2.  Las enzimas son proteínas que catalizan las reacciones
químicas en los seres vivos, es decir aumentando su
velocidad.
 La sustancia sobre la que actúa la enzima se llama sustrato.
El sustrato se une a una región concreta de la enzima,
denominada centro activo.
 El centro activo comprende:
› Un sitio de unión, formado por los aminoácidos que están en
contacto directo con el sustrato.
› Un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente
implicados en el mecanismo de la reacción.
 Las enzimas son catalizadores específicos: cada enzima
cataliza un solo tipo de reacción y, casi siempre, utiliza un
único sustrato.

3.  Los cofactores son iones inorgánicos (como, el Fe2+,
Mg2+, Mn2+, Zn2+ etc.) imprescindibles para la
actividad enzimática.
 Cuando el cofactor es una molécula orgánica se
suele llamar coenzima.
 Muchas de estas coenzimas se sintetizan a partir de
vitaminas. A menudo, las coenzimas actúan como
aceptores temporales de un fragmento del sustrato.
 Cuando el ión inorgánico o la coenzima se
encuentran unidos covalentemente a la enzima se
denominan grupos prostéticos.
 La forma activa de una enzima se llama holoenzima.
La parte proteica de una holoenzima se llama
apoenzima.

4.  Clase 1: OXIDORREDUCTASAS. Catalizan las reacciones de
oxidorreducción, es decir, de transferencia de hidrógeno (H) o de
electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general:
AH2 + B ⇆ A + BH2
Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.
 Clase 2: TRANSFERASAS. Catalizan la transferencia de un grupo
químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la
reacción:
A-B + C ⇆ A + C-B
Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción: glucosa +
ATP ⇆ ADP + glucosa-6-fosfato
 Clase 3: HIDROLASAS. Catalizan las reacciones de hidrólisis:
A-B + H2O ⇆ AH + B-OH
Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción: lactosa + agua
⇆ glucosa + galactosa

5.  Clase 4: LIASAS. Catalizan reacciones de ruptura o unión química
de sustratos:
A-B ⇆ A + B
Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la
reacción: ácido acetacético ⇆ CO2 + acetona
 Clase 5: ISOMERASAS. Catalizan la interconversión de isómeros:
A ⇆ B
Un ejemplo es la fosfotriosa isomerasa que cataliza la reacción:
dihidroxiacetona-fosfato ⇆gliceraldehído-3-fosfato
 Clase 6: LIGASAS. Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis
simultánea de un ATP o GTP:
A + B + XTP ⇆ A-B + XDP + Pi
Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:
piruvato + CO2 + ATP ⇆ oxaloacetato + ADP + Pi

6.  El comienzo de una reacción requiere un
aporte inicial de energía. Esta energía
inicial se llama energía de activación (Ea).
 La enzima permite que:
› Los reactivos (sustratos) se unan a su centro
activo con una orientación óptima para que se
produzca la reacción.
› Se modifiquen las propiedades químicas del
sustrato unido al centro activo, debilitando los
enlaces existentes y facilitando la formación de
otros nuevos.

7.  Hay dos modelos sobre la forma en que
el sustrato se une al centro activo de
una enzima:
› El modelo llave-cerradura supone que la
estructura del sustrato y la del centro activo
son complementarias, de la misma forma
que una llave encaja en una cerradura
› En otros casos, el centro activo adopta la
conformación idónea sólo en presencia del
sustrato. Este es el modelo del ajuste
inducido.

8.  La actividad está modulada por cambios
en el pH o en la temperatura. Su velocidad
depende de las concentraciones de sus
sustratos y de sus cofactores.
 Ciertas moléculas pueden inhibir la acción
catalítica de una enzima: son los
inhibidores.
› Competitivos
› No competitivos
› Acompetitivos

10.  La cinética enzimática estudia la
velocidad de las reacciones catalizadas
por enzimas. Estos estudios proporcionan
información directa acerca del
mecanismo de la reacción catalítica y
de la especificidad de la enzima.
 Leonor Michaelis y Maud Menten
desarrollaron un modelo cinético y
propusieron una ecuación de velocidad
que rige la acción enzimática.

11.  Para estudiar la cinética enzimática se mide el
efecto de la concentración inicial de sustrato sobre
la velocidad inicial de la reacción.
 La relación entre la velocidad inicial (v0) y la
concentración de sustrato ([S]) está descrita por el
modelo cinético de Michaelis-Menten.
 Propusieron que las reacciones catalizadas
enzimáticamente ocurren en dos etapas:
k1 k3
EL + S ⇆ ES → E + P
k2

12.  El modelo de Michaelis-Menten, permite conocer la
velocidad a la que se lleva a cabo una reacción
mediante la siguiente ecuación:
V = Vmáx [S]
[S]KM
 Esta ecuación quiere decir que:
Cuando la concentración del sustrato es mucho
menor que la KM, la velocidad es directamente
proporcional a la concentración de sustrato
V = [S] Vmáx
KM
 Cuando la concentración de sustrato es mucho
mayor que la KM, la V= Vmáx, la velocidad es
máxima, independiente de la concentración de
sustrato
KM es una relación de
constantes de velocidad
para una determinada
reacción.

13. Cuando:
[S]=KM entonces V= Vmáx
2
Así, KM es aquella concentración de sustrato a la cual
la velocidad de la reacción se hace la mitad de su
valor máximo.
El valor de la KM para una
enzima depende de cada
sustrato particular y también
de las condiciones
ambientales tales como T°,
pH, y fuerza iónica.