Clase Jueves 3 de Mayo 1.pdf

REACCIONES METABÓLICAS:
 Reacciones catabólicas :
reacciones de
degradación de
moléculas
- oxidativas
- deshidrogenación
exergónicas
Ej : respiración
fermentación
 Reacciones anabólicas :
reacciones de síntesis
de moléculas
- reductivas
– hidrogenación
endergónicas
Ej : fotosíntesis

Resumen del metabolismo productor de energía de las mitocondrias

Cada paso está catalizado por una enzima diferente.
La generación de energía en la glicólisis comienza en el paso 6

Glicólisis
o
Ruta Embden-Meyerohof

Funciones Mitocondriales
Conversión de energía
Piruvato: Descarboxilación del piruvato y ciclo del ácido cítrico.
Cada piruvato producido en la glicolisis es activamente transportado por la mb
mitocondrial interna a la matriz donde es oxidado y combinado con la
coenzima A para formar CO2, acetil-CoA y NADH.

Piruvato: Descarboxilación del piruvato y ciclo del ácido cítrico
(Ciclo de Krebs).
❖ El ciclo de Krebs (ciclo del ácido cítrico) es una serie de
reacciones químicas que forman parte de la respiración celular en
todas las células aerobias, es decir que utilizan oxígeno.
❖ Las enzimas de este ciclo están localizadas en la matriz
mitocondrial con la excepción de succinato deshidrogenasa
❖ En organismos aeróbicos, el ciclo de Krebs es parte de la vía
catabólica que realiza la oxidación de hidratos de carbono, ácidos
grasos y aminoácidos hasta producir CO2, liberando energía en
forma utilizable (NADH y GTP).

Visión simplificada del proceso
❖ El proceso comienza con la oxidación del piruvato, produciendo un acetil-CoA y
un CO2.
❖ El acetil-CoA reacciona con una molécula de oxaloacetato (4 carbonos) para
formar citrato (6 carbonos), mediante una reacción de condensación.
❖ A través de una serie de reacciones el citrato se convierte de nuevo en
oxaloacetato. El ciclo consume netamente 1 acetil-CoA y produce 2CO2.
También consume 2 NAD+ y 1 FAD, produciendo 3 NADH y 3 H+ y 1 FADH+.
❖ El resultado de un ciclo es (por cada molécula de piruvato): 1 GTP, 3 NADH, 1
FADH2, 2CO2
❖ Cada molécula de glucosa produce (vía glucólisis) dos moléculas de piruvato, que
a su vez producen dos acetil-CoA, por lo que por cada molécula de glucosa en el
ciclo de Krebs se produce: 2 GTP, 6 NADH, 2 FADH2, 4CO2.

La cadena transportadora de electrones es una serie de transportadores que se
encuentran en la membrana plasmática de bacterias, en la membrana interna
mitocondrial o en las membranas tilacoidales, que median reacciones
bioquímicas que producen ATP, que es el compuesto energético que utilizan los
seres vivos.
Sólo dos fuentes de energía son utilizadas por
los organismos vivos:
• Reacciones de oxido-reducción (redox): Los
organismos que utilizan las reacciones redox para
producir ATP se les conoce con el nombre de
quimiótrofos
• Luz solar (fotosíntesis): Los que utilizan la luz
solar para tal evento se les conoce por el nombre
de fotótrofos.
Ambos tipos de organismos utilizan sus cadenas
de transporte de electrones para convertir la
energía en ATP.

NADH y FADH2: la cadena transportadora de electrones.
La misión de la cadena transportadora de electrones es crear un gradiente
electroquímico que se utiliza para la síntesis de ATP.
Dicho gradiente electroquímico se consigue mediante el flujo de electrones entre
diversas sustancias de esta cadena que favorecen en la translocación de protones
que generan el gradiente anteriormente mencionado.
De esta forma podemos deducir la existencia de tres procesos totalmente
dependientes:
• Un flujo de electrones desde sustancias individuales.
• Un uso de la energía desprendida de ese flujo de electrones que se utiliza para
la translocación de protones en contra de gradiente, por lo que energéticamente
estamos hablando de un proceso desfavorable.
• Un uso de ese gradiente electroquímico para la formación de ATP mediante un
proceso favorable desde un punto de vista energético.

NADH y FADH2: la cadena transportadora de electrones.

