1. AMINOÁCIDOS y PROTEÍNAS
MATERIA BIOQUÍMICA
DOCENTE DRA. VILMA TORRICO

2. Proteínas: Cadenas de aminoácidos
 Son las sustancias que componen las estructuras
celulares y las herramientas que hacen posible las
reacciones químicas del metabolismo celular. En la
mayoría de los seres vivos (a excepción de las
plantas que tienen más celulosa) representan más
de un 50% de su peso en seco. Una bacteria puede
tener cerca de 1000 proteínas diferentes, en una
célula humana puede haber 10.000 clases de
proteínas distintas.
 Químicamente son macromoléculas, polímeros de
aminoácidos (más de 100) dispuestos en una
secuencia lineal, sin ramificaciones. Una secuencia
de menos de 100 aminoácidos se denomina
péptido.

3.  Con la posibilidad de que 20 aminoácidos diferentes
puedan ser ordenados en cualquier orden para
conformar polipéptidos de cientos de aminoácidos,
tienen el extraordinario potencial de producir una
gran cantidad de variantes en su conformación. Esta
variedad permite a las proteínas funciones tan
refinadas como las de las enzimas que permiten el
metabolismo celular. La bacteria Escherichia coli,
uno de los organismos biológicos mas simples, tiene
mas de 1000 proteínas diferentes trabajando a
diferentes tiempos para catalizar las reacciones que
sostienen a su vida.

4. Aminoácidos
 Los aminoácidos (aa) son moléculas orgánicas
pequeñas con un grupo amino (NH2) y un grupo
carboxilo (COOH). La gran cantidad de proteínas que
se conocen están formadas únicamente por 20 aa
diferentes. Se conocen otros 150 que no forman parte
de las proteínas.
 Todos los aminoácidos tiene la misma formula general:

5. Los veinte aminoácidos que se encuentran en los
sistemas biológicos son:

6. Aminoácidos esenciales
 Los organismos
heterótrofos pueden
sintetizar la mayoría de
los AA, aquellos que
no pueden sintetizarse
deben ser incorporados
con la dieta,
denominándose
aminoácidos
esenciales.
 En el ser humano son
10:
 Arginina
 Histidina
 Isoleucina
 Leucina
 Lisina
 Metionina
 Fenilalanina
 Treonina
 Triptofano
 Valina

7.  Generalmente, el número de AA que forman una
proteína oscila entre 100 y 300. Los enlaces que
participan en la estructura primaria de una proteína
son covalentes: son los enlaces peptídicos. El
enlace peptídico es un enlace amida que se forma
entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo
amino de otro, con eliminación de una molécula de
agua. Independientemente de la longitud de la
cadena polipeptídica, siempre hay un extremo amino
terminal y un extremo carboxilo terminal que
permanecen intactos.

8. Unión Peptídica
 Los aminoácidos se
encuentran unidos
linealmente por medio
de uniones peptídicas.
Estas uniones se
forman por la reacción
de síntesis (vía
deshidratación) entre el
grupo carboxilo del
primer aminoácido con
el grupo amino del
segundo aminoácido.

9. Estructuras de las Proteínas
 Las proteínas poseen estructuras tridimensionales bien
definidas. Las funciones que cumplen en el organismo
son una consecuencia de su conformación, que es la
organización espacial de sus átomos al formar una
estructura. Se conocen en la actualidad la secuencia
de aminoácidos de varios centenares de proteínas,
habiéndose comprobado que todas ellas tienen una
secuencia precisa y definida.

10. Estructura primaria
 O secuencia, de una proteína
es el orden en que se disponen
sus aminoácidos a lo largo de
cada una de las cadenas
polipeptídicas que la
componen. Tanto la
conformación como una gran
parte de las propiedades y el
comportamiento de las
proteínas vienen determinados
por su secuencia.

11.  Estructura primaria
de la Insulina:
consta de dos
cadenas de AA
enlazadas por
puentes disulfuro
entre las cisteínas

12. Estructura secundaria
 La estructura secundaria de una proteína es la que
adopta espacialmente. Existen ciertas estructuras
repetitivas encontradas en las proteínas que permiten
clasificarlas en dos tipos: hélice alfa y lámina beta.
 Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una
cadena polipeptídica. La cadena polipetídica principal
forma la estructura central, y las cadenas laterales se
extienden por fuera de la hélice. El grupo carboxílo (CO)
de un aminoácido n se une por puente hidrógeno al grupo
amino (NH) de otro aminoácido que está tres residuos
mas allá. De esta manera cada grupo CO y NH de la
estructura central (columna vertebral o "backbone") se
encuentra unido por puente hidrógeno.

