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Balance energético
 Por cada molécula de glucosa degradada se forman 2 de
piruvato. se invierten 2 ATP en la fase preparatoria y se
forman 2 ATP por cada piruvato en la fase de beneficios.
Ademas la oxidación del gliceraldehido-3-P produce NADH;
luego por cada glucosa degradada se generan 2 ATP + 2
NADH
 - Balance global: Glucosa + 2 ADP + 2 NAD+ ------> 2
piruvato + 2 ATP + 2 NADH
 - Recordar que cada NADH citoplasmático que entre en la
cadena respiratoria mitocondrial producirá 3 ATP
 Glucosa+ATP+2NAD+4ADP+2P—
22Piruvato+2ADP+2NADH+2H+4TP+2H2O
 Glucosa+2NAD+2ADP+2P—
2Piruvato+2NADH+2H+2ADP+2H2O
Regulación de la glucolisis
 La glucolisis se regula enzimaticamente en los
primeros 3 puntos irreversibles de esta ruta
1. G—G-6P (exoginasa)
2. F-6P—F-1,6-BP por medio de la PFK1
3. PEP—Piruvato (Piruvato quinasa)
Esquema general del metabolismo
de Carbohidratos
Digestión de los glucidos
 Los glúcidos que contiene nuestro organismo proceden tanto de la dieta
como del metabolismo interno. Tanto en el hígado, como en la corteza renal
se forman glúcidos, a partir de aminoácidos glucogénicos y desde el glicerol
de las grasas. Los glúcidos de la dieta deben ser digeridos hasta
monosacáridos para que puedan ser absorbidos hacia la sangre.
Vías de las pentosas
fosfatos
 Ruta metabólica, relacionada con la
glucolisis.
 Se utiliza glucosa para formar NADPH.
 Se obtiene NADPH el cual se utiliza en
el metabolismo anabólico como una
enzima.
 Es regulado por la insulina.
 Se produce en dos fases.
 Fase oxidativa: Se genera NADPH
 Fase no oxidativa: se sintetizan ribosa-
5-fosfato y otros azúcares.
 Se inicia en caso que la célula necesite
más NADPH que ribosa-5-fosfato.
Metabolismo del glucógeno
 La glucosa es almacenada como glucógeno.
 La regulación de las rutas metabólicas es
vital para mantener constantes los niveles de
ATP.
 Alto nivel de ATP indica alto nivel de energía
e induce a la glucogénesis.
 Alto nivel de ADP y AMP indica un bajo nivel
de energía induce a la glucólisis.
 Glucogénesis: Síntesis de glucógeno a
partir de glucosa.
 Glucogenólisis: Degradación del
glucógeno.
Ciclo del Ácido Cítrico o Ciclo
de Krebs
 El Ciclo del Ácido Cítrico es la vía
central de metabolismo aeróbico.
 También se conoce como Ciclo de los
Ácidos Tricarboxílicos.
Reacciones del Ciclo del Ácido
Cítrico
 Citrato Sintasa
 Aconitasa.
 Isocitrato Deshidrogenasa.
 a-Cetoglutarato Deshidrogenasa.
 Succinil-CoA Sintetasa.
 Succinato Deshidrogenasa.
 Fumarasa.
 Malato Deshidrogenasa.
 Funciones Catabólicas del Ciclo del Ácido Cítrico.
Ciclo de Glioxilato
 Permite a plantas y microorganismos la
utilización de ácidos grasos.
 CARACTERISTICAS
 Ruta anabólica asimilativa.
 No se genera energía
 Se incorpora la utilización de compuestos
orgánicos
 Fuentes de dos carbonos
Acetaro y compuestos que se deriven de Acetil-CoA
Presenta cinco reacciones
 Presenta cinco reacciones
 Permite generar glucosa a partir de
ácidos grasos
• Definición de lípidos: Los lípidos son un grupo de
moléculas orgánicas formadas por carbono (C),
hidrógeno (H) y oxígeno (O), son muy heterogéneos,
insolubles en agua (momento dipolar es mínimo.
• Principales funciones de los lípidos:
o Fuente y reserva de energía.
o Estructural.
o Vitaminas liposolubles y hormonas.
 Clasificación de los lípidos
• Clasificación según su
 Lípidos simples
o Ácidos grasos saturados: son aquellos
en los que no existen uniones de carbonos
entre sí (o dobles enlaces entre carbono y
carbono), y tienen todos los hidrógenos
que pueden albergar dentro de la
estructura.
o Ácidos grasos insaturados: Son aquellos
en los cuales sí existen enlaces dobles
entre carbonos. Estos dobles enlaces
convierten a la estructura en una
composición rígida e impide que las
moléculas estén en contacto entre sí.
o Ceras: Su estructura básica está formada por la unión de
un ácido graso y un monoalcohol (aquel alcohol que tiene
sólo un grupo hidroxilo), ambos compuestos por cadenas
largas; es decir, ambas cadenas tienen gran cantidad de
carbonos. Tiene dos extremos son hidrofóbicos.
 Lípidos compuestos
o Colesterol: lípido que se encuentra en los tejidos
corporales y en el plasma sanguíneo de
los vertebrados. Es una sustancia esencial para crear
la membrana plasmática que regula la entrada y salida
de sustancias en la célula.
o Derivados del colesterol:
-sales biliares
-Hormonas esteroides: Progestágenos, Glucocorticoides,
Mineralocorticoides, andrógenos, estrógenos.
Lípidos Estructurales de
las membranas
LÍPIDOS EN
MEMBRANAS
Tipos
Fosfolípidos
Glicerofosfolípidos
Esfingofosfolípi
dos
Glucolípidos
Cerebrósidos Gangliósidos
Colesterol Glicoglicerolípido
s
Características
Principales
Función y
estructura básica Asimetría
Movilidad y
fluidez
Características
Lípidos como cofactores y
pigmentos
ACTÚAN
COMO:
• Hormonas: Transportadas en la
sangre desde un tejido a otro.
Potentes señales
• Reacciones de transferencia de
electrones en cloroplastos y
mitocondrias.
Cofactores Enzimáticos
• Absorben luz visible de la fotosíntesis.
Moléculas de pigmentos
Análisis y técnicas de
identificación de lípidos.
Método de Soxhlet
Método de Gerber
Peso específico
Índice de refracción
Índice de saponificación
Determinación de Colesterol
Indice de yodo (método wijs y método de
hanus)
¿qué es Metabolismo ?
