Las proteínas son moléculas grandes y complejas que desempeñan muchas funciones críticas en el cuerpo. Realizan la mayor parte del trabajo en las células y son necesarias para la estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo. Las proteínas son los pilares fundamentales de la vida. Cada célula del cuerpo humano las contiene. La estructura básica de la proteína es una cadena de aminoácidos. Es necesario consumir proteínas en la dieta para ayudarle al cuerpo a reparar células y producir células nuevas. Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos.

1. MACROMOLÉCULAS
ORGÁNCIAS
PROTEÍNAS O
PRÓTIDOS

2. I. DEFINICIÓN:
• Son compuestos cuaternarios
formados por C,H,O,N.
Algunas pueden contener S,
P, Fe, Mg, etc.
• Son macromoléculas cuyas
unidades monoméricas son
moléculas simples
denominadas aminoácidos.

3. II. CARACTERÍSTICAS
1. Poseen elevado peso molecular.
• Su límite inferior es de
10, 000 Dalton.
• La oxihemoglobina
tiene un peso molecular
de 68,000 Da y su
fórmula es:
C2932 H4724 N828 S8 Fe4 O840

4. 2. Se difunden lentamente debido su
elevado peso molecular.

5. 3. La mayoría son solubles en agua, otras son
insolubles formando soluciones coloidales.

6. 4. No dializan a través de membranas
semipermeables.
Agua, sales, nutrientes
proteínas
sangre
Misma composición que el
plasma (menos las proteínas)
Células
proteinas

7. 5. Tienen un alto grado de
especificidad: las proteínas
suelen ser específicas de cada
organismo .
• Las proteínas poseen casi
infinitas variaciones
estructurales.

8. • 6. Se pueden
desnaturalizar por
acción del calor,
alcohol, pH u otras
sustancias.
• 7. Son anfóteros:
disociándose como
ácidos o bases según
el pH del medio.

9. III. FUNCIONES
1. CATALÍTICA
• Muchas proteínas son enzimas, es
decir catalizan reacciones químicas.

10. 2. ESTRUCTURAL
• Forman estructuras protectoras
externas.
• A nivel tisular:
– Queratina (uñas, piel, pelo, lana, plumas,
picos, caparazones)
– Colágeno (tejido conjuntivo, cartílago)

11. • A nivel celular y molecular:
– Lipoproteínas (membrana celular)
– Dineína y tubulina (Cilios y flagelos)
– Histonas y protaminas (empaquetamiento del
ADN en los cromosomas).
– Algunas proteínas forman poros en la
membrana celular que dejan pasar
selectivamente a ciertas sustancias.

12. 3. TRANSPORTE
• Existen proteínas específicas que
transportan determinados elementos.
Transportan O2:
• Hemoglobina en la
sangre.
• Mioglobina en el
músculo.
• Hemocianina en la
hemolinfa de crustáceos
y moluscos.

13. – Transportan Fe
Cu
• Transferrina
– Transportan Cu
• Ceruloplasmina
– Transportan lípidos
• Lipoproteínas: LDL y HDL

14. 4. RESERVA:
• Algunas proteínas almacenan
sustancias
– Ferritina, almacena Fe
– Caseína, suministra P

15. 5. INMUNOLÓGICA
• A) Reconocimiento celular. Las células de
defensas reconocen “sustancias extrañas”
basándose en las glucoproteínas de su superficie
celular.

16. • B) Síntesis de anticuerpos: Ciertas células
reaccionan ante la presencia de células o
moléculas extrañas sintetizando proteínas de
defensa, como las globulinas o anticuerpos.

17. 6. CONTRÁCTIL
• La interacción actina-miosina provocan la
contracción muscular.
• Además cumplen esta función la troponina y
la tropomiosina.

