1. TEMA 4 LOS PRINCIPIOS INMEDIATOS ORGÁNICOS III: LAS PROTEÍNAS.
LOS AMINOÁCIDOS COMO UNIDAD FUNDAMENTAL DE LAS PROTEÍNAS.
TIPOS DE AMINOÁCIDOS. EL ENLACE PEPTÍDICO. NIVELES DE
ORGANIZACIÓN EN PROTEÍNAS. PROPIEDADES Y FUNCIONES DE LAS
PROTEÍNAS. LAS ENZIMAS. CINÉTICA ENZIMÁTICAS. LAS VITAMINAS.
Introducción
El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo
primero". Este nombre está bastante bien elegido ya que las proteínas son uno de los
compuestos químicos esenciales para la vida.
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de
los seres vivos. Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia y/o
actividad de este tipo de sustancias.
1 Las proteínas
Se pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de
unidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos.
Son moléculas muy complejas. Su masa molecular es muy elevada, son por tanto
macromoléculas. Algunas proteínas están constituidas por la unión de varios polímeros
proteicos que en ocasiones pueden también contener otras moléculas orgánicas (lípidos,
glúcidos, etc.). Son las moléculas orgánicas más abundantes en las células. Están
constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y N y casi todas tienen también azufre y
algunas, además, otros elementos químicos (P, Fe, Zn o Cu). El elemento más característico
de las proteínas es el nitrógeno.
Las proteínas son moléculas específicas que marcan la individualidad de cada ser vivo
(debido al COMPLEJO MAYOR DE HISTOCOMPATIBILIDAD o CMH que veremos en el
tema de Inmunología).
Son además de una gran importancia porque a través de ellas se va a expresar la
información genética, de hecho el dogma central de la genética molecular nos dice:
DNA────>RNAm────>Proteína
Se transcribe a Se traduce a
2 Los aminoácidos: La unidad fundamental de las proteínas
Los aminoácidos son las unidades estructurales que constituyen las proteínas, y como indica
su nombre, tienen dos grupos funcionales característicos: el grupo amino (-NH2) y el grupo
carboxilo o grupo ácido (-COOH).
Las proteínas de los seres vivos sólo tienen unos 20 aminoácidos diferentes (por lo que
habrá únicamente 20 restos distintos). Es de destacar el hecho de que en todos los seres
vivos sólo se encuentren los mismos 20 aminoácidos. La mayoría de los aminoácidos pueden
sintetizarse unos a partir de otros, pero existen otros, aminoácidos esenciales, que no
pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la dieta habitual. Los aminoácidos esenciales
son diferentes para cada especie, en la especie humana, por ejemplo, los aminoácidos
esenciales son diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Trp.

2. 2.1 Clasificación de los aminoácidos
En función de sus características químicas, los aminoácidos se clasifican en:
Grupo I Aminoácidos apolares. Aminoácidos cuyo resto R no es polar. Esto es, no posee
cargas eléctricas en R al tener en él largas cadenas hidrocarbonadas. Estos aminoácidos, si
están en gran abundancia en una proteína, la hacen insoluble en agua.
Grupo II Aminoácidos polares no ionizables. Poseen restos con cortas cadenas
hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida). Contrariamente al
grupo anterior si una proteína los tiene en abundancia será soluble en agua.
Grupo III Aminoácidos polares ácidos. Pertenecen a este grupo aquellos aminoácidos que
tienen más de un grupo carboxilo. En las proteínas, si el pH es básico o neutro, estos grupos
se encuentran cargados negativamente.
Grupo IV Aminoácidos polares básicos. Son aquellos aminoácidos que tienen otro u otros
grupos aminos. En las proteínas, estos grupos amino, si el pH es ácido o neutro, están
cargados positivamente

3. 2.2 La unión de los aminoácidos: La formación del enlace peptídico
Cuando reacciona el grupo ácido de un aminoácido con el grupo amino de otro ambos
aminoácidos quedan unidos mediante un enlace peptídico. Se trata de una reacción de
condensación en la que se produce una amida y una molécula de agua. La sustancia que
resulta de la unión es un dipéptido.
Formación de un dipéptido
2.3 Características del enlace peptídico
1ª) El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono
y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y
estabilidad de las moléculas proteicas.
2ª) Algunos estudios han llevado a la conclusión de que el enlace C-N del enlace peptídico
se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre
alrededor de él.
3ª) Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptídico
mantienen unas distancias y ángulos característicos y están todos ellos en un mismo plano.
3 La estructura de las proteínas
La conformación de una proteína hace referencia a la disposición espacial que adopta la
molécula proteica en el espacio. Las cadenas peptídicas, en condiciones normales de pH y
temperatura, poseen solamente una conformación y ésta es la responsable de las
importantes funciones que realizan.
La compleja estructura de las proteínas puede estudiarse a diferentes niveles. A saber:
primario, secundario, terciario y cuaternario.

