El documento describe los conceptos fundamentales de la genética molecular, incluyendo la estructura y función del ADN, la transcripción del ADN en ARN mensajero, la traducción del ARN mensajero en proteínas a través del código genético, y las aplicaciones e implicaciones éticas de la ingeniería genética. También cubre los tipos y consecuencias de las mutaciones, así como el proyecto del genoma humano.

2. 1. El ADN, portador del mensaje genético.
2. Teoría "UN GEN-UNA ENZIMA".
3. Expresión del mensaje genético
4. Transcripción del ADN.
5. El código genético.
6. Traducción o biosíntesis de proteínas.
7. La regulación de la expresión génica: el operón
8. Mutaciones
▪ Según el tipo de célula que se vea afectada.
- Mutaciones germinales
- Mutaciones somáticas
▪ Según como sea la alteración del material genético.
- Génicas
a. Mutaciones por sustitución.
b. Mutaciones por delección.
c. Mutaciones por inserción.

3. - Cromosómicas.
a. Translocaciones,
b. Inversiones
c. Deleciones
d. Duplicaciones
- Genómicas.
a. Aneuploidía.
b. Euploidía.
9. Consecuencias evolutivas. selección natural
10. Ingeniería genética
10.1. Concepto de clonación
10.2 La manipulación del adn (de la información genética).
10.3. Aplicaciones de la ingeniería genética.
► Aplicaciones en medicina
► Aplicaciones en animales y plantas.
11. Proyecto Genoma Humano
11.1. Riesgos y aspectos éticos de las técnicas de ingeniería
genética

4. El ADN como material
hereditarioExperimentos de Griffith 1928
Bacterias S
Bacteria con
muertas por
cápsula
calor
(virulenta)
Tipo S
1 De los ratones muertos se extraen 2 De los ratones inoculados no se
bacterias vivas de la cepa S extraen bacterias vivas
Bacteria sin Bacterias R
vivas Bacterias S
cápsula muertas por
Tipo R (no virulenta) calor
De los ratones inoculados no se
3 4 De los ratones muertos se extraen
extraen bacterias vivas, pues no
bacterias vivas de la cepa S
crecen en el animal.
Experimentos de Griffith

5. Un gen una enzima
Establecen una relación directa entre la molécula
de ADN y la secuencia de aminoácidos de una
enzima: “un gen, una enzima”.
G. Beadle y E. Tatum
No todas las proteínas son enzimas y hay
proteínas formadas por varias cadenas
polipeptídicas. La hipótesis se transforma: “un
gen, una cadena polipeptídica”.
Neurospora crassa, moho
con el que trabajaron Descubre, estudiando la anemia falciforme, la
Linus Pauling relación entre una mutación en el ADN y la
pérdida de actividad biológica de una
proteína: En la cadena B el sexto aminoácido,
que debería ser ácido glutámico, es sustituido
por valina.
Globulos rojos
Normales Falciformes
Hershey y Chase Apoyan la teoría de que el ADN es el portador
de la información para la síntesis de proteínas
con el estudio del fago T2 que es capaz de
hacer sintetizar a la célula infectada sus
proteínas con la sola inoculación de su ADN.

6. Genes y Proteínas. EL PAÍS swf
Gen, proteína y carácterDel cromosoma a los genes. EL PAÍS swf
Cromosoma Proteína
ADN
Carácter
Aminoácidos
Redes Proteínas. Vídeo 51’05
Redes Proteínas. Vídeo 2’13

7. Flujo de información genética
Entre la información del ADN que se encuentra en el núcleo y la
síntesis de proteínas que se realiza en los ribosomas (citoplasma),
existe un intermediario: el ARNm
ARNt
ADN ARNm PROTEÍNA
Transcripción Traducción
Replicación NÚCLEO RIBOSOMAS
Este esquema fue considerado durante muchos años el
“dogma central de la biología molecular”.

