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1. [PORTADA]
TEMA 11: ENZIMAS
(Pincha en el recuadro para ir al apartado correspondiente)

2. - catalizadores biológicos:
- aumenta la velocidad de reacción sin consumirse.
-actúan en condiciones termodinámicamente favorable.
- No afecta el equilibrio de reacción
-Son termolábiles
-Eficaces en cantidades pequeñas
-Alta especificidad
-Sujeto a controles celulares, genéticos y alostéricos
-PM de 13000 a 500.000 Dalton.
ASPECTOS GENERALES DE ENZIMAS

3. • Una vez formados los productos el enzima puede
comenzar un nuevo ciclo de reacción.
• cambios en la conformación suelen ir asociados en
cambios en la actividad catalítica.
• Los factores que influyen de manera más directa sobre
la actividad de un enzima son:
• pH
• temperatura
• cofactores

4. • comprende:
• A) un sitio de unión formado por los AAs que están en
contacto directo con el sustrato
• B) un sitio catalítico, formado por los AAs directamente
implicados en el mecanismo de la reacción
• C) en la mayoría de las enzimas se encuentran serina,
cisteína, histidina, tirosina, Lisina.
• Una vez formados los productos el enzima puede
comenzar un nuevo ciclo de reacción
centro activo: región del enzima, que se une al sustrato

5. Enz y su
sustrato
2.- Unión al centro activo 3.- Formación de productos

6. MODO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS
• disminuyen la energía de activación
• (Ea) al comienzo de la reacción, aun mas
que los catalizadores inorgánicos
• Cuanto menor es la Ea más fácilmente
transcurre la reacción

7. • Disminuye la energía de activación al:
• (1) permitir que los reactantes (sustratos)
se unan a su centro activo con una
orientación óptima para que la reacción se
produzca
• (2) modificar las propiedades químicas del
sustrato unido a su centro activo,
debilitando los enlaces existentes y
facilitando la formación de otros nuevos

8. Perfil energético de una reacción catalizada
la descomposición del (H2O2) para dar H2O y O2 puede ocurrir:
sin catalizador, 18Kcal/mol
con cat. Inorg. (platino), 12Kcal/mol
con un Enz (catalasa). 6Kcal/mol

9. • Hay dos modelos sobre la forma en que el
sustrato se une al centro activo del
enzima:
• el modelo llave-cerradura
• el modelo del ajuste inducido

10. MODELO LLAVE-CERRADURA
• supone que la estructura del sustrato y la
del centro activo son complementarias, de
la misma forma que una llave encaja en
una cerradura. Este modelo es válido en
muchos casos, pero no es siempre
correcto.

11. MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO
• En algunos casos, el centro activo adopta la
conformación idónea sólo en presencia del
sustrato. Se desencadena un cambio
conformación al que da lugar a la formación del
producto.

12. NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS
• Hay varias formas mediante las cuales se
asigna un nombre a una enzima:
• nombres particulares: denominación
antigua
• nombre sistemático
• código de la comisión enzimática (enzyme
comission) EC

13. NOMBRE SISTEMÁTICO
• consta actualmente de 3 partes:
• el sustrato preferente, el tipo de
reacción realizado, terminación "asa"
• Ejemplo: glucosa fosfato isomeraza, que
cataliza la isomerización de la gl-6-Pi en
fructosa-6-fosfato.
• Como la reacción es reversible también
podría denominarse fructosa fosfato
isomeraza.

14. • Cuando la acción típica del enzima es la
hidrólisis del sustrato, el segundo
componente del nombre se omite y por
ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama
simplemente lactasa.
• Ejemplo
• nombre sistemático: glucosa:ATP
fosforiltransferasa
• Nombre particular: glucoquinasa.

15. CODIGO DE LA COMISIÓN ENZIMA
• cada enzima puede ser identificado por un
código numérico, encabezado por las letras
EC (enzyme commission), seguidas de cuatro
números separados por puntos.
• El primer número indica a cual de las seis
clases pertenece el enzima,
• el segundo se refiere a distintas subclases
dentro de cada grupo,
• el tercero y el cuarto se refieren a los grupos
químicos específicos que intervienen en la
reacción.

16. • CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
• En función de su acción catalítica específica, las
enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o
clases:
• Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
• Clase 2: TRANSFERASAS
• Clase 3: HIDROLASAS
• Clase 4: LIASAS
• Clase 5: ISOMERASAS
• Clase 6: LIGASAS

17. • Ej.:Así, la ATP:glucosa fosfotransferasa
(glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2.
• El nº: 2 indica que es una transferasa, el
7 que es una fosfotransferasa,
• el 1 indica que el aceptor es un grupo
OH,
• y el último 2 indica que es un OH de la D-
glucosa el que acepta el grupo fosfato

18. Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
• Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir,
transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un
sustrato a otro, según la reacción general:
• AH2 + B == A + BH2
• A red + Box==A ox + B red
•

19. Clase 2: TRANSFERASAS
• Catalizan la transferencia de un grupo
químico (distinto del hidrógeno) de un
sustrato a otro, según la reacción:
A-B + C === A + C-B
Ej. glucoquinasa
glucosa + ATP = ADP + glucosa-6-fosfato

20. Clase 3: HIDROLASAS
• Catalizan las reacciones de hidrólisis:
• A-B + H2O===AH + B-OH
• Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la
reacción:
• lactosa + agua===glucosa + galactosa

21. Clase 4: LIASAS
• Catalizan reacciones de ruptura o unión
de sustratos: A-B=== A + B
• Un ejemplo es la acetoacetato
descarboxilasa, que cataliza la reacción:
• ácido acetoacético===CO2 + acetona

22. Clase 5: ISOMERASAS
• Catalizan la Inter conversión de isómeros:
• A=== B
• Ej.: la fosfo triosa isomeraza y la fosfo
glucosa isomeraza,

24. Clase 6: LIGASAS
• Catalizan la unión de dos sustratos con
hidrólisis simultánea de un nucleótido
trifosfato (ATP, GTP, etc.):
• A + B + XTP===A-B + XDP + Pi
• Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que
cataliza la reacción:
• piruvato + CO2 + ATP==oxaloacetato + ADP + Pi

25. CINÉTICA ENZIMÁTICA
• estudia la velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas, proporcionan
información directa acerca del mecanismo de la
reacción y de la especificidad del enzima
• La medida se realiza siempre en las
condiciones óptimas de pH, temperatura,
presencia de cofactores, etc, y se utilizan
concentraciones saturantes de sustrato. En
estas condiciones, la velocidad de reacción es
máxima
• La velocidad puede determinarse midiendo la
aparición de los productos o desaparición de
sustratos.

26. • En una reacción de orden cero, la
velocidad de formación del producto es
independiente de la concentración de
sustrato: v = k
• En una reacción de 1º orden la velocidad
de formación de los productos es
directamente proporcional a la
concentración del sustrato: v = k [A].

27. • Así, en la reacción de primer orden:
• sacarosa + agua==glucosa + fructosa
• La velocidad de hidrólisis de la sacarosa
es, en todo momento, proporcional a la
concentración de sacarosa, donde [A] es
la concentración de sacarosa a cada
tiempo (t) y k es la constante de
proporcionalidad.

28. • Una reacción de segundo orden es
aquella en la que la velocidad de
formación del producto depende
• de la concentración de dos sustratos
(como en una reacción de condensación):
• v = k [A1] [A2]

29. • Al seguir la velocidad de aparición de
producto (o de desaparición del sustrato)
en función del tiempo se obtiene la
cinética de la reacción.
• A medida que la reacción transcurre se
consume sustrato y acumula producto
disminuye la velocidad de reacción.
• Para evitar esta complicación se procede
a medir la velocidad inicial (Vo).

31. •La velocidad inicial de la reacción es igual
a la pendiente de la curva de avance a
tiempo cero.
•Así la medida de Vo se realiza antes de que
se consuma el 10% del total del sustrato, de
forma que pueda considerarse la [S] como
esencialmente constante a lo largo del
experimento.
En estas condiciones no es necesario
considerar la reacción inversa, ya que la
cantidad de producto formada es pequeña .
De esta forma se simplifican las ecuaciones
de velocidad.

33. EFECTO DE LAS CONCENTRACIONES SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
• La velocidad de una reacción enzimática
depende de:
• la concentración de sustrato y enzima
• Condiciones de la reacción
• la presencia de los productos finales
puede hacer que la reacción sea más
lenta, o incluso invertir su sentido .