4. I) NIVEL O ESTRUCTURA PRIMARIA Viene dada el orden que siguen los aminoácidos de
una proteína. Va a ser de gran importancia, pues la secuencia es la que determina el resto
de los niveles y como consecuencia la función de la proteína.
Cadena de aminoaácidos en una proteína
La alteración de la estructura primaria por eliminación, adición o intercambio de los
aminoácidos puede cambiar la configuración general de una proteína y dar lugar a una
proteína diferente. Como, además, la función de la proteína depende de su estructura, un
cambio en la estructura primaria podrá determinar que la proteína no pueda realizar su
función.
II) NIVEL O ESTRUCTURA SECUNDARIA
Ésta puede ser en hélice α o en conformación ß. Es de destacar que las dos se diferencian
en el número de aminoácidos entre los que se establece el enlace. En la hélice α, los
aminoácidos establecen un enlace cada cuatro aminoácido, en la hélice de colágeno, cada
tres aminoácidos y en la conformación ß, cada dos. A continuación estudiaremos solo la
hélice α y la conformación ß por ser las configuraciones más frecuentes en proteínas.
También hay una tercera estructura secundaria mucho más compleja que es la hélice de
colágeno (tres hélices α unidas).
a) Estructura en hélice α. En este tipo de estructura la molécula adopta una
disposición helicoidal, los restos (R) de los aminoácidos se sitúan hacia el exterior de la
hélice y cada 3,6 aminoácidos ésta da una vuelta completa (las hélices alfa suelen
representarse como cintas retorcidas), estableciéndose 7 enlaces de hidrógeno por vuelta
(cada aminonoácido forma dos enlaces de hidrógeno con su enlace peptídico)
Este tipo de estructura es muy estable,
porque permite la formación de puentes
de hidrógeno entre el grupo C=O de un
aminoácido y el grupo N-H del cuarto
aminoácido situado por debajo de él en la
hélice. Esto es, entre el C=O del
aminoácido n y el H-N del aminoácido n+4
α -hélice

5. b) Conformación ß o de lámina plegada. Se origina cuando la molécula proteica, o una
parte de la molécula, adoptan una disposición en zig-zag. Se establecen puentes de
hidrógeno entre grupos C=O y -N-H y los restos van quedando alternativamente hacia
arriba y hacia debajo de la lámina. Es menos estable que la hélice a, ya que si la molécula
presenta restos próximos entre sí muy voluminosos, o con las mismas cargas eléctricas se
desestabilizará.
Esta conformación es mucho menos estable que alfa-hélice.
Lámina-ß
El tejido conectivo de los vertebrados está compuesto por unas células especializadas y una
matriz extracelular con numerosas proteínas e hidratos de carbono. El componente
mayoritario de este tejido conectivo es la familia de proteínas fibrosas denominadas
colectivamente como colágeno.
Hélice de colágeno
Hélices que a diferencia de las alfa-hélices se enrollan de forma levógira y con menos ar
Los planos peptídicos aparecen perpendiculares al eje de la hélice, de manera que el O del
grupo carbonilo puede formar puentes de H con aminoácidos de otras cadenas (puentes
intercatenarios).
III) NIVEL O ESTRUCTURA TERCIARIA En este nivel, las proteínas no se disponen
linealmente en el espacio, sino que normalmente sufren plegamientos que hacen que la
molécula adopte una estructura espacial tridimensional llamada estructura terciaria. Los