CADENA RESPIRATORIA
 Conjuntos de proteínas dispuestas en un orden
secuencial estricto.
 Dado que contienen Fe++ se oxidan y reducen
progresivamente.
 Transportan :
H+ vectorialmente y e- lateralmente
 Producen una gradiente electroquímica
 El último aceptor de H+ y e- el O2
 Los citocromos se bloquean con cianuro
 Complejo Oxidasa: Azida de Sodio y CO2

FOSFORILACIÓN OXIDATIVA
 Síntesis de ATP a partir de ADP
 Realizada por la región F1
 Proceso acoplado al transporte de electrones
 El transporte de H+ de vuelta hacia la matriz
estimula la ATPsintetasa.
 Esta enzima es bloqueada por 2,4 dinitrofenol
(agente desacoplante)

Acoplamiento de la cadena transportadora de
electrones con la síntesis de ATP (fosforilación
oxidativa)

FERMENTACIÓN
 Dador como el aceptor final de electrones son compuestos
orgánicos.
 Generalmente son metabolitos de un único sustrato.
 Son pocos rentables, se obtiene 2 ATP a partir de la glucosa.
• Fermentación alcohólica
• Fermentación acido-mixta: Bacterias Entéricas
• Fermentación Láctica
• Fermentación Butírica: Vegetales (almidón y celulosa),
importancia por que contribuye a la descomposición de los
restos vegetales que caen al suelo

RESUMEN
www.youtube.com/watch?v=Hx3b2_uggqU

Repaso para segunda
prueba solemne

•Son las moléculas más
diversas, complejas y de mayor
tamaño presentes en la célula.
•Contienen C, H, O, N y
usualmente S.
•Polímeros formados por
unidades llamadas
aminoácidos, mediante
enlaces peptídicos.
Generalidades

Clasificación de los aminoácidos estándar
Aminoácidos:
- No Polares
- Polares
- Básicos
(catiónicos)
- Ácidos
(aniónicos)

Estructura primaria
❖Es la secuencia de aa y determina la estructura de una
proteína.
❖La secuencia de aa es esencial para entender el mecanismo
molecular de acción de una proteína.
❖La comparación de secuencias entre proteínas análogas de
distintas especies da información importante de cómo funcionan e
indican las relaciones evolutivas.
❖La secuencia de aa tiene aplicaciones clínicas importantes
porque muchas enfermedades hereditarias son producto de
mutaciones que llevan a un cambio en una proteína.

a Hélices
❖Es una estructura con forma de espiral o hélice.
❖El O del grupo carbonilo de cada enlace peptídico forma un
puente de H con el H de la amida 4 aa hacia el C-terminal.
❖La hélice tiene 3.6 aa por vuelta y los grupos R se orientan hacia
fuera.
❖Que la hélice sea hidrofóbica o hidrofílica depende de los grupos
R.

Sábanas b
❖Es una estructura empacada lateralmente.
❖En este caso los puentes de H se forman entre cadenas
laterales.
❖Cada cadena b es una cadena peptídica corta(5-8 aa) casi
completamente extendida.

Estructura terciaria
❖Es la conformación tridimensional de una proteína, es decir, el
plegamiento de sus elementos de estructura secundaria junto con la
disposición espacial de sus cadenas.
❖La estructura terciaria de grandes proteínas está a menudo en
distintas regiones llamadas dominios.
❖Un dominio es una región plegada compactamente de la proteína,
que puede contener varias estructuras secundarias y que mantiene
su estructura y función aisladamente de la proteína completa.

Estructura terciaria
• Las uniones son del tipo no covalente y sólo una unión
covalente como enlace disúlfuro ( creado por la unión de
dos cisteínas)

Estructura cuaternaria
❖Está constituida por la unión de varias cadenas polipetídicas a
través de enlaces no covalentes, para formar un complejo proteico.
❖Cada una de las cadenas se llama monómero.
❖La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la
proteína y la separación de las subunidades a menudo conduce a la
pérdida de funcionalidad.
❖Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas
polipeptídicas son, en líneas generales, las mismas que
estabilizan la estructura terciaria. Las más abundantes son las
interacciones débiles (hidrofóbicas, polares, electrostáticas y
puentes de hidrógeno), aunque en algunos casos, como en las
inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante
puentes disulfuro.