 Es la cualidad que tienen los seres vivos de
poder cambiar químicamente la naturaleza
de ciertas sustancias, o bien es el conjunto
de reacciones bioquímicas y procesos
fisicoquímicos que ocurren en una célula y
en el organismo
El metabolismo
se divide en dos
procesos
Catabolismo
Liberan energía
Anabolismo
Utilizan energía
liberada
Metabolismo de lípidos
proceso que involucra la síntesis y
degradación en los organismos
vivos de los lípidos, es decir
sustancias insolubles en agua y
solubles en solventes orgánicos.
El intestino absorbe los lípidos y
son digeridos y metabolizados
antes de ser utilizados por el
cuerpo. La mayor parte de los
lípidos son grasas y moléculas
complejas que el cuerpo tiene
que descomponer antes de se las
pueda utilizar y se pueda obtener
energía de ellas
Absorción
Emulsión
Digestión
Metabolismo
Degradación
Catabolismo de ácidos
grasos Es la parte del proceso
metabólico que consiste en
la transformación de
biomoléculas complejas en
moléculas sencillas y en el
almacenamiento adecuado
de la energía química
desprendida en forma de
enlaces de alta energía en
moléculas de ATP
La glicerina se degrada para
formar: Dihidroxiacetona
fosfato
Los ácidos grasos se oxidan
para formar acetil CoA
Rutas de oxidación de
ácidos grasos
 La β-oxidación de los ácidos grasos lineales
es el principal proceso productor de
energía, pero no el único. Algunos ácidos
grasos, como los de cadena impar o los
insaturados requieren, para su oxidación,
modificaciones de la β-oxidación o rutas
metabólicas distintas. Tal es el caso de la α-
oxidación, la ω-oxidación o la oxidación
peroxisómica.
• El anabolismo de los ácidos grasos no constituye
simplemente una inversión de las reacciones de la
oxidación.
• En general, el anabolismo no constituye el inverso
exacto del catabolismo; por ejemplo, la
gluconeogénesis no es simplemente una inversión
de las reacciones de la glucólisis.
reacciones
anabólicas se
llevan a cabo en el
citosol
La mayoría de estas reacciones tienen
lugar en la mitocondria y requieren de
un mecanismo de transporte, para
exportar la acetil-CoA al citosol para la
biosíntesis de ácidos grasos.
En este caso, la acetil-CoA
carboxilasa consta de tres
proteínas:
 la biotina carboxilasa
 la proteína portadora de
biotina y
 la carboxil transferasa
Para la síntesis de ácidos grasos es necesario en el
citoplasma: Acetil-CoA, NADPH y Malonil-CoA
En todos los organismos en cadena carbonadas largas se
forman mediante una secuencia repetida de reacciones
con cuatro etapas catalizadas por un sistemas al que se le
denomina ácidos grasos
En la biosíntesis de lípidos se
encuentran:
 Acetil Coenzima A
 Maloni Coenzima A
 Acetil Coenzima A
 carboxilasa
Son los
principales
componentes de
la membrana
celular, así como
también lo son de
la
estructura liposom
al
Un fosfolípido está construido de un glicerol,
un grupo fosfato y dos cadenas de ácidos
grasos (lípidos).
 propan 1,2,3-triol, glicerol o glicerina (C3H8O3) es
un alcohol con tres grupos hidroxilos (–OH).
 Se trata de uno de los principales productos de la
degradación digestiva de los lípidos, paso previo
para el ciclo de Krebs y también aparece como un
producto intermedio de la fermentación alcohólica
CALORIA: UNIDAD PARA
MEDIR LA ENERGIA
1000 CALORIAS = 1
KILOCALORIA
Lípidos: 9 kcal/gramo
Son compuestos químicos producidos por citogénesis
en las mitocondrias de las células del hígado.
Su función es suministrar energía al corazón y cerebro
en ciertas situaciones excepcionales .
• Debido a la estructura química de un aminoácido en un medio
ácido, grupo carboxilo no se encuentra disociado
completamente, mientras que en disolución básica se encuentra
totalmente disociado.
• el caso inverso para el grupo amino que en un pH alto no se
encuentra disociado y en un pH bajo se encuentra disociado
• es por esto que los aminoácidos tiene tanto propiedades ácidas
y básicas dependiendo del medio donde se encuentren, esta es
la razón por la que se les cataloga con sustancias anfóteras.
• Los aminoácidos y las proteínas se comportan como
sustancias tampón.
Propiedades ácido- base
Curva de Titulación de un
Aminoácido
Enlace Peptídico
Técnicas de Identificación de
los Aminoácidos
 Electroforesis: se trata de un proceso en
que algunas biomoléculas con carga se
separan a partir de su distinta velocidad
de migración en un campo eléctrico.
 Cromatografía en capa Fina: es un
procedimiento que se utiliza para
separar moléculas relativamente
pequeñas.
 Electroforesis en Gel: La electroforesis
consiste en aplicar una corriente a través de
un gel que contiene las moléculas de interés.
Con base en su tamaño y carga, las
moléculas se desplazarán por el gel en
diferentes direcciones o a distintas
velocidades, con lo que se separan unas de
otras.
Proteínas
 Las proteínas son biomoléculas de alto peso
molecular constituidas por una cadena lineal
de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos que se mantiene plegada de
forma que muestra una estructura
tridimensional.
Funciones de las proteínas
• Anticuerpos
• Proteínas contráctiles
• Función enzimática
• Proteínas hormonales
• Proteínas estructurales
• Proteínas de almacenaje
• Proteínas de transporte
Técnicas de análisis de
Proteínas
• Cuantificación de proteínas totales. Los
principales métodos empleados para la
determinación de proteínas totales son los
siguientes:
• Método del Biuret
• Método de Lowry
• Reacción de Folin
Técnicas de separación y
análisis de las proteínas
• Turbidimetría y nefelometría
• Inmunodifusión
• Electroforesis
• Inmunoelectroforesis
• Inmunoelectroforesis en cohete
• Inmunofijación
• Cromatografía
Metabolismo de aminoácidos
y compuestos nitrogenados
Los aminoácidos introducidos por la dieta
(exógenos) se mezclan con aquellos liberados en
la degradación de proteínas endógenas y con los
que son sintetizados.
Estos aminoácidos se encuentran circulando en
sangre y distribuidos en todo el organismo sin que
exista separación alguna entre aminoácidos de
diferente origen.
Existe, de esta manera, un conjunto de estos
compuestos libres en toda la circulación que
constituyen un fondo común o "pool de
aminoácidos", al cual las células recurre cuando
debe sintetizar nuevas proteínas o compuestos
relacionados.
El destino más importante de los aminoácidos es su
incorporación a cadenas polipeptídicas, durante la biosíntesis de
proteínas específicas del organismo.
En segundo lugar, muchos aminoácidos son utilizados para la
síntesis de compuestos nitrogenados no proteicos de importancia
funcional.
