2. 1.PROTEINAS
• Las proteínas son las macromoléculas orgánicas más abundantes en una célula,
suponen el 50% del peso celular seco, y son capaces de realizar una gran variedad
de funciones.
• Son principios inmediatos orgánicos compuestos básicamente por C, O, H y N,
aunque también pueden contener S, y en menor proporción P, Fe, Cu... En ellas
se expresa la información contenida en los genes.
3.
4. • Debido a la gran variabilidad genética, existe una gran variedad de proteínas,
que permiten la formación de muchas estructuras tridimensionales dotadas de
funciones distintas; de ahí su nombre alusivo al dios griego Proteo, que tenía el
don de cambiar de forma a voluntad.
5.
6. • Las proteínas son polímeros formados por un conjunto básico de 20 aminoácidos
(aa), y cada uno de éstos presenta características particulares.
• Son las responsables de la mayor parte de las estructuras y de las acciones vitales
de los organismos.
7. 1.1 AMINOÁCIDOS
• Los aminoácidos son compuestos orgánicos, que se caracterizan por poseer un
grupo carboxilo o ácido (-COOH) y un grupo amino (-NH2), unidos
covalentemente a un carbono central que se llama “carbono α”, al cual también
se unen un átomo de H y una cadena lateral (-R) diferente, para cada uno de los
20 α-aminoácidos que existen.
8.
9. • A estos 20 aa, se les llama aminoácidos proteicos porque son los que se han
encontrado en las proteínas de animales, vegetales y microorganismos, sin
embargo, en la naturaleza hay gran variedad de aa, pero no todos forman parte
de las proteínas; tienen funciones propias como: neurotransmisores (dopamina y
noradrenalina proceden de la tirosina), hormonas (la tiroxina procede de la
tirosina), mediadores locales (la histamina procede de la histidina) precursores
vitamínicos, …
10.
11.
12. • De estos 20 aminoácidos que existen, los humanos solo podemos sintetizar
12, los 8 restantes los ingerimos en la dieta por lo que reciben el nombre de
aminoácidos esenciales.
13. 1.2 PROPIEDADES
Los aminoácidos son compuestos orgánicos sólidos, cristalinos, de alto punto
de fusión, solubles en agua, con actividad óptica y comportamiento anfótero.
14. Todos los aminoácidos (excepto la glicina) tienen un carbono asimétrico (Ca)
enlazado a cuatro radicales distintos: el grupo amino, el grupo carboxilo, el H y el
radical R. Por eso, presentan estereoisomería. Pueden tener una configuración –
D- si el -NH2 está a la derecha o configuración –L- si el -NH2 está a la izquierda. En
las proteinas solo existe la forma L. La D solo aparece en componentes de la pared
bacteriana y en antibióticos. Al morir los organismos, si los aa no son degradados,
empieza un proceso de racemización, por el cual los isómeros L se van
transformando lentamente en isómeros D.
15.
16.
17. • También, son capaces de desviar la luz polarizada, es decir, son ópticamente
activos; si es a la derecha son dextrógiros (+) y si es a la izquierda, levógiros (-).
18. • En cuanto a su comportamiento químico, los aa en disolución, tienen un
comportamiento anfótero, es decir que, dependiendo del pH, pueden ionizarse
como un ácido (el – COOH pierde el protón) (ocurre en un medio básico), o
como una base (el -NH2 gana protones) (ocurre en un medio ácido), o como
ácido y base a la vez dando lugar a una forma dipolar iónica o iones dobles
(ocurre en el punto isoeléctrico), llamadas formas zwitteriónicas (zwitter en
alemán, hermafrodita). Algunos aminoácidos poseen en sus radicales –R grupos
amino o carboxilo, que también se pueden ionizar.
19.
20.
21. • Punto isoeléctrico Pi de un aminoácido: es el pH al cual el aminoácido adquiere
una carga neta 0, es decir, igual número de cargas positivas y negativas.
