1. BIOMOLÉCULAS

2. Los seres vivos obedecen a las mismas leyes físicas y químicas que los sistemas no vivos Todos los seres vivos comparten los mismos tipos de moléculas

3. Según aumenta el grado de complejidad en la organización (átomos, moléculas, organismos, biosfera) aparecen nuevas propiedades a consecuencia de la interacción y no solo de las características de cada elemento. El principal compuesto de las moléculas de los seres vivos es el carbono.

5. 92 elementos químicos

6. 30 esenciales para la vida

7. Bioelementos: C, H, O, N. (96,5%)

8. En menor cantidad: Na, K, Ca, Cl, P, S

10. Número atómico = número de protones

12. Las moléculas se forman mediante diversos tipos de enlaces

14. Existen de 1 a 4 órbitas alrededor del núcleo atómico

15. Los electrones se sitúan en diferentes órbitas

17. 1er nivel de energía: 2e

18. 2do nivel de energía: 8e

19. 3er nivel de energía: 8e

20. 4º nivel de energía: ...? 8 8 2

21. Enlaces químicos Permiten adquirir a los átomos una estructura electrónicamente estable. Enlace iónico y enlace covalente

23. Moléculas orgánicas: organizadas en torno al C

24. El carbono tiene capacidad para formar grandes moléculas por su reducido tamaño y los cuatro electrones de la capa externa

25. Puede formar enlaces con H, O y N y con hasta otros 4 átomos de C

27. Las moléculas más importantes para la vida son: Agua Macromoléculas orgánicas: Glúcidos Lípidos Proteínas Acidos nucleicos

29. Máximo de 4 puentes de hidrógeno

31. Hidrófilas: moléculas con regiones polares (ClNa)

36. Fructosa, galactosa

37. Ribosa, desoxirribosa (n=5) Parte de la estructura de los ácidos nucleicos

38. Glucosa, libre o unida a glúcidos más complejos, lípidos (glucolípidos) o proteínas (glucoproteínas)

40. Polisacáridos Polímeros formados por la unión de muchos monosacáridos Son los glucidos más abundantes en la naturaleza Reserva energética y elementos estructurales

44. Polisacárido constituido de unidades de glucosa que forman cadenas lineales debido al tipo de enlace

46. Constituidos de C, H y O en menor medida

47. Algunos también tienen fósforo, azufre y nitrógeno

49. Glúcidos: energía inmediata

50. Lípidos: energía de reserva

52. 2 regiones:Una larga cadena hidrocarbonada (H+C). Es hidrófoba y químicamente poco reactiva Un grupo carbóxilo (COOH). Muy hidrófilo y químicamente reactivo

54. Los ácidos grasos se diferencian por la longitud de sus cadenas y la posición de sus enlaces dobles

55. Insaturados: (el C no satura sus 4 enlaces con H). Uno o más enlaces dobles. Alteración en la cadena pues provocan dobleces que separan las moléculas. Líquidos a temperatura ambiente

57. Los más abundantes son los triglicéridos:

58. 3 moléculas de ácidos grasos unidas a una de glicerina

61. Gran importancia biológica

62. Gran versatilidad, millones de proteínas diferentes

63. Multifunción: estructural, catalítica, comunicación

65. Grupo amino (H2N)

66. Átomo único de C

67. Grupo R (radical), cadena lateral de carbonos que determina el tipo de aminoácido

68. 20 aminoácidos (apolares, polares + y -)

70. Grupo carboxilo + grupo amino

71. Liberación de H2O

72. Resultado: Polipéptido (cadena de hasta 50 aminoácidos)

73. Las posibilidades de combinación de los 20 aminoácidos dan lugar a cientos de miles de proteínas diferentes

76. Cadenas laterales de los aminoácidos no polares -> orientación interior

78. Estructura secundaria Plegamiento de la cadena polipeptídica debido al establecimiento de puentes de hidrógeno entre fragmentos próximos Hélice α: Conformación helicoidal de la cadena debido al establecimiento de puentes de hidrógenos entre el grupo C=O y el grupo H-N del tercer o cuarto aminoácido consecutivo. Los grupos radicales se orientan hacia el exterior Conformación β: Configuración en zig-zag de cadenas polipeptídicas paralelas debido al establecimiento de puentes de hidrógeno. Los grupos radicales quedan alternamente arriba y abajo de la estructura

80. Constituidas por un solo tipo de estructura secundaria

81. Cadena polipeptídica en forma de largos filamentos

82. Funciones estructurales en la anatomía de los vertebrados (queratina: uñas, escamas y plumas)

83. Proteínas globulares:

84. Diferentes tipos de estructuras secundarias en la misma cadena polipeptídica

86. Interacción entre los grupos R de diferentes aminoácidos de la cadena

87. Enlaces débiles y covalentes

89. Unidas por las mismas fuerzas que mantienen la estructura terciariaHemoglobina: proteína de estructura cuaternaria transportada por los glóbulos rojos que establece enlaces débiles con el O2 en los pulmones y los conduce a cualquier tejido del organismo

91. Median reacciones químicas propias del metabolismo celular

92. Disminuyen la cantidad de Energía de activación necesaria en una reacción química

93. Pueden acelerar hasta cien millones de veces la velocidad de una reacción

94. Degradan nutrientes, transforman energía y fabrican macromoléculas biológicas

96. La biocatalización permite que las funciones de los seres vivos se produzcan a la velocidad adecuada Cada enzima tiene una estructura tridimensional propia. Son moléculas muy complejas. Entre los pliegues de sus polipéptidos se producen las reacciones catalizadas Cada enzima es específica para un sustrato

97. Actividad enzimática La enzima se combina específicamente con un sustrato en su centro activo debilitando los enlaces de éste. La reacción enzimática no supone la modificación de la enzima. Solo resulta un producto

98. Nomenclatura Se las identifica por el sufijo “–asa” asociado al sustrato sobre el que actúa (ATPasa) o a la actividad que realiza (ATP sintetasa) Cofactores y coenzimas Sustancias necesarias para el funcionamiento metabólico de algunas enzimas como algunos iones inorgánicos (Fe2+, Mg2+ o Zn2+) o sustancias orgánicas

102. Pirimidínicas: un solo anillo (Citosina, Timina, Uracilo)Grupo fosfato: monofosfato, difosfato o trifosfato

106. Bases nucleótidas: Adenina, Guanina, Citosina, Uracilo

108. Bases nucleótidas: Adenina, Guanina, Citosina, Timina

109. Doble cadena de nucleótidos unidas por apareamiento entre las bases