bio

1. Unidades IV y V
Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Bioquímica y Biología
Molecular

2. Aminoácidos
Un aminoácido es una molécula orgánica
Los aa, estructuralmente hablando, constan de un
carbono central conocido como carbono alfa (α-
Carbono) unido a un grupo amino (-NH2), a un ácido
carboxílico (-COOH), a un hidrógeno (H) y un grupo
R.

3. Grupos funcionales son responsables
de la reactividad y propiedades
químicas
El Gpo. carboxilo dona un protón
(COOH) (-COO-)
El Gpo. amino acepta un protón
(-NH2) (-NH3
+)

4.  La cadena R varia en su
estructura, tamaño,
solubilidad y carga
eléctrica, y con base a
ella se determinan las
características
particulares de los aa
que se clasifican en
cinco grupos principales.
 Los 20 aa que forman a
las proteínas se conocen
como aminoácidos
estándar

5. Clasificación de aminoácidos
 Gpo R apolares alifáticos: son
hidrofóbicos

6.  Gpo R aromáticos: son hidrofóbicos

7.  Gpo R polares sin carga: son mas solubles en
agua, debido a que pueden formar puentes
de hidrógeno con el agua.

8.  Gpo R cargados negativamente
(ácidos): son negativos porque tienen
carga negativa a pH7

9.  Gpo R cargados positivamente
(básicos): son positivos porque tienen
carga positiva a pH7

11. Aminoácidos esenciales
 Se llaman aminoácidos
esenciales aquellos que no pueden ser
sintetizados en el organismo y para
obtenerlos es necesario tomar alimentos
ricos en proteínas que los contengan.
Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Lisina,
Metionina, Treonina, Triptófano, Valina,
Arginina, Histidina.

12. Aminoácidos no esenciales
 Los aminoácidos no esenciales son
aquellos que pueden ser sintetizados en
el organismo a partir de otras
sustancias.
Alanina ,Tirosina, Aspartato, Cisteína,
Glutamato, Glutamina, Glicina, Prolina,
Serina, Asparagina

14. Esteroisómeros
 Debido al
ordenamiento
tetraédrico , de los
orbitales pueden
ocupar dos
ordenamientos
distintos en el
espacio que es una
imagen en el
espejo.

15.  Los aminoácidos son compuestos orgánicos
que se combinan para formar proteínas. Los
aminoácidos y las proteínas son los pilares
fundamentales de la vida.

16. Péptidos
 Son polímeros de aminoácidos, varían
de pequeñas moléculas de dos o tres
aminoácidos hasta macromoléculas de
miles de ellos.
 Es un enlace se forma entre el N del
grupo amino (–NH2) de un aminoácido y
C del grupo carboxilo (–COOH) de otro
aminoácido

17.  Independientemente de la longitud de la
cadena polipeptídica, siempre habrá un grupo
NH2 que no ha reaccionado (el extremo
amino) y un grupo COOH que tampoco ha
reaccionado (el extremo carboxilo).

18.  Para poder unirse entre si, es a través
de un enlace llamado enlace peptídico,
formando un dipéptido.

19.  El enlace peptídico es un enlace
covalente; es un enlace donde se
comparten electrones entre los átomos
por lo que la estructura queda con
valencia completa, es el enlace mas
fuerte entre moléculas

20. Dipéptid
o Tripéptid
o
Oligopéptido: de 2 a 10
aminoácidos.
Polipéptido: entre 10 y
100 aminoácidos.
Proteína: más de 100
aminoácidos.

21. Importancia biológica
 Algunos péptidos con actividad biológica
importante como las hormonas por
ejemplo el glucagón (29 aminoácidos)
actúa sobre el metabolismo del
glucógeno

22.  La oxitocina (9 aminoacidos):
relacionada con los patrones sexuales y
con la conducta maternal y paterna

23.  Insulina (formada por 51
aminoácidos); contiene
dos cadenas de péptidos
una de 30 aa y la otra de
21 aa.
 La insulina es la
encargada de intervenir
en el metabolismo de los
nutrientes.

26.  La cadena polipeptídica puede contener
cientos o miles de aminoácidos unidos
por enlaces peptídicos, formando
macromoléculas. Estas cadenas largas
de aminoácidos de alto peso molecular
forman a las proteínas.

27. Proteínas

28.  Las sustancias proteicas construidas gracias a
los 20 aminoácidos estándar forman los
músculos, tendones, órganos, glándulas, las
uñas y el pelo.

29. Funciones de proteínas
 Enzimas (proteasas)
 Transporte (hemoglobina)
 Nutrientes (caseína)
 Contráctiles o motilidad (tubulina)
 Estructurales (elastina)
 Defensa (inmunoglobulinas)
 Reguladoras (Hormona del crecimiento)

30. Familias de proteínas
 Las familias de proteínas están formadas por
moléculas relacionadas por su similitud en la
secuencia de aminoácidos. Tales proteínas
comparten un ancestro común evidente.

31. Clasificación por forma
Se clasifican en dos proteínas fibrosas y
proteínas globulares
 Proteínas fibrosas: son moléculas largas
con forma de filamento, son insolubles en
agua y tienen función de protección y soporte.
Las proteínas fibrosas, como las queratinas
de la piel, del pelo y de las uñas, tienen
funciones estructurales y protectoras.

