Este documento describe las generalidades de las proteínas. Explica que las proteínas son sustancias orgánicas nitrogenadas que cumplen funciones estructurales y catalíticas esenciales en los organismos. Describe las cuatro estructuras de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) y cómo factores como el pH, la temperatura y los iones metálicos pueden alterar su estructura. También explica que las proteínas son necesarias para la síntesis de tejidos, enzimas y otras molé

1. M . E N C . J U L I O C É S A R D E L H I E R R O
O C H O A

2. PROTEÍNAS: GENERALIDADES
Las proteínas son complejas sustancias orgánicas nitrogenadas y tienen un
papel fundamental en la estructura y función de las células tanto animales
como vegetales. Cada especie tiene proteínas características, lo que le
confiere su carácter específico, tanto genético como inmunológico. La
palabra proteína viene del griego “proteos” que quiere decir el primero, ya
que forma parte básica de la estructura corporal. Este término fue sugerido
por Mulder, químico Holandés, en el siglo XIX para designar el componente
universal de todos los tejidos vegetales y animales. “Sin proteínas no hay
vida posible en nuestro planeta”. A través de ellas se producen los principales
fenómenos de la vida.
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3. PROTEÍNAS: GENERALIDADES
Función de las proteínas:
1. Catálisis. Las enzimas son proteínas que dirigen y aceleran miles de reacciones
bioquímicas en procesos como la digestión, la captura de energía y la
biosíntesis.
2. Estructura. Algunas proteínas proporcionan protección y sostén. Ejemplo el
colágeno y las elastina.
3. Movimiento. Las proteínas participan en todos los movimientos celulares.
Ejemplo las proteínas del citoesqueleto.
4. Defensa. Una gran variedad de proteínas son protectoras. Ejemplo la queratina,
el fibrinógeno, las Inmunoglobulinas.
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4. PROTEÍNAS: GENERALIDADES
5. Regulación. La unión de una molécula hormonal o un factor de
crecimiento a receptores celulares modifican la función celular.
6. Transporte. Muchas proteínas actúan como transportadoras de moléculas
o iones a través de la membrana o entre las células.
7. Almacenamiento. Determinadas proteínas actúan como reserva de
nutrientes esenciales.
8. Respuestas a las agresiones. La citocromo P450 y la metalotioneína.
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5. PROTEÍNAS: GENERALIDADES
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6. PROTEÍNAS: GENERALIDADES
Estructura Primaria : Es el esqueleto covalente de la cadena polipeptídica, y
establece la secuencia de aminoácidos. Rige el orden de encadenamiento
por medio del enlace polipeptídico.
Estructura Secundaria : Ordenación regular y periódica de la cadena
polipeptídica en el espacio. Rige el arreglo espacial de la cadena
polipeptídica en el espacio. Arreglos : Hélice-a , Hélice-b , Hélice Colágeno.
Estructura Terciaria : Forma en la cual la cadena polipeptídica se curva o se
pliega para formar estructuras estrechamente plegadas y compactas como la
de las proteínas globulares. Rige el arreglo tridimensional en el cual
participan las atracciones intermoleculares. (Fuerzas de Van der Walls,
Puentes de Hidrógeno, Puentes disulfuro, etc),
Estructura Cuaternaria : Es el arreglo espacial de las subunidades de una
proteínas, para conformar la estructura global. Es el acompañamiento
paralelo de las cadenas polipeptídicas, responsable de las funciones de las
proteínas.
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7. PROTEÍNAS: GENERALIDADES
Dada su diversidad las proteínas se pueden clasificar en :
• Forma : Proteínas fibrosas , Son moléculas largas con forma
de varilla insolubles en agua y físicamente correosas. Son
estáticas, su función principal es la de proporcionar soporte
mecánico a las células y los organismos y están formadas por
una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar
fibras. Entre las proteínas fibrosas podemos encontrar la alfa-
queratina, componente principal del pelo y las uñas; el
colágeno, presente en la piel, los tendones, huesos y dientes.
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8. Las queratinas son las
proteínas más abundantes
del pelo y las uñas y
forman parte de la piel de
los animales. Un par de
hélices se enrollan entre si
para formar la estructura de
ovillo enrollado a
izquierdas. Dos ovillos
enrollados vuelven a unirse
para formar una protofibrilla
de cuatro moléculas;
finalmente, ocho
protofibrillas se unen para
formar una microfibrilla. Las
microfibrillas son elásticas y
flexibles.