6. pliegues que originan la estructura terciaria se deben a la presencia de ciertos aminoácidos
(especialmente de aminoácidos polares).
La estructura terciaria se va a estabilizar por la formación de las siguientes interacciones:
Tipos de interacciones:
1) Enlaces o puentes de hidrógeno.
2) Interacciones ácido-base.
3) Puentes disulfuro.
Enlaces en la estructura terciaria
Los puentes disulfuro se forman entre grupos -SH (pertenecientes a dos moléculas de
cisteína) que reaccionan entre sí (para dar cistina).
Básicamente se distinguen dos tipos de estructura terciaria: la filamentosa y la globular
(aunque muchos autores consideran que las proteínas filamentosas son proteínas que
carecen de estructura terciaria).
En general, las proteínas con conformación filamentosa suelen tener función estructural, de
protección o ambas a la vez y son insolubles en agua y en soluciones salinas, tienen esta
conformación: la beta-queratina, el colágeno y la elastina.
Las proteínas con conformación globular suelen ser solubles en agua y/o en disoluciones
salinas. Son globulares, las enzimas, las proteínas de membrana y muchas proteínas con
función transportadora (hemoglobina).
IV) ESTRUCTURA CUATERNARIA- Cuando varias cadenas de aminoácidos, iguales o
diferentes, se unen para formar un edificio proteico de orden superior, se disponen según
lo que llamamos estructura cuaternaria.
La asociación o unión de las moléculas que forman una estructura cuaternaria, se consigue y
mantiene mediante enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones
electrostáticas y puentes disulfuro.
Un ejemplo de estructura cuaternaria es la hemoglobina, formada por las globinas o parte
proteica (dos cadenas alfa y dos cadenas beta, con un total de 146 aminoácidos) más la
parte no proteica o grupos hemo. O los anticuerpos, formados también por cuatro cadenas,
dos cadenas cortas y dos largas.

7. Proteínas con estructura cuaternaria (Hemoglobina: izquierda e inmunoglobulina, derecha)
Esquema que representa los distintos niveles estructurales de la hemoglobina
4 Propiedades de las proteínas
Las propiedades de una proteína, incluso su carga eléctrica, dependen de los restos o
radicales de los aminoácidos que quedan en su superficie y que podrán interaccionar
mediante enlaces covalentes, o no covalentes, con otras moléculas. A continuación veremos
las propiedades más importantes:
Solubilidad. Las proteínas solubles en agua, al ser macromoléculas, no forman verdaderas
disoluciones sino dispersiones coloidales. Cada macromolécula proteica queda rodeada de
moléculas de agua y no contacta con otras macromoléculas semejantes, con lo que no puede
producirse la precipitación.
Especificidad. La especificidad de las proteínas depende del plegamiento particular de cada
proteína y por tanto de la secuencia de aminoácidos. Cada proteína consta de una superficie
activa y el resto de la cadena polipeptídica mantiene la forma y la rigidez de la proteína.
Esta superficie activa permite adaptarse a moléculas de geometría complementaria y
realiza una acción precisa (transporte, reconocimiento…)
5 La desnaturalización de las proteínas
Las alteraciones de la concentración de sales, del grado de acidez, de la temperatura, etc.
pueden provocar la desnaturalización de las proteínas. La desnaturalización es una pérdida
total o parcial de los niveles de estructura superiores al primario y se debe a la
desaparición de los enlaces débiles tipo: puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals,
etc. y en realidad no afecta a los enlaces peptídicos (=no afecta a la estructura primaria).

8. Sin embargo al alterarse su conformación espacial, la proteína perderá su funcionalidad
biológica.
Puede existir una renaturalización casi siempre, excepto cuando el agente causante de la
desnaturalización es el calor (coagulación de la leche, huevos fritos, etc.).
6 Funciones generales de las proteínas
Las proteínas están entre las sustancias que realizan las funciones más importantes en
los seres vivos. De entre todas pueden destacarse las siguientes:
 De reserva. En general las proteínas no tienen función de reserva, pero pueden
utilizarse con este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el
desarrollo embrionario: ovoalbúmina del huevo, caseína de la leche y gliadina del
trigo.
 Estructural. Las proteínas constituyen muchas estructuras de los seres vivos. Las
membranas celulares contienen proteínas. En el organismo, en general, ciertas
estructuras -cartílago, hueso- están formadas, entre otras sustancias, por
proteínas.
 Enzimática. Todas las reacciones que se producen en los organismos son
catalizadas por moléculas orgánicas. Las enzimas son las moléculas que realizan esta
función en los seres vivos. Todas las reacciones químicas que se producen en los
seres vivos necesitan su enzima y todas las enzimas son proteínas.
 Homeostática. Ciertas proteínas mantienen el equilibrio osmótico del medio celular
y extracelular.
 Transporte, de gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lípidos, como la
seroalbúmina. Ambas proteínas se encuentran en la sangre. Las permeasas,
moléculas que realizan los intercambios entre la célula y el exterior, son también
proteínas.
 Movimiento. Actúan como elementos esenciales en el movimiento. Así, la actina y la
miosina, proteínas de las células musculares, son las responsables de la contracción
de la fibra muscular.
 Hormonal. Las hormonas son sustancias químicas que regulan procesos vitales.
Algunas proteínas actúan como hormonas, por ejemplo: la insulina, que regula la
concentración de la glucosa en la sangre.
 Inmunológica. Los anticuerpos, sustancias que intervienen en los procesos de
defensa frente a de los agentes patógenos, son proteínas.
LAS ENZIMAS: CATALIZADORES BIOLÓGICOS (BIOCATALIZADORES)
Son sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, uniéndose
temporalmente a una o más sustancias reaccionantes, transformándolas en otras. Las
sustancias a las que se unen reciben el nombre de sustrato.