32.  Proteínas globulares: son moléculas
esféricas compactas y en general
hidrosolubles. De forma característica, las
proteínas globulares tienen funciones
dinámicas, como la albúmina (un
transportador de ácidos grasos en la sangre).

33. Clasificación por
composición
 Se clasifican en dos
proteínas simples y
proteínas
conjugadas.
 Las proteínas
simples sólo
cadenas de
aminoácidos la
conforman.

34.  Las proteínas conjugadas constan de
una proteína simple combinada con un
componente no proteico (grupo
protésico).
 Nucleoproteínas: (Proteína + ácido nucleico)
 Glicoproteínas (Proteínas + carbohidratos):
 Fosfoproteínas (proteína + fosfato):
 Lipoproteínas: (proteína + lípido)
 Metaloproteínas:(proteína + iones metálicos)

35. Estructura primaria
Niveles de organización
estructural
La secuencia de aminoácidos determina la estructura
primaria. Este nivel de la estructura se mantiene mediante
enlaces peptídicos. Por convención, se escribe desde el
extremo que tiene el grupo amino terminal hacia el grupo
carboxilo final.

36. Estructura secundaria (α
hélice)
Estructura Secundaria
Es la estructura que adopta espacialmente una parte del
polipéptido. Ocurre cuando los hidrógenos de la
secuencia interactúan mediante puentes de hidrógeno
La cadena adopta una estructura helicoidal, que
se mantiene mediante puentes de hidrógeno,
con los grupos R orientados hacia el exterior.
Para formar esta estructura, el grupo carboxilo
de cada aminoácido se une mediante un puente
de hidrógeno al grupo amino de otro
aminoácido.

37. Estructura α hélice de una
proteína

38. Esta cadena queda estirada y la estructura se dispone
espacialmente en zigzag formando láminas. Puede
darse entre regiones próximas o distantes del
polipéptido. Los grupos R sobresalen de la lámina en
ambos sentidos, de forma alterna. La conformación β
se estabiliza mediante puentes de hidrógeno, como
en el caso anterior
Lamina β plegada

39. Tipos de laminas β
La disposición puede ser paralela o antipa

42. Motivos

43. Dominios: funciones
especificas

44. Estructura terciaria
Es la estructura plegada y completa de la
cadena en 3D. Ocurre cuando ciertas
atracciones están presentes entre hélices alfa
y hojas β plegadas.
Es específica de cada proteína y
determina su función. Las
características físicas y químicas
de la molécula dependen de su
estructura terciaria

45.  Las proteínas, fibrosas y globulares se
determinaron en base a la estructura terciaria.
 Las proteínas mantienen su estructura y
función dentro de la célula, pero un cambio en
las condiciones puede suponer la alteración
de su estructura terciaria, llegando incluso a
perder su función (desnaturalización).

46.  Sólo está presente en las proteínas que constan
de más de una cadena de aminoácidos. La
estructura cuaternaria se refiere a las uniones
entre las distintas cadenas polipeptídicas que
forman la proteína, dando lugar a una estructura
tridimensional
Estructura
cuaternaria

48. Plegamiento de
proteínas
Una proteína para ser plenamente funcional ha
de plegarse correctamente en una forma
tridimensional única.
El arreglo espacial de los átomos en una
proteína es la conformación. Las
posibles conformaciones de una proteína
incluye la estructura y existen numerosas
conformaciones

49. No es un proceso al azar.
La secuencia de aminoácidos determina su
estructura tridimensional natural.
Es un proceso que es favorecido
energéticamente.
La proteína se pliega mediante interacciones
que se forman de manera concertada.

50. Fuerzas que estabilizan la
estructura

51. Puentes disulfuro
 Los puentes disulfuro (enlace
covalente) se presenta por la
oxidación de dos moléculas de
cisteína y su función es
estabilizar la estructura de
diversas proteínas

52. Atracciones electrostáticas
 Al poderse encontrar en el esqueleto
polipeptídico aminoácidos ácidos (Glu y Asp)
que presentan carga negativa; y aminoácidos
básicos (His, Lys,Arg) que presentan carga
positiva; hay distintas regiones de las proteínas
con carga opuesta que se atraen por fuerzas
electrostáticas, interacciones que se conoce con
el nombre de puente salino.

53. Puentes de hidrogeno
 Entre los enlaces que generan un mayor carácter
dipolar, sin que necesariamente se llegue al
estado iónico, se encuentran aquellos que son
formados por un átomo electronegativo (O, N, S)
y el H.

54. Interacciones hidrofóbicas
 Las interacciones hidrofóbicas se dan entre las
cadenas laterales de los aminoácidos
hidrofóbico, estos aminoácidos suelen
disponerse en el interior de la proteína, evitando
de esta manera las interacciones con el agua.
Este tipo de fuerzas hidrofóbicas intervienen en
el correcto plegamiento de la proteína.

56. Desnaturalización de proteínas
 Se habla de desnaturalización cuando el
cambio en la estructura de la proteína es tan
grande que ésta no puede mantener su función.
La mayoría de las proteínas se pueden
desnaturalizar por calor, pH extremos,
disolventes orgánicos o detergentes.

57. Cambian sus propiedades físicas y
químicas.
Pierde su actividad biológica.
La estructura primaria se mantiene
intacta.
 La desnaturalización no supone la ruptura de los
enlaces covalentes, pero sí de las interacciones
débiles que mantienen la estructura
tridimensional.