PROTEÍNAS: GENERALIDADES
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9. Las alfa-queratinas
presentan un mayor
porcentaje de cisteínas
que otras proteínas.
Aplicando agentes
oxidantes, una vez que
el cabello se ha
moldeado según la
forma deseada, se
consigue que se
establezca un patrón de
puentes disulfuro
diferente y el cabello
queda ondulado de
modo "permanente".
PROTEÍNAS: GENERALIDADES
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10. El colágeno es una proteína fibrosa
componente de la piel, los huesos, los
tendones y los dientes. La unidad básica
de la fibra de colágeno es una triple hélice
denominada tropocolágeno Cada cadena
del tropocolágeno, de unos 1000 residuos
de longitud, está formado por una hélice a
izquierda con 3,3 residuos por vuelta y
0,29 nm de elevación. Las tres cadenas
que forman el tropocolágeno se enrollan
entre sí a derechas. La secuencia de
aminoácidos del colágeno es
extraordinariamente regular.
Prácticamente cada tres residuos contiene
una glicina, también presenta una mayor
proporción de prolina que el resto de las
proteínas. Otra característica es la
presencia de residuos de 4-hidroxiprolina,
aminoácidos que raramente se encuentra
en otras proteínas.
PROTEÍNAS: GENERALIDADES
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11. La gran mayoría de las
funciones celulares las
llevan a cabo proteínas
globulares. Su nombre se
debe a que sus cadenas
polipeptídicas se pliegan
sobre si misma de manera
compacta. La gran
variedad de plegamientos
diferentes que
encontramos en las
proteínas globulares
refleja la variedad de
funciones que realizan
estas proteínas.
PROTEÍNAS: GENERALIDADES
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12. PROTEÍNAS: GENERALIDADES
De acuerdo con su composición, las proteínas se clasifican en simples
o conjugadas.
Las proteínas simples, como la albumina sérica y la queratina ,
contienen solo aminoácidos.
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13. PROTEÍNAS: GENERALIDADES
Proteínas conjugadas. Consta de una proteína simple combinada con
un componente no proteico, que se denomina grupo prostético.
Una proteína sin su grupo prostético se denomina apoproteína.
Una molécula proteína combinada con su grupo prostético se denomina
holoproteína.
• Nucleoproteínas (Ac. Nucleíco)
• Metaloproteínas (Metal)
• Fosfoproteínas (Fosfato)
• Glucoproteínas (Glucosa)
• Lipoproteínas
• Hemoproteínas
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14. PROTEÍNAS: GENERALIDADES
Estructura cuaternaria
Muchas proteínas presentan este tipo de estructura, que es el grado máximo de
organización proteica y consiste en dos o más cadenas polipeptídicas unidas
generalmente mediante enlaces débiles.
Estas proteínas se denominan oligoméricas (formadas por protómeros) o
multiméricas y se las designa según el número de cadenas polipeptídicas
que intervienen en la estructura cuaternaria. Por ejemplo, una proteína
formada por cuatro subunidades es un tetrámero, como es el caso de la
hemoglobina.
Cada una de las subunidades proteicas, tienen su propia estructura terciaria.
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15. PROTEÍNAS: GENERALIDADES
Perdida de la estructura proteica.
• Ácidos y bases fuertes. Los cambios de pH dan lugar a la protonación de
algunos grupos laterales de las proteínas, lo cual altera los patrones de
enlace de hidrógeno y los puentes salinos.
• Disolventes orgánicos. Los disolventes orgánicos hidrosolubles, como el
etanol, interfieren con las reacciones hidrófobas, ya que interaccionan con
los grupos R apolares y forman enlaces de hidrógeno con el agua y los
grupos polares de las proteínas.
• Detergentes. Estas moléculas anfipáticas rompen las interacciones
hidrófobas, haciendo que se desplieguen las proteínas en cadenas
polipeptídicas extendidas.
• Agentes reductores. En presencia de la urea, los agentes reductores como
el b-mercapto-etanol convierten los puentes disulfuro en grupos sulfhidrilos.
