El documento describe las proteínas, incluyendo su composición, estructura y clasificación. Las proteínas son polímeros de aminoácidos que adoptan estructuras cuaternarias, terciarias y secundarias. Se clasifican por su solubilidad, composición y función. Las proteínas cumplen funciones estructurales y funcionales cruciales en las células.

2. • Proteína deriva del griego
“proteos” (lo primero, lo
principal).
• Biomoléculas más
abundantes en las células
después del agua.
• Constituyen el 50% del peso
seco de la célula.
• Son polímeros compuestos
de aminoácidos.

3. Composicióndelas
proteínas
• Todas las proteínas contienen C, H, O y N.
• Casi todas contienen además azufre.
• Hay otros elementos que aparecen
solamente en algunas proteínas (fósforo,
cobre, zinc, hierro, etc.).

4. • Biomoléculas de elevado peso molecular.
• Presentan una estructura química compleja.
• Cuando se someten a hidrólisis, se descomponen
en compuestos orgánicos sencillos de bajo peso
molecular: los aminoácidos.

5. Aminoácidos
• Los componentes esenciales o
monómeros de las proteínas.
• Existen alrededor de 300 aminoácidos en
microorganismos, plantas y animales.

6. • Solo 20 aminoácidos son codificados por nuestro
ADN para formar proteínas (proteinogénicos).
• Son moléculas muy complejas que pueden tener 1 o
varias cadenas de aminoácidos.

7. • La variación en la longitud de la cadena y secuencia de
aminoácidos que se presentan van a depender de las
diversas formas y propiedades, funciones que cumplan
las proteínas.
• Muchas proteínas contienen aminoácidos y partes no
proteicas ( grupos prostéticos).

8. Estructura
Esta molécula va a dar la diferencia a los 20 aminoácidos.

9. • Los aminoácidos aunque son diferentes, todos tienen en
común:
▫ Un grupo carboxílico (-COOH)
▫ Un grupo amino (-NH2)
▫ Un átomo de H.
▫ Una cadena lateral (-R) mas o menos compleja. Esta
cadena lateral es la que varia de unos aminoácidos a
otros.

10. Actúan como ion bipolar
Tanto el grupo amino como el grupo carboxilo en un
aminoácido se ionizan fácilmente.
A un pH fisiológico el grupo amino gana protones, el
grupo carboxílico pierde electrones .

11. Clasificación de aminoácidos
• Se refiere a si son esenciales o no para los
organismos.
▫ Esencial a que el organismo no es capaz de
sintetizar a la molécula, debe ser ingerida en la
dieta.
▫ No esencial, son sintetizados en el organismo.

12. • La forma más útil de clasificar los aminoácidos es
por la polaridad de sus cadenas laterales:
▫ Los que contienen grupos R no polares
▫ Los que contienen grupos R polares pero no cargados
▫ Los que contienen grupos R polares cargados.

14. Los que contienen grupos R no polares
• No puede ceder o aceptar protones o participar en
puentes de Hidrógeno o enlaces iónicos.
• Tienen formas y tamaños variados
• Son 9 aminoácidos.

16. NOMBRE CLASIFICACIÓN
Glicina aminoácido no esencial
Alanina aminoácido no esencial
Valina aminoácido esencial
Leucina aminoácido esencial.
Isoleucina aminoácido esencial.
Metionina aminoácido esencial.
Prolina aminoácido no esencial.
Fenilalanina aminoácido esencial.
Triptófano aminoácido esencial.

17. Los que contienen grupos R polares pero no
cargados
• Tienen carga neta cero a pH neutro.
• Las cadenas laterales de la cisteína y la
tirosina pueden perder un protón a pH
alcalino.

19. Los que contienen grupos R polares cargados.
Lisina Arginina
Histidina
Acido Aspártico Acido Glutámico

20. • Los aminoácidos están unidos por enlace
peptídico.
Estos enlaces son el resultado de la reacción del grupo
carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con
eliminación de una molécula de agua (reacción de
condensación).

22. • Cada aminoácido que forma parte de una
cadena proteica se le denomina residuo.
Perdió un átomo de hidrógeno de su grupo amino y una porción
hidroxilo de su grupo carboxilo, o uno de los dos, si ocupan los
extremos de la cadena.