9. Redefinición del dogma central de la biología
molecular
Algunos virus poseen ARN replicasa, capaz de obtener copias de su
ARN. Otros poseen transcriptasa inversa que sintetiza ADN a partir
de ARN mediante un proceso de retrotranscripción.
Transcriptasa
inversa ADNc
ADNc
(complementario)
bicatenario
ARN
vírico
Transcriptasa
Envoltura inversa
RETROVIRU
S Transcriptasa Transcriptas
inversa a inversa
ADNc
Membrana
Degradación monocatenario
plasmática de la
célula huésped del ARN
DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR
Transcripción
ADN ARN PROTEÍNAS
Transcripció Traducción
n inversa
Replicación Replicación

10. El ARN
El ARN consta de una sola cadena de nucleótidos, que pueden ser:
adenina, guanina, citosina y uracilo.
Adenina Uracilo Citosina Guanina
Complementarios Complementarios
Hay varios tipos de ARN
ARN mensajero ARN transferente ARN ribosómico
Copia la información de un Transporta aminoácidos Forma los ribosomas
gen y la lleva a los hasta los ribosomas junto con ciertas
ribosomas. para formar proteínas. proteínas.

11. Requisitos previos para la síntesis del ARN
La síntesis de ARN o transcripción necesita:
CADENA DE ADN QUE ACTÚE COMO MOLDE • ARN polimerasa I ->ARNr
ARN -POLIMERARAS En eucariotas • ARN polimerasa II ->ARNm
RIBONUCLEÓTIDOS TRIFOSFATO DE A, G, C y U • ARN polimerasa III -> ARNt y ARNr
Bases
Ribosa
Ribonucleótido
trifosfato

12. La transcripción
Consiste en el copiado de un fragmento de
ADN (gen) en forma de una molécula de
ARN mensajero.
ADN
ARNm
ADN ARNmARNm
Adenina Uracilo
Uracilo
Citosina Guanina
Guanina
Guanina Citosina
Citosina
Timina Adenina
Adenina

13. El proceso de transcripción
1 INICIACIÓN
La ARN-polimerasa reconoce los centros promotores.
Luego abre la doble hélice para que los Cola poli-A
ribonucleótidos se unan a la cadena molde.
Poli-A
TERMINACIÓN 3 polimerasa
La ARN-polimerasa reconoce en el ADN unas señales
de terminación que indican el final de la transcripción.
En procariontes son secuencias palindrómicas. Punto de
En eucariontes corte
2 ELONGACIÓN
La ARN-polimerasa avanza en sentido 3’-5’ y
sintetiza el ARN en sentido 5’-3’. . Señal de
Cadena molde de ADN corte
(transcrita)
ARN
ARN - polimerasa
Cadena inactiva de
ADN

14. La transcripción: Síntesis de ARN.
3’
5’ ARNpolimerasa
3’ 5’
A U G U G C G G C U G C
T A C A C G C C G A C G
ARN
ADN

15. Esquema general de la transcripción en
eucariontes
ARN -polimerasa
Región a
ADN
Punto de inicio transcribir
La ARN-polimerasa se une al
Centro promotor centro promotor y comienza
la transcripción.
Final de la
transcripción
Señal de corte
(AAUAA)
Caperuza ARNm La polimerasa sigue
Procesos transcribiendo un tiempo y
inmaduro
postranscripcionales Punto de corte después se para.
Degradación del ARN
Caperuza sobrante
Poli-A
Poli-A
polimerasa ARN mensajero para
traducir

16. La maduración del ARN
ORGANISMOS PROCARIONTES
Transcrito primario
Los ARNm no sufren
proceso de maduración.
ARNasa
Los ARNt y ARNr se forman a partir de
un transcrito primario que contiene
muchas copias del ARNt y ARNr.
ARNr
ARNt
ORGANISMOS EUCARIONTES
Intrón
Exón El ARN transcrito primario
Exón sufre un proceso llamado
RNPpn
splicing mediante el que se
Bucle eliminan los intrones y se
Intrón unen los exones.
Exón
Bucle
Punto de unión
entre exones