Finalmente los aminoácidos en exceso, como no pueden
almacenarse, son eliminados por orina o bien se utilizan
principalmente con fines energéticos. En éste caso sufren primero
la pérdida de la función amina, lo cual deja libre el esqueleto
carbonado.
El grupo nitrogenado que se desprende como amoníaco, es
eliminado en el ser humano principalmente como urea.
Las cadenas carbonadas siguen diferentes rutas, que las llevan a
alimentar el ciclo del ácido cítrico o de Krebs para oxidarse
completamente en él hasta CO2 y H2O y producir energía.
Alternativamente, dichas cadenas pueden ser derivadas a las vías
de gluconeogénesis (aminoácidos glucogénicos) o de síntesis de
ácidos grasos o cuerpos cetónicos (aminoácidos cetogénicos).
Fijación biológica del
nitrógeno (FBN)
• Aunque estemos rodeados por una atmósfera que contiene casi
el 80 por ciento de nitrógeno, nutriente que, junto con el agua,
es factor limitante para el crecimiento de las plantas, la mayoría
de los seres vivos son incapaces de aprovecharlo en la forma en
que se encuentra (N2) y sólo algunos organismos procarióticos
pueden reducirlo a amonio, en un proceso conocido como
fijación biológica de nitrógeno.
Esta incorporación de nitrógeno a la biosfera ocurre gracias a la
existencia en las bacterias fijadoras de la enzima nitrogenasa,
capaz de realizar en las condiciones ambientales normales, una
reacción química que requiere más de 800o de temperatura y
bastantes atmósferas de presión en el procedimiento industrial
Haber Bosch por el que se producen unos 70 millones de Tn de
amonio al año.
Este dato es fácil de conocer, mientras que la cantidad global de
nitrógeno fijado biológicamente es pura especulación, aunque se
estima razonablemente que puede estar alrededor de unos 170
millones de Tn año.
• La dificultad de una estimación fiel deriva de la gran
variedad de microorganismos fijadores y de los diferentes
ecosistemas posibles. Una parte importante de esa cifra
global corresponde al nitrógeno fijado en el mar por las
cianobacterias que allí se desarrollan, y algo más de la
mitad se debe a la llamada fijación simbiótica, que en
contraposición con la libre, se da en íntima asociación de
los organismos fijadores con su correspondiente planta
hospedadora.
La importancia de la fijación biológica de nitrógeno no
deriva solamente de su contribución a la nutrición de las
plantas, con mayor significación agronómica en el caso de
la simbiótica, sino también por lo que supone al
contrarrestar el nitrógeno combinado que pasa a la
atmósfera por desnitrificación, actividad microbiana muy
importante en suelos poco aireados.
Reacciones de los
aminoácidos
• Transaminaciones
Son reacciones donde se traspasa el grupo amino desde un
α-aminoácido a un α-cetoácido, convirtiéndose el 1º en α-
cetoácido, y el 2º en una α-aminoácido. Las enzimas que
catalizan estas reacciones son las transaminasas y necesitan
el piridoxal fosfato (PLP) como coenzima.
• Cuando predomina la degradación, la mayoría de los
aminoácidos cederán su grupo amino al α-
cetoglutarato que se transforma en glutamato (GLU),
pasando ellos al α-cetoácido correspondiente. Hay dos
transaminasas, GOT y GPT, cuyos niveles en suero
tienen un importante significado en el diagnóstico
clínico. Estas enzimas, abundantes en corazón e
hígado, son liberadas cuando los tejidos sufren una
lesión, por lo tanto sus niveles altos en suero pueden
ser indicativos de infarto de miocardio, hepatitis
infecciosa, u otros daños orgánicos.
• Desaminación oxidativa
El AA pierde el grupo amino y pasa a-cetoácido.
Esta reacción reversible puede convertir el GLU
en α-cetoglutarato para su degradación, pero
también puede sintetizar GLU.
Luego es una reacción que actuará en sentido
degradativo o en sentido biosintético según las
necesidades celulares.
• Descarboxilacion
Los AA se descarboxilan y forman aminas biógenas, ellas o
sus derivados tienen muy importantes funciones biológicas
(hormonas, neurotransmisores, inmunomoduladores, etc):
histamina, etanolamina, serotonina, feniletilamina, etc.
Desde la TYR, por descarboxilación y otras reacciones, se
producen la familia de las catecolaminas: dopamina,
noradrenalina y adrenalina. El TRP se descarboxila a
triptamina y ésta se convierte en Serotonina.
Reconocimiento de aminoácidos
cetónicos y glucogénicos.
Cetónicos:
producen cuerpos
cetonicos,
convirtiendoce en
acetilCoA o
acetoacetilCoA.
Glucogénicos:
producen
intermediarios dela
gluconeogénesis
(piruvato,
oxalacetato,
fumarato,
succinilCoA o alfa-
cetoglutarato).
Participación del ciclo de krebs en el
catabolismo de aminoácidos.
Biosíntesis del grupo Hemo
Componentes de una
enzima
 Algunas totalmente por proteínas
 Otras por parte proteica y componente
no proteico (apoenzima ) y (cofactor)
juntas conforman la holoenzima.
Clasificación de las enzimas
LA REACCIÓN ENZIMÁTICA Y SU
ESPECIFICIDAD
Una de las principales características de las
enzimas es su alta especificidad.
Las enzimas son específicas para:
 a) el substrato
 b) la reacción
REACCIONES DE LA
ENZIMAS
 Prácticamente todas las reacciones químicas que
tienen lugar en los seres vivos están catalizadas
por enzimas. Los enzimas son catalizadores
específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de
reacción, y casi siempre actúa sobre un único
sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.
En una reacción catalizada por un enzima:
REACCIONES DE LA
ENZIMAS
ESPECIFICIDAD DE LOS
ENZIMAS
 La especificidad de acción consiste en que la enzima solo
cataliza una de las posibles reacciones que puede seguir un
substrato.
 En el caso del glutamato, por ejemplo, que puede experimentar
diferentes transformaciones, se requiere una enzima diferente
para cada una de esas transformaciones:
 Glutamato a:
 Glutamina (Fijacion de amoniaco) : Glutamina sintetasa
 GABA (Descarboxilacion): Glutamato
Descarboxilasa
 Alfacetoglutarato: Glutamato
Deshidrogenasa
ESPECIFICIDAD DE LOS
ENZIMAS
GRADOS DE ESPECIFICIDAD
 Las enzimas se distinguen de los
catalizadores no biológicos por su
especificidad, presentan distintos grados de
especificidad:
 ESPECIFICIDAD ESTEREOQUIMICA:
Muchas enzimas muestran preferencia por
determinado isómero óptico o geométrico
 ESPECIFICIDAD BAJA: El enzima no discrimina
el sustrato y únicamente presenta especialidad hacia
el enlace que ataca
 ESPECIFICIDAD DE GRUPO: El enzima es
periférico para determinado enlace químico
adyacente a un grupo especifico ejm: la tripsina en
específica para los enlaces pepiticos situados en el
extremo carboxilo de la arginina y la lisina
 ESPECIFICIDAD ABSOLUTA: Pueden atacar
solo un sustrato y catalizar una sola reacción. La
mayoría de los enzimas pertenecen a esta categoría.