9. Lactosa Galactosa
(sustrato) (producto)
Glucosa
(producto)
A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
Son biológicamente muy importantes ya que, como todo catalizador, tienen la propiedad de
disminuir la energía necesaria para que tenga lugar una reacción química, facilitando y
acelerando las reacciones que tienen lugar en el medio celular (en su mayoría en el
citoplasma).
Todas las enzimas constan de un centro activo en el cual pueden distinguirse dos zonas:
1-. Sitio de unión
2-. Sitio catalítico
La unión de la enzima al sustrato o ligando, a través del centro activo, recibe el nombre de
acoplamiento.
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
1-.Tienen una alta especificidad: Se refiere a que en general, una enzima cataliza un tipo
de reacción química, es decir, transforma los sustratos tengan la misma estructura básica.
La especificidad del enzima puede darse en varios grados:
• Especificidad absoluta: se da cuando un enzima solo actúa sobre un
sustrato.
• Especificidad de grupo: se da cuando el enzima reconoce un determinado
grupo de moléculas.
• Especificidad de clase: es la menos específica ya que la actuación del
enzima no depende del tipo de molécula sino del tipo de enlace.
El acoplamiento al centro activo del sustrato es tal que E. Fischer (1894) enunció: "el
sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima como una llave a una
cerradura" (modelo llave-cerradura). Aunque al parecer hay otras formas de
acoplamientos, como el que explica que algunas enzimas presentan un centro activo capaz
de modificar su forma para adaptarse al sustrato (modelo del acoplamiento inducido).
Existen enzimas, denominadas isoenzimas, que presentan básicamente la misma función
pero pueden aparecer bajo diversas formas moleculares ligeramente diferentes en su
estructura primaria o secuencia.
2-.Son fáciles de inhibir por competidores: Esto quiere decir que si se añade al medio de
reacción, una enzima igual al sustrato la enzima se une a ella impidiéndose la reacción.

10. 3-.Tienen la propiedad de disminuir la energía de activación de las reacciones
químicas que tienen lugar en, prácticamente, todos los procesos biológicos.
FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
1 La temperatura y el pH
Un aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad de reacción hasta cierta
temperatura óptima, ya que después de aproximadamente 40-450 C se comienza a producir
la desnaturalización térmica, como le sucede a cualquier otra proteína.
El pH puede alterar el estado de ionización de los aminoácidos con carga, como al ácido
aspártico o la lisina, que son aminoácidos que pueden tener un papel esencial en la unión de
la enzima con el sustrato. También el pH puede modificar el estado iónico del sustrato, con
lo que este hace perder afinidad a la unión.
2 La concentración de sustrato
La reacción química se desarrolla a una velocidad que en principio es directamente
proporcional a la cantidad de sustrato, pero sólo hasta determinado límite (ver cinética
enzimatica*).
*La cinética enzimática
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.
Si se mantiene la concentración de la enzima constante y variamos la concentración de
substrato se obtiene una curva hiperbólica como la de la figura de abajo. Al principio un
aumento de la concentración de substrato produce un aumento rápido de la velocidad de
reacción, pero si se sigue aumentando la concentración de substrato, la velocidad de
reacción comienza a estancarse ese aumento de velocidad y a muy altas concentraciones de
substrato, se observa que no cambia la velocidad de reacción, se dice que los centros
activos de la enzima se encuentran saturados.
Michaelis-Menten, un estudioso de la actividad de las enzimas, llegó a dos grandes
conclusiones:
1) Existe una velocidad máxima de reacción para todas las enzimas, que está en
función de la concentración de sustrato.
2) Todas las enzimas presentan una determinada afinidad por el sustrato. El valor de
la afinidad de una enzima por el sustrato puede estimarse, según comprobó
Michaelis-Menten,
La concentración de substrato (S), a la semivelocidad máxima de reacción (V/2) se puede
determinar de la figura y representa la constante de Michaelis o Km, la cual es una
característica para cada enzima. La inversa de Km, o 1/Km, mide aproximadamente la
afinidad de la enzima por el substrato.
La ecuación de Michaelis describe la relación cuantitativa entre la velocidad de reacción y
la concentración de substrato [S], si se conoce Vmax o Km:
V= Vmax*[S]/Km+[S]
En donde v= es la velocidad de reacción observada a una concentración de substrato
determinada [S]