18. Transcripción:
1- Iniciación: Una ARN‑ polimerasa comienza la síntesis del
precursor del ARN a partir de unas señales de iniciación
"secuencias de consenso " que se encuentran en el ADN.
ARNpolimerasa
T A C G A A C C G T T G C A C A T C
A U G C U U G G C A A C G U G

19. Transcripción:
2. Alargamiento: La síntesis de la cadena continúa en dirección
5'→3'. Después de 30 nucleótidos se le añade al ARN una cabeza
(caperuza o líder) de metil‑ GTP en el extremo 5‘ con función
protectora.
ARNpolimerasa
T A C G A A C C G T T G C A C A T C
A U G C U U G G C A A C G U G
m-GTP

20. Transcripción:
3- Finalización: Una vez que la enzima (ARN polimerasa) llega a la
región terminadora del gen finaliza la síntesis del ARN. Entonces,
una poliA‑ polimerasa añade una serie de nucleótidos con adenina,
la cola poliA, y el ARN, llamado ahora ARNm precursor, se libera.
poliA-polimerasa
m-GTP A U G C U C G U G U A G A A A A A
ARNm precursor

21. 4. Maduración (cont.): El ARNm precursor contiene tanto exones
como intrones. Se trata, por lo tanto, de un ARNm no apto para que la
información que contiene sea traducida y se sintetice la
correspondiente molécula proteica. En el proceso de maduración un
sistema enzimático reconoce, corta y retira los intrones y las
ARN‑ ligasas unen los exones, formándose el ARNm maduro.
ARNm
precursor Cabeza cola
AAAAAA
AUG UAG
ARNm
maduro

22. Maduración del ARNm (Visión de conjunto).
Región codificadora del gen
ADN
Promotor E1 I1 E2 I2 E3
Terminador
TAC ATC
Cabeza E1 I1 E2 I2 E3 cola
ARNm AAAAAA
precursor AUG UAG
Cabeza cola
ARNm
maduro AAAAAA
AUG UAG

23. Bases moleculares de la genética
En 1869 Friedrich Miescher
aisló un compuesto al que llamó
nucleína (posteriormente ADN).
En 1944 Avery y colaboradores
establecieron que el ADN era la
molécula portadora de la
información genética. Watson y Crick
sugirieron la hipótesis
de la replicación del
Franklin, Wilkins, Watson y ADN.
Crick desarrollaron un modelo
para explicar la estructura del
ADN.
Severo Ochoa fabricó
cadenas de ácido nucleico
en un tubo de ensayo.
En 1966 Severo Ochoa terminó
de descifrar el código genético.

24. Desarrollo experimental de
Nirenberg y Matthaei
Preparan 20 tubos con extracto de E.
Coli y lo necesario para síntesis de
proteínas. Añadieron en cada tubo
uno de los 20 aminoácidos marcados
radiactivamente.
Poli U
Añaden a cada tubo ARN igual al
sintetizado por Severo Ochoa:
“poli U” Fen - Fen - Fen - Fen - Fen
* * * * *
En sólo uno de los tubos se
obtuvo un polipéptido que era de
fenilalanina. Aceptando que el
código genético está formado por
tripletes, dedujeron que el UUU
codificaba para fenilalanina.
La història del codi genètic (Niremberg, Ochoa, et al.) Genes y Proteínas. swf