Hexoquinasa
Monómeros iguales Hemoglobina
Monómeros con estructura
distinta pero igual función
Aspartato transcarbamilasa
Monómeros Estructural y funcionalmente distintos, que
una vez asociados forman una unidad funcional.
6 subunidades con actividad catalítica y 6 con actividad
reguladora.
Estructura cuaternaria

Ácidos Nucleicos:
Estructura y función en
los seres vivos

Generalidades
❖El ácido desoxirribonucleico
(DNA), constituye el principal
componente del material
genético de la inmensa mayoría
de los organismos, junto con el
RNA, siendo el componente
químico primario de los
cromosomas y el material en el
que los genes están codificados.
❖En las bacterias, el DNA se
encuentra en el citoplasma
mientras que en organismos
más complejos la mayoría del
DNA reside en el núcleo celular.
❖Su función principal es
codificar las instrucciones
esenciales para fabricar un ser
vivo idéntico a aquel del que
proviene.

Nucleótidos
Monómeros del DNA. Cada nucleótido está
formado por un grupo fosfato, una
desoxirribosa (azúcar de cinco carbonos) y
una base nitrogenada.
Nucleósido

Funciones biológicas,
Genoma.

Transcripción
• La transmisión de la
información genética es
llevada a cabo vía
apareamiento de bases
complementarias. La
transcripción del ADN es el
primer proceso de la
expresión genética.
• Durante la transcripción
genética, las secuencias de
ADN son copiadas a ARN
mediante una enzima llamada
ARN polimerasa.
• La transcripción produce
ARN mensajero como primer
paso de la síntesis de
proteínas. La transcripción
del ADN también podría
llamarse síntesis del ARN
mensajero

Replicación
Replicación semiconservativa
del ADN: Cada una de las dos
moléculas hijas contiene la
mitad de la molécula madre.
En toda célula que va a dividirse
la cromatina debe duplicarse
para repartirse por igual en cada
una de las células hijas. Cada
cromátida del ADN tiene
solamente una doble hélice, y
presenta una cadena vieja
(procedente de la molécula
madre) y otra recién sintetizada.

RNA DNA
Pentosa Ribosa Desoxirribosa
Bases
nitrogen.
A- G – C - U A – G – C - T
Estructura una hebra dos hebras
Localización núcleo – organelos
(mitocondria y
cloroplasto)
citoplasma
núcleo –
organelos
(Mitocondria y
Cloroplasto)
Marcaje U – 3H T – 3H
Función síntesis proteica inform. genética
Origen transcripción replicación

Flujo de la infromación genética

Es la regla de correspondencia entre la serie de
nucleótidos en que se basan los ácidos nucleicos y las
series de aminoácidos (polipéptidos) en que se basan
las proteínas. Es como el diccionario que permite
traducir la información genética a estructura de
proteína.
Cada tres nucleótidos de la cadena (cada triplete) forman una
unidad funcional llamada codón. Como en cada cadena pueden
aparecer cuatro nucleótidos distintos caben 43 es decir, 64
combinaciones o codones distintos. A cada codón le
corresponde un único “significado”, que será o un
aminoácido, lo que ocurre en 61 casos, o una instrucción de
“final de traducción”, en los tres casos restantes.
Código genético

Características del código genético
Universalidad
El código genético es UNIVERSAL. es el mismo para
todos los organismos existentes, con excepciones
mínimas, observadas en mitocondrias y en algunos
protistas.
Degeneración
En términos de teoría de la información el código
genético presenta redundancia, porque en varios casos
codones distintos significan el mismo aminoácido.
Existen 64 codones y sólo 21 mensajes posibles a los
que traducirlos, que son los veinte aminoácidos más la
señal de terminación. Es a este rasgo al que nos
referimos como degeneración del código genético.
Continuidad
En el código genético no existen signos que separen los
tripletes, por lo cual éstos se escriben de manera
continua sin separaciones entre ellos.
Se ha determinado que existen 4 codones los cuales
cumplen la función de "separadores" o "signos de
puntuación", estos son: AUG (codón de iniciación);UAA
UAG UGA (codones de terminación).