SITIO O CENTRO
ACTIVO
 es la zona de la enzima en la que se une
el sustrato para ser catalizado. La reacción
específica que una enzima controla depende
de un área de su estructura terciaria. Dicha
área se llama el sitio activo y en ella ocurren
las actividades con otras moléculas. Debido
a esto, el sitio activo puede sostener
solamente ciertas moléculas. Las moléculas
del sustrato se unen al sitio activo, donde
tiene lugar la catálisis.
LA CATÁLISIS
 Es el proceso por el cual se aumenta
la velocidad de una reacción química,
debido a la participación de una sustancia
llamada catalizador y aquellas que
desactivan la catálisis son
denominados inhibidores.
Grupos catalíticos que
participan en la catálisis
enzimática.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
 La cinética enzimática estudia la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios
proporcionan información directa acerca del
mecanismo de la reacción catalítica y de la
especifidad del enzima. La velocidad de una reacción
catalizada por un enzima puede medirse con relativa
facilidad, ya que en muchos casos no es necesario
purificar o aislar el enzima. La medida se realiza
siempre en las condiciones óptimas de pH,
temperatura, presencia de cofactores, etc, y se
utilizan concentraciones saturantes de sustrato.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
ECUACIÓN MICHAELIS-
MENTEN.
 Para explicar la relación oservada entre la
velocidad inicial (v0) y la concentración inicial de
sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron
que las reacciones catalizadas enzimáticamente
ocurren en dos etapas: En la primera etapa se
forma el complejo enzima-sustrato y en la
segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a
la formación del producto, liberando el enzima
libre:
ECUACIÓN MICHAELIS-
MENTEN.
 En este esquema, k1, k2 y k3 son las
constantes cinéticas individuales de cada
proceso y también reciben el nombre
de constantes microscópicas de velocidad.
Según esto, podemos afirmar que:
 v1 = k1 [E] [S]
 v2 = k2 [ES]
 v3 = k3 [ES]
ECUACIÓN MICHAELIS-
MENTEN.
 Se puede distinguir entre enzima libre (E)
y enzima unido al sustrato (ES), de forma
que la concentración total de enzima, [ET],
(que es constante a lo largo de la reacción)
es:
 [ET] = [E] + [ES]
 Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v1=
k1[S] [ET] - k1 [S] [ES]
 Este modelo cinético adopta la hipótesis del
estado estacionario, según la cual la
concentración del complejo enzima-sustrato es
pequeña y constante a lo largo de la reacción
(Figura de la derecha). Por tanto, la velocidad de
formación del complejo enzima-sustrato (v1) es
igual a la de su disociación (v2+ v3):
 v1 = v2 + v3
 Además, como [ES] es constante, la velocidad de
formación de los productos es constante:
v = v3 = k3 [ES] = constante.
 Como v1=v2+v3, podemos decir que:
k1[S] [ET] - k1 [S] [ES] = k2 [ES] + k3 [ES]
 Despejando [ES], queda que: , siendo , en donde la
expresión (k2+k3)/k1 se ha sustituído por KM,
o constante de Michaelis-Menten. Este enlace nos
aporta una explicación sobre las razones que hacen
de la KM un parámetro cinético importante.
 Por lo tanto, en el estado estacionario, la velocidad
de formación del producto es:
Ácidos Nucleicos y Nucleótidos
Ácidos nucléicos
Los ácidos nucleicos
fueron descubiertos
por Freidrich
Miescher en 1869
La información genética o genoma, está
contenida en unas moléculas llamadas
ácidos nucleicos.
Existen dos tipos de ácidos nucleicos:
ADN y ARN.
El ADN guarda la información genética en
todos los organismos celulares, el ARN es
necesario para que se exprese la
información contenida en el ADN
COMPOSICIÓN QUÍMICA Y ESTRUCTURA
DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS
 Los ácidos nucléicos resultan de la
polimerización de monómeros complejos
denominados nucleótidos.
 Un nucleótido está formado por la unión de
un grupo fosfato al carbono 5’ de una
pentosa. A su vez la pentosa lleva unida al
carbono 1’ una base nitrogenada.
Estructura del nucleótido monofosfato de
adenosina (AMP)
Nucleótidos de importancia
biológica
ATP (adenosin trifosfato): Es el portador
primario de energía de la célula. Esta
molécula tiene un papel clave para el
metabolismo de la energía.
La mayoría de las reacciones metabólicas
que requieren energía están acopladas a la
hidrólisis de ATP.
ATP (Adenosin trifosfato)
 AMP cíclico: Es una de las moléculas
encargadas de transmitir una señal
química que llega a la superficie celular al
interior de la célula.
 NAD+ y NADP+: (nicotinamida adenina
dinucleótido y nicotinamida adenina
dinucleótido fosfato). Son coenzimas que
intervienen en las reacciones de oxido-
reducción, son moléculas que transportan
electrones y protones. Intervienen en
procesos como la respiración y la
fotosíntesis.
AMP
Adenosinmonofosfato
NAD+ y NADP+
POLINUCLEÓTIDOS
 Existen dos clases de nucleótidos, los
ribonucleótidos en cuya composición
encontramos la pentosa ribosa y los
desoxirribonucleótidos, en donde participa la
desoxirribosa.
 Los nucleótidos pueden unirse entre sí, mediante
enlaces covalentes, para formar polímeros, es
decir los ácidos nucleicos, el ADN y el ARN.
 Dichas uniones covalentes se denominan
uniones fosfodiéster. El grupo fosfato de un
nucleótido se une con el hidroxilo del carbono 5’
de otro nucleótido, de este modo en la cadena
quedan dos extremos libres, de un lado el carbono
5’ de la pentosa unido al fosfato y del otro el
carbono 3’ de la pentosa.
Estructura de un Polirribonucleótido
ADN – ÁCIDO
DESOXIRRIBONUCLEICO
 En 1953 Watson y Crick propusieron el modelo
de doble hélice, para esto se valieron de los
patrones obtenidos por difracción de rayos X de
fibras de ADN.
 Este modelo describe a la molécula del ADN
como una doble hélice, enrollada sobre un eje,
como si fuera una escalera de caracol y cada
diez pares de nucleótidos alcanza para dar un
giro completo.
