(2024-05-06)Sesion Anticoncepción desde atencion primaria (DOC)
E portafolio parte 2 verena
1. BALANCE ENERGÉTICO
• Por cada molécula de glucosa degradada se forman 2 de piruvato. se
invierten 2 ATP en la fase preparatoria y se forman 2 ATP por cada
piruvato en la fase de beneficios. Ademas la oxidación del
gliceraldehido-3-P produce NADH; luego por cada glucosa degradada se
generan 2 ATP + 2 NADH
• - Balance global: Glucosa + 2 ADP + 2 NAD+ ------> 2 piruvato + 2 ATP
+ 2 NADH
• - Recordar que cada NADH citoplasmático que entre en la cadena
respiratoria mitocondrial producirá 3 ATP
• Glucosa+ATP+2NAD+4ADP+2P—
22Piruvato+2ADP+2NADH+2H+4TP+2H2O
• Glucosa+2NAD+2ADP+2P—2Piruvato+2NADH+2H+2ADP+2H2O
2. REGULACIÓN DE LA
GLUCOLISIS
• La glucolisis se regula enzimaticamente en los
primeros 3 puntos irreversibles de esta ruta
1.G—G-6P (exoginasa)
2.F-6P—F-1,6-BP por medio de la PFK1
3.PEP—Piruvato (Piruvato quinasa)
4. DIGESTIÓN DE LOS GLUCIDOS
• Los glúcidos que contiene nuestro organismo proceden tanto de la dieta
como del metabolismo interno. Tanto en el hígado, como en la corteza renal
se forman glúcidos, a partir de aminoácidos glucogénicos y desde el glicerol
de las grasas. Los glúcidos de la dieta deben ser digeridos hasta
monosacáridos para que puedan ser absorbidos hacia la sangre.
5. VÍAS DE LAS PENTOSAS
FOSFATOS
• Ruta metabólica, relacionada con la glucolisis.
• Se utiliza glucosa para formar NADPH.
• Se obtiene NADPH el cual se utiliza en el
metabolismo anabólico como una enzima.
• Es regulado por la insulina.
• Se produce en dos fases.
6. • Fase oxidativa: Se genera NADPH
• Fase no oxidativa: se sintetizan ribosa-5-fosfato y
otros azúcares.
• Se inicia en caso que la célula necesite más
NADPH que ribosa-5-fosfato.
7. METABOLISMO DEL
GLUCÓGENO• La glucosa es almacenada como glucógeno.
• La regulación de las rutas metabólicas es vital para
mantener constantes los niveles de ATP.
• Alto nivel de ATP indica alto nivel de energía e induce a
la glucogénesis.
• Alto nivel de ADP y AMP indica un bajo nivel de energía
induce a la glucólisis.
8. • Glucogénesis: Síntesis de glucógeno a partir de
glucosa.
• Glucogenólisis: Degradación del glucógeno.
14. • Permite a plantas y microorganismos la utilización
de ácidos grasos.
• CARACTERISTICAS
• Ruta anabólica asimilativa.
• No se genera energía
• Se incorpora la utilización de compuestos
orgánicos
• Fuentes de dos carbonos
17. • DEFINICIÓN DE LÍPIDOS: LOS LÍPIDOS SON UN GRUPO DE
MOLÉCULAS ORGÁNICAS FORMADAS POR CARBONO (C),
HIDRÓGENO (H) Y OXÍGENO (O), SON MUY HETEROGÉNEOS,
INSOLUBLES EN AGUA (MOMENTO DIPOLAR ES MÍNIMO.
• PRINCIPALES FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS:
o FUENTE Y RESERVA DE ENERGÍA.
o ESTRUCTURAL.
o VITAMINAS LIPOSOLUBLES Y HORMONAS.
19. • Lípidos simples
o Ácidos grasos saturados: son aquellos en los que no
existen uniones de carbonos entre sí (o dobles enlaces
entre carbono y carbono), y tienen todos los hidrógenos
que pueden albergar dentro de la estructura.
o Ácidos grasos insaturados: Son aquellos en los
cuales sí existen enlaces dobles entre carbonos. Estos
dobles enlaces convierten a la estructura en una
composición rígida e impide que las moléculas estén en
contacto entre sí.