23. • Los polímeros formados por uniones de esos
aminoácidos reciben nombres particulares
dependiendo el numero de aminoácidos que se
encuentran presentes .
Número de
aminoácidos
Polímero
2 Dipéptidos
3 Tripéptidos
3-10 Oligopéptidos
Muchas unidades Polipéptidos

25. PROTEÍNAS• Grandes polímeros, cuyo peso molecular oscila entre 5
mil y millones de Daltons.
• Presentes en casi todos los procesos que ocurren en las
células.
• Adoptan variadas estructuras en el espacio que
posibilitan sus funciones.

26. • Existen diversos criterios para clasificarlas.
(diversidad estructural, funcional, y a las
propiedades físico-químicas).
• Existen miles de proteínas diferentes, cada
una con función específica.

27. Por su solubilidad
• Estructura muy
"empaquetada", que le permite
formar los diferentes tipos de
fibras, aquí se encuentran
todas las proteínas fibrosas.
Insolubles
• Presentan una estructura
espacial globular, aquí se
encuentran casi todas las
proteínas globulares.
Solubles

28. Por su composición química
Formadas únicamente
por aminoácidos.Holoproteínas
Además de la fracción
proteica poseerán en su
estructura diversas
moléculas.
Heteroproteínas

29. Por su estructura
Estructura de las
proteínas
Estructura
primaria
Estructura
secundaria
Estructura
terciaria
Estructura
Cuaternaria

30. Estructuraprimaria
• Es la estructura básica de las proteínas.
• Nos señala cuales aminoácidos componen
parte de la cadena polipeptídica.
• Así como el orden en que ellos se van a
encontrar.

31. • La función de una proteína va a depender de la
secuencia de los aminoácidos.
• Los péptidos simples son cadenas cortas de dos o
mas aminoácidos unidos covalentemente por enlace
peptídico.

32. • Los péptidos consisten de dos o más
aminoácidos.
• Los polipéptidos y las proteínas son cadenas
de más de diez aminoácidos.
• Pero los péptidos que contienen más de
cincuenta aminoácidos se clasifican como
proteínas.

33. • Si tenemos una cadena polipeptídica y
necesitamos formar péptidos simples o
aminoácidos individuales se realizara
por una reacción de hidrólisis parcial en
presencia de enzimas especiales
denominadas proteasas.

34. • En la estructura primaria se pueden
presentar los enlaces bisulfuro, ocurren
entre aminoácidos, entre dos cadenas o
entre dos residuos de cisteína de la
misma cadena.

37. Anemia falciforme
• Enfermedad molecular producida por un
cambio en la secuencia de aminoácidos
de la proteína de la hemoglobina.

38. Mutación del gen que
sintetiza la
hemoglobina,
proteína que lleva
oxigeno a laos
glóbulos rojos.
La mutación en el
ADN cambia la
forma de la
molécula de
hemoglobina.

39. • Ese cambio de secuencia de aminoácidos
va a ocasionar la presencia de glóbulos
rojos en forma de hoz, disminuyendo la
concentración de hierro en la sangre y
produciendo la anemia falciforme.

40. Estructurasecundaria
Presente en ciertas regiones de
la cadena polipeptídica.
Ocurre por la presencia de
puentes de H entre el grupo
amino y el grupo carboxílico,
de los carbonos que forman el
enlace peptídico.
Esta estructura se va dando a
medida que la proteína se va
sintetizando y los aminoácidos
se van uniendo unos a otros.

41. • Debido a los enlaces que estos tienen, los
aminoácidos van girando y van
adoptando una estructura en el espacio
que es la estructura denominada
estructura secundaria.

42. • Las proteínas pueden presentar diversos
tipos de estructura secundaria:
α hélice Conformación β o de
hoja plegada

43. • Los aminoácidos van enrollándose
de manera helicoidal, se tuercen
como si fuera un espiral.
En los enlaces van a participar
los grupos carboxilos y los
grupos aminos formando el
enlace, estabilizando la
estructura en forma de hélice.
α hélice

44. Proteínas con estructura secundaria
• Queratina ( pelo, uñas, plumas, cuernos)
• Subunidades presentes en la
hemoglobina.

45. • Dos cadenas de aminoácidos dentro de
una misma proteína se ubica en forma
paralela, a manera de zig zag
Conformación β o de hoja
plegada

46. • En este tipo de conformación, quienes
participan en la estabilidad
directamente en la unión entre las
cadenas de los aminoácidos de la
proteína van a ser el grupo amino y el
grupo carboxilo por medio de puentes de
hidrógeno.

47. • Un ejemplo de una
proteína con
conformación β.
▫ Fibroína. Proteína
fabricada por los gusanos
de seda y por las arañas.