Modelo de la doble hélice de ADN Representación abreviada de un
segmento de ADN
 El modelo de la doble hélice establece que las
bases nitrogenadas de las cadenas se
enfrentan y establecen entre ellas uniones del
tipo puente de hidrógeno. Este enfrentamiento
se realiza siempre entre una base púrica con
una pirimídica, lo que permite el mantenimiento
de la distancia entre las dos hebras.
 La Adenina se une con la timina formando dos
puentes de hidrógeno y la citosina con la
guanina a través de tres puentes de hidrógeno.
Las hebras son antiparalelas, pues una de
ellas tiene sentido 5’ ® 3’, y la otra sentido 3’ ®
5’.
Pares de
bases del
ADN:
La formación
específica de
enlaces de
hidrógeno
entre G y C y
entre A y T
genera los
pares de
bases
complementa
rias
Las hebras
son
antiparalelas,
pues una de
ellas tiene
sentido 5’ ®
3’, y la otra
sentido 3’ ®
5’.
Una corta sección de la doble hélice de ADN

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  • 1. Balance energético  Por cada molécula de glucosa degradada se forman 2 de piruvato. se invierten 2 ATP en la fase preparatoria y se forman 2 ATP por cada piruvato en la fase de beneficios. Ademas la oxidación del gliceraldehido-3-P produce NADH; luego por cada glucosa degradada se generan 2 ATP + 2 NADH  - Balance global: Glucosa + 2 ADP + 2 NAD+ ------> 2 piruvato + 2 ATP + 2 NADH  - Recordar que cada NADH citoplasmático que entre en la cadena respiratoria mitocondrial producirá 3 ATP  Glucosa+ATP+2NAD+4ADP+2P— 22Piruvato+2ADP+2NADH+2H+4TP+2H2O  Glucosa+2NAD+2ADP+2P— 2Piruvato+2NADH+2H+2ADP+2H2O
  • 2. Regulación de la glucolisis  La glucolisis se regula enzimaticamente en los primeros 3 puntos irreversibles de esta ruta 1. G—G-6P (exoginasa) 2. F-6P—F-1,6-BP por medio de la PFK1 3. PEP—Piruvato (Piruvato quinasa)
  • 3. Esquema general del metabolismo de Carbohidratos
  • 4. Digestión de los glucidos  Los glúcidos que contiene nuestro organismo proceden tanto de la dieta como del metabolismo interno. Tanto en el hígado, como en la corteza renal se forman glúcidos, a partir de aminoácidos glucogénicos y desde el glicerol de las grasas. Los glúcidos de la dieta deben ser digeridos hasta monosacáridos para que puedan ser absorbidos hacia la sangre.
  • 5. Vías de las pentosas fosfatos  Ruta metabólica, relacionada con la glucolisis.  Se utiliza glucosa para formar NADPH.  Se obtiene NADPH el cual se utiliza en el metabolismo anabólico como una enzima.  Es regulado por la insulina.  Se produce en dos fases.
  • 6.  Fase oxidativa: Se genera NADPH  Fase no oxidativa: se sintetizan ribosa- 5-fosfato y otros azúcares.  Se inicia en caso que la célula necesite más NADPH que ribosa-5-fosfato.
  • 7. Metabolismo del glucógeno  La glucosa es almacenada como glucógeno.  La regulación de las rutas metabólicas es vital para mantener constantes los niveles de ATP.  Alto nivel de ATP indica alto nivel de energía e induce a la glucogénesis.  Alto nivel de ADP y AMP indica un bajo nivel de energía induce a la glucólisis.
  • 8.  Glucogénesis: Síntesis de glucógeno a partir de glucosa.  Glucogenólisis: Degradación del glucógeno.
  • 9. Ciclo del Ácido Cítrico o Ciclo de Krebs
  • 10.  El Ciclo del Ácido Cítrico es la vía central de metabolismo aeróbico.  También se conoce como Ciclo de los Ácidos Tricarboxílicos.
  • 11. Reacciones del Ciclo del Ácido Cítrico
  • 12.  Citrato Sintasa  Aconitasa.  Isocitrato Deshidrogenasa.  a-Cetoglutarato Deshidrogenasa.  Succinil-CoA Sintetasa.  Succinato Deshidrogenasa.  Fumarasa.  Malato Deshidrogenasa.  Funciones Catabólicas del Ciclo del Ácido Cítrico.
  • 14.  Permite a plantas y microorganismos la utilización de ácidos grasos.  CARACTERISTICAS  Ruta anabólica asimilativa.  No se genera energía  Se incorpora la utilización de compuestos orgánicos  Fuentes de dos carbonos Acetaro y compuestos que se deriven de Acetil-CoA
  • 15. Presenta cinco reacciones  Presenta cinco reacciones  Permite generar glucosa a partir de ácidos grasos
  • 16.
  • 17. • Definición de lípidos: Los lípidos son un grupo de moléculas orgánicas formadas por carbono (C), hidrógeno (H) y oxígeno (O), son muy heterogéneos, insolubles en agua (momento dipolar es mínimo. • Principales funciones de los lípidos: o Fuente y reserva de energía. o Estructural. o Vitaminas liposolubles y hormonas.
  • 18.  Clasificación de los lípidos • Clasificación según su
  • 19.  Lípidos simples o Ácidos grasos saturados: son aquellos en los que no existen uniones de carbonos entre sí (o dobles enlaces entre carbono y carbono), y tienen todos los hidrógenos que pueden albergar dentro de la estructura. o Ácidos grasos insaturados: Son aquellos en los cuales sí existen enlaces dobles entre carbonos. Estos dobles enlaces convierten a la estructura en una composición rígida e impide que las moléculas estén en contacto entre sí.
  • 20. o Ceras: Su estructura básica está formada por la unión de un ácido graso y un monoalcohol (aquel alcohol que tiene sólo un grupo hidroxilo), ambos compuestos por cadenas largas; es decir, ambas cadenas tienen gran cantidad de carbonos. Tiene dos extremos son hidrofóbicos.
  • 21.  Lípidos compuestos o Colesterol: lípido que se encuentra en los tejidos corporales y en el plasma sanguíneo de los vertebrados. Es una sustancia esencial para crear la membrana plasmática que regula la entrada y salida de sustancias en la célula. o Derivados del colesterol: -sales biliares -Hormonas esteroides: Progestágenos, Glucocorticoides, Mineralocorticoides, andrógenos, estrógenos.