11. Km= constante de Michaelis en moles/litro
3 Los inhibidores (de la acción enzimática)
Son sustancias que de manera natural, o en algunos caso
artificial, inhiben alguna acción enzimática
(herbicidas, insecticidas…). Pueden suceder diferentes tipos de inhibición:
3.1 Inhibición competitiva: Es cuando el inhibidor compite con el substrato por la
unión con el centro activo de la enzima. Este tipo de inhibición puede reducirse si se
aumenta la concentración de substrato. Por este mecanismo se utilizan varios fármacos que
actúan en el tratamiento de infecciones bacterianas en animales, por ejemplo la sulfamida,
sustituye al ácido paraminobenzoico (PABA), uniéndose a la enzima que participa en la
conversión del ácido PABA en ácido fólico, siendo éste es imprescindible para las células
bacterianas (por lo cual mueren las bacterias por falta de ácido fólico).
3.2 Inhibición no competitiva: Ocurre cuando el inhibidor, que no tiene porque
parecerse al sustrato, se une a la a la enzima en lugar distinto al sitio activo. Por ejemplo,
el plomo, puede unirse a los grupos sulfuro de aminoácidos, como la cisteína, que forma
parte de algunas enzimas, entonces se altera la estructura terciaria de la enzima,
inactivándose.
La inhibición competitiva y la no competitiva, son reversibles.
3.4 Inhibición irreversible: Este tipo de inhibidores enzimáticos forman un enlace
covalente con las enzimas cerca del centro activo. Un ejemplo son los gases nerviosos, como
el fluorofosfato de diisopropilo (DFP) que forma un complejo con la enzima

12. acetilcolinesterasa, de forma que los animales envenenados con este gas quedan
paralizados, debido a la imposibilidad de transmitir adecuadamente los impulsos nerviosos
(en los que interviene el neurotransmisor acetilcolina). Este tipo de inhibidores se emplean
en general, para la fabricación de pesticidas y herbicidas y de medicamentos (por ejemplo
la aspirina impide la actividad de la ciclooxigenasa que está implicada en la síntesis de
prostaglandinas, sustancias que producen dolor y fiebre).
4 Los activadores (de la acción enzimática)
4.1 Los cofactores
Muchas enzimas necesitan la presencia se sustancias no proteicas, adicionales, para su
funcionamiento, potenciando la catálisis, a estas sustancias se les denomina cofactores, que
pueden ser iones como el Mg, que participa en las reacciones en las que se transfiere un
grupo fosfato de una molécula a otra, y otros iones como K , Ca , Zn , Cu , Mn , Fe y Na.
En otros casos la unión entre aminoácidos e iones mantiene la estructura terciaria en
ciertos pliegues y en otros, la estructura cuaternaria. A la unión del cofactor con la enzima,
recibe el nombre de Holoenzima (=apoenzima+cofactor)
4.2 Las Coenzimas
Las coenzimas son moléculas orgánicas pequeñas no proteicas, cuya función principal es la
de transferir determinados grupos químicos, de los que carece la enzima y ayudan a esta a
transformar el sustrato en otro producto. Las coenzimas por tanto participan en muchas
reacciones de biosíntesis. Las coenzimas más comunes son: los complejos orgánicos (NAD+ y
FAD), las vitaminas y determinados iones minerales.
Coenzima Grupo que transfiere
ATP Fosfato
NADH, NADPH Hidrógeno y electrón
Coenzima A Acetilo
Biotina Carboxilo
S_Adenosilmetionina Metilo
Muchas de las coenzimas se forman a partir de vitaminas* (precursores) como es el caso
de la riboflavina (B2), tiamina (B1) y nicotinamida.
¿Qué son las vitaminas?
Son compuestos orgánicos simples y de estructura variada, que no desempeñan funciones
plásticas ni energéticas, sino que integran sistemas enzimáticos, actuando como coenzimas