35. • Para estudiar la cinética enzimática se mide el
efecto de la concentración inicial de sustrato
sobre la velocidad inicial de la reacción,
manteniendo la cantidad de enzima constante.
• Cuando [S]o es pequeña, la Vi es directamente
proporcional a la concentración de sustrato, y
por tanto, la reacción es de primer orden.
• A altas [S]o, el enzima se encuentra saturada
por el sustrato, y la velocidad ya no depende de
[S]o. En este punto, la reacción es de orden
cero y la velocidad es máxima (Vmax).

36. MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS-MENTEN
• Modelo del estado estacionario:
• Para explicar la relación observada entre la
velocidad inicial (Vo) y la concentración inicial
de sustrato ([S]o) Michaelis y Menten
propusieron que las reacciones catalizadas
enzimáticamente ocurren en dos etapas:
• 1º etapa se forma el complejo Enz-S
• en la 2º, el complejo Enz-S da lugar a la
formación del producto, liberando el enzima
libre:

37. • En el estado estacionario, la concentración del
complejo /E-S/ es constante a lo largo de la reacción.
• Por tanto, la velocidad de formación del complejo Enz-
S (v1) es igual a la de su disociación (v2+ v3): v1 = v2 +
v3
• Y, como [ES] es constante, la velocidad de formación de
los productos es constante:
• vfp = v3 = k3 [ES] = constante
• En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes
cinéticas individuales de cada proceso
• v1 = k1 [E] [S], v2 = k2 [ES], v3 = k3 [ES]

38. • V.form ES=K1(Et-ES)(S)=k1(E.libre)(S)
• V.desd ES=K2(ES) + K3(ES)
• En regimen permanente Vform=Vdesdob
• K1(ET-ES)(S)=(K2+k3)(ES)
• K2+K3= (ET-ES)(S) =Km
• K1 (ES)
• Km= (ET)(S) - (ES)(S) Km= (ET)(S) - (S)
• (ES) (ES) (ES)
• Km+(S)= (ET)(S)
• (ES)
Distinguimos entre enzima libre (El) y enzima unido al
sustrato (ES), Asi la concentración total de enzima, [ET],
(que es constante a lo largo de la reacción) es:
[ET] = [El] + [ES], y [El] = [ET] - [ES],

39. • (ES)= (ET)(S) y Vfp=K3(ES)
• Km+(S)
• Vfp=K3 (ET)(S)
• Km+ (S)
• Y como Vmax=K3(ET)
• ecuación de Michaelis-Menten

40. Para cualquier reacción enzimática, [ET], k3 y KM son
constantes.
A concentraciones de sustrato pequeñas
([S] << KM) vi = (k3) [ET] [S].
(KM)
Como los términos entre paréntesis son constantes, pueden
englobarse en una nueva constante, de forma que la
expresión queda reducida a: v = Kobs [S], con lo cual la
reacción es un proceso cinético de primer orden

41. • A concentraciones de sustrato
elevadas ([S] >> KM), vi = k3 [ET]. La
velocidad de reacción es independiente de
la concentración del sustrato, y por tanto,
la reacción es un proceso cinético de
orden cero.
• Como k3 y [ET] son constantes,
definimos un nuevo parámetro, la
velocidad máxima de la reacción (Vi):
Vmax = k3 [ET], que es la velocidad que
se alcanzaría cuando todo el enzima
disponible se encuentra unido al sustrato.

42. CÁLCULO DE LA KM Y DE LA Vmax DE
UN ENZIMA
• La representación gráfica de la ecuación
de Michaelis-Menten (Vo frente a [S]o) es
una hipérbola .
• La Vmax corresponde al valor máximo al
que tiende la curva experimental, y la KM
corresponde a la concentración de
sustrato a la cual la velocidad de la
reacción es la mitad de la Vmax

44. • Se utiliza Para determinar gráficamente los
valores de KM y Vmax representando(1/Vo
frente a 1/[S]o). Es una recta en la cual:
• La pendiente es KM/Vmax
• La abscisa en el origen (1/v0 = 0) es -1/KM
• La ordenada en el origen (1/[S]0 = 0) es 1/Vmax
• De esta forma, a partir de los datos
experimentales se puede calcular gráficamente,
los valores de KM y Vmax de un enzima para
diversos sustratos
Representacion de Lineweaver-Burk: de doble reciproca