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16. PROTEINAS: GENERALIDADES
• Concentración Salina. La unión de los iones salinos a los grupos
ionizables de una proteína disminuye la interacción entre los grupos
de carga opuesta sobre la molécula proteica.
• Iones metálicos pesados. Los metales pesados, como el mercurio
y el plomo, pueden romper los puentes salinos al formar enlaces
iónicos con los grupos con carga negativa. El plomo se puede unir
también a los grupos sulfhídrilo de dos enzimas en la ruta de
síntesis del hemo.
• Cambios de temperatura. Al aumentar la temperatura, aumenta la
velocidad de vibración molecular rompiendo los enlaces de
hidrógeno y la proteína se despliega.
• Agresión mecánica. Las acciones de agitación y trituración rompen
el delicado equilibrio de las fuerzas que mantienen la estructura
proteica.
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17. PROTEÍNAS: GENERALIDADES
El hombre puede sintetizar algunos de los aminoácidos que
necesita para formar sus proteínas a partir de compuestos
nitrogenados más simples o transformando sus aminoácidos
entre sí. Existe sin embargo un grupo de aminoácidos para la
síntesis de proteínas y que los animales superiores no pueden
formar, a estos aminoácidos se les llama esenciales y deben
ser proporcionados por los alimentos, en forma de proteínas
vegetales o animales. En general, las proteínas animales
contienen aminoácidos esenciales en mayor cantidad y en las
proporciones en que el hombre los necesita, y por eso son de
mayor valor nutritivo. Se puede lograr sin embargo una situación
similar de un balance de aminoácidos esenciales por
combinaciones adecuadas de proteínas vegetales.
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18. PROTEÍNAS: GENERALIDADES
El hígado es el órgano más importante para regular la
síntesis de proteínas mediante ciclos de sustratos y reacción
catalizada por activación simultánea de varias enzimas, las
cuales producen proteínas de manera rápida a
concentraciones elevadas, aún en forma intermitente,
dependiendo de las necesidades.
En un varón de peso corporal promedio, 16% corresponde a
proteínas, siendo la mitad intracelular, el resto extracelular y
el 2,6% es nitrógeno. La proteína tiene un estado dinámico
constantemente, hay catabolismo y re-síntesis. El objetivo de
este recambio es tener un máximo de utilidad en proteínas
con escasa cantidad de aminoácidos.
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19. PROTEÍNAS: GENERALIDADES
Energéticamente, las proteínas aportan al organismo 4 Kcal de energía
por cada gramo que se ingiere.
Para elaborar la clasificación de alto Valor Biológico o completamente
utilizable se tomó la clara de huevo como proteína de referencia, porque
se vio que presentaba el aminograma más completo y se le dio el valor
máximo (100), en base a esto se fueron analizando diferentes proteínas
y se realizó una clasificación siendo las de mayor valor biológico las de
origen animal (porque sus tejidos son parecidos a los de los humanos) y
sus derivados, luego los pescados y finalmente las proteínas de origen
vegetal.
Huevo (100), leche (90), carne (80), pescado (75), soja (70), legumbres
(60), trigo (50), etc.
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20. PROTEÍNAS: GENERALIDADES
La mal nutrición provoca:
Reducción de la competencia inmune, vale decir la respuesta específica
de anticuerpos y de glóbulos blancos disminuye.
La respuesta inflamatoria de fase aguda se reduce considerablemente.
La restricción proteica reduce la síntesis del antioxidante y protector
más importante de nuestras células, el glutatión. Su deficiencia es
secundaria a una pobre ingesta de sus precursores aminoácidicos, el
glutamato, la glicina y la cisteína.
Su déficit reduce la capacidad de limpiar los productos de desechos que
los microorganismos dejan, los conocidos Radicales Libres. Estos
actúan prolongando el daño a las células propias y de paso aumentan
el riesgo de un cáncer, promovido por una infección de un virus, por
ejemplo la hepatitis B o por la ingestión de productos químicos
inductores o promotores de cáncer, por ejemplo pesticidas, toxinas de
hongos, etc.
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21. PROTEÍNAS: GENERALIDADES
La falta de proteína produce vulnerabilidad a las infecciones en nuestro
organismo lo que se manifiesta en el pulmón y en el intestino delgado.
