1. ENZIMAS

2. Enzimas
• Encimas. Concepto de biocatalizador.
• Estrutura e propiedades dos encimas. Características dos encimas
como catalizadores.
• Especificidade encimática. Reacción catalizada por un encima.
Concepto de coencima e cofactor.
• Clasificación das encimas.
• Cinética encimática: curva de actividade encimática (conceptos de
Vmax e KM).
• Inhibición e activación encimática.
• Regulación da actividade encimática: alosterismo.
• Concepto de vitamina. Función das vitaminas como coencimas.
Función bioquímica do NAD(P)H, FADH2 e CoA.

4. E
S → [ ES →E+P
[

7. Esquema de una reacción enzimática
Complejo
enzima-sustrato
(ES)
Enzima (E) Enzima (E)
Sustratos (S)
Productos (P)

8. Mecanismo de actuación
enzimática:
1) Se forma un complejo: enzima-
substrato o substratos.
productos
2) Se une la coenzima a este sustrato
complejo.
3) Los restos de los aminoácidos
que configuran el centro
activo catalizan el proceso.
Para ello debilitan los enlaces
necesarios para que la Enzima
reacción química se lleve a
cabo a baja temperatura y no Enzima inactiva
se necesite una elevada
energía de activación. Centro activo
4) Los productos de la reacción
se separan del centro activo y
la enzima se recupera intacta
para nuevas catálisis.
Coenzima
5) Las coenzimas colaboran en
el proceso; bien aportando
energía (ATP), electrones
(NADH/NADPH) o en otras
funciones relacionadas con la
catálisis enzimática

9. Especificidad enzimática
MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO
Sustrato Sustrato
Enzima
Enzima
Complejo
enzima- sustrato

10. Las enzimas actúan como un catalizador:
Energía de activación
♦ Disminuyen la energía de activación. sin la enzima
♦ No cambian el signo ni la cuantía de la
variación de energía libre. Energía de activación
con la enzima
♦ No modifican el equilibrio de la reacción. Energía de
los reactivos
Energía
♦ Aceleran la llegada del equilibrio. Variación
de la
♦Al finalizar la reacción quedan libres y energía
pueden reutilizarse.
Energía de
los productos
Progreso de la reacción

13. INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Sustrato
Inhibidor
Los sustratos no
pueden unirse al
centro activo
Enzima
Inhibidor unido
Sustrato a la enzima

14. ENZIMAS –
INHIBICIÓN
ENZIMÁTICA
INHIBIDORES
REVERSIBLES IRREVERSIBLEIS
COMPETITIVOS NO COMPETITIVOS

15. ENZIMAS –
INHIBICIÓN
COMPETITIVA

16. ENZIMAS –
INHIBICIÓN
NO-COMPETITIVA

17. Inhibición competitiva
sustrato
inhibidor
Enzima
Enzima
Sin inhibidor
con inhibidor
Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los
sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El
proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos
compiten por la enzima.

18. Inhibición no competitiva
sustrato
No se produce la
catálisis
Enzima Enzima
Sin inhibidor Con inhibidor
inhibidor
Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares
diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que,
aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis. Este tipo de
inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.

20. KM

21. KM
Efecto de la concentración de sustrato sobre la cinética enzimática

22. KM
KM

23. ENZIMAS –
CINÉTICA ENZIMÁTICA
 Victor Henri (1903): E + S ⇔ ES
1913
Leonor Michaelis -Enzimologista
Maud Menten - Pediatra
K1 Kp
E+S ES E+P
K-1
Etapa rápida Etapa lenta

24.  Constante de equilibrio
[E] =[ES]
K e = KM ½ v max

25. M

26. INFLUENCIA DEL pH Y DE LA TEMPERATURA EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Pepsina Tripsina
pH pH
óptimo Tª óptima
óptimo
Cada enzima actúa a un pH óptimo. Cada enzima tiene una temperatura óptima
para actuar.
Los cambios de pH alteran la estructura
terciaria y por tanto, la actividad de la Las variaciones de temperatura provocan
enzima. cambios en la estructura terciaria o
cuaternaria, alterando la actividad del
enzima.

28. activadores
productos
sustrato
Enzima inactiva
Enzima activa
activador
Los activadores se unen al centro regulador, cambian la configuración del centro
activo, que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la catálisis enzimática.