20. oCeras: Su estructura básica está formada por la unión de
un ácido graso y un monoalcohol (aquel alcohol que tiene
sólo un grupo hidroxilo), ambos compuestos por cadenas
largas; es decir, ambas cadenas tienen gran cantidad de
carbonos. Tiene dos extremos son hidrofóbicos.
21. • Lípidos compuestos
oColesterol: lípido que se encuentra en los tejidos
corporales y en el plasma sanguíneo de
los vertebrados. Es una sustancia esencial para crear
la membrana plasmática que regula la entrada y salida de
sustancias en la célula.
oDerivados del colesterol:
-sales biliares
-Hormonas esteroides: Progestágenos, Glucocorticoides,
Mineralocorticoides, andrógenos, estrógenos.
22. LÍPIDOS ESTRUCTURALES DE
LAS MEMBRANAS
LÍPIDOS EN
MEMBRANAS
Tipos
Fosfolípidos
Glicerofosfolípidos
Esfingofosfolípi
dos
Glucolípidos
Cerebrósidos Gangliósidos
Colesterol Glicoglicerolípido
s
Características
Principales
Función y
estructura básica Asimetría
Movilidad y
fluidez
24. LÍPIDOS COMO COFACTORES Y
PIGMENTOS
ACTÚAN
COMO:
• Hormonas: Transportadas en la
sangre desde un tejido a otro.
Potentes señales
• Reacciones de transferencia de
electrones en cloroplastos y
mitocondrias.
Cofactores Enzimáticos
• Absorben luz visible de la fotosíntesis.
Moléculas de pigmentos
25. ANÁLISIS Y TÉCNICAS DE
IDENTIFICACIÓN DE LÍPIDOS.
Método de Soxhlet
Método de Gerber
Peso específico
Índice de refracción
Índice de saponificación
Determinación de Colesterol
Indice de yodo (método wijs y método de
hanus)
26. ¿QUÉ ES METABOLISMO ?
• Es la cualidad que tienen los seres vivos de poder cambiar
químicamente la naturaleza de ciertas sustancias, o bien
es el conjunto de reacciones bioquímicas y procesos
fisicoquímicos que ocurren en una célula y en el
organismo
El metabolismo
se divide en dos
procesos
Catabolismo
Liberan energía
Anabolismo
Utilizan energía
liberada
27. METABOLISMO DE LÍPIDOS
proceso que involucra la síntesis y
degradación en los organismos
vivos de los lípidos, es decir
sustancias insolubles en agua y
solubles en solventes orgánicos.
El intestino absorbe los lípidos y
son digeridos y metabolizados
antes de ser utilizados por el
cuerpo. La mayor parte de los
lípidos son grasas y moléculas
complejas que el cuerpo tiene
que descomponer antes de se las
pueda utilizar y se pueda obtener
energía de ellas
Absorción
Emulsión
Digestión
Metabolismo
Degradación
28. CATABOLISMO DE ÁCIDOS
GRASOS
• Es la parte del proceso metabólico que
consiste en la transformación de
biomoléculas complejas en moléculas
sencillas y en el almacenamiento
adecuado de la energía química
desprendida en forma de enlaces de
alta energía en moléculas de ATP
La glicerina se degrada para
formar: Dihidroxiacetona
fosfato
Los ácidos grasos se oxidan
para formar acetil CoA
29. RUTAS DE OXIDACIÓN DE
ÁCIDOS GRASOS
• La β-oxidación de los ácidos grasos lineales es el
principal proceso productor de energía, pero no el único.
Algunos ácidos grasos, como los de cadena impar o los
insaturados requieren, para su oxidación, modificaciones
de la β-oxidación o rutas metabólicas distintas. Tal es el
caso de la α-oxidación, la ω-oxidación o la oxidación
peroxisómica.
30. • El anabolismo de los ácidos grasos no constituye
simplemente una inversión de las reacciones de la
oxidación.
• En general, el anabolismo no constituye el inverso
exacto del catabolismo; por ejemplo, la
gluconeogénesis no es simplemente una inversión
de las reacciones de la glucólisis.
reacciones
anabólicas se
llevan a cabo en el
citosol
31. La mayoría de estas reacciones tienen
lugar en la mitocondria y requieren de
un mecanismo de transporte, para
exportar la acetil-CoA al citosol para la
biosíntesis de ácidos grasos.