13. (o como precursores) o formando parte de la molécula de coenzimas. Otras cumplen su
papel de un modo similar al de las hormonas, por esto son participantes esenciales de
numerosas vías metabólicas y procesos fisiológicos. Se distinguen dos tipos de vitaminas:
Hidrosolubles y liposolubles. Las vitaminas hidrosolubles son absorbidas por el intestino y
transportadas por el sistema circulatorio hasta los tejidos específicos en que serán usadas,
mientras que las vitaminas liposolubles también son absorbidas por el intestino pero con la
ayuda de las sales biliares y luego son transportadas por el sistema linfático (pudiendo
estas ser almacenadas en mayor medida que las hidrosolubles). -Ver tipos de vitaminas al final de
este tema-.
5 Otras regulaciones de la actividad enzimática
Una forma especial de activación e inhibición enzimática lo constituyen los enzimas
alostéricos. Estos enzimas pueden formar puentes de hidrógeno en varios puntos de su
cadena polipeptidica adoptando conjuntos de diferentes conformaciones que le permiten
unirse a diferentes ligandos. La unión de un ligando u otro determina su configuración, de
manera que le hacen ser enzimas fundamentales en las rutas metabólicas debido a que
poseen un lugar activo donde se fija el sustrato, el cual es catalizado en el siguiente
compuesto de la ruta, y por el contrario, en el centro regulador de la enzima se une el
producto final de la ruta que al aumentar su concentración la transforma a su conformación
inactiva.
LA CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS
 Oxidorreductasas. Reacciones de transferencia de electrones. Están implicadas en
reacciones a partir de las cuales la célula, obtiene energía.
 Transferasas. Transferencia de grupos funcionales de un sustrato a otro. Ej. UDP-
glucosa-fructosa-glucotransferasa.
 Hidrolasas. Ruptura de enlaces en presencia de agua. Ej. lipasa, proteasa, celulasa.
 Liasas. Adición de grupos funcionales a moléculas que poseen dobles enlaces. Ej.
carboxiliasa, fenilalanina amonioliasa.
 Isomerasas. Reacciones de isomerización, que producen reordenaciones dentro de
na molécula.Ej. fosfoglucosa isomerasa.
 Ligasas. Se conocían como sintetasas. Participan en la formación de enlaces con
hidrólisis de ATP. Si la enzima forma nuevos enlaces a partir de otras fuentes de
energía, se considera una sintasa

14. NOMENCLATURA DE ENZIMAS
El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes:
• el sustrato preferente
• el tipo de reacción realizado
• terminación "asa"
Tres ejemplos serían:
1) Fosfato hidrolasa-> Cataliza la hidrólisis de grupos fosfato, actualmente se
simplifica como fosfatasa.
2) Glucosa fosfato isomerasa-> Cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato
convirtiéndola en fructosa-6-fosfato (que es la misma molécula pero cambia el
grupo aldehído por un grupo cetona)
3) ADN ligasa: Une fragmentos de polinucleótidos dando lugar a hebras completas de
ADN (a partir de los fragmentos de Okazaki).
Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles, por tanto no hay una manera única para
fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato
isomerasa también podría llamarse fructosa fosfato isomerasa.
Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo componente del
nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa, como
hemos dicho anteriormente.
TIPOS DE VITAMINAS
Liposolubles
2.1.- VITAMINA A. Retinol. Antixeroftálmica. En vegetales existe como provitamina, en
forma de β-caroteno. Tiene un importante papel en la visión y en las funciones
reproductoras, pues actúa como hormonas esteroideas. Su deficiencia puede causar visión
nocturna defectuosa y, en casos más graves, xeroftalmia
2.2.- VITAMINA E. Tocoferol. Antiestéril. Es el antioxidante natural más importante,
actuando contra la peroxidación de ácidos grasos poliinsaturados.
Su deficiencia puede causar anemia en los recién nacidos.
2.3.- VITAMINA K. Naftoquinona. Antihemorrágica. Requerida para la biosíntesis de
factores de coagulación
2.4.- VITAMINA D. Calciferol. Antirraquítica. Es una prohormona esteroide, que origina el
calcitriol, el cual juega un papel importante en el metabolismo de calcio y fosfato.
Se general a partir del dehidrocolesterol y ergosterol (ver tema lipidos) por acción de la
luz solar. Su deficiencia causa raquitismo y osteromalacia.
Hidrosolubles
3.1.- VITAMINA C. Acido Ascórbico. Antiescorbútica. Actúa como agente reductor en
diversos procesos, por ejemplo en la síntesis de colágeno, en la degradación de la tirosina,
absorción de hierro, antioxidante, etc…
Su deficiencia causa escorbuto.