• Como cada aa tiene un Pl diferente, ya que posee cadenas laterales distintas, se
puede utilizar un método de separación de aa denominado electroforesis,
basado en este concepto. Consiste en situar una disolución de los aa que se
quieren separar en un campo eléctrico; los que tengan carga neta negativa, se
desplazarán hacia el ánodo y los de carga positiva lo harán hacia el cátodo y los
que estén en su punto isoeléctrico, no se moverán. Al modificar el pH de la
disolución, las cargas de los aa irán variando y se podrán separar en el campo
eléctrico.
22.
23. La curva de valoración de un aa: es la representación gráfica de la
variación de pH de una solución, por la adición de ácidos o bases.
24.
25.
26.
27. • La existencia de grupos polares amino y carboxilo, permite a los aa formar
enlaces de H, lo que hace que su punto de fusión y ebullición, así como su
solubilidad, sean mayores de lo esperado.
28. 1.3 CLASIFICACIÓN
Según el radical R que se una al carbono α, los aminoácidos pueden clasificarse en:
• Aminoácidos apolares: la cadena R posee grupos hidrófobos, que interaccionan con
otros grupos hidrófobos mediante fuerzas de Van der Waals. Pueden ser:
Apolares alifáticos: R es de naturaleza alifática. Son glicina, alanina, valina, leucina,
isoleucina, metionina y prolina.
Apolares aromáticos: R contiene anillos aromáticos. Son fenilalanina y triptófano.
• Aminoácidos polares sin carga: R contiene grupos polares, capaces de formar puentes
de hidrógeno con otros grupos polares. Son serina, treonina, tirosina, cisteína,
glutamina, asparagina.
• Aminoácidos polares con carga: R contiene grupos polares cargados. Pueden ser:
Ácidos: R aporta grupos carboxilo cargados negativamente como ac. aspártico y ac.
glutámico.
Básicos: R aporta grupos amino cargados positivamente. Son lisina, arginina e histidina.
29.
30.
31. • Para nombrar a los aa se usan las 3 primeras letras de su nombre; sin
embargo, cuando es necesario nombrar la secuencia de largas cadenas, se
nombra cada uno con una sola letra, que no tiene por qué coincidir con la
inicial de su nombre.
32. 1.4 ENLACE PEPTÍDICO
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces
peptídicos. La unión de dos aminoácidos es un dipéptido, la de tres es un tripéptido, ...
así hasta 10 aminoácidos es lo que consideraríamos un oligopéptido. Cuando un
péptido tiene más de 10 aminoácidos, decimos que es un polipéptido. Sin embargo, a
un polipéptido formado por más de 100 aminoácidos ya lo vamos a llamar proteína.
33.
34. • El enlace peptídico o amida, es un enlace covalente, que se establece entre el
grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro, desprendiéndose
una molécula de agua. Los átomos del grupo amino y del grupo carboxilo se
disponen en el mismo plano, con distancias y ángulos fijos.
35.
36. Además de los péptidos proteicos que se obtienen por hidrólisis parcial de las
proteínas, existen péptidos no proteicos que realizan funciones muy variadas:
• Hormonal: oxitocina, vasopresina, insulina.
• Estructural: componentes de envolturas celulares.
• Metabólica: transportadores de hidrógeno
• Antibiótica: valinomicina, gramicidina.
37.
38. 2.NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS
Cada proteína posee una estructura tridimensional única que le confiere una
actividad biológica específica. La estructura tridimensional de la proteína, es
decir, su conformación en el espacio es el resultado de cuatro niveles distintos de
organización, de complejidad creciente. Cada uno de los cuales se puede
construir a partir del anterior.
39.
40.