En este caso, la acetil-CoA
carboxilasa consta de tres
proteínas:
la biotina carboxilasa
la proteína portadora de
biotina y
la carboxil transferasa
32. Para la síntesis de ácidos grasos es necesario en el
citoplasma: Acetil-CoA, NADPH y Malonil-CoA
En todos los organismos en cadena carbonadas largas se
forman mediante una secuencia repetida de reacciones
con cuatro etapas catalizadas por un sistemas al que se le
denomina ácidos grasos
En la biosíntesis de lípidos se
encuentran:
Acetil Coenzima A
Maloni Coenzima A
Acetil Coenzima A
carboxilasa
33. Son los
principales
componentes de
la membrana
celular, así como
también lo son de
la
estructura liposom
al
Un fosfolípido está construido de un glicerol,
un grupo fosfato y dos cadenas de ácidos
grasos (lípidos).
34. propan 1,2,3-triol, glicerol o glicerina (C3H8O3) es
un alcohol con tres grupos hidroxilos (–OH).
Se trata de uno de los principales productos de la
degradación digestiva de los lípidos, paso previo
para el ciclo de Krebs y también aparece como un
producto intermedio de la fermentación alcohólica
36. Son compuestos químicos producidos por citogénesis
en las mitocondrias de las células del hígado.
Su función es suministrar energía al corazón y cerebro
en ciertas situaciones excepcionales .
41. • Debido a la estructura química de un aminoácido en un medio
ácido, grupo carboxilo no se encuentra disociado
completamente, mientras que en disolución básica se encuentra
totalmente disociado.
• el caso inverso para el grupo amino que en un pH alto no se
encuentra disociado y en un pH bajo se encuentra disociado
• es por esto que los aminoácidos tiene tanto propiedades ácidas
y básicas dependiendo del medio donde se encuentren, esta es
la razón por la que se les cataloga con sustancias anfóteras.
• Los aminoácidos y las proteínas se comportan como
sustancias tampón.
Propiedades ácido- base
45. TÉCNICAS DE IDENTIFICACIÓN DE
LOS AMINOÁCIDOS
• Electroforesis: se trata de un proceso en que
algunas biomoléculas con carga se separan a partir
de su distinta velocidad de migración en un campo
eléctrico.
• Cromatografía en capa Fina: es un procedimiento
que se utiliza para separar moléculas relativamente
pequeñas.
46. • Electroforesis en Gel: La electroforesis consiste en
aplicar una corriente a través de un gel que contiene las
moléculas de interés. Con base en su tamaño y carga,
las moléculas se desplazarán por el gel en diferentes
direcciones o a distintas velocidades, con lo que se
separan unas de otras.
47. PROTEÍNAS
• Las proteínas son biomoléculas de alto peso molecular
constituidas por una cadena lineal de aminoácidos
unidos por enlaces peptídicos que se mantiene plegada
de forma que muestra una estructura tridimensional.
48. Funciones de las proteínas
• Anticuerpos
• Proteínas contráctiles
• Función enzimática
• Proteínas hormonales
• Proteínas estructurales
• Proteínas de almacenaje
• Proteínas de transporte
49. Técnicas de análisis de
Proteínas
• Cuantificación de proteínas totales. Los
principales métodos empleados para la
determinación de proteínas totales son los
siguientes:
• Método del Biuret
• Método de Lowry
• Reacción de Folin
50. Técnicas de separación y
análisis de las proteínas
• Turbidimetría y nefelometría
• Inmunodifusión
• Electroforesis
• Inmunoelectroforesis
• Inmunoelectroforesis en cohete
• Inmunofijación
• Cromatografía
52. Los aminoácidos introducidos por la dieta
(exógenos) se mezclan con aquellos liberados en
la degradación de proteínas endógenas y con los
que son sintetizados.
Estos aminoácidos se encuentran circulando en
sangre y distribuidos en todo el organismo sin que
exista separación alguna entre aminoácidos de
diferente origen.
Existe, de esta manera, un conjunto de estos
compuestos libres en toda la circulación que
constituyen un fondo común o "pool de
aminoácidos", al cual las células recurre cuando
debe sintetizar nuevas proteínas o compuestos
relacionados.
53. El destino más importante de los aminoácidos es su
incorporación a cadenas polipeptídicas, durante la biosíntesis de
proteínas específicas del organismo.
En segundo lugar, muchos aminoácidos son utilizados para la
síntesis de compuestos nitrogenados no proteicos de importancia
funcional.