 Delimita el territorio de la célula y controla el contenido químico de la célula.
 Realiza importante intercambio entre el medio intracelular y el extracelular.
 Es de gran importancia para los organismos, ya que a través de ella se transmiten
mensajes que permiten a las células realizar numerosas funciones.
Membrana Plasmática
~ Lípidos 40% ~ Glúcidos 10%
~ Proteínas 50%
Modelo de membrana de Singer – Nicholson (1972)

COMPONENTES ESTRUCTURALES DE LAS MEMBRANAS
LIPIDOS
PROTEINAS: RECEPTORES, CANALES IONICOS, TRANSPORTADORES, BOMBAS
MOLECULARES, ENZIMAS.
30% DE LAS PROTEINAS CODIFICADAS POR EL GENOMA, SON PROTEINAS DE
MEMBRANA
CARBOHIDRATOS: EN LA FORMA DE POLISACARIDOS UNIDOS A LIPIDOS O
PROTEINAS
SON IMPORTANTES EN EL RECONOCIMIENTO CELULAR Y EN LA RESPUESTA INMUNE
FOSFOLIPIDOS (FORMAN LA ESTRUCTURA MATRICIAL)
ESFINGOLIPIDOS
ESTEROLES
COLESTEROL (CELULAS ANIMALES)
FITOESTEROLES (CELULAS VEGETALES)

DISTRIBUCION DE FOSFOLIPIDOS EN LA CARA INTERNA Y
EXTERNA DE LA MEMBRANA PLASMATICA

1.- APORTA MAYOR RESISTENCIA MECANICA A LA TRACCION
2.- EVITA LA FORMACION DE ESTRUCTURAS CRISTALINAS DE
FOSFOLIPIDOS
3.- FACILITA LA INSERCION DE PROTEINAS EN LA MATRIZ
FOSFOLIPIDICA
4.- REFUERZA EL CARÁCTER DE BARRERA PERMEABLE DE
LA BICAPA LIPIDICA
EN LA MEMBRANA PLASMATICA EXISTE UNA MOLECULA DE COLESTEROL
POR CADA DOS MOLECULAS DE FOSFOLIPIDOS EN PROMEDIO
EN LAS MEMBRANAS INTERNAS LA PROPORCION DE COLESTEROL ES
MUCHO MENOR
LA PRESENCIA DE COLESTEROL EN LAS MEMBRANAS
CELULARES

La fluidez es una de las características más
importantes de las membranas.
Depende de factores como :
1) la temperatura, la fluidez aumenta al aumentar la
temperatura.
2) la naturaleza de los lípidos, la presencia de lípidos
insaturados y de cadena corta favorecen el
aumento de fluidez;
3) la presencia de colesterol endurece las
membranas, evitando su fluidez excesiva y
permeabilidad.

Las proteínas de membrana se clasifican en:
Proteínas integrales:
Están unidas a los lípidos íntimamente, suelen atravesar la bicapa lipídica una o
varias veces, por esta razón se les llama proteínas de transmembrana.
• Proteínas periféricas:
Se localizan a un lado u
otro de la bicapa lipídica
y están unidas
débilmente a las
cabezas polares de los
lípidos de la membrana
u a otras proteínas
integrales por enlaces
no covalentes.

Interacciones de las proteínas con la bicapa
lipídica
1.- ANCLAJE DE PROTEINA INTEGRAL MEDIANTE UN ACIDO GRASO
2.- ESTABILIZACION POR MULTIPASAJE
3.- FORMACION DE UN “BARRIL” POR ESTRUCTURA BETA
4.- ESTABILIZACION MEDIANTE HELICOIDE ALFA
5.- ANCLAJE DE PROTEINA PERIFERICA MEDIANTE UN ACIDO GRASO
6.- ANCLAJE DE PROTEINA PERIFERICA MEDIANTE UN GLICOFOSFOLIPIDO
7.- INTERACCION DE PROTEINA PERIFERICA INTERNA CON UNA PROTEINA INTEGRAL
8.- INTERACCION DE PROTEINA PERIFERICA EXTERNA CON UNA PROTEINA INTEGRAL

• Se sitúan en la superficie externa de las células eucariotas por lo
que contribuyen a la asimetría de la membrana
Estos glúcidos son oligosacáridos :
• unidos a los lípidos ------ glucolípidos
• Unidos a las proteínas --- glucoproteínas
Glúcidos

Funciones de las Membranas
1. Compartimentalización
2. Anclaje para actividades bioquímicas
3. Barrera selectivamente permeable
4. Transporte de solutos
5. Respuesta a estímulos externos
6. Interacción intercelular
7. Transducción de energía