15. 3.2.- VITAMINA B1. Tiamina. Antiberibérica. Forma parte del coenzima pirofosfato de
tiamina (TPP), presente en muchas descarboxilasas. Todos los animales necesitan un aporte
de tiamina en la dieta, que abunda en los granos enteros de los cereales y en el hígado. Se
recomienda aproximadamente 1 mg al dia.
3.3.- VITAMINA B2. Riboflavina. Las coenzimas FMN y FAD contienen en su estructura
riboflavina, la cual abunda en la leche, los cereales enteros y en el hígado. La cantidad
recomendada en la dieta es de 1.7 mg al día. Aunque en casi todo el mundo es rara la
carencia importante de riboflavina, en los Estados Unidos es común una deficiencia
marginal de esta vitamina, provocando dermatitis y, en casos graves, una sensibilidad
extrema a la luz del sol.
3.4.-VITAMINA B3. Niacina. Acido Nicotínico. Vitamina PP. Forma parte de la coenzima
NAD+ y NADP+, que intervienen en muchas reacciones de oxido-reducción.
Las funciones biológicas del NADH y del NADPH son significativamente diferentes. El
NADH se genera en las reacciones oxidativas del catabolismo y es regenerado por la
cadena transportadora de electrones de la fosforilación oxidativa. El NADPH se produce
por la acción de una desviación oxidativa de la ruta de las pentosas fosfato y es un agente
reductor en procesos biosintéticos.
3.5.- VITAMINA B5. Acido Pantoténico. Vitamina W. Forma parte de la estructura del
Coenzima A.
3.6.- VITAMINA B6. Piridoxina. Coenzimas de enzimas transferasas en el metabolismo de
los aa.
3.7.- VITAMINA B8. Biotina. Vitamina H. Coenzima de enzimas transferasas de grupos
carboxilos, en el metabolismo de grasas, prótidos y glúcidos.
Aislada por primera vez a partir de la clara de huevo. Las necesidades diarias para un
individuo adulto pueden estimarse en 0.1 mg. En una dieta normal, la deficiencia en biotina
es muy rara.
El consumo de grandes cantidades de clara de huevo crudo posee efectos tóxicos. Esto se
debe a que la clara del huevo crudo contiene una gran cantidad de la proteína avidina, la
cual liga biotina con gran afinidad e impide así que ésta se asimile en el tubo digestivo.
Cuando se cuecen los huevos, la biotina resulta desnaturalizada, y su afinidad por la avidina,
abolida, con lo cual desaparece la toxicidad de los huevos crudos.
3.8.- VITAMINA B9. Acido Fólico. Coenzima de transferasas de grupos monocarbonados
(tetrahidrofolato, FH4). La cantidad recomendada en la dieta de ácido fólico es de unos 0.4
mg al día. La deficiencia en esta vitamina se manifiesta en anemia y retraso en el
crecimiento. El ácido fólico es especialmente importante para los niños y las mujeres
embarazadas, apareciendo en verduras, levaduras e hígado.
Su deficiencia causa anemia megaloblástica.
3.9.- VITAMINA B12. Cobalamina. La coenzima B12 participa en procesos de ordenación
intramolecular en los cuales un átomo de hidrógeno y un sustituyente de un átomo de
carbono adyacente intercambian su lugar (coenzima de enzimas transferasas de grupos
metilo) Por ejemplo en la oxidación de ácidos grasos, síntesis de prótidos y ácidos
nucleicos. La enfermedad asociada a esta vitamina es la anemia perniciosa, aunque su causa
no suele ser la falta de B12 en la dieta, sino su absorción (por la ausencia de una
glicoproteína).