45. •1 = Km+S = Km + 1
•v Vmax.S Vmax.S Vmax
Corresponde a la ecuacion de una recta y=mx +b
Cuando x=0 => y=1/Vmax
Cuando y=0 => x=-1/Km

46. KM UN PARÁMETRO CINÉTICO IMPORTANTE
•
• KM es la concentración de sustrato
para la cual la velocidad de reacción es
la mitad de la velocidad máxima.
• Si KM = [S], la ecuación de Michaelis-
Menten se reduce a: v = Vmax./2
• El valor de KM da idea de la afinidad del
enzima por el sustrato:
• A menor KM, mayor afinidad del enzima
por el sustrato, y a mayor KM, menor
afinidad.

47. • KM se define como (k2+k3/k1), donde las
reacciones 2 y 3 destruyen el complejo
/ES/, mientras que la reacción 1 lo forma.
• Si KM es grande, el complejo (ES) es
inestable pues predomina la tendencia a
destruirlo (poca afinidad hacia el sustrato),
y si KM es pequeña, el complejo ES
estable, ya que predomina la tendencia a
formarlo (gran afinidad hacia el sustrato).

48. KM del sustrato natural es menor que la de
los sustratos análogos. Y tiene mayor afinidad
por el enzima, la reacción transcurre a mayor
velocidad que con el sustrato de mayor KM,
salvo a concentraciones saturantes de sustrato,
donde la v = Vmax.
Los valores de KM de muchos enzimas son
próximos a la concentración fisiológica de
sus sustratos, así pequeñas variaciones en la
[S] pueden suponer grandes cambios en la
velocidad de toda una ruta metabólica.

49. • La forma de la curva de pH optima esta
determinada por los siguientes factores:
• 1-desnaturalizacion de la Enz a valores
extremos de pH
• 2-Efecto sobre el estado de carga de la enzima
y el sustrato
• Ej:Enz- + SH+-EnzH
• A valores bajos de pH Enz- perdera su carga
negativa Enz- + H+ EnzH
• A pH muy alto SH+ se ionizará y perderá
• Su carga + SH+-- S + H+
Efecto del pH

51. EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
• En general, por cada 10ºC de incremento
de temperatura, la velocidad de reacción
se duplica.
• La temperatura a la cual la actividad
catalítica es máxima se llama
temperatura óptima. Por encima de esta
temperatura, se pierde actividad catalítica
debida a la desnaturalización,

53. Ecuación Arrhenius
• logK= logC – E a
• 2,3RT
• R:Cte de los gases
• C:una constante,
• se trata de la ecuación de una
recta y la variable
independiente es 1/T
• (-Ea/2,3R)pendiente de la
curva
Log Vmax
1/T
Se puede calcular el valor Ea comparando
Los valores de Ea obtenidos para una misma reacción
en presencia y ausencia de catalizador.

54. • Cofactores enzimaticos:
• Casi 1/3 de las enzimas conocidas requieren
para su función la presencia de sustancias no
proteicas, termoestables, que pueden
encontrarse fuertemente o débilmente unido a la
enzima
• se clasifican en:
• a)-Coenzimas,
• b)-Activadores
• C)-Grupo prostético (cuando se encuentra
covalentemente unido a la enzima)

55. • Los cofactores:
• A) Actúan en la actividad catalítica, que al
combinarse con la enzima altera su estructura
terciaria para dar una configuración activa.
• B) Como transportadores intermediarios de
grupos funcionales, átomos específicos o e-.
• C) Coenzimas están involucradas en la transf de
e-, protones, o grupos de átomos

56. • Activadores: Metálicos, mono y divalentes
• como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc.
• Pueden estar débil o fuertemente unida a la enzima,
probablemente por quelación con grupos fenol, amino,
fosforico o carboxilo
• El Ion metálico puede actuar como
• 1-centro catalítico primario
• 2-como grupo puente para reunir el sustrato y la enzima
• 3-como agente estabilizante de la conformación
• Activadores aniónicos:
• Con efecto menos específicos, la enzima en su
ausencia presenta actividad , pero aumenta con
el agregado de esta
• Ej: fosfato, sulfato, cloruro

57. • Coenzima:
• molécula orgánica relativamente pequeña
no proteica, termoestable y dializable
•
• Muchos de estos coenzimas se sintetizan
a partir de vitaminas.
• Holoenzima= Enz-Coenzima
• Apoenzima: enzima sin Coenzima

58. • grupo prostético:
• fuertemente unido a la enzima.
• Actúan generalmente como
transportadores intermediarios de grupos
funcionales, de átomos específicos o de e-
, que son transferidos en la reacción
enzimatica global
• Ej.: porcion porfirinica de la
hematoproteina peroxidasa, y FAD, no se
disocian en ningún momento.