Función básica de la membrana plasmática.
TIPOS DE TRANSPORTE:
TRANSPORTE PASIVO:
• Difusión simple
• Osmosis
• Difusión facilitada
• Ultrafiltración
TRANSPORTE ACTIVO:
• Transporte activo primario: Requiere energía
proveniente de ATP
• Transporte activo secundario: La Energía proviene del
gradiente de concentración establecido por el transporte
primario

Algunas sustancias iónicas también pueden cruzar la
membrana plasmática por difusión, pero empleando los
canales constituidos por proteínas integrales llenas de
agua. Algunos ejemplos notables son el Na+, K+, HCO3,
Ca++, etc. Debido al pequeño tamaño de los canales, la
difusión a través de estos es mucho más lenta que a través
de la bicapa lipídica.
Transporte pasivo.
Difusión simple

Transporte pasivo.
Difusión facilitada
La difusión facilitada es mucho más rápida que la
difusión simple y depende:
• Del gradiente de concentración de la sustancia a
ambos lados de la membrana.
• Del número de proteínas transportadoras existentes
en la membrana.
• De la rapidez con que estas proteínas hacen su
trabajo.

Transporte activo.
Se produce con consumo de energía y en contra de gradiente electroquímico
Transporte activo primario
En este caso, la energía derivada del ATP
directamente empuja a la sustancia para que cruce la
membrana, modificando la forma de las proteínas de
transporte (bomba) de la membrana plasmática.

Transporte activo.
Transporte activo secundario

Transporte activo.
Transporte activo secundario
La bomba de sodio/potasio
mantiene una importante diferencia
de concentración de Na+ a través
de la membrana. Por consiguiente,
estos iones tienen tendencia a
entrar de la célula a través de los
poros y esta energía potencial es
aprovechada para que otras
moléculas, como la glucosa y los
aminoácidos, puedan cruzar la
membrana en contra de un
gradiente de concentración. Cuando
la glucosa cruza la membrana en el
mismo sentido que el Na+, el
proceso se llama Symporte o
cotransporte ; cuando los hacen en
sentido contrario, el proceso se
llama Antiporte o
contratransporte

Mecanismo de
transporte
Energía externa
requerida
Fuerza de transporte Proteína
de
membrana
requerida
Especificidad
Difusión simple No Favor gradiente de
concentración
No No específico
Difusión
facilitada
No Favor gradiente de
concentración
Si Específico
Transporte
Activo primario
Si (Hidrólisis de
ATP)
Favor gradiente de
concentración
Si Específico
Transporte
Activo
secundario
gradiente de
concentración
contra gradiente de
concentración
Si Específico
RESUMEN Transporte Activo y Pasivo.

Transporte grueso
Algunas sustancias más grandes como
polisacáridos, proteínas y otras células cruzan las
membranas plasmáticas mediante varios tipos de
transporte grueso:
Endocitosis:
•Fagocitosis
•Pinocitosis
•Endocitosis mediada por recepto
Fagocitosis

Distintos tipos de Endocitosis

Uniones celulares
• Incluye adhesiones
célula-célula y
adhesiones célula-
matriz.
• Intracelularmente están
unidas a componentes
del citoesqueleto.
• Crean una barrera
impermeable o
semipermeable
entre las células
del epitelio.
• Crean pasillos
entre los
citoplasmas de
células
contiguas.
• Permite que las
señales atraviesen
las membranas
plasmáticas en su
sitio de contacto.
•Ej: Sinápsis
neuronal.

Resumen de los distintos tipos de uniones celulares
caracterizado en una célula epitelial de vertebrado

Retículo endoplasmático y destino
de proteínas
2017

Retículo endoplásmico rugoso.
Los tres tipos de RE se llaman RE rugoso, RE liso y retículo sarcoplásmico
El retículo endoplasmático, es un organelo formado por una red
membranosa (cisternas, tubos aplanados y sáculos) comunicados entre sí,
que se mantienen unidas por el citoesqueleto.
La membrana del RER es continua con la mb externa de la envoltura nuclear.
La superficie del RER esta cubierta de ribosomas lo que le da su apariencia
rugosa.
Funciones.
• N-glicosilación: carbohidratos se unen
al grupo amino de la cadena lateral,
del aminoácido asparragina.
• Correcto plegamiento de las proteínas.
• Inserción de proteínas de membrana.

