1. 1

2. Concepto de proteínas
• La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo
más antiguo, lo primero”.
• Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas)
de elevado peso molecular; compuestos químicos muy
complejos que se encuentran en todas las células vivas.
• Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero
los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes
cantidades.
• Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno
(H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener
también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción,
hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).
2

3. • Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes
en las células; constituyen alrededor del 50% de su peso
seco o más en algunos casos.
• Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas
diferentes, pero en una célula humana puede haber 10.000
clases de proteínas distintas.
• Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de
muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables,
denominadas Aminoácidos (Aa).
• Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos.
Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos,
formados por no más de 10 Aa y polipéptidos, constituidos
por más de 10 Aa.
• Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene
una estructura tridimensional específica, entonces se habla
propiamente de proteínas.
3

4. PROTEÍNAS
Holoproteínas
Proteínas filamentosas
Proteínas globulares
Heteroproteínas
Cromo proteínas
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas
Clasificación de las proteínas
4

5. Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular.
Están compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden
presentar otros elementos.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo
amino (—NH2) que se unen al mismo carbono (carbono α).
5
Las otras dos valencias del carbono se
saturan con un átomo de H y con un
grupo variable denominado radical R.
Este radical es el que determina las
propiedades químicas y biológicas de
cada aminoácido. Según éste se
distinguen 20 tipos de aminoácidos.
Aminoácidos: Unidades estructurales de las Proteínas

6. 6
Aminoácidos
Según la polaridad
del radical
Hidrófobos
Hidrófilos
Ácidos
Básicos
Según la estructura
del radical
Alifáticos
Ácidos
Básicos
NeutrosAromáticos
Heterocíclicos
Clasificación de aminoácidos

7. 1. Los aminoácidos son compuestos
sólidos.
2. compuestos cristalinos
3. Presentan un elevado punto de
fusión.
4. Son solubles en agua.
5. Tienen actividad óptica
7
6. Presentan un comportamiento químico anfótero. Esto se debe a que a
pH=7 presentan una ionización dipolar, llamada zwitterion, que
permanece en equilibrio con la forma no iónica. Este estado varía con
el pH. A pH alcalino, el grupo carboxilo está ionizado (-COO-) y el
grupo amino no. A pH ácido, el grupo amino está ionizado (NH3+) y el
grupo carboxilo no.
Propiedades de los aminoácidos

8. Unión de los aminoácidos.
 Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan
enlaces peptídicos y a las cadenas formadas, péptidos.
 Si el número de aminoácidos que forma un péptido es dos, se
denomina dipéptido, si es tres, tripéptido. etc.
 Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla de
oligopéptido, y si es superior a 50 se denomina polipéptido.
 Sólo cuando un polipéptido se halla constituido por más de
cincuenta moléculas de aminoácidos o si el valor de su peso
molecular excede de 5 000 se habla de proteína.
8

9. 9
Estructura de una
Proteína?

10. La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles
estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados:
1. ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en
el espacio.
Estructura de las proteínas
10

11. 11

12. 12
En resumen, la estructura de una proteína.
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
Secuencia Conformación Asociación
Hélice
Hoja Plegada
Globular
Fibrosa
Subunidades iguales
Subunidades distintas
Combinación
ilimitada de
aminoácidos.
Unión
Peptídica
Puente de
Hidrógeno
Puente de Hidrógeno,
Interacciones hidrofóbicas,
salinas, electrostáticas.
Fuerzas diversas no
covalentes.

13. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de los radicales R
libres y de que éstos sobresalgan de la molécula y, por tanto, tengan la
posibilidad de reaccionar con otras moléculas.
El conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la
capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con éstas se
denomina centro activo de la proteína.
13

14. 14
Propiedades de
las proteínas
Solubilidad
Desnaturalización
y renaturalización
Especificidad
De función De especie
Capacidad
amortiguadora

15.  Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo
que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.
 La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al
ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de
agua. Así, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de
agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que
provocaría su precipitación.
15
Solubilidad
 La solubilidad depende del pH,
temperatura, concentración
iónica... A pesar de ser solubles, la
mayoría de las membranas
biológicas son impermeables al
paso de proteínas.
Capa de moléculas de agua

16. Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior
(secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida
a un polímero con estructura primaria.
Consecuencias inmediatas son:
- Disminución drástica de la solubilidad de la
proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación
- Pérdida de todas sus funciones biológicas
- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas
Desnaturalización y renaturalización

17. Agentes desnaturalizantes
I. Físicos
1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se
desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.
2. Radiaciones
II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH

18. 18

19. La especificidad es doble:
• de especie
• de función.
Especificidad de especie:
En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos de
sectores:
• Sectores estables
• Sectores variables: Algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por
otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molécula.
Ello ha dado lugar, durante la evolución, a una gran variabilidad de proteínas,
lo que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que,
incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo
en trasplantes de tejidos).
Las diferencias entre proteínas homologas, es decir, con la misma función,
son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies
emparentadas.
19
Especificidad

20. Especificidad de función.
La especificidad también se refiere a la función.
• Cada proteína realiza una determinada función
exclusivamente, por ejemplo, catalizar cierta reacción química
sobre cierto substrato y no sobre otro.
• La especificidad se debe a que su actuación se realiza
mediante interacciones selectivas con otras moléculas, para lo
que necesitan una determinada secuencia de aa y una
conformación concreta.
• Un cambio en la secuencia o conformación puede impedir la
unión y por lo tanto dificultar la función.
20

21. Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un
comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH
del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y,
por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio
21
Capacidad amortiguadora

22. CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Se clasifican en:
• Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.
• Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por
un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético.
Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.
22
PROTEÍNAS
Holoproteínas
Proteínas filamentosas
Proteínas globulares
Heteroproteínas
Cromoproteínas
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas

23. Globulares:
1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas .
23
HOLOPROTEÍNAS
Más complejas que las fibrosas.
Forman estructuras compactas, casi
esféricas, solubles en agua o
disolventes polares. Son
responsables de la actividad celular

24. Fibrosas:
1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
24
HOLOPROTEÍNAS
Más simples que las globulares.
Forman estructuras alargadas,
ordenadas en una sola dimensión,
formando haces paralelos. Son
responsables de funciones
estructurales y protectoras

25. 1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona
luteinizante
2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan
lípidos en la sangre.
3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas
y protaminas de eucariotas.
4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan
oxígeno, citocromos, que transportan electrones
b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio
de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene
cobre)
5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de
la leche.
25
HETEROPROTEÍNAS

26. 26
1. Estructural
2. Enzimática
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Función
homeostática
8. Anticongelante
9. Actividad contráctil
FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS:

27. Es una de las funciones más características:
1. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares.
Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)
2. Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del
huso, de los cilios y flagelos.
3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas
eucariotas.
4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los
tendones y la matriz de los huesos y cartílagos.
5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de
vasos sanguíneos).
6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos,
uñas, escamas de reptiles, plumas, etc.
7. La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una
disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire.
27
Estructural

28. • Es la función más importante.
• Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y
actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen
el metabolismo celular.
• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las
enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los
sustratos que intervienen en ellas.
28
Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis
Calcitonina
Enzimática
Hormonal
Inmunoglobulina, trombina y fibrinógeno
Defensiva

29. • Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen
otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes
del organismo.
• Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo
estriado.
• Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria
(mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis
(cloroplastos).
• La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y productos
tóxicos por la sangre.
• Las lipoproteínas transportan el colesterol y los triacilglicéridos
por la sangre.
29
Transporte

30. 30
En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de
energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara
de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de
trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como
nutrientes.
Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el
mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los
tampones.
Reserva
Función homeostática

31. Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.
El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares
dependen de las proteínas contráctiles:
• la dineína, en cilios y flagelos,
• la actina y miosina, responsables de la contracción muscular.
31
Anticongelante
Función contráctil