14. B-Las láminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Pueden
ser paralelas o antiparalelas. Las anti-paralelas generalmente se ven
así:

15. Estructura terciaria
Se refiere a las interacciones entre los residuos de
aminoácidos que están distanciados entre sí a lo largo de
la cadena polipeptídica e indica la disposición en el espacio
de la cadena. Las interacciones entre estos residuos,
responsables tanto del mantenimiento de la estructura
terciaria como de la cuaternaria, se clasifican en
dependencia de la energía que lleva asociada:
 Las fuertes: enlaces disulfuro e interacciones
electrostáticas.
 Las de tipo medio: puentes de hidrógeno e interacciones
ion-dipolo.
 Las débiles, fuerzas hidrófobas o de Van der Waals.

16. Existen, sin embargo dos tipos de
estructuras terciarias básicas:
 Proteínas fibrosas, insolubles en agua,
como la alfa queratina o el colágeno.
 Proteínas globulares, solubles en agua.

17. Estructura cuaternaria
 Se refiere a la forma en la cual las proteínas
que contienen más de una cadena
polipeptídica las mantienen asociadas entre sí.
 Solo está presente si hay mas de una cadena
polipeptídica. Con varias cadenas
polipeptídicas, la estructura cuaternaria
representa su interconexión y organización.

18.  Esta es la imagen de
la hemoglobina, una
proteína con cuatro
polipéptidos, dos
alfa-globinas y dos
beta globinas. En
rojo se representa al
grupo hem (complejo
pegado a la proteína
que contiene hierro,
y sirve para
transportar oxígeno).

19. Los cuatro niveles estructurales de la
hemoglobina

20. Funciones de las proteínas
FUNCIÓN DE TRANSPORTE
En los seres vivos son esenciales los fenómenos de
transporte, bien para llevar una molécula hidrofóbica
a través de un medio acuoso (transporte de oxígeno
o lípidos a través de la sangre) o bien para
transportar moléculas polares a través de barreras
hidrofóbicas (transporte a través de la membrana
plasmática). Los transportadores biológicos son
siempre proteínas.

22. Función estructural
 Las células poseen un citoesqueleto de naturaleza
proteica que constituye un armazón alrededor del
cual se organizan todos sus componentes, y que
dirige fenómenos tan importantes como el transporte
intracelular o la división celular.
 En los tejidos de sostén (conjuntivo, óseo,
cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de
colágeno forman parte importante de la matriz
extracelular y son las encargadas de conferir
resistencia mecánica tanto a la tracción como a la
compresión.

23. Componentes del citoesqueleto

24. Función enzimática
 La gran mayoría de las reacciones
metabólicas tienen lugar gracias a la
presencia de un catalizador de
naturaleza proteica específico para
cada reacción. Estos biocatalizadores
reciben el nombre de enzimas. La gran
mayoría de las proteínas son enzimas.

26. Función hormonal
 Las hormonas son sustancias producidas por
una célula y que una vez secretadas ejercen
su acción sobre otras células dotadas de un
receptor adecuado. Algunas hormonas son
de naturaleza proteica, como la insulina y el
glucagón (que regulan los niveles de glucosa
en sangre) o las hormonas segregadas por la
hipófisis como la hormona del crecimiento,
o la calcitonina (que regula el metabolismo
del calcio).

28. Función de defensa
 La propiedad fundamental
de los mecanismos de
defensa es la de discriminar
lo propio de lo extraño.
 En los vertebrados
superiores y el ser humano,
las inmunoglobulinas se
encargan de reconocer
moléculas u organismos
extraños y se unen a ellos
para facilitar su destrucción
por las células del sistema
inmunitario.

29. Función de movimiento
 Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están
relacionadas con las proteínas.
 Así, la contracción del músculo resulta de la interacción
entre dos proteínas, la actina y la miosina.
 El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está
relacionado con las proteínas que forman los microtúbulos.

30. Función de reserva
 La ovoalbúmina de la clara de huevo, la
lactoalbúmina de la leche, la gliadina del grano de
trigo y la hordeína de la cebada, constituyen una
reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del
embrión.

31. Función reguladora
 Muchas proteínas se unen al ADN y de esta
forma controlan la trascripción génica. De
esta forma el organismo se asegura de que la
célula, en todo momento, tenga todas las
proteínas necesarias para desempeñar
normalmente sus funciones.
 Las distintas fases del ciclo celular son el
resultado de un complejo mecanismo de
regulación desempeñado por proteínas como
la ciclina.