En ambos, la secreción continua de mucosidades permite un verdadero
barrido de las sustancias dañinas, entre ellos sustancias potencialmente
cancerígenas y también de microorganismos infecciosos que pudieron
entrar.
Esta sustancia viscosa constituida por azúcares y proteínas
(glicoproteínas) es de secreción constante y requiere del aporte de
proteínas adecuado, si este aporte falla en cantidad o calidad (falta de
ciertos aminoácidos conocidos como cisteína o treonina) el mucus será
pobre o de mala calidad reduciendo la capacidad de defensa.
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22. PROTEÍNAS PLASMÁTICAS.
La sangre es un tejido que circula dentro de un sistema virtualmente cerrado,
el de los vasos sanguíneos. La sangre compuesta por elementos sólidos
eritrocitos, leucocitos y plaquetas, suspendidos en un medio líquido, el
Plasma. El plasma consiste en agua, electrolitos, metabolitos, nutrientes,
proteínas y hormonas.
Una vez que la sangre se ha coagulado, la fase líquida remanente se
denomina suero, este carece de factores de la coagulación, que
normalmente están presentes en el plasma, pero que ha sido consumido
durante el proceso de coagulación.
El estudio de las proteínas se utiliza para el seguimiento de las
enfermedades y no para diagnóstico o muy rara vez. Por eso es importante
tener el valor normal del paciente y ver que pasa cuando entra en estado de
enfermedad.
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23. PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
Las proteínas purificadas difieren en su movilidad electroforética y peso
molecular, también son muy diferentes por su composición química; algunas
contienen lípidos (lipoproteínas), otras metales (transferrina, ceruloplasmina).
La mayoría son glicoproteínas, presentando en algunos casos variaciones
genéticas.
Hoy se acepta clasificar a las proteínas plasmáticas de acuerdo con sus
funciones:
• Proteínas con función de transporte y asociados a sistemas buffer.
• Proteínas reactantes de fase aguda (se llaman así porque en situaciones de
stress, procesos inflamatorios o traumatismos aumentan su concentración
para compensar esos estados).
• Proteínas sintetizadas por el sistema inmunocompetente.
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24. Grupo funcional Proteínas (símbolo) Funciones
Inmunoglobulinas Inmunoglobulina G (IgG)
Inmunoglobulina A (IgA)
Inmunoglobulina M (IgM)
Inmunoglobulina D (IgD)
Inmunoglobulina E (IgE)
Proveen diversas funciones de
anticuerpos
Factores del complemento C1q, r, s
C2-9
Activador C3 (C3A)
Proactivador (C3PA)
Properdin (P)
Funciones de ampliación de la
respuesta inflamatoria
Proteínas de transporte Albumina (Alb)
Pre-albumina (PA)
Transferrina (Tf)
Haptoglobina (Hp)
Hemopexina (Hx)
Ceruloplasmina (Cp)
Globulina unida a retinol (RBG)
Transporte y función oncótica
Transporte de tiroxina
Transporte de hierro
Transporte de Hb.
Transporte del grupo HEM
Transporte de cobre
Transporte de Vit-A
Inhibidores de proteinasas a1-antitripsina (a1T)
a2-Macroglobulina (a2M)
Antitrombina III (ATIII)
Inhibidor C1s (C1s INH)
Inhibidor de tripsina, etc.
Inhibidor de tripsina, plasmina, etc.
Inhibidor de trombina.
Inhibidor de C1s
Proteínas onco-fetales placentarias a1-fetoproteína (a1-FP)
Antígeno carcino-embrionario (CEA)
Proteínas placentarias (PP)
Proteínas especificas del embarazo
Proteína fetal, asociada también con
teratomas, hepatomas, etc.
Proteína fetal asociada con cáncer
gastrointestinal
Proteínas misceláneas. Proteína C reactiva
Proteínas relacionadas con la coagulación
lipoproteínas
Respuesta inflamatoria
Coagulación
Función de trasporte de lpipidos
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27. PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
El método más común para analizar las proteínas
plasmáticas es la electroforesis, (la migración de
proteínas por acción de un campo eléctrico),
existen diversos tipos de esta y cada una usa un
medio de soporte diferente. Su uso permite,
después de teñir, la resolución de 5 bandas de
proteínas plasmáticas.
Designadas albúminas, α1, α2, βy γ. Estas últimas
4 son globulinas.
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