29. Nombre Sistemático
• El nombre sistemático de un enzima
consta actualmente de 3 partes:
 el sustrato preferente
 el tipo de reacción realizado
 terminación "asa“
• ejemplo: glucosa fosfato isomerasa

30. CLASIFICACION DE LOS ENZIMAS
• Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
• Clase 2: TRANSFERASAS
• Clase 3: HIDROLASAS
• Clase 4: LIASAS
• Clase 5: ISOMERASAS
• Clase 6: LIGASAS

32. OXIDORREDUCTASAS
• Catalizan reacciones de oxidorreducción, es
decir, transferencia de hidrógeno (H) o
electrones (e-) de un sustrato a otro, según
la reacción general:
• AH2 + B A + BH2

33. El NAD+ /NADH y el NADP+/NADPH intervienen en los procesos de
transferencia de electrones entre una sustancia que se oxida: O, a una que
se reduce, G.
e-
e-

34. TRANSFERASAS (TRANSAMINASAS)
Las transaminasas catalizan la transferecia del grupo amino de un aminoácido
a un cetoácido, por ejemplo la alanina transaminasa (transaminasa glutamico-pirúvica)
http://www.biorom.uma.es/contenido/UIB/vitaminas/piridoxal/index.htm

35. HIDROLASAS
Catalizan reacciones de hidrólisis
A-B + H2O A-OH + H-B
No se suelen utilizar nombres sistemáticos en las
hidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombre
primitivo: Tripsina, Pepsina, Papaína, etc.
Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:
Lactosa + agua glucosa + galactosa

36. ISOMERASAS
Catalizan la interconversión de isómeros:
A B
• Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa
isomerasa
gliceraldehído-3-fosfato dihidroxiacetona-fosfato
glucosa-6-fosfato fructosa-6-fosfato

37. LIASAS
Catalizan reacciones reversibles de adición de un grupo a
un doble enlace:
A=B + X AXB
COO- H2 O COO-
CH HO CH
CH CH2
COO- COO-
Fumarato L-Malato
(trans-)

38. LIGASAS
Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas
de la hidrólisis de un enlace de alta energía.
A + B + ATP A-B + ADP + Pi
O bien
C + D + ATP C-D + AMP + PPi

40. Mecanismos de regulación alostérica
Retroalimentación negativa (feedback negativo) en una ruta metabólica. Cuando el producto final Z se acumula, inhibe alguno de los
primeros pasos de la ruta.

41. MODELO DE INHIBICIÓN ALOSTÉRICA
Sustrato
Centros activos
Enzima
modificados
Los sustratos
no pueden
unirse al
centro activo
Ligando Centro Ligando unido al
regulador centro regulador
Sustrato

42. Inhibición alostérica.
sustrato
Enzima activa
Sin inhibidor
Enzima inactiva
Los inhibidores
alostéricos se unen a una
zona de la enzima y con inhibidor
cambian la configuración
del centro activo de tal
manera que impiden que
el sustrato se pueda unir inhibidor
a él.

43. Activación Enzimática
• Algunos enzimas no se sintetizan como tales,
sino como proteínas precursoras sin actividad
enzimática.
• Estas proteínas se llaman proenzimas o
zimógenos.
• Muchos enzimas digestivos se secretan en
forma de zimógenos y en el tubo digestivo se
convierten en la forma activa.
• Es el caso de la a-quimotripsina, que se
sintetiza en forma de quimotripsinógeno
http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz22.htm#z

45. VITAMINAS
• INDICE
1.- CARACTERISTICAS GENERALES
• 2.- VITAMINAS LIPOSOLUBLES
2.1.- VITAMINA A. Retinol. Antixeroftálmica.
2.2.- VITAMINA E. Tocoferol. Antiestéril.
2.3.- VITAMINA K. Naftoquinona. Antihemorrágica.
2.4.- VITAMINA D. Calciferol. Antirraquítica.
3.- VITAMINAS HIDROSOLUBLES
3.1.- VITAMINA C. Acido Ascórbico. Antiescorbútica.
3.2.- VITAMINA B1. Tiamina. Antiberibérica.
3.3.- VITAMINA B2. Riboflavina.
3.4.- VITAMINA B3. Niacina. Acido Nicotínico. Vitamina PP. Antipelagrosa.
3.5.- VITAMINA B5. Acido Pantoténico. Vitamina W.
3.6.- VITAMINA B6. Piridoxina.
3.7.- VITAMINA B8. Biotina. Vitamina H.
3.8.- VITAMINA B9. Acido Fólico.
3.9.- VITAMINA B12. Cobalamina.
http://www.um.es/molecula/vita.htm

46. HORMONAS
http://www.biorom.uma.es/contenido/UIB/regulacion/index.htm#1