Finalmente los aminoácidos en exceso, como no pueden
almacenarse, son eliminados por orina o bien se utilizan
principalmente con fines energéticos. En éste caso sufren primero
la pérdida de la función amina, lo cual deja libre el esqueleto
carbonado.
El grupo nitrogenado que se desprende como amoníaco, es
eliminado en el ser humano principalmente como urea.
Las cadenas carbonadas siguen diferentes rutas, que las llevan a
alimentar el ciclo del ácido cítrico o de Krebs para oxidarse
completamente en él hasta CO2 y H2O y producir energía.
Alternativamente, dichas cadenas pueden ser derivadas a las vías
de gluconeogénesis (aminoácidos glucogénicos) o de síntesis de
ácidos grasos o cuerpos cetónicos (aminoácidos cetogénicos).
54. Fijación biológica del
nitrógeno (FBN)
• Aunque estemos rodeados por una atmósfera que contiene casi
el 80 por ciento de nitrógeno, nutriente que, junto con el agua,
es factor limitante para el crecimiento de las plantas, la mayoría
de los seres vivos son incapaces de aprovecharlo en la forma en
que se encuentra (N2) y sólo algunos organismos procarióticos
pueden reducirlo a amonio, en un proceso conocido como
fijación biológica de nitrógeno.
Esta incorporación de nitrógeno a la biosfera ocurre gracias a la
existencia en las bacterias fijadoras de la enzima nitrogenasa,
capaz de realizar en las condiciones ambientales normales, una
reacción química que requiere más de 800o de temperatura y
bastantes atmósferas de presión en el procedimiento industrial
Haber Bosch por el que se producen unos 70 millones de Tn de
amonio al año.
Este dato es fácil de conocer, mientras que la cantidad global de
nitrógeno fijado biológicamente es pura especulación, aunque se
estima razonablemente que puede estar alrededor de unos 170
millones de Tn año.
55. • La dificultad de una estimación fiel deriva de la gran
variedad de microorganismos fijadores y de los diferentes
ecosistemas posibles. Una parte importante de esa cifra
global corresponde al nitrógeno fijado en el mar por las
cianobacterias que allí se desarrollan, y algo más de la
mitad se debe a la llamada fijación simbiótica, que en
contraposición con la libre, se da en íntima asociación de
los organismos fijadores con su correspondiente planta
hospedadora.
La importancia de la fijación biológica de nitrógeno no
deriva solamente de su contribución a la nutrición de las
plantas, con mayor significación agronómica en el caso de
la simbiótica, sino también por lo que supone al
contrarrestar el nitrógeno combinado que pasa a la
atmósfera por desnitrificación, actividad microbiana muy
importante en suelos poco aireados.
56. Reacciones de los
aminoácidos
• Transaminaciones
Son reacciones donde se traspasa el grupo amino desde un
α-aminoácido a un α-cetoácido, convirtiéndose el 1º en α-
cetoácido, y el 2º en una α-aminoácido. Las enzimas que
catalizan estas reacciones son las transaminasas y necesitan
el piridoxal fosfato (PLP) como coenzima.
57. • Cuando predomina la degradación, la mayoría de los
aminoácidos cederán su grupo amino al α-
cetoglutarato que se transforma en glutamato (GLU),
pasando ellos al α-cetoácido correspondiente. Hay dos
transaminasas, GOT y GPT, cuyos niveles en suero
tienen un importante significado en el diagnóstico
clínico. Estas enzimas, abundantes en corazón e
hígado, son liberadas cuando los tejidos sufren una
lesión, por lo tanto sus niveles altos en suero pueden
ser indicativos de infarto de miocardio, hepatitis
infecciosa, u otros daños orgánicos.
58. • Desaminación oxidativa
El AA pierde el grupo amino y pasa a-cetoácido.
Esta reacción reversible puede convertir el GLU
en α-cetoglutarato para su degradación, pero
también puede sintetizar GLU.
Luego es una reacción que actuará en sentido
degradativo o en sentido biosintético según las
necesidades celulares.
59. • Descarboxilacion
Los AA se descarboxilan y forman aminas biógenas, ellas o
sus derivados tienen muy importantes funciones biológicas
(hormonas, neurotransmisores, inmunomoduladores, etc):
histamina, etanolamina, serotonina, feniletilamina, etc.
Desde la TYR, por descarboxilación y otras reacciones, se
producen la familia de las catecolaminas: dopamina,
noradrenalina y adrenalina. El TRP se descarboxila a
triptamina y ésta se convierte en Serotonina.