18. 7. REGULADORA
• Muchas hormonas son proteínas o péptidos que
regulan funciones biológicas.
– Insulina: metabolismo de la glucosa
– Prolactina: formación de leche
– Oxitocina: contracción uterina

19. 8. ENERGÉTICA
• Las proteínas son la tercera alternativa,
después de los glúcidos y lípidos que el
organismo emplea para obtener energía.
La oxidación de 1 g. de proteína produce
4,1 Kcal.

20. 9. MANTENIMIENTO DE LA VOLEMIA Y
HEMOSTASIA.
• Proteínas especiales mantienen
constante el volumen sanguíneo.
A)Ejercen presión
oncótica o
coloidosmótica:
albumina.
“EFECTO DONNAN”

21. 10. AMORTIGUADORA
• Son sustancias buffers o “tampones”, debido
a que pueden neutralizar ácidos y bases,
regulando el pH sanguíneo.
-
-
-
-
-

22. AMINOÁCIDOS
• Son ácidos orgánicos que poseen un radical amino y
carboxilo.
• Pueden ser α, β, γ, ..aminoácidos de acuerdo a si el
grupo amino se une al C 1,2,3 … a partir de COOH.
Acido orgánico
Alfa ( ) aminoácido
R
H - C - C - OH
H
O R O
Grupo ácido
(grupo carboxilo)
H - C - C - OH
NH2
grupo amino (grupo básico)

23. UN AMINOÁCIDO

24. A) Propiedades de los
aminoácidos
• 1.Son sólidos, cristalinos,
incoloros, no volátiles,
solubles en agua e
insolubles en disolventes
orgánicos no polares.
• 2. Presentan actividad
óptica (excepto la
glicina) ya que poseen
carbonos asimétricos.

25. COO¯ COO¯
Los aminoácidos pueden adoptar configuración D
(grupo amino a la derecha) o L (grupo amino a la izquierda)
C
H
CH3
+NH3 C H
CH3
+NH3
D-Alanina L-Alanina

26. • 3. Comportamiento químico: en
disoluciones acuosas pueden ionizare
doblemente formado iones dipolares
llamados: zwiteriones.
-
+

27. Aminoácido
simple (neutro)
Ión dipolar o
zwiteríon
•Los iones dipolares son sustancias anfotéricas;
pueden donar o recibir protones. Por tanto , son
capaces de comportarse como ácidos o bases.

28. B) Clasificación de los
aminoácidos
• Existen cerca de 300 aminoácidos en la naturaleza,
pero solo unos 20 forman parte de las proteínas . Se
clasifican en dos grupos:
• A. ESENCIALES : Aminoácido que no se pueden
sintetizar en el organismo, por lo que se deben
ingerir en la dieta. son ocho en el adulto y diez en el
niño . La arginina y la histidina solo se sintetizan en
el adulto.
• B. NO ESENCIALES : Aminoácidos que si pueden
ser sintetizados en el organismo.

29. * Son semiesenciales, ya que en el adulto si se sintetiza.
ESENCIALES NO ESENCIALES
Valina
Leucina
Treonina
Triptófano
Metionina
Isoleucina
Fenilalanin
a Lisina
Histidina *
Arginina*
Alanina
Ac. aspártico
Ac. glutámico
Asparragina
Cisteina
Glicina
Glutamina
Tirosina
Prolina
Serina

31. Enlace peptídico
• Enlace que une dos aminoácidos de forma
covalente.
• Ocurre por reacción entre dos aminoácidos a
través de sus radicales carboxilo (COOH) y
amino (NH2).
OH - COOH + OH - COOH
R R R
CH - CONH -
NH
2
NH HNH
2
Aminoácido Aminoácido
R
CH - COOH + H 2O
enlace peptídico
Dipéptido

32. Principales péptidos
Nombre N°de Aa Importancia Biológica
Carnosina
Glutatión
Endorfinas
Angiotensina II
Bradikinina
Ocitocina
Vasopresina
Gramicidina
Gastrina
Insulina
2
3
5
8
9
9
9
10
17
51
Regula en pH intramuscular
Coenzima de varias enzimas
Analgésico endógeno
Hipertensor arterial
Potente hipertensor
Causa contracción del útero
Hormona antidiurética
Antibiótico
Estimula secreción de HCl
Hormona pancreática.