Ribosomas libres y unidos al RE forman un pool
común .
Los ribosomas no residen inicialmente en el RE sino que se unen a él
cuando se comienza a sintetizar una proteína destinada a algún lugar
específico de la célula.

Translocación de proteínas y péptido señal .
Las proteínas recién sintetizadas tienen una señal que debe ser descifrada en los
lugares de destino. Esa señal determina su capacidad para dirigirse hacia la
membrana del retículo endoplásmico y atravesarla (hipótesis de la señal).
La señal consiste en un péptido hidrofóbico, (péptido señal), constituido por unos
20 aa, que son los primeros en ser sintetizados. Este péptido señala a la célula que
la proteína a la cual está unido debe ser transportada.
Aquí se ve la translocación de una proteína a través de la membrana del RE. El
péptido señal que emerge del ribosoma se une a una partícula que lo reconoce
(SRP, part de rec de señal).

N-Glicosilación de proteínas .
1. Unión del oligosacárido a Asp. Luego tres reacciones separadas: eliminación de un residuo de
glucosa (2), luego dos de glucosa (3) y uno de manosa (4). La adición de una glucosa (3a) es
parte del proceso de control de calidad en el RER.
Mientras ocurre la translocación proteica al RER se transfiere un oligosacárido común(2 N-acetilglucosaminas,
3 glucosas y 9 manosas),a un aminoácido de asparragina de la proteína en síntesis.
El oligosacárido es introducido al interior del RER, gracias a un lípido transportador de su membrana: el dolicol
fosfato.
Una vez transferido a la proteína, en el proceso de la "maduración" de la proteína, este oligosacárido sufrirá
unas modificaciones: perderá las 3 glucosas y 1 manosa.

Correcto plegamiento de proteínas .
La glicosilación sirve para el correcto plegamiento de las proteínas. Primero se transfiere
Glc3Man9GlcNAc2 a la proteína naciente en Asp.
Luego glucosidasa I remueve la glucosa terminal. Glucosidasa II la glucosa siguiente y
posiblemente la tercera.
Después de la remoción de las dos primeras glucosas, las proteínas se unen a las
chaperonas CRT y CNX, lectinas (se asocian a carbohidratos, N-glicanos monoglicosilados).
Estas proteínas se unen para permitir que la proteína se vaya plegando correctamente.
Luego de remover la ultima glucosa, UDP-glucose:glycoprotein glucosyltransferase (UGGT)
actúa como un sensor de plegamiento. Si este no es correcto, UGGT reglicosila el N-glicano
y así se puede reasociar la proteína con las chaperonas para seguir plegándose. Como
consecuencia la proteína todavía no puede dejar el RER. Estos ciclos continúan hasta que la
proteína esta correctamente plegada

Inserción de proteínas de membrana en el RER .
• Secuencias de topogénicas dirigen la inserción y orientación de las proteínas de
membrana en la membrana del. Esta orientación se conserva durante transporte de
la proteína de la membrana a su destino final.
• Las secuencias de topogénicas incluyen secuencias señales N-terminal de corte,
secuencias internas de anclaje y secuencias de unión a GPI.
• Muchas proteínas tienen varias α-hélices transmembrana. Cada segmento α-
helicoidal en tales proteínas funciona como una secuencia de anclaje interna o una
secuencia de stop dependiendo de su localización en la cadena del polipeptídica).

Retículo endoplásmico liso .
•El REL consiste en túbulos y vesículas que se ramifican formando una
red.
Funciones.
• Metabolismo de lípidos: El REL, al no tener ribosomas, no puede sintetizar
proteínas, pero sí sintetiza lípidos de la membrana plasmática, colesterol y
derivados de éste como las ácidos biliares o las hormonas esteroideas.
• Almacenamiento de calcio: El REL es conocido por su función de
almacenamiento de calcio en células musculares, donde se conoce como retículo
sarcoplásmico.
• Detoxificación: Es un proceso que se lleva a cabo principalmente en las células
del hígado y que consiste en la inactivación de productos tóxicos como drogas,
medicamentos o los propios productos del metabolismo celular, por ser liposolubles