60. Reconocimiento de aminoácidos
cetónicos y glucogénicos.
Cetónicos:
producen cuerpos
cetonicos,
convirtiendoce en
acetilCoA o
acetoacetilCoA.
Glucogénicos:
producen
intermediarios dela
gluconeogénesis
(piruvato,
oxalacetato,
fumarato,
succinilCoA o alfa-
cetoglutarato).
64. COMPONENTES DE UNA ENZIMA
• Algunas totalmente por proteínas
• Otras por parte proteica y componente no proteico
(apoenzima ) y (cofactor) juntas conforman la
holoenzima.
66. LA REACCIÓN ENZIMÁTICA Y SU
ESPECIFICIDAD
Una de las principales características de las enzimas es su
alta especificidad.
Las enzimas son específicas para:
• a) el substrato
• b) la reacción
67. REACCIONES DE LA ENZIMAS
• Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en
los seres vivos están catalizadas por enzimas. Los enzimas
son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo
tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o
sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción
catalizada por un enzima:
69. ESPECIFICIDAD DE LOS ENZIMAS
• La especificidad de acción consiste en que la enzima solo cataliza una de las
posibles reacciones que puede seguir un substrato.
• En el caso del glutamato, por ejemplo, que puede experimentar diferentes
transformaciones, se requiere una enzima diferente para cada una de esas
transformaciones:
• Glutamato a:
• Glutamina (Fijacion de amoniaco) : Glutamina sintetasa
• GABA (Descarboxilacion): Glutamato Descarboxilasa
• Alfacetoglutarato: Glutamato Deshidrogenasa
71. GRADOS DE ESPECIFICIDAD
• Las enzimas se distinguen de los catalizadores no
biológicos por su especificidad, presentan distintos
grados de especificidad:
• ESPECIFICIDAD ESTEREOQUIMICA: Muchas
enzimas muestran preferencia por determinado isómero
óptico o geométrico
72. • ESPECIFICIDAD BAJA: El enzima no discrimina el sustrato y
únicamente presenta especialidad hacia el enlace que ataca
• ESPECIFICIDAD DE GRUPO: El enzima es periférico para
determinado enlace químico adyacente a un grupo especifico ejm: la
tripsina en específica para los enlaces pepiticos situados en el
extremo carboxilo de la arginina y la lisina
• ESPECIFICIDAD ABSOLUTA: Pueden atacar solo un sustrato y
catalizar una sola reacción. La mayoría de los enzimas pertenecen a
esta categoría.
73. SITIO O CENTRO ACTIVO
• es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para
ser catalizado. La reacción específica que
una enzima controla depende de un área de su estructura
terciaria. Dicha área se llama el sitio activo y en ella
ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a
esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas
moléculas. Las moléculas del sustrato se unen al sitio
activo, donde tiene lugar la catálisis.
74. LA CATÁLISIS
• Es el proceso por el cual se aumenta la velocidad de
una reacción química, debido a la participación de una
sustancia llamada catalizador y aquellas que desactivan
la catálisis son denominados inhibidores.
76. CINÉTICA ENZIMÁTICA• La cinética enzimática estudia la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios
proporcionan información directa acerca del
mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad
del enzima. La velocidad de una reacción catalizada
por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya
que en muchos casos no es necesario purificar o aislar
el enzima. La medida se realiza siempre en las
condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de
cofactores, etc, y se utilizan concentraciones
saturantes de sustrato.
79. • Para explicar la relación oservada entre la velocidad inicial (v0)
y la concentración inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten
propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente
ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el
complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo
enzima-sustrato da lugar a la formación del producto,
liberando el enzima libre:
80. ECUACIÓN MICHAELIS- MENTEN.
• En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas
individuales de cada proceso y también reciben el
nombre de constantes microscópicas de velocidad.
Según esto, podemos afirmar que:
• v1 = k1 [E] [S]
• v2 = k2 [ES]
• v3 = k3 [ES]
81. ECUACIÓN MICHAELIS- MENTEN.
• Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima
unido al sustrato (ES), de forma que la concentración
total de enzima, [ET], (que es constante a lo largo de la
reacción) es:
• [ET] = [E] + [ES]
• Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v1= k1[S] [ET] -
k1 [S] [ES]
82. • Este modelo cinético adopta la hipótesis del estado
estacionario, según la cual la concentración del complejo
enzima-sustrato es pequeña y constante a lo largo de la reacción
(Figura de la derecha). Por tanto, la velocidad de formación del
complejo enzima-sustrato (v1) es igual a la de su disociación
(v2+ v3):
• v1 = v2 + v3
• Además, como [ES] es constante, la velocidad de formación de
los productos es constante:
v = v3 = k3 [ES] = constante.