25. Código genético
UAA UGA
UAG
AUG
Iniciación Ej. ¿Qué aminoácido está codificado
Terminación por el codón GAC?

30. Juego
código
genético
Codi Genètic.lnk

31. Características del código genético
UNIVERSAL DEGENERADO
Compartido por todos los organismos A excepción de la metionina y el triptófano, un
conocidos incluso los virus. aminoácido está codificado por más de un
codón.
El código ha tenido un solo origen
evolutivo. Esto es una ventaja ante las mutaciones.
Existen excepciones en las mitocondrias CARECE DE SOLAPAMIENTO
y algunos protozoos.
Los tripletes se disponen de manera
SIN IMPERFECCIÓN lineal y continua, sin espacios entre
Cada codón solo codifica a un ellos y sin compartir bases
aminoácido. nitrogenadas
Posibilidad de solapamiento
Met Gli Tre His Ala Fen Ala
Met Leu Leu Pro
Codones de
iniciación Solapamiento

32. El proceso de traducción
LA SÍNTESIS DE PROTEÍNAS
necesita
ENZIMAS Y ARN DE
RIBOSOMAS AMINOÁCIDOS ARN MENSAJERO ENERGÍA TRANSFERENCIA
Formados Donde se unen Como la
por los Tiene
SUBUNIDAD Donde se une dos
GRANDE el AMINOACIL-ARNt zonas
Por -SINTETASA
SUBUNIDAD donde se
PEQUEÑA une al
ANTICODÓN
Donde
Donde se sitúa
SITIO A AMINOÁCIDO se une EXTREMO 3’
Tienen el
tres SITIO P POLIPÉPTIDO
el
lugares
SITIO E ARNt

34. El código genético: traducción I
ADN Aminoácidos
Ribosomas
Transcripción
Proteína
ARN
mensajero

35. Reacción de activación de un aminoácido
Aminoacil ARNt
+ + -sintetasa
Aminoácido
Ácido
aminoaciladenílico
+
ARNtx
La unión se realiza
en el extremo 3’ del
ARNt
Existen al menos 20 aminoacil-
ARNt-sintetasas, una para cada
aminoácido. Son enzimas muy Aminoácil -ARNtx
específicas

36. Síntesis de proteínas: iniciación y
elongación
E P A Codón iniciador INICIACIÓN
(AUG)
ARNm Posición
E Posición P
A
P
ARNt - E
Met
Subunidad grande Posición Aminoacil
A -ARNt
Desplazamiento del
ribosoma
5’ 3’
Enlace
peptídico
El aminoácido
se libera del ELONGACIÓN
ARNt

37. Síntesis de proteínas: terminación
Codón de Separación de las
terminación (UAA, dos subunidades del
UGA, UAG) ARNm ribosoma
ARNm
ARNt
Porción final Factor de
de la cadena liberación
proteica
A medida que se van sintetizando, las
proteínas adquieren la estructura
secundaria y terciaria que les corresponde.

38. Polirribosomas
Si el ARN a traducir es lo suficientemente largo, puede ser leído
por más de un ribosoma a la vez, formando un polirribosoma o
polisoma.
ARNm
Proteína
en
formación
Microfotografía electrónica (MET, falso Ribosoma
color) de un polirribosoma.

40. Para poder visualizar correctamente esta presentacion debe de utilizarse la versión
Power Point XP
Han intervenido en la realización de esta presentación:
Los alumnos del IES Añaza: Vanesa Servando Sosa y Noe Suárez Ledesma
Las profesoras del IES Añaza : Marta Casariego Ramírez y Esther Díaz Sánchez

41. 



42. En la fase de iniciación todo el proceso se prepara para llevar a
cabo la síntesis proteica:
 En 1º lugar, el ARNm se une por su extremo 5’ a la subunidad menor del
ribosoma gracias a un factor proteico IF3.
A continuación se une el primer aminoacil-ARNt al ARNm, a través de
puentes de hidrógeno entre sus bases complementarias.El primer codón es 5’
AUG 3’ por lo que el anticodón del primer ARNt es UAC. El aminoácido unido
al primer ARNt es siempre formil metionina. Este posteriormente puede
formar parte de la proteína o ser eliminado al final de este proceso.Para que
esta unión se produzca es necesaria la presencia del factor de iniciación IF2.
 Posteriormente se produce el acoplamiento de la subunidad mayor del
ribosoma, para lo cual se precisa otro factor de iniciación diferente (IF1).
A todo esto se le une el siguiente aminoácido transportado por su ARNt.
 Por último se forma el enlace peptìdico entre los aminoácidos