33. IV. ESTRUCTURA PROTEICA
• Las proteínas están formadas por cadenas
polipeptídicas. Según como se dispongan en
el espacio pueden tener estructura primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.

34. A. ESTRUCTURA PRIMARIA
• Determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena
polipeptídicas, es decir informa sobre cuantos aminoácidos hay
de cada clase y en que orden se encuentran.
• Es determinada genéticamente.
• Enlace implicado: PEPTÍDICO

35. B. ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Se refiere a la disposición de la
estructura primaria en el espacio.
• Enlace implicado: PUENTES DE
HIDRÓGENO entre aminoácidos
cercanos.
• Existen tres tipos de estructura
secundaria: α, β, γ.

36. • 1. Hélice α: La cadena polipeptídica toma
una disposición helicoidal. Se debe a la
formación de puentes de hidrógeno entre
el NH2 de un aminoácido y el COOH de
otro, distante de él tres aminoácidos.

37. ALFA HÉLICE

38. • 2. Hoja plegada β: Los puentes de
hidrógeno se forman entre los
aminoácidos cercanos de dos cadenas
polipeptídicas paralelas.
Puentes de
hidrógeno

39. • 3. Al azar (γ): Los segmentos de la
cadena se disponen sin adoptar forma
definida.

40. C. ESTRUCTURA TERCIARIA
• Informa sobre la forma que adopta en el
espacio la proteína completa (forma
como la cadena polipeptídica se dobla y
enrolla entre sí).

41. • ENLACESIMPLICADOS:
– Débiles(nocovalentes):
• Fuerzas electrostáticas
• Fuerzas hidrofóbicas,
• Puentes de hidrógeno
• Atracciones polares
• Puentes salinos
• Fuerzas de Van der
Waals
– Fuertes(covalentes)
• Puentes disulfuro

42. Estructura terciaria de una proteína

43. • La actividad enzimática
y la antigenicidad
dependen de la
estructura terciaria.
• Conformaciones más
frecuentes: globulares
y filamentosas.

44. GLOBULAR
• Forma esférica
• Soluble en agua
• Diversas funciones
– Ejm: albúmina
FILAMENTOSA
• Forma alargada
• Insoluble en agua
• Función estructural
– Ejm: colágeno

45. D. ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Informa sobre las relaciones espaciales
entre las cadenas polipeptídicas.
• No la poseen todas las proteínas. Se
observa en las proteínas formadas por
2 ó más cadenas polipeptídicas.

46. • Enlaces implicados
– Fuerzas
hidrofóbicas
– Fuerzas
electrostáticas
– Enlaces no
covalentes

47. • Las proteínas con estructura
cuaternarias son llamadas
OLIGOMÉRICAS y cada uno de sus
componentes de estructura terciaria se
denominan PROTÓMEROS.

48. Los cuatro niveles de estructura proteica

49. RESUMEN:

50. DESNATURALIZACIÓN DE UNA
PROTEÍNA
• Es la alteración de las características
biológicas de una proteína debido a
cambios de el medio: pH, temperatura ,
iones, presión, electricidad, detergentes,
metales pesados, etc. que alteran su
estructura cuaternaria, terciaria y secundaria
pero no la primaria.
• Al desnaturalizarse una proteína pierde su
actividad biológica.