41. 2.1 ESTRUCTURA PRIMARIA
Se trata de la disposición lineal de los aminoácidos. Nos indicará qué aminoácidos
componen la cadena, es decir, cuál es la secuencia de aminoácidos de la proteína
y en qué orden se sitúan unos con respecto a otros. Cada aminoácido se unirá al
siguiente mediante un enlace peptídico. En toda proteína va a existir un extremo
N-terminal, que corresponderá al aminoácido con el -NH2 libre, situado a la izda.,
y el extremo C-terminal, que corresponderá al aminoácido con el – COOH libre,
situado a la dcha. La secuencia de aminoácidos de una proteína y la ordenación de
los mismos, determinarán la función de dicha proteína.
45. • El carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico, (debido a que presenta
una resonancia estabilizada entre dos formas, que hace que sus N, C, O
compartan electrones), impone ciertas restricciones en el plegamiento de una
cadena de proteína, así, aunque los péptidos son estructuras flexibles capaces de
efectuar rotaciones alrededor de los enlaces N-Cα y C-Cα no pueden, sin
embargo, efectuar torsiones alrededor de los enlaces peptídicos.
• Esta circunstancia, determina que los átomos de cada enlace peptídico se
encuentren en el mismo plano, por lo que el esqueleto de la cadena
polipeptídica, se asemeja más a una sucesión de placas planas articuladas, que a
un rosario de cuentas.
52. 2.2 ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Muestra cómo se dispone la estructura primaria en el espacio. En la síntesis de
proteínas, según se van enlazando los aminoácidos (gracias a la capacidad de
giro de los enlaces), se va adquiriendo la disposición espacial más estable: la
estructura secundaria.
• Consiste en el plegamiento de la estructura 1ª, debido a los puentes de H que se
establecen entre los grupos amino y carboxilo de aa próximos, de manera que
las cadenas-R no intervienen en el enlace. La estructura1ª se estabiliza, cuando
adopta alguna de las siguientes estructuras 2ª posibles:
53.
54. 2.2.1CONFORMACIÓN a HÉLICE
Se forma al enrollarse sobre sí misma (en espiral), la estructura primaria en
sentido dextrógiro. Cada vuelta de la a- hélice contiene 3,6 aminoácidos, es decir,
3aa y parte de otro. En la a- hélice los átomos de oxígeno quedan orientados en la
misma dirección, mientras que los de hidrógeno quedan en la dirección contraria.
Esto permite la formación de puentes de hidrógeno, entre los grupos –NH- de un
aa y el –CO- del cuarto aa que le sigue en la cadena lineal, debido a la existencia
de cargas parciales opuestas entre N, C, O. Los grupos R se sitúan en la parte
externa de la hélice y no participan. Si estos enlaces se rompen, la estructura 2ª se
pierde. Su nombre alude a la α-queratina (proteína de la epidermis) que posee
esta estructura helicoidal
55.
56. 2.2.2 CONFORMACIÓN β LAMINAR O DE HOJA PLEGADA
En esta disposición, la cadena de aa, queda extendida y se pliega sucesivamente
sobre sí misma hacia delante y atrás formando una estructura parecida a un zigzag
o fuelle. Diferentes tramos de la cadena, que transcurren en el mismo sentido
(paralelos) o en sentidos contrarios (antiparalelos), quedan enfrentados y se unen
por puentes de hidrógeno intracatenarios (entre los grupos –NH- y-CO-) que
estabilizan la molécula. En otros casos los puentes de H son intercatenarios, entre
distintas cadenas adyacentes. Los grupos –R de los aminoácidos se dispondrán por
encima o por debajo del plano de la lámina.
57.
58.
59. • Las cadenas β interaccionan con otras cadenas, que pueden pertenecer al
mismo polipéptido o a un polipéptido distinto, mientras que en las α hélice, los
puentes de H se establecen siempre dentro del mismo polipéptido. La proteína
característica es la β queratina, presente en uñas, pelo, plumas,
60. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Conformación b
Vista lateral
En la
conformación b
la cadena
polipeptídica está
extendida en zig-
zag y de forma
adyacente
formado una
estructura que
asemeja a una
serie de pliegues.
La estructura
está estabilizada
por puentes de
hidrógeno entre
las cadenas que
discurren
paralelas.