59. • Coenzim ppales entidad transferida
• NAD at. de H(e-)
• FAD at. de H(e-)
• FMN at de H(e-)
• Coenz Q at de H(e-)
• Pirof.tiamina Aldehidos
• Coenzima A grupo Acilo
• Lipoamida grupo acilo
• Cobamidas grupo alquilo
• Biocitina CO2
• Piridoxal fosfato grupo amino
• Folatos grupos metilos,metilenos,
• formilos

60. ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
• UI: Se define la Unidad de actividad enzimática
como la cantidad de enzima que cataliza la
conversión de 1 µmol de sustrato en un minuto.
• La actividad específica es el número de unidades de
enzima por miligramo de proteína (U/mg prot) o por
mililitro de disolución (U/ml).
•
• El Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido
la unidad de actividad enzimática como la cantidad
de enzima que transforma 1 mol/s de sustrato. Esta
unidad se llama katal (kat).
•

61. • 6
• Como 1 mol son 1x10 µmoles y 1 minuto son 60
segundos,
• Entonces:
• 6
• 1 katal equivale a 60 x 10 U.
• Esta unidad es muy grande, de forma que se utilizan
•
• frecuentemente los submúltiplos como el microkatal
• -6
• (µkat, 10 kat) o el
• -9
• nanokatal (nkat, 10 kat).

62. • Especificidad enzimatica:
• se considera bajo dos aspectos:
• — la especificidad frente al sustrato.. Un
enzima sólo puede actuar sobre un sustrato
dado o un grupo de sustratos .
• — la especificidad de la reacción.
• Un enzima sólo puede realizar un tipo de
reacción: hidrólisis, transferencia de grupos
metilo...etc.

63. La especificidad enzimatica depende de distintos
factores:que intervienen en la union E-S
• A) de grupos cargados de la enzima
• B) interacciones hidrofóbicas con la
enzima
• C) enlaces H con la enzima
• D) interacciones con grupos prosteticos de
la enzima

64. • Los enzimas catalizan reacciones específicas,
con distintos niveles
• ·Ej.: sacarasa es muy específico: rompe el
enlace β-glucosídico, la sacarosa es su
sustrato natural.
• un enzima hidroliza la ,β-metil Glucosido,
pero no el α-metil glucósido
• sustratos análogos: El enzima actúa con
máxima eficacia sobre el sustrato natural y
con menor eficacia sobre los sustratos
análogos.Ej.: la maltosa y la isomaltosa .

65. Clasificacion de la especificidad enzimatica
• A) especificidad escasa o de reaccion
• Ej hidrolasas: AB+H2O=AOH+BH Ej.: las proteasas
digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces
amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo
• B) Especificidad de grupo: especifica para uno de los
sustratos: Ej.: Específica para NAD
• Ej.Alcohol deshidrogenasa
• Alcohol+NAD+== Aldehido +NADH+H+
• C) Especificidad absoluta: sobre un sustrato determinado o un
par de sustratos·
• Ej.: sacarasa rompe el enlace β-glucosídico, la sacarosa es su
sustrato natural.
• Ureasa

66. • D) estereoespecificidad; la enzima actúa
específicamente sobre uno de los
isómeros
• sí se toma el acido tartárico racémico, un
enzima oxida la forma D o la forma L, pero no
las dos.
• una oxidasa
• AAL + Enz-FAD+H2O = cetoacido + Enz-FADH2

67. Se deben cumplir los siguientes requisitos
• 1-El sustrato debe tener orientacion
espacial al asociarse con la Enz
• 2-Debe haber al menos 3 puntos de
contacto
• 3-la reactividad de los tres puntos debe
ser diferente
• 4-el sustrato puede tener dos pero no mas
grupos idénticos y otros dos diferentes

68. • COOH COOH
• HCH HCH
• HOC-COOH HC-COOH
• HCH HOCH
• COOH COOH
Ac citrico
Ac isocitrico