50. Estructuraterciaria
• Casi todas las proteínas adoptan
una estructura terciaria.
• Se forma a partir de la estructura
secundaria, la cual se pliega sobre
sí misma originando una
estructura globular en forma de
globo.

51. • Esta estructura globular se mantiene
estable por la presencia de enlaces entre
los radicales R o cadena lateral de los
aminoácidos.
• Éstos son los que van a dar origen a esta
estructura.

52. • La forma globular facilita que estas
proteínas sean solubles en agua, debido
a que los aminoácidos no polares van a
ubicarse hacia el interior de la proteína,
mientras que los aminoácidos polares
están ubicados hacia el exterior de las
proteínas.

53. • Esa conformación va a facilitar que las
proteínas cumplan con las principales
propiedades biológicas que conocemos:
▫ Actuar como hormonas como Enzimas o
ser proteínas de transporte de sustancias.

54. • Existen 2 tipos de estructura terciaria:
▫ Tipo Fibroso
▫ Tipo globular

55. • Una de las dimensiones es
mucho mayor que las otras
dos.
• Los elementos de la
estructura secundaria van a
realizar ligeras torsiones
longitudinales a lo largo de la
cadena
Tipo fibroso

56. Tipo globular
• Son las más frecuentes
• No predomina ninguna dimensión.
• La forma característica es esférica.

57. En la estructura terciaria existen dos
tipos de enlaces
• Se presentan en las cadenas laterales, en
los grupos radicales o grupos R de los
aminoácidos.
▫ Covalentes
▫ No covalentes

58. ▫ Puentes disulfuro.
• Enlaces covalentes• Enlaces no covalentes
▫ Puentes de hidrógeno
▫ Puentes electrostáticos
▫ Interacciones
hidrofóbicas

59. • La estructura terciaria es fundamental
para el buen funcionamiento de una
proteína.
Cuando se pierden las interacciones
en la estructura terciaria las
proteínas se van a desestabilizar y
pierde su estructura tridimensional
perdiendo su función y precipitando.
• A ese fenómeno se le denomina
desnaturalización de la proteína.

60. Estructuracuaternaria
• Estas cadenas forman agregados
de las subunidades que la
conforman.
• Conformación que toman las
proteínas que tienen más de
una cadena polipeptídica.
• No están unidas o ligadas
unas a otras por enlaces de
tipo disulfuro o cualquier
otro tipo de enlace covalente

61. Cuatro unidades
(tetrámeros)
• Estas proteínas se denominan
oligoméricas.
Dos unidades
(dímeros)
Tres unidades
(trímeros)

62. Hemoglobina

65. Por su composición química
Holoproteínas
(Proteínas
simples)
Globulares
Fibrosas
Heteroproteínas
(Proteínas
conjugadas)
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas

66. Holoproteínas
• Durante una hidrólisis únicamente
obtendremos aminoácidos, excluida
cualquier otra sustancia.
Globulares Fibrosas
Forma compacta Forma alargada
Más solubles en agua Casi siempre solubles
en agua
Cumplen papel
funcional
Cumplen papel
estructural

67. Heteroproteínas
• Se caracterizan porque además de la
fracción proteica tienen unidas a ellas
una fracción formada por moléculas de
diferente naturaleza.
Están formadas por una asociación de
proteínas (grupo proteico) y una sustancia
no proteica (grupo prostético).
• Las características del grupo
prostético va a dar nombre a las
heteroproteínas.

68. • El grupo prostético son lo
carbohidratos.
• Por hidrólisis dan aminoácidos y
monosacáridos o derivados de éstos.
Glucoproteínas

69. Lubricantes.
Mucinas
Hormonas
FSH, LH y HCG
Inmunoglobulinas
Anticuerpos,
eliminan a antígeno
específico
Receptores
En la superficie de
la membrana celular

70. • Su grupo prostético son fosfolípidos,
colesterol, triglicéridos.
Lipoproteínas

71. Quilomicrones
Transportan
triacilglicéridos y
colesterol exógeno desde
intestinos a tejidos
LDL
Transportan
triacilglicéridos y
colesterol endógeno del
hígado a los tejidos
HDL
Transportan colesterol
endógeno desde los
tejidos hacia el hígado

72. • El grupo prostético son los ácidos
nucleicos.
Histonas
Conjunto de
proteínas unidas al
ADN formando fibras
de cromatina
Nucleoproteínas