  • 22. Lípidos Estructurales de las membranas LÍPIDOS EN MEMBRANAS Tipos Fosfolípidos Glicerofosfolípidos Esfingofosfolípi dos Glucolípidos Cerebrósidos Gangliósidos Colesterol Glicoglicerolípido s Características Principales Función y estructura básica Asimetría Movilidad y fluidez
  • 24. Lípidos como cofactores y pigmentos ACTÚAN COMO: • Hormonas: Transportadas en la sangre desde un tejido a otro. Potentes señales • Reacciones de transferencia de electrones en cloroplastos y mitocondrias. Cofactores Enzimáticos • Absorben luz visible de la fotosíntesis. Moléculas de pigmentos
  • 25. Análisis y técnicas de identificación de lípidos. Método de Soxhlet Método de Gerber Peso específico Índice de refracción Índice de saponificación Determinación de Colesterol Indice de yodo (método wijs y método de hanus)
  • 26. ¿qué es Metabolismo ?  Es la cualidad que tienen los seres vivos de poder cambiar químicamente la naturaleza de ciertas sustancias, o bien es el conjunto de reacciones bioquímicas y procesos fisicoquímicos que ocurren en una célula y en el organismo El metabolismo se divide en dos procesos Catabolismo Liberan energía Anabolismo Utilizan energía liberada
  • 27. Metabolismo de lípidos proceso que involucra la síntesis y degradación en los organismos vivos de los lípidos, es decir sustancias insolubles en agua y solubles en solventes orgánicos. El intestino absorbe los lípidos y son digeridos y metabolizados antes de ser utilizados por el cuerpo. La mayor parte de los lípidos son grasas y moléculas complejas que el cuerpo tiene que descomponer antes de se las pueda utilizar y se pueda obtener energía de ellas Absorción Emulsión Digestión Metabolismo Degradación
  • 28. Catabolismo de ácidos grasos Es la parte del proceso metabólico que consiste en la transformación de biomoléculas complejas en moléculas sencillas y en el almacenamiento adecuado de la energía química desprendida en forma de enlaces de alta energía en moléculas de ATP La glicerina se degrada para formar: Dihidroxiacetona fosfato Los ácidos grasos se oxidan para formar acetil CoA
  • 29. Rutas de oxidación de ácidos grasos  La β-oxidación de los ácidos grasos lineales es el principal proceso productor de energía, pero no el único. Algunos ácidos grasos, como los de cadena impar o los insaturados requieren, para su oxidación, modificaciones de la β-oxidación o rutas metabólicas distintas. Tal es el caso de la α- oxidación, la ω-oxidación o la oxidación peroxisómica.
  • 30. • El anabolismo de los ácidos grasos no constituye simplemente una inversión de las reacciones de la oxidación. • En general, el anabolismo no constituye el inverso exacto del catabolismo; por ejemplo, la gluconeogénesis no es simplemente una inversión de las reacciones de la glucólisis. reacciones anabólicas se llevan a cabo en el citosol
  • 31. La mayoría de estas reacciones tienen lugar en la mitocondria y requieren de un mecanismo de transporte, para exportar la acetil-CoA al citosol para la biosíntesis de ácidos grasos. En este caso, la acetil-CoA carboxilasa consta de tres proteínas:  la biotina carboxilasa  la proteína portadora de biotina y  la carboxil transferasa
  • 32. Para la síntesis de ácidos grasos es necesario en el citoplasma: Acetil-CoA, NADPH y Malonil-CoA En todos los organismos en cadena carbonadas largas se forman mediante una secuencia repetida de reacciones con cuatro etapas catalizadas por un sistemas al que se le denomina ácidos grasos En la biosíntesis de lípidos se encuentran:  Acetil Coenzima A  Maloni Coenzima A  Acetil Coenzima A  carboxilasa
  • 33. Son los principales componentes de la membrana celular, así como también lo son de la estructura liposom al Un fosfolípido está construido de un glicerol, un grupo fosfato y dos cadenas de ácidos grasos (lípidos).
  • 34.  propan 1,2,3-triol, glicerol o glicerina (C3H8O3) es un alcohol con tres grupos hidroxilos (–OH).  Se trata de uno de los principales productos de la degradación digestiva de los lípidos, paso previo para el ciclo de Krebs y también aparece como un producto intermedio de la fermentación alcohólica
  • 35. CALORIA: UNIDAD PARA MEDIR LA ENERGIA 1000 CALORIAS = 1 KILOCALORIA Lípidos: 9 kcal/gramo
  • 36. Son compuestos químicos producidos por citogénesis en las mitocondrias de las células del hígado. Su función es suministrar energía al corazón y cerebro en ciertas situaciones excepcionales .
  • 37.
  • 38.
  • 39.
  • 40.
  • 41. • Debido a la estructura química de un aminoácido en un medio ácido, grupo carboxilo no se encuentra disociado completamente, mientras que en disolución básica se encuentra totalmente disociado. • el caso inverso para el grupo amino que en un pH alto no se encuentra disociado y en un pH bajo se encuentra disociado • es por esto que los aminoácidos tiene tanto propiedades ácidas y básicas dependiendo del medio donde se encuentren, esta es la razón por la que se les cataloga con sustancias anfóteras. • Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón. Propiedades ácido- base
  • 42. Curva de Titulación de un Aminoácido
  • 43.
  • 45. Técnicas de Identificación de los Aminoácidos  Electroforesis: se trata de un proceso en que algunas biomoléculas con carga se separan a partir de su distinta velocidad de migración en un campo eléctrico.  Cromatografía en capa Fina: es un procedimiento que se utiliza para separar moléculas relativamente pequeñas.
  • 46.  Electroforesis en Gel: La electroforesis consiste en aplicar una corriente a través de un gel que contiene las moléculas de interés. Con base en su tamaño y carga, las moléculas se desplazarán por el gel en diferentes direcciones o a distintas velocidades, con lo que se separan unas de otras.
  • 47. Proteínas  Las proteínas son biomoléculas de alto peso molecular constituidas por una cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que se mantiene plegada de forma que muestra una estructura tridimensional.
  • 48. Funciones de las proteínas • Anticuerpos • Proteínas contráctiles • Función enzimática • Proteínas hormonales • Proteínas estructurales • Proteínas de almacenaje • Proteínas de transporte
  • 49. Técnicas de análisis de Proteínas • Cuantificación de proteínas totales. Los principales métodos empleados para la determinación de proteínas totales son los siguientes: • Método del Biuret • Método de Lowry • Reacción de Folin
  • 50. Técnicas de separación y análisis de las proteínas • Turbidimetría y nefelometría • Inmunodifusión • Electroforesis • Inmunoelectroforesis • Inmunoelectroforesis en cohete • Inmunofijación • Cromatografía
  • 51. Metabolismo de aminoácidos y compuestos nitrogenados
  • 52. Los aminoácidos introducidos por la dieta (exógenos) se mezclan con aquellos liberados en la degradación de proteínas endógenas y con los que son sintetizados. Estos aminoácidos se encuentran circulando en sangre y distribuidos en todo el organismo sin que exista separación alguna entre aminoácidos de diferente origen. Existe, de esta manera, un conjunto de estos compuestos libres en toda la circulación que constituyen un fondo común o "pool de aminoácidos", al cual las células recurre cuando debe sintetizar nuevas proteínas o compuestos relacionados.
