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Hemoglobina y Mioglobina: Estructura, características, semejanzas y diferencias.

Estructura y características de Hemoglobina y Mioglobina. Sus semejanzas y diferencias. Para conocer más del tema visita: http://trabajosmedicos.blogspot.com/2011/11/hemoglobina-y-mioglobina-estructura.html

Hemoglobina y Mioglobina: Estructura, características, semejanzas y diferencias.

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Lourdes Sánchez
Características
 Proteína globular, altas
  concentraciones en lo
  glóbulos rojos
 Transporta O2 del aparato
  respiratorio hacia los tejidos
  periféricos
 Transporta CO2 y protones
  de los tejidos hasta los
  pulmones para ser
  excretados
 Valores normales en sangre:
  13 – 18 g/ dl en el hombre y
  12 – 16 g/ dl en la mujer
 Presente en todos los reinos
  de la naturaleza
Estructura
 Estructura cuaternaria,
  cuatro cadenas
  polipeptídicas: alfa,
  beta, gamma y delta.
 La hemoglobina A es
  una combinación de
  dos cadenas alfa y dos
  cadenas beta.
 Total de 4 moléculas de
  oxígeno las que pueden
  transportar cada
  molécula de
  hemoglobina.
Características
 Hemoproteína encontrada
  principalmente en el tejido
  muscular
 Almacenamiento intracelular
  para el oxígeno.
 Mayores concentraciones de
  mioglobina en el músculo
  esquelético y cardíaco
 Se requieren grandes
  cantidades de O2 para
  satisfacer la demanda
  energética de las
  contracciones.
Estructura
 Cadena polipeptídica
  sencilla de 153 residuos
  aminoácidos
 PM 17.000 daltons.
 Proteína globular con la
  superficie polar (rojo) y el
  interior apolar (amarrillo)
 Sin contar los dos residuos
  de His que intervienen en
  el proceso de fijación del
  oxígeno, el interior de la
  mioglobina sólo contiene
  residuos no polares (por
  ejemplo, Leu, Val, Phe y
  Met).
   Proteínas globulares con un
    núcleo de hierro.
   Misión de transportar oxígeno
    y por ello tienen similitudes
    estructurales.
   Coloreadas
   Su color depende del estado
    de oxidación del hierro que
    contienen y de la presión
    parcial de O2
   También ligan moléculas
    como CO o NO
   Ambas contienen grupos
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  • 2. Características  Proteína globular, altas concentraciones en lo glóbulos rojos  Transporta O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos  Transporta CO2 y protones de los tejidos hasta los pulmones para ser excretados  Valores normales en sangre: 13 – 18 g/ dl en el hombre y 12 – 16 g/ dl en la mujer  Presente en todos los reinos de la naturaleza
  • 3. Estructura  Estructura cuaternaria, cuatro cadenas polipeptídicas: alfa, beta, gamma y delta.  La hemoglobina A es una combinación de dos cadenas alfa y dos cadenas beta.  Total de 4 moléculas de oxígeno las que pueden transportar cada molécula de hemoglobina.
  • 4. Características  Hemoproteína encontrada principalmente en el tejido muscular  Almacenamiento intracelular para el oxígeno.  Mayores concentraciones de mioglobina en el músculo esquelético y cardíaco  Se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.
  • 5. Estructura  Cadena polipeptídica sencilla de 153 residuos aminoácidos  PM 17.000 daltons.  Proteína globular con la superficie polar (rojo) y el interior apolar (amarrillo)  Sin contar los dos residuos de His que intervienen en el proceso de fijación del oxígeno, el interior de la mioglobina sólo contiene residuos no polares (por ejemplo, Leu, Val, Phe y Met).
  • 6. Proteínas globulares con un núcleo de hierro.  Misión de transportar oxígeno y por ello tienen similitudes estructurales.  Coloreadas  Su color depende del estado de oxidación del hierro que contienen y de la presión parcial de O2  También ligan moléculas como CO o NO  Ambas contienen grupos hemo formado por 4 anillos pirrólicos que complejan a un ión hierro divalente Fe+2
  • 7.  La mioglobina aparece en el tejido muscular, mientras que la hemoglobina aparece en la sangre.  La función principal de la Hb es trasportar por la sangre el oxígeno capturado en los pulmones. La mioglobina, que tiene una afinidad por el oxígeno superior a la hemoglobina, “se lo quita” cuando la sangre llega al músculo, actuando como aceptor y reserva de oxígeno del músculo.  Forma muy diferente de ligar oxígeno: mientras que la mioglobina presenta una adsorción hiperbólica, la hemoglobina da una marcada sigmoide.
  • 9. http://www.encolombia.com/medicina/materialdeconsu lta/Tensiometro101-hemoglobina.htm  http://www.med.unne.edu.ar/catedras/bioquimica/pdf/h emoglobina.pdf  http://themedicalbiochemistrypage.org/spanish/hemogl obin-myoglobin-sp.html  http://www.encolombia.com/medicina/materialdeconsu lta/Tensiometro101-hemoglobina.htm  http://www.itescham.com/Syllabus/Doctos/r637.PDF  http://sebbm.bq.ub.es/BioROM/contenido/UIB/proteina s/terciaria/Marcoter.htm  http://www.aulavirtual- exactas.dyndns.org/claroline/backends/download.php ?url=L1RFT1JJQS9oZW1vZ2xvYmluYS5wZGY%3D& cidReset=true&cidReq=QUIMBIO