El documento resume las estructuras primarias, secundarias y terciarias de las proteínas, incluyendo las estructuras secundarias más comunes como hélice alfa y hoja beta. También describe el papel de las chaperonas y chaperoninas en el plegado de proteínas, la función de la ubiquitina y los proteasomas en la degradación de proteínas, y las propiedades de las proteínas motoras como la miosina. Además, explica cómo la cooperatividad, fosforilación y escisión proteolítica regulan

1. Loja jueves 8 de abril del 2010
Realizado por:Andrea Carolina Cango Cango. Carrera:Bioquímica y Farmacia2° ciclo
1. L a estructura tridimensional de una proteína está determinada por sus estructuras primaria,
secundaria y terciaria.
A) Define estas estructuras.
 La estructura primaria: de una proteína es simplemente la disposición lineal, o secuencia de los
residuos de los aminoácidos que la componen.
 Las estructuras secundarias: consiste en diversas disposiciones espaciales, que resultan en el
plegado de partes localizadas de una cadena polipeptídica; estas disposiciones son denominadas
estructuras secundarias.
 Las estructuras terciarias:se refiere a la confirmación global de una cadena polipeptídica, es decir, la
disposición tridimensional de todos sus residuos de aminoácidos. Estas ser estabilizan
principalmente a través de interacciones hidrófobas entre las cadenas laterales no polares, enlaces
de hidrógeno entre las cadenas laterales polares y enlaces peptídicos.
B) ¿Cuáles son algunas de las estructuras secundarias más comunes?
Las estructuras secundarias más comunes son:
Hélice α: en la cual la secuencia lineal de aminoácidos se pliega en una espiral con giro hacia la
derecha estabilizada mediante enlaces de hidrógeno entre los grupos carboxilo y amida del
esqueleto aminoacídico.
Hoja β: está constituida por hebrasβ agrupada lateralmente. Cada hebra β es un segmento
polipetídico corto, casi totalmente extendido.
Giros: compuestos por tres o cuatro residuos, los giros se localizan en la superficie de una proteína,
formando plegamientos agudos que vuelven a dirigir la cadena principal polipeptídica hacia el
interior. Son cortas en forma de U estabilizadas mediante un enlace de hidrógeno entres los residuos
terminales.
C) ¿Cuáles son las fuerzas que mantienen unidas estas estructuras secundaria y terciaria?
D) ¿Qué es la estructura cuaternaria?
Describe el número (estequiometria) y las posiciones relativas de las subunidades en las proteínas
multiméricas.
2. El plegado correcto de las proteínas es esencial para la actividad biológica. Describe el papel de las
chaperonas y de las chaperoninas moleculares en el plegado de las proteínas.
3. Las proteínas son degradas en las células. ¿qué es la ubicuitina y qué papel cumple en el marcado de
las proteínas para la degradación para la degradación? ¿cuál es la función de los proteasomas en la
degradación de las proteínas?
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4. Las proteínas motoras, como la miosina, convierten la energía en fuerza mecánica. Describa las tres
propiedades características de las proteínas motoras. Describa los eventos bioquímicos que ocurren
durante un ciclo de movimientos de miosina en relación con un filamento de actina.
5. El funcionamiento de las proteínas puede ser regulado de numerosas maneras. ¿Qué es la
cooperatividad y cómo influyen en el funcionamiento de las proteínas? Describa como la fosforilación
y la escisión proteolítica pueden modular el funcionamiento de las proteínas.
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