83. • Como v1=v2+v3, podemos decir que:
k1[S] [ET] - k1 [S] [ES] = k2 [ES] + k3 [ES]
• Despejando [ES], queda que: , siendo , en donde la
expresión (k2+k3)/k1 se ha sustituído por KM,
o constante de Michaelis-Menten. Este enlace nos
aporta una explicación sobre las razones que hacen de
la KM un parámetro cinético importante.
• Por lo tanto, en el estado estacionario, la velocidad de
formación del producto es:
86. La información genética o genoma, está contenida en unas
moléculas llamadas ácidos nucleicos.
Existen dos tipos de ácidos nucleicos:
ADN y ARN.
El ADN guarda la información genética en todos los
organismos celulares, el ARN es necesario para que se
exprese la información contenida en el ADN
87. COMPOSICIÓN QUÍMICA Y
ESTRUCTURA DE LOS ÁCIDOS
NUCLEICOS
• Los ácidos nucléicos resultan de la polimerización de
monómeros complejos denominados nucleótidos.
• Un nucleótido está formado por la unión de un grupo
fosfato al carbono 5’ de una pentosa. A su vez la pentosa
lleva unida al carbono 1’ una base nitrogenada.
89. NUCLEÓTIDOS DE
IMPORTANCIA BIOLÓGICA
ATP (adenosin trifosfato): Es el portador primario de
energía de la célula. Esta molécula tiene un papel clave
para el metabolismo de la energía.
La mayoría de las reacciones metabólicas que requieren
energía están acopladas a la hidrólisis de ATP.
91. • AMP cíclico: Es una de las moléculas
encargadas de transmitir una señal química
que llega a la superficie celular al interior de
la célula.
• NAD+ y NADP+: (nicotinamida adenina
dinucleótido y nicotinamida adenina
dinucleótido fosfato). Son coenzimas que
intervienen en las reacciones de oxido-
reducción, son moléculas que transportan
electrones y protones. Intervienen en
procesos como la respiración y la
94. POLINUCLEÓTIDOS
• Existen dos clases de nucleótidos, los
ribonucleótidos en cuya composición
encontramos la pentosa ribosa y los
desoxirribonucleótidos, en donde participa la
desoxirribosa.
• Los nucleótidos pueden unirse entre sí, mediante
enlaces covalentes, para formar polímeros, es decir
los ácidos nucleicos, el ADN y el ARN.
• Dichas uniones covalentes se denominan uniones
fosfodiéster. El grupo fosfato de un nucleótido se
une con el hidroxilo del carbono 5’ de otro
nucleótido, de este modo en la cadena quedan dos
extremos libres, de un lado el carbono 5’ de la
96. ADN – ÁCIDO
DESOXIRRIBONUCLEICO
• En 1953 Watson y Crick propusieron el modelo
de doble hélice, para esto se valieron de los
patrones obtenidos por difracción de rayos X de
fibras de ADN.
• Este modelo describe a la molécula del ADN
como una doble hélice, enrollada sobre un eje,
como si fuera una escalera de caracol y cada
diez pares de nucleótidos alcanza para dar un
97. Modelo de la doble hélice de ADN Representación abreviada de un
segmento de ADN
98.
99. • El modelo de la doble hélice establece que las bases
nitrogenadas de las cadenas se enfrentan y establecen
entre ellas uniones del tipo puente de hidrógeno. Este
enfrentamiento se realiza siempre entre una base púrica con
una pirimídica, lo que permite el mantenimiento de la
distancia entre las dos hebras.
• La Adenina se une con la timina formando dos puentes de
hidrógeno y la citosina con la guanina a través de tres
puentes de hidrógeno. Las hebras son antiparalelas, pues
una de ellas tiene sentido 5’ ® 3’, y la otra sentido 3’ ® 5’.
100. Pares de
bases del
ADN:
La formación
específica de
enlaces de
hidrógeno
entre G y C y
entre A y T
genera los
pares de
bases
complementa
rias