Aparato de Golgi.
El aparato de Golgi es un organelo encargado de modificar, clasificar, y empaquetar
proteínas para su secreción o uso dentro de la célula. Modifica sobre todo proteínas que
provienen del RER, pero también está implicado en el transporte de lípidos en la célula y la
creación de lisosomas.
Estructura.
• Compuesto por 5 a 8 sacos membranosos
llamados cisternas, aunque se han observado
hasta 60.
• Rodeando las cisternas principales hay un
número variable de vesículas esféricas que
emergieron de las cisternas.
• El apilado de las cisternas tiene cinco regiones
funcionales: el la red cis-golgi, cis-golgi, golgi
medial, trans-golgi, y red trans-golgi.
• Vesículas del RE se fusionan con la red cis-golgi
y avanzan por el apilado hasta la red trans-golgi,
donde son empaquetadas y enviadas a su
destino.
• Cada región contiene diversas enzimas que
modifican selectivamente el contenido
dependiendo de donde están destinadas residir.

Modificación de macromoléculas.
Modificación de N-Glicosilación
Las modificaciones a los N-glicanos
son finalizadas en el Golgi. Las
proteínas sintetizadas en el RE que
fueron N-glicosiladas entran al
Golgi con una o más cadenas de
Man8(GlcNAc)2.
Las cisternas cis, mediales y trans
del Golgi contienen diferentes sets
de enzimas que introducen
diversas modificaciones a las
proteínas de membrana y
secretoras; así, cada región
funciona como un organelo distinto.

O-Glicosilación
Los O-oligosacáridos son ligados al
grupo del hidroxilo en residuos de
serina (Ser) y treonina por N-
acetylgalactosamine.
En el caso de los Colágenos se
adiciona un disacárido
característico galactosa→glucosa
unido a residuos de hidroxilisina
(Hyl).

Marcaje de proteínas con una secuencia señal. Manosa-6-fosfato
Estas moléculas definen el destino final de la proteína.
En el cis-golgi una o más manosas son fosforiladas para dirigir la proteína a
los lisosomas e impedir que sean secretadas.

Transporte vesicular.
Vesículas exocíticas (continuas): contiene proteínas
destinadas para liberación extracelular. Después de
empacar las vesículas, emergen y se mueven
inmediatamente hacia la membrana plasmática, se fusionan
y liberan el contenido en el espacio extracelular en un
proceso conocido como secreción constitutiva.
Vesículas secretoras (reguladas): La vesícula contiene
proteínas destinadas para liberación extracelular. Después
de empacar las vesículas, emergen y se almacenan en la
célula hasta recibir una señal para su lanzamiento. Cuando
se recibe la señal apropiada se mueven hacia la membrana
y fusionan para liberar su contenido. Este proceso se
conoce como secreción regulada.
Vesículas lisosomales: La vesícula contiene proteínas
destinadas para el lisosoma (un organelo de degradación
que contiene muchas hidrolasas ácidas) o para organelos
de almacenamiento tipo lisosoma. Estas proteínas incluyen
enzimas digestivas y proteínas de membrana. La vesícula
primero se funde con un endosoma tardío y luego el
contenido se transfiere al lisosoma vía mecanismos
desconocidos.

Características
 Se localizan en todas las células
 Se forman en el R.E.R. y no pasan por el
Golgi.
 Presentan forma ovoide y contienen una
sustancia finamente granular que puede
condensarse en el centro en el cual
forma un nucleoíde compacto y
homogéneo.
 Son más numerosas que los lisosomas
pero su contenido enzimático es distinto
(enzimas oxidativas). Utilizan oxígeno
Peroxisomas
97

FUNCIÓN
 Realizan la oxidación de compuestos orgánicos
mediante la utilización de dos enzimas que actúan en
secuencia.
Oxidasa
Catalasa
RH2
RH2
O2 H2O2
H2O
H2O2
OXIDASA
CATALASA
98

Modelo de formación de peroxisomas
• Importación directa de citosol y algunas vía RE
• Secuencia señal de importación: 3 aa (Ser-Lys-Leu) en el C-terminal.
• Existen receptores solubles en el citosol y proteínas docking (reconocimiento y anclaje) en la superficie
citosólica.
• Aún no se conoce bien el mecanismo de transporte al peroxisoma.
100

