico
E+S ES E+P
donde: S : sustrato
E: enzima
ES: complejo enzima - sustrato
P: producto

6. ENZIMAS
Sitio activo : lugar en la enzima donde ocurre la catálisis
• Sitio catalítico
• Sitio de unión
E-S
Sitio activo

7. Formación del complejo enzima - sustrato
Enzima Sustrato Complejo

8. Formación de producto

9. Modelos del complejo Enzima - sustrato
• La llave y la cerradura
(Fisher, 1890)
• Ajuste inducido
(Koshland, 1958)

10. Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteicas.
En función de su naturaleza se denominan:
1.- Cofactor.
Cuando se trata de iones
o moléculas inorgánicas.
2.- Coenzima.
Cuando es una molécula orgánica.

11. ROL DE LAS ENZIMAS
• Hacen posible las reacciones disminuyendo la cantidad de
energía de activación que se necesita.
• Controlan la velocidad a la que ocurre la reacción.
• Permiten que las reacciones ocurran a temperaturas que no
hagan daño al organismo.

12. Mecanismos de acción enzimática

13. Diagrama de la coordenada de reacción de una reacción química
Sustrato (S) Producto (P)
Estado de transición
Energía libre, G
Estado
basal
Estado
basal
Coordenada de reacción

14. Energía de activación
Es la barrera energética que debe superase antes que los reaccionantes se
conviertan en productos.
Energía EA = Energía de
activación
Reactantes
Productos
Coordenada de reacción

15. Reacción con catalizador y sin catalizador
sin catalizador
con catalizador
Barrera de activación
Energía libre, G
(estado de transición
Reactantes
Productos
Coordenada de reacción

17. Características de un catalizador
•Aceleran la velocidad de una reacción
• Una pequeña cantidad es suficiente para acelerar en magnitud importante
• No afectan el equilibrio.
Energía de activación
de la reacción
catalizada es menor
Reactantes
Productos
Coordenada de reacción

18. Cinética enzimática

19. VELOCIDAD DE REACCIÓN (v)
"Es el cambio de la concentración de un
reaccionante o de un producto de la reacción,
por unidad de tiempo (t)".

20. Para la reacción química A B, se tiene:
v = ∆[B] = [B2] - [B1]
Concentración
P
∆t (t2-t1)
R
v = - ∆[A] = ([A2] - [A1])
∆t (t2-t1)
Tiempo
dónde:
t1 y t2: tiempo 1 y 2, respectivamente
[A] y [B]: concentraciones molares de A y B, respectivamente
Unidades: M/seg o M/min

21. Las enzimas incrementan la velocidad de una reacción química
Cantidad de producto (B) formado
Con enzima
Reacción:
Sin enzima (sin catalizar)
Tiempo

22. Cinética enzimática
k1 k2
E+S ES E+P
k-1

23. Efecto de la concentración de sustrato sobre la velocidad inicial
de una reacción catalizada por una enzima
Velocidad inicial,
Concentración de Sustrato,

24. La relación entre la concentración de sustrato y la velocidad
de reacción enzimática se puede expresar de manera cuantitativa
Ecuación de Michaelis – Menten

25. Dependencia de la velocidad inicial con respecto a la
concentración de sustrato
Si [S] << Km
] Si [S] >> Km
]
Si [S] = Km, V0=Vmáx
]
2

27. Gráfica de los dobles recíprocos o de Lineweaver - Burk
Pendiente

28. Ecuación de Lineweaver-Burk

29. Inhibición enzimática

30. Inhibición competitiva

31. Sin inhibidor
Pendiente

32. Inhibición no competitiva

33. Sin inhibidor
Pendiente

34. Ejercicio (tarea):
Con los resultados experimentales que se exponen a continuación, obtenidos del
estudio de la cinética del estado estacionario de una enzima que cataliza una etapa del
metabolismo de la glucosa, en ausencia y presencia de un fármaco que actúa como
inhibidor:
Velocidad [(mmol/L)/min)]
[S] (mmol/L) Sin inhibidor Con inhibidor
2,50 3,44 1,96
3,35 4,08 2,34
5,00 5,26 2,94
10,00 6,66 3,92
20,00 8,34 4,76

35. Calcule y diga:
Vmáx (sin inhibidor) :
Vmáx (con inhibidor) :
KM (sin inhibidor) :
KM (con inhibidor) :
¿Qué tipo de inhibidor es? :

36. Regulación de la actividad enzimática
a.- Aumento de la cantidad de enzima
b.- Regulación Alostérica
c.- Modificación covalente reversible

37. a.- Regulación de la actividad enzimática por incremento
en la cantidad de enzima

38. b.- Regulación alostérica
Sustrato
Modulador positivo
Enzima menos activa
Enzima más activa
Complejo
enzima-sustrato
activo

39. c.- Regulación de la actividad enzimática
mediante modificación covalente reversible

42. Contacto:
E-mail: njuretic@med.uchile.cl