51. Con
actividad
enzimática
DESNATURALIZACIÓN
RENATURALIZACIÓN

52. GRUPOS PROSTÉTICOS
• Muchas proteínas contienen
unidades orgánicas o
inorgánicas que son parte
integrante de la molécula
,pero que no son
aminoácidos: GRUPOS
PROSTÉTICOS, propios de
una proteína conjugada .
• Los grupos prostéticos
pueden ser iónes metálicos
como : Fe++ , Zn++ , Mn++ ,
Mg++, Cu++ ; o un
compuesto orgánico como :
lípido, carbohidrato, etc.

53. V. CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
• A. POR SU SOLUBILIDAD:
• 1. Solubles en el agua:
– Ej. albúmina.
• 2. Insolubles en el agua:
– Ej. escleroproteínas.

54. B. POR SU COMPOSICIÓN:
1. PROTEÍNAS SIMPLES: Cuando al hidrolizarse
liberan únicamente aminoácidos. Comprende los
siguientes grupos:
• - Albúmina: constituyen el grupo más común e
importante de proteínas simples: son solubles en
agua. Ejm: ovoalbúmina del huevo, lactoalbúmina de
la leche, seroalbúmina del suero, leucosina del trigo.
• - Globulinas: Insolubles en agua. Ejm:
lactoglobulina de la leche, ovoglobulina de la clara de
huevo, seroglobulina de la sangre, fibrinógeno de la
sangre, miosina del músculo,
• - Glutelinas: En semillas vegetales. Ejm: gluteína
del gluten.

55. • Prolaminas: En semillas vegetales. Ejm:
gliadina del trigo , hordeína del centeno, zeína
del maíz.
• Protaminas: Asociadas a ácidos nucléicos en
algunas especies. Ejm: salmina del salmón ,
clupeina del arenque , escombrina de la caballa.
• Histonas: Son proteínas básicas. Se hallan
asociadas a los ácidos nucleicos formando las
nucleoproteínas. Ejm: globina.
• Escleroproteínas: Tienen funciones estructurales y
de protección. Son insolubles en el agua . Ejm:
queratina de los pelos y uñas, colágeno de los
huesos, tendones y cartílagos ; elastina del tejido
conectivo.

56. 2.PROTEÍNAS CONJUGADAS: Son aquellas
proteínas que al hidrolizarse liberan aminoácidos (
apoproteínas) y otras sustancias no proteicas ( grupo
prostético) . La unión de la apoproteína y del grupo
prostético se denomina holoproteíca.
• Glucoproteínas: proteínas unidas a carbohidratos .
Ej. Mucina.
• Lipoproteínas: Proteínas unidas a lípidos . Se les
encuentra en la yema de huevo, ribosomas.
• Cromoproteínas: Proteínas combinadas con
pigmento . Ej. Hemoglobina , mioglobina ,
citocromos.

57. • Nucleoproteínas: Proteínas unidas con
ácidos nucleicos. Se hallan constituyendo los
cromosomas. Los virus pueden ser
considerados como nucleoproteínas.
• Metaloproteínas: Proteínas unidas a
metales . Ej. ceruloplasmina. Que contiene
cobre.
• Fosfoproteínas: Proteínas unidas al ácido
fosfórico . Ej. caseína de la leche.

58. ALTO NIVEL DE PROTEINAS PRESENTES EN
LA SANGRE
Causas
Estas pueden ser algunas de las posibles causas de los niveles elevados de proteínas
en la sangre:
Amiloidosis (acumulación de proteínas anormales en los órganos)
Deshidratación
Hepatitis B
Hepatitis C
VIH/Sida
Gammapatía monocional de significado incierto
Mieloma múltiple
Una dieta con alto contenido de proteína no provoca un nivel elevado de proteína en
la sangre.
El nivel elevado de proteína en la sangre no representa una enfermedad ni un
trastorno específicos en sí mismos. En general, se trata de un hallazgo en un análisis
de laboratorio que se descubre en la evaluación de una afección o de un síntoma en
particular. Por ejemplo, si bien se suele encontrar un nivel elevado de proteína en la
sangre de las personas deshidratadas, en realidad, el problema es que el plasma