70. Especificidad óptica:
teoría de la unión de tres puntos, 1 puede ser igual a 3

71. Mecanismos de acción enzimática
• Para comprenderlo se deben conocer al menos tres
puntos
• A) Curso químico de la reacción
• B) Restos de AA de la enzima participante
• D) ordenación espacial de estos residuos en relación al
sustrato
• E) Explicación racional de cómo contribuyen estos
residuos a disminuir la energía de activación

72. Mecanismos de catálisis en el sitio
activo
• 1-Aproximación y orientación
• 2-Catálisis covalente
• 3-Catálisis acido básica
• 4-provocar tensión en el enlace
susceptible del sustrato

73. Aproximación y orientación
• La enzima puede fijarse al S de tal modo que el enlace
susceptible se encuentre:
• A-muy próximo al grupo catalítico sobre el centro activo
• B-orientado de tal modo en relación con el centro activo,
que el estado de transición se forma con facilidad
• Ej:
• Interacciones iónicas entre un metal fijado al enzima y el
sustrato pueden ayudar a orientar el sustrato para que
reaccione o para estabilizar estados de transición

74. Hidrólisis de acetilcolina en ácido acético y colina

75. Su punto de fijación está formado por dos partes; un
punto esterásico que fija el acetilo a nivel del enlace
éster y un punto anionico que fija el nitrógeno con su
carga positiva.
El punto catalítico comprende tres aminoácidos. La
serina se combina con el carboxilo, asi Como un resto
de histidina; la tirosina se combina con el alcohol.
Un desplazamiento de electrones disminuye la fuerza
del enlace éster y provocará su ruptura.

76. Catálisis acido básica
• Al proporcionar grupos funcionales
capaces de actuar como dadores o
aceptores de protones, la enzima puede
efectuar una catálisis general acida o
básica

77. • Ejemplo:
• Formación desfavorable de carga durante
la rotura de una amida
• Este tipo de reacción es catalizado por la
Quimotripsina y otras proteasas.
• Se puede evitar la formacion de carga por
donacion de un protón por H2O (catálisis
ácidobasica específica) o
• por HA (cat ácidobasica general).

78. Catálisis acido basica

80. Cuando La transferencia de un protón
desde o hacia el H2O es mas lenta que la
velocidad de descomposición del
intermediario los dadores o aceptores
protónicos alternativos incrementan la
velocidad de la reacción.

81. • Muchas reacciones orgánicas están
favorecidas por dadores (ácidos
generales) o aceptores de protones
(bases generales)
• Los sitios activos de algunos enzimas
contienen grupos funcionales de AAs,
que pueden participar en el proceso
catalítico como dadores o aceptores de
protones

83. Catálisis covalente
• La enzima reacciona con el sustrato y
forma un producto intermedio con enlace
covalente inestable que reacciona con
mayor facilidad para formar producto.

84. • implica la formación de un enlace
covalente transitorio entre el enzima y el
sustrato. Consideremos la hidrólisis de un
enlace entre los grupos A y B en
presencia de un catalizador covalente (un
enzima con un grupo nucleofilico X:)
• La reacción se transforma en:

85. • Generalmente un enzima utiliza una
combinación de varias estrategias catalíticas
para conseguir un incremento de velocidad.
• Ej.: catalisis covalente junto con la catálisis
ácido-base general en la quimotripsa.
• El primer paso es la rotura del enlace peptídico
Esto va acompañado por la formación de una
unión covalente entre un residuo de Ser en el
enzima y una parte del sustrato; esta reacción
es facilitada por catálisis básica general por
otros grupos catalíticos del enzima

87. La disociacion del enlace peptidico tiene lugar en dos etapas

88. Creatinquinasa: no se forma producto intermedio, el P se
transfiere directamente entre los sustratos

89. Inducción de tensión
• La enzima puede inducir una tensión o
distorsión en el enlace susceptible de la
molécula /S/ determinando que la ruptura
del enlace sea mas fácil

90. • Cuando el sustrato se une al sitio
activo se crea una tensión en ese
enlace, que se rompe parcialmente en
el estado de transición. La energía
necesaria surge de la energía liberada
por la unión con el sustrato. El estado
de transición se estabiliza por la
interacciones no-covalentes que se
forman.