Los grupos R de
Vista superior
Forma antiparalela
Puentes de hidrógeno
Grupos R
62. Tipo I Tipo II
Estructura de los giros b. Los giros b tipo I y tipo II son los más comunes.
Son los elementos de conexión entre los tramos sucesivos de
conformaciones b.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Conformación b
63. 2.2.3 LA HÉLICE DE COLÁGENO.
Puede considerarse como otra variedad de estructura 2ª. Cada una de las tres
cadenas de la superhélice de colágeno, compuesta de tropocolágeno, presenta
un plegamiento secundario en forma de hélice enroscada hacia la izquierda, algo
más extendida que las hélices a., al asociarse entre sí las tres, el resultado está
girado a la dcha. o dextrógiro. La estructura se estabiliza con puentes de
hidrógeno intercatenarios. Se encuentra en tendones, ligamentos, cartílago,
hueso
68. 2.2.5 ESTRUCTURAS SUPRASECUNDARIAS
• Se encuentran en zonas de la cadena peptídica que se ven obligadas a cambiar
bruscamente de dirección, porque conectan extremos de segmentos próximos y
antiparalelos.
• Giros o codos β; unidad βαβ; meandros β; αα antiparalelas; estructura en barril β;
grecas, …
69.
70.
71.
72.
73. 2.3 ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la conformación espacial definitiva que adoptan las diferentes regiones de la
cadena polipeptídica (cada una con su correspondiente estructura 2ª), como
consecuencia de las interacciones establecidas entre las cadenas laterales R
situadas a lo largo de la cadena.
74. • La proteína, según las condiciones fisicoquímicas del medio, se pliega en el
espacio adoptando una forma característica. Esta disposición tridimensional
de los átomos de una proteína en el espacio, es su estructura terciaria y de ella
depende su función
75.
76. Esta estructura se mantiene por los enlaces establecidos entre los grupos –R de los
aminoácidos:
• Enlaces por puentes de hidrógeno (hidrófilos), entre cadenas de aa polares sin carga
• Enlaces electrostáticos entre grupos –COO y –NH3 de aa ácidos y básicos (polares con
carga opuesta)
• Enlaces hidrofóbicos y fuerzas de Van del Waals entre aa apolares
• Enlaces disulfuro, más fuertes que los anteriores (covalentes), entre dos grupos tiol
del aa Cys.
El resultado es diferente según el tipo de proteína:
77.
78. Conformación fibrosa o filamentosa
• Mantienen su estructura secundaria alargada, retorciéndose ligeramente. Tienen
cadenas polipeptídicas dispuestas en largas hebras u hojas. Son insolubles. Constan
mayoritariamente de un único tipo de estructura secundaria.
• Forman parte de las estructuras que dan soporte, forma y protección externa a los
vertebrados. Son claros ejemplos de la relación entre estructura y función. Algunos
ejemplos son la queratina, colágeno, fibroina, elastina.
81. Friboina de la seda (conformación b)
ESTRUCTURA TERCIARIA
Proteínas fibrosas
82. Conformación globular
En esta conformación, la estructura secundaria se pliega adoptando formas que
parecen esféricas. Son solubles, realizan funciones de transporte, enzimáticas,
hormonales... Tienen varios tipos de estructura secundaria. Los tramos rectos
son α- hélice y los cambios de dirección, son β laminar. Algunos ejemplos son:
mioglobina, hemoglobina, albúmina sérica, bacterioferritina, …
83.
84.
85.
86. DOMINIOS ESTRUCTURALES
• Están formados por determinadas combinaciones de hélices-α y láminas-β,
plegadas de manera estable e independiente, para formar estructuras
compactas y estables que desempeñan funciones concretas, hasta el punto de
aparecer los mismos dominios en proteinas diferentes. Hay proteinas con un
solo dominio y otras con varios, que suelen corresponder a funciones
diferentes dentro de la misma proteína.
87.