• Es un organelo descrito como una “planta de
energía celular” porque es la mayor fuente de ATP
que es utilizado como fuente de energía química.
• Su número en la célula es variable dependiendo del
organismo y tipo de tejido.
• Aunque la mayoría del DNA de la célula eucarionte
está en el núcleo, la mitocondria tiene su genoma
propio. Este DNA es similar al bacteriano, y, de
acuerdo a la teoría endosimbiótica, las mitocondrias
son descendientes de procariontes libres.
• Función
o Oxidación de metabolitos: ciclo de Krebs, beta-
oxidación de ácidos grasos
o Obtención de ATP mediante la fosforilación
oxidativa, que es dependiente de la cadena
transportadora de electrones; el ATP producido en
la mitocondria supone un porcentaje muy alto del
ATP sintetizado por la célula.
Mitocondria.

Compartimientos de la mitocondria.
Membrana externa. Encierra todo el organelo. Relación lípido:proteína 1:1 (similar a membrana
plasmática eucarionte). Numerosas proteínas integrales denominadas porinas con un canal
relativamente grande permeable a moléculas de hasta 10.000 Da.
Espacio intermembrana. Contenido similar al citoplasma debido a los canales en la membrana
externa. Tiene una alta concentración de protones como resultado del bombeo de los mismos por los
complejos enzimáticos de la cadena respiratoria.
Membrana interna. Poco permeable, excepto a ATP,
ADP, ácido pirúvico, O2 y agua. Forma pliegues llamadas
crestas mitocondriales. Contiene proteinas con cuatro tipo
de funciones: Llevar a cabo las reacciones de oxidación
de la cadena respiratoria, ATP sintetasa, proteínas de
transporte específico que regulan el paso de metabolitos
hacia y desde la matriz, maquinaria de importe proteico.
Matriz mitocondrial. Es el espacio encerrado por la
membrana interna. Importante en la producción de ATP.
Contiene una mezcla altamente concentrada de enzimas,
ribosomas mitocondriales especiales, tRNA y varias
copias de DNA mitocondrial. Contiene su propio material
genético y maquinaria para sintetizar su RNA y proteínas.
La principal función de sus enzimas es la oxidación de
piruvato y ácidos grasos y el ciclo del ácido cítrico.

Principales pasos en la producción de ATP
1. Glicólisis. Degradación de la glucosa en el citosol a piruvato y
NADH. Este proceso se denomina respiración aeróbica
(dependiente de oxígeno).
2. Descarboxilación del piruvato. Cada piruvato producido en la glicólisis es
activamente transportado por la mb mitocondrial interna a la matriz donde
es oxidado y combinado con la coenzima A para formar CO2, acetil-CoA y
NADH.

3. Ciclo del ácido cítrico (ciclo de Krebs). Es una serie de reacciones químicas en la
matriz mitocondrial que comienza con la oxidación del piruvato, produciendo un
acetil-CoA y un CO2. El acetil-CoA reacciona con una molécula de oxaloacetato y a
través de una serie de reacciones se regenera el oxaloacetato. El resultado de un
ciclo es (por cada molécula de piruvato): 1 GTP, 3 NADH, 1 FADH2, 2CO2

4. Cadena transportadora de electrones. Es una serie de transportadores de electrones que
se encuentran en la membrana interna mitocondrial cuya misión es crear un gradiente
electroquímico que se utiliza para la síntesis de ATP. Esto se consigue mediante el flujo de
electrones entre diversas sustancias de esta cadena que favorecen en la translocación
de protones al espacio intermembrana que generan el gradiente anteriormente mencionado.
El NADH y FADH2 son los donadores de electrones.
5. Acoplamiento de la cadena transportadora de electrones con la síntesis de ATP (fosforilación
oxidativa). Lo realiza el complejo ATP sintetasa, una enzima situada en la cara interna de la membrana
interna de las mitocondrias y de la membrana de los tilacoides de los cloroplastos, encargada de sintetizar
ATP a partir de ADP y un grupo fosfato y la energía suministrada por un chorro de protones (H+). La síntesis
de ATP gracias a este enzima se denomina fosforilación oxidativa del ADP. Esta enzima está compuesta de
dos subunidades. Una anclada a la mitocondria o al tilacoide llamada F0 (Canal de H+ transmembrana
hidrofóbico) y otra que sobresale por la cara interna de la estructura llamada F1.

RESUMEN
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