  • 53. El destino más importante de los aminoácidos es su incorporación a cadenas polipeptídicas, durante la biosíntesis de proteínas específicas del organismo. En segundo lugar, muchos aminoácidos son utilizados para la síntesis de compuestos nitrogenados no proteicos de importancia funcional. Finalmente los aminoácidos en exceso, como no pueden almacenarse, son eliminados por orina o bien se utilizan principalmente con fines energéticos. En éste caso sufren primero la pérdida de la función amina, lo cual deja libre el esqueleto carbonado. El grupo nitrogenado que se desprende como amoníaco, es eliminado en el ser humano principalmente como urea. Las cadenas carbonadas siguen diferentes rutas, que las llevan a alimentar el ciclo del ácido cítrico o de Krebs para oxidarse completamente en él hasta CO2 y H2O y producir energía. Alternativamente, dichas cadenas pueden ser derivadas a las vías de gluconeogénesis (aminoácidos glucogénicos) o de síntesis de ácidos grasos o cuerpos cetónicos (aminoácidos cetogénicos).
  • 54. Fijación biológica del nitrógeno (FBN) • Aunque estemos rodeados por una atmósfera que contiene casi el 80 por ciento de nitrógeno, nutriente que, junto con el agua, es factor limitante para el crecimiento de las plantas, la mayoría de los seres vivos son incapaces de aprovecharlo en la forma en que se encuentra (N2) y sólo algunos organismos procarióticos pueden reducirlo a amonio, en un proceso conocido como fijación biológica de nitrógeno. Esta incorporación de nitrógeno a la biosfera ocurre gracias a la existencia en las bacterias fijadoras de la enzima nitrogenasa, capaz de realizar en las condiciones ambientales normales, una reacción química que requiere más de 800o de temperatura y bastantes atmósferas de presión en el procedimiento industrial Haber Bosch por el que se producen unos 70 millones de Tn de amonio al año. Este dato es fácil de conocer, mientras que la cantidad global de nitrógeno fijado biológicamente es pura especulación, aunque se estima razonablemente que puede estar alrededor de unos 170 millones de Tn año.
  • 55. • La dificultad de una estimación fiel deriva de la gran variedad de microorganismos fijadores y de los diferentes ecosistemas posibles. Una parte importante de esa cifra global corresponde al nitrógeno fijado en el mar por las cianobacterias que allí se desarrollan, y algo más de la mitad se debe a la llamada fijación simbiótica, que en contraposición con la libre, se da en íntima asociación de los organismos fijadores con su correspondiente planta hospedadora. La importancia de la fijación biológica de nitrógeno no deriva solamente de su contribución a la nutrición de las plantas, con mayor significación agronómica en el caso de la simbiótica, sino también por lo que supone al contrarrestar el nitrógeno combinado que pasa a la atmósfera por desnitrificación, actividad microbiana muy importante en suelos poco aireados.
  • 56. Reacciones de los aminoácidos • Transaminaciones Son reacciones donde se traspasa el grupo amino desde un α-aminoácido a un α-cetoácido, convirtiéndose el 1º en α- cetoácido, y el 2º en una α-aminoácido. Las enzimas que catalizan estas reacciones son las transaminasas y necesitan el piridoxal fosfato (PLP) como coenzima.
  • 57. • Cuando predomina la degradación, la mayoría de los aminoácidos cederán su grupo amino al α- cetoglutarato que se transforma en glutamato (GLU), pasando ellos al α-cetoácido correspondiente. Hay dos transaminasas, GOT y GPT, cuyos niveles en suero tienen un importante significado en el diagnóstico clínico. Estas enzimas, abundantes en corazón e hígado, son liberadas cuando los tejidos sufren una lesión, por lo tanto sus niveles altos en suero pueden ser indicativos de infarto de miocardio, hepatitis infecciosa, u otros daños orgánicos.
  • 58. • Desaminación oxidativa El AA pierde el grupo amino y pasa a-cetoácido. Esta reacción reversible puede convertir el GLU en α-cetoglutarato para su degradación, pero también puede sintetizar GLU. Luego es una reacción que actuará en sentido degradativo o en sentido biosintético según las necesidades celulares.
  • 59. • Descarboxilacion Los AA se descarboxilan y forman aminas biógenas, ellas o sus derivados tienen muy importantes funciones biológicas (hormonas, neurotransmisores, inmunomoduladores, etc): histamina, etanolamina, serotonina, feniletilamina, etc. Desde la TYR, por descarboxilación y otras reacciones, se producen la familia de las catecolaminas: dopamina, noradrenalina y adrenalina. El TRP se descarboxila a triptamina y ésta se convierte en Serotonina.
  • 60. Reconocimiento de aminoácidos cetónicos y glucogénicos. Cetónicos: producen cuerpos cetonicos, convirtiendoce en acetilCoA o acetoacetilCoA. Glucogénicos: producen intermediarios dela gluconeogénesis (piruvato, oxalacetato, fumarato, succinilCoA o alfa- cetoglutarato).
  • 61. Participación del ciclo de krebs en el catabolismo de aminoácidos.
  • 63.
  • 64. Componentes de una enzima  Algunas totalmente por proteínas  Otras por parte proteica y componente no proteico (apoenzima ) y (cofactor) juntas conforman la holoenzima.
  • 66. LA REACCIÓN ENZIMÁTICA Y SU ESPECIFICIDAD Una de las principales características de las enzimas es su alta especificidad. Las enzimas son específicas para:  a) el substrato  b) la reacción
  • 67. REACCIONES DE LA ENZIMAS  Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada por un enzima:
  • 69. ESPECIFICIDAD DE LOS ENZIMAS  La especificidad de acción consiste en que la enzima solo cataliza una de las posibles reacciones que puede seguir un substrato.  En el caso del glutamato, por ejemplo, que puede experimentar diferentes transformaciones, se requiere una enzima diferente para cada una de esas transformaciones:  Glutamato a:  Glutamina (Fijacion de amoniaco) : Glutamina sintetasa  GABA (Descarboxilacion): Glutamato Descarboxilasa  Alfacetoglutarato: Glutamato Deshidrogenasa
  • 71. GRADOS DE ESPECIFICIDAD  Las enzimas se distinguen de los catalizadores no biológicos por su especificidad, presentan distintos grados de especificidad:  ESPECIFICIDAD ESTEREOQUIMICA: Muchas enzimas muestran preferencia por determinado isómero óptico o geométrico
  • 72.  ESPECIFICIDAD BAJA: El enzima no discrimina el sustrato y únicamente presenta especialidad hacia el enlace que ataca  ESPECIFICIDAD DE GRUPO: El enzima es periférico para determinado enlace químico adyacente a un grupo especifico ejm: la tripsina en específica para los enlaces pepiticos situados en el extremo carboxilo de la arginina y la lisina  ESPECIFICIDAD ABSOLUTA: Pueden atacar solo un sustrato y catalizar una sola reacción. La mayoría de los enzimas pertenecen a esta categoría.