88. • Evolutivamente se considera que ciertas secuencias de aa fueron tan útiles
para las estructuras y funciones que desempeñan, que han tendido a repetirse
como clichés en diferentes proteinas. Ej. enzima NAD, FAD, o el AMP, que,
teniendo estructuras y funciones distintas, tienen el mismo dominio.
89. 2.4 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Solo se manifiesta en proteinas formadas por la asociación de varias cadenas
peptídicas iguales o diferentes. La unión entre las cadenas con estructura
terciaria, es por los mismos tipos de enlaces que en dicha estructura.
90. La estructura cuaternaria de las proteinas fibrosas, suele desempeñar funciones
estructurales como la queratina del pelo. Y la de las globulares, como la
hemoglobina, está formada por la asociación de dos o más cadenas iguales o
diferentes. Por tanto, las proteinas formadas por un único polipéptido, como la
mioglobina, no pueden tener estructura 4ª. Cada subunidad se llama protómero.
Ej.: citocromo C, actina y miosina, microtúbulos, ribosomas, cápsida de virus, ….
91.
92. • La estructura 3ª o 4ª es la responsable de su función biológica. La 4ª depende
de la 3ª, esta de la 2ª, que a su vez depende de la 1ª. Por esto cualquier
variación de la secuencia de aa puede afectar a los distintos niveles de
plegamiento y a su funcionalidad.
• Para realizar el plegamiento cuaternario, ayudan un tipo de proteinas llamadas
chaperonas, que aseguran un plegamiento correcto.
98. PROTEINAS ALOSTÉRICAS
Los enlaces covalentes que mantienen la estructura 1ª son fuertes, pero los
enlaces débiles que pliegan a la proteína en los demás niveles conformacionales
pueden abrirse y volverse a cerrar, permitiendo pequeñas deformaciones. Las
proteinas no son inmutables, modifican ligeramente su estructura, en respuesta
a las condiciones ambientales y a su función.
99. En algunas se producen cambios conformacionales entre dos estados, uno
activo y otro inactivo, en respuesta a cambios fisicoquímicos del ambiente, pH,
temperatura, … Pero existen un grupo de proteinas llamadas alostéricas, en las
que los cambios conformacionales son inducidos por la unión de ciertas
moléculas llamadas ligandos, que provocan modificaciones de la estructura 3ª,
4ª o ambas. Entre estas enzimas están: proteinas canal, histonas, sistema del
complemento, factores de transcripción, …
100.
101. El alosterismo es uno de los mecanismos más importantes que permiten regular
la actividad de una proteína y por tanto su función biológica. El ligando,
activador o inhibidor, se une en un lugar distinto al sitio activo de la proteína y
activa o reprime su función, respectivamente.
102.
103. 3.PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
Las propiedades físicas y químicas de una proteína dependen, sobre todo, de los
radicales libres de sus aminoácidos que quedan expuestos en su superficie,
teniendo así la capacidad de reaccionar con otras moléculas
104. 3.1 SOLUBILIDAD
Las proteínas son macromoléculas solubles en medios acuosos cuando adoptan
la conformación globular (las filamentosas son insolubles). Dicha solubilidad se
basa esencialmente en la interacción de las cargas eléctricas positivas y
negativas, distribuidas en la superficie de la proteína, con las moléculas de agua
de su entorno, lo cual da lugar a la llamada capa de solvatación.
105. • Dependiendo del pH o de la concentración de sales en el medio acuoso, puede
variar el estado iónico de los radicales –R y la distribución de las moléculas de
agua, precipitando las proteínas al verse reducida su solubilidad.
106. 3.2 ESPECIFICIDAD
• La evolución ha dado lugar a una gran variabilidad de proteinas, lo que ha
hecho que cada especie tenga sus proteínas específicas y a su vez, algunas
diferentes para cada uno de los individuos de una especie.
