documento de biologia, proteinas, estructuras de las proteinas y especificación .

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Proteínas
Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El término
proteína proviene de la palabra francesa protéine y ésta del griego πρωτεῖος
(proteios), que significa 'prominente, de primera calidad'.
Estructura de las proteínas
Estructura primaria
Una cadena polipeptídica consiste en una cadena lineal de aminoácidos unidos por
enlaces peptídicos. El primer puesto de la cadena corresponde al grupo amino
terminal, y la estructura primaria es la secuencia en la que están situados todos los
constituyentes hasta llegar al carboxilo terminal. Esta secuencia está codificada
genéticamente
Existen cadenas polipeptídicas de cualquier número de aminoácidos, sin que exista
una solución de continuidad entre péptidos y proteínas. Por convención, se suele
considerar proteína aquellos polipéptidos con un peso molecular del orden de
10.000 o más.

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Estructura secundaria
La estructura secundaria es la forma en la que la cadena polipeptidica se pliega en
el espacio. En una proteína, cada tramo de cadena polipeptídica tiene distinta
estructura secundaria. Existen varias formas definidas de estructura secundaria, las
más importantes de las cuales son las llamadas hélice a y hoja plegada b.
Las estructuras secundarias definidas están mantenidas por puentes de hidrógeno
formados exclusivamente entre los grupos amino y carboxilo que constituyen el
esqueleto de la cadena polipeptídica. Consecuentemente, los parámetros
estructurales (distancias, ángulos) serán iguales, independientemente de la
proteína y de los aminoácidos que formen la estructura.
Estructura terciaria
La estructura terciaria de la proteína es la forma en la que se organizan en el espacio
los diferentes tramos de la cadena polipeptídica, que pueden tener una estructura
secundaria definida, como las hélices u hojas o no tenerla. La estructura terciaria
está mantenida por enlaces iónicos y de puentes de hidrógeno entre las cadenas
laterales de los aminoácidos, enlaces hidrofóbicos y eventualmente puentes
disulfuro.
Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria de una proteína es la forma en la que se asocian las
distintas subunidades constituyentes, si es que existen. Es decir, para poder hablar
de estructura cuaternaria es necesario que la proteína esté formada por varias
subunidades. Como ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria se puede
considerar la hemoglobina, las inmunoglobulinas o la miosina.
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de
orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena
polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura
tridimensional fija.

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En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo
tienen en común la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la
componen. Los demás niveles de organización estructural desaparecen en la
estructura desnaturalizada.
Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este
motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la
estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar
niveles superiores de estructuración. El proceso mediante el cual la proteína
desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalización. Esta
propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificación de
proteínas, ya que no todas las proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio
en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalización
conduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo que la proteína precipita. La
formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen
que el proceso sea irreversible.
Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes
desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes,
disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la
desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva
mediante cambios en:
 la polaridad del disolvente
 la fuerza iónica
 el pH
 la temperatura
La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:
1. cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la
viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión
2. una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos
hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie
3. pérdida de las propiedades biológicas

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