  • 73. SITIO O CENTRO ACTIVO  es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado. La reacción específica que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria. Dicha área se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas moléculas. Las moléculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catálisis.
  • 74. LA CATÁLISIS  Es el proceso por el cual se aumenta la velocidad de una reacción química, debido a la participación de una sustancia llamada catalizador y aquellas que desactivan la catálisis son denominados inhibidores.
  • 75. Grupos catalíticos que participan en la catálisis enzimática.
  • 76. CINÉTICA ENZIMÁTICA  La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato.
  • 79.  Para explicar la relación oservada entre la velocidad inicial (v0) y la concentración inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre:
  • 80. ECUACIÓN MICHAELIS- MENTEN.  En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas individuales de cada proceso y también reciben el nombre de constantes microscópicas de velocidad. Según esto, podemos afirmar que:  v1 = k1 [E] [S]  v2 = k2 [ES]  v3 = k3 [ES]
  • 81. ECUACIÓN MICHAELIS- MENTEN.  Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido al sustrato (ES), de forma que la concentración total de enzima, [ET], (que es constante a lo largo de la reacción) es:  [ET] = [E] + [ES]  Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v1= k1[S] [ET] - k1 [S] [ES]
  • 82.  Este modelo cinético adopta la hipótesis del estado estacionario, según la cual la concentración del complejo enzima-sustrato es pequeña y constante a lo largo de la reacción (Figura de la derecha). Por tanto, la velocidad de formación del complejo enzima-sustrato (v1) es igual a la de su disociación (v2+ v3):  v1 = v2 + v3  Además, como [ES] es constante, la velocidad de formación de los productos es constante: v = v3 = k3 [ES] = constante.
  • 83.  Como v1=v2+v3, podemos decir que: k1[S] [ET] - k1 [S] [ES] = k2 [ES] + k3 [ES]  Despejando [ES], queda que: , siendo , en donde la expresión (k2+k3)/k1 se ha sustituído por KM, o constante de Michaelis-Menten. Este enlace nos aporta una explicación sobre las razones que hacen de la KM un parámetro cinético importante.  Por lo tanto, en el estado estacionario, la velocidad de formación del producto es:
  • 84. Ácidos Nucleicos y Nucleótidos
  • 85. Ácidos nucléicos Los ácidos nucleicos fueron descubiertos por Freidrich Miescher en 1869
  • 86. La información genética o genoma, está contenida en unas moléculas llamadas ácidos nucleicos. Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN y ARN. El ADN guarda la información genética en todos los organismos celulares, el ARN es necesario para que se exprese la información contenida en el ADN
  • 87. COMPOSICIÓN QUÍMICA Y ESTRUCTURA DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS  Los ácidos nucléicos resultan de la polimerización de monómeros complejos denominados nucleótidos.  Un nucleótido está formado por la unión de un grupo fosfato al carbono 5’ de una pentosa. A su vez la pentosa lleva unida al carbono 1’ una base nitrogenada.
  • 88. Estructura del nucleótido monofosfato de adenosina (AMP)
  • 89. Nucleótidos de importancia biológica ATP (adenosin trifosfato): Es el portador primario de energía de la célula. Esta molécula tiene un papel clave para el metabolismo de la energía. La mayoría de las reacciones metabólicas que requieren energía están acopladas a la hidrólisis de ATP.
  • 91.  AMP cíclico: Es una de las moléculas encargadas de transmitir una señal química que llega a la superficie celular al interior de la célula.  NAD+ y NADP+: (nicotinamida adenina dinucleótido y nicotinamida adenina dinucleótido fosfato). Son coenzimas que intervienen en las reacciones de oxido- reducción, son moléculas que transportan electrones y protones. Intervienen en procesos como la respiración y la fotosíntesis.
  • 94. POLINUCLEÓTIDOS  Existen dos clases de nucleótidos, los ribonucleótidos en cuya composición encontramos la pentosa ribosa y los desoxirribonucleótidos, en donde participa la desoxirribosa.  Los nucleótidos pueden unirse entre sí, mediante enlaces covalentes, para formar polímeros, es decir los ácidos nucleicos, el ADN y el ARN.  Dichas uniones covalentes se denominan uniones fosfodiéster. El grupo fosfato de un nucleótido se une con el hidroxilo del carbono 5’ de otro nucleótido, de este modo en la cadena quedan dos extremos libres, de un lado el carbono 5’ de la pentosa unido al fosfato y del otro el carbono 3’ de la pentosa.
  • 95. Estructura de un Polirribonucleótido
  • 96. ADN – ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO  En 1953 Watson y Crick propusieron el modelo de doble hélice, para esto se valieron de los patrones obtenidos por difracción de rayos X de fibras de ADN.  Este modelo describe a la molécula del ADN como una doble hélice, enrollada sobre un eje, como si fuera una escalera de caracol y cada diez pares de nucleótidos alcanza para dar un giro completo.
  • 97. Modelo de la doble hélice de ADN Representación abreviada de un segmento de ADN
  • 98.
  • 99.  El modelo de la doble hélice establece que las bases nitrogenadas de las cadenas se enfrentan y establecen entre ellas uniones del tipo puente de hidrógeno. Este enfrentamiento se realiza siempre entre una base púrica con una pirimídica, lo que permite el mantenimiento de la distancia entre las dos hebras.  La Adenina se une con la timina formando dos puentes de hidrógeno y la citosina con la guanina a través de tres puentes de hidrógeno. Las hebras son antiparalelas, pues una de ellas tiene sentido 5’ ® 3’, y la otra sentido 3’ ® 5’.
  • 100. Pares de bases del ADN: La formación específica de enlaces de hidrógeno entre G y C y entre A y T genera los pares de bases complementa rias
  • 101. Las hebras son antiparalelas, pues una de ellas tiene sentido 5’ ® 3’, y la otra sentido 3’ ® 5’. Una corta sección de la doble hélice de ADN