• Las cadenas –R de los aa, son capaces de interaccionar con otras moléculas
mediante enlaces débiles; el resto de la cadena peptídica solo es necesario para
mantener la forma. La actividad de una proteína se basa en su unión selectiva a
otra molécula, cuya complementariedad le permite adaptarse a ella. Esta unión
es altamente específica.
107. • La especificidad de la unión del sitio activo de las proteinas con otras
moléculas, se basa en el plegamiento particular de cada proteína, que
depende de la secuencia de aa. Así pues, cualquier cambio en dicha
secuencia, puede modificar las estructuras 2ª, 3ª, 4ª y por tanto la pérdida
de su función biológica.
108. • A pesar de la inmensa variedad de proteínas que existen, los dominios estructurales
que antes hemos mencionado, se repiten en diversas proteínas, aunque éstas tengan
diferentes funciones o pertenezcan a especies diferentes. Por eso se dice que tienen
una gran eficacia biológica.
• Ejemplos: antígeno-anticuerpo, hemoglobina-oxígeno, enzima-sustrato, receptor de
membrana-mensajero.
• Este hecho es importante para realizar estudios filogenéticos y establecer el
parentesco evolutivo entre especies.
109. 3.3 DESNATURALIZACIÓN
• La desnaturalización de una proteína es la pérdida de su conformación espacial
característica cuando se somete a condiciones ambientales desfavorables
(cambios bruscos de pH, alteraciones en su concentración, variaciones bruscas
de temperatura, presión, electricidad, …) y, como consecuencia de ello, se
anula su funcionalidad biológica. La estructura tridimensional de la proteína,
cuando está intacta, se llama conformación nativa.
110.
111. • Debido a esas condiciones ambientales desfavorables, los enlaces que
mantienen la conformación espacial de la proteína (2ª, 3ª, 4ª) se rompen y
ésta queda en su conformación primaria (los enlaces peptídicos no se
alteran). La proteína es ahora un filamento lineal que precipita y sus
propiedades desaparecen al alterarse el centro activo.
112. • Si las condiciones desfavorables duran poco tiempo o son poco intensas, la
proteína se plegará de nuevo adoptando su conformación original. Es lo que
llamamos renaturalización o desnaturalización reversible. Si la alteración de
una proteína es duradera e intensa, estaremos hablando de una
desnaturalización irreversible y la proteína no podrá renaturalizarse. Ej. Al
cocer la clara de un huevo, la albúmina precipita y se vuelve fibrosa e
insoluble.
115. 3.4 CAPACIDAD AMORTIGUADORA
• Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un comportamiento
anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden
comportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberar o captar H+ del
medio.
116. 4.CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS
HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES: Están formadas únicamente por
aminoácidos.
117. • Proteínas fibrosas o escleroproteínas. Son insolubles en agua y desempeñan funciones
estructurales como el colágeno (en tejido conjuntivo, óseo y cartilaginoso), la elastina (en
tendones, vasos sanguíneos, pulmones, dermis), la queratina (cabello, uñas, cuero,
plumas, escamas, piel), la fibroína, la miosina (contracción muscular), etc.
122. •Proteínas globulares o esferoproteínas. Tienen forma
esférica y son solubles en disoluciones acuosas.
Comprenden los siguientes tipos:
Albúminas. Tienen funciones de reserva y transportadoras. Ej.: ovoalbúminas,
lactoalbúminas y seroalbúminas.
Globulinas. Son la proteinas mas grandes: la parte proteica de la hemoglobina, y
las inmunoglobulinas.
Protaminas e Histonas. Asociadas al ADN en eucariotas, forma parte de la
cromatina. Las protaminas se encuentran en el núcleo de los espermatozoides.
127. • HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS CONJUGADAS: Están formadas por
cadenas peptídicas (grupo proteico) y por sustancias no proteicas
(grupo prostético). Según el grupo prostético, se distinguen
128. • Cromoproteínas o pigmentos: En ellas el grupo prostético es una sustancia
coloreada, por lo que se las llama pigmentos.
Porfirínicas: formados por una molécula con 4 anillos de pirrol: la hemoglobina
que contiene Fe en sangre, la mioglobina (Fe) en musculo estriado, los citocromos
que intervienen en procesos redox, las peroxidasas y catalasas (Fe), las clorofilas
(Mg), cianocobalamina o vit. B12 (Co).
Compuestos no porfirínicos: el grupo prostético también es coloreado, pero no
posee anillos tetrapirrólicos como: hemocianina, contiene Cu y es azul, transporta
O2 en invertebrados, hemeritrina con Fe e igual función, rodopsina en la retina.
129. CROMOPROTEÍNAS
El grupo prostético es una sustancia coloreada.
1. PORFIRÍNICAS: grupo prostético es la porfirina (anillo tetrapirrólico)
y en el centro del anillo un catión metálico.
Hemoglobina (Fe++) Vitamina B12 (Co2+)
130. 2. NO PORFIRÍNICAS: un grupo prostético distinto de la porfirina.
Hemocianina (Cu) Hemeritrina (Fe)
Crustáceos y moluscos Anélidos marinos y braquiópodos
131.
132. • Glucoproteínas: (glucoconjugados) su grupo prostético está constituido por glúcidos Ej.
hormonas como FSH, LH, algunas proteínas de membrana, liquido sinovial de
articulaciones, mucus del aparato respiratorio y digestivo.
• Lipoproteínas: su grupo prostético está constituido por ácidos grasos. Aparecen en las
membranas. Son importantes las lipoproteínas sanguíneas, pues son hidrosolubles y
transportan lípidos y colesterol por el torrente circulatorio: LDL, HDL, ….
136. • Nucleoproteínas: su grupo prostético es un ácido nucleico. Hay quien considera las
histonas como nucleoproteínas por estar asociadas al DNA en el núcleo celular.
• Fosfoproteínas: su grupo prostético es el ácido fosfórico. Ej. La caseína del queso,
caseinógeno de la leche, la vitelina de la yema de huevo.
139. 5.FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
• Función enzimática: Algunas proteínas pueden ser enzimas, teniendo una
acción biocatalizadora e interviniendo en el metabolismo celular. Tienen gran
especificidad. Ej. Tripsina (rompe proteínas).
140. • Función homeostática: Las proteínas son sustancias anfóteras, ya que
ayudan a neutralizar las variaciones del pH del medio y, por tanto,
actúan como un sistema amortiguador o tampón, haciendo que el
medio interno sea más estable.
141. • Función de reserva: actúan como carburantes metabólicos para ser
utilizados como elementos nutritivos como son la caseína de la leche
y la ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del trigo.
142. • Función de transporte: transporte a través de membrana (proteínas canal), o
transporte de sustancias como la hemoglobina (transporta O2 por la sangre),
mioglobina, lipoproteínas (transportan lípidos por la sangre como: quilomicrones
desde el intestino al hígado, las VLDL transportan del hígado a tejidos, las HDL de
los tejidos al hígado), citocromos transportan electrones...
144. • Función estructural: pueden ser elementos plásticos que forman
parte de la mayoría de estructuras celulares. Ej., queratina en la
dermis, colágeno, histonas en el DNA, glucoproteínas en la membrana
celular...
145. • Función contráctil: El movimiento y la locomoción dependen de
proteínas contráctiles como la actina y la miosina que son filamentos
proteicos que constituyen las miofibrillas responsables de la
contracción muscular, la dineina que interviene en el movimiento de
cilios y flagelos.
146. • Función hormonal: la insulina y el glucagón del páncreas, la tiroxina
del tiroides, y muchas hormonas de la hipófisis como la hormona de
crecimiento, oxitocina, vasopresina, y neurotransmisores como
endorfinas y encefalinas
147. • Función defensiva o inmunológica: las inmunoglobulinas o
anticuerpos, las mucinas con acción germicida en mucosas, el
fibrinógeno y trombina que forman los coágulos sanguíneos.