43. IF3
Subunidad menor del
ribosoma.
5’
3’
ARNm

44. NH2
F-Met
Aminoacil ARNt
IF2
Anticodón UAC
Codón Iniciador AUG
ARNm
5’
Sitio P Sitio A

45. NH2 NH2
F-Met Arg
IF1
Anticodón UAC
UAC
GCA
Codón Iniciador AUG CGU
5’
ARNm

46. NH2 Enlace NH2
Peptídico
F-Met Arg
Anticodón UAC GCA
Codón Iniciador AUG CGU
5’
ARNm
Sitio A
Sitio P

47. En esta etapa, la cadena peptídica se sintetiza por la unión de
los sucesivos aminoácidos que se van situando en el ribosoma
trasportados por los correspondientes ARNt. En este proceso se
pueden diferenciar tres etapas:
 Unión de un aminoacil ARNt al sitio A. Esto solo es posible si el
anticodón del ARNt es complementario al codón del ARNm. Es necesario,
GTP para proporcionar la energía necesaria y dos factores proteicos de
elongación (EF-Ts y EF-Tu).
 Formación del enlace peptídico. Una vez situados los dos aminoácidos,
a través de sus ARNt, uno en el sitio P y otro en el sitio A, se produce la
unión entre ellos, gracias a la enzima peptidil transferasa, localizada en la
subunidad mayor del ribosoma.
 Al unirse el primer aminoácido al segundo Se forma un dipéptido que
permanece unido al segundo ARNt, el cual se localiza en el sitio A.

48. NH2
F-Met
NH2
Arg
GTP
EF-TS
Anticodón UAC
UAC
EF-Tu
Codón Iniciador AUG CGU
5’ GCA
ARNm
Sitio P Sitio A

49. NH2 Enlace NH2
Peptídico
F-Met Arg
T
P R
E A
P N
T S
I F
D E
I R
L A
Anticodón S
A
UAC GCA
Codón Iniciador AUG CGU
ARNm
5’
Sitio A
Sitio P

50. (continuación)
 Unión del primer aminoácido al segundo, el primer
aminoácido se desprende de su ARNt, el cual se libera
del ribosoma y,
Translocación del Dipéptido al sitio P.
Se produce el desplazamiento del ribosoma sobre el
ARNm en sentido 5’  3’. Así el siguiente codón con el
ARNt fijado sobre él, pasa del sitio A al sitio P quedando
libre el sitio A, que es ocupado por el tercer codón del
ARNm.
 Formación de nuevos enlaces peptídicos.
Mientras el ribosoma recorre el ARNm, los sucesivos
aminoacil ARNt que se van fijando al sitio A van
incorporando los nuevos aminoácidos

51. NH2
F-Met
Arg
AUC GCA
UAG CGU UUU
5’
Sitio A
Sitio P

52. NH2 Val
Leu
F-Met
Phe
Arg
CAA
GAU
AAA
GCA
CGU UUU CUA GUU UAA
AUG
5’ Sitio A ARNm 3’
Sitio P

53.  Los codones de terminación (UAA,UAG,UGA) marcan el final de la
síntesis de proteínas.
 Cuando el ribosoma llega a un codón de terminación, no se situa
ningun aminoacil ARNt en el sitio A y la cadena peptídica se acaba. En
esta fase intervienen unos factores de liberación: R1F para los
codones de terminación UAA y UAG, R2F para los codones UAA y
UGA. Al situarse en el sitio A estos factores hacen que la enzima
peptidíl transferasa libere el péptido del ARNt al que está unido, al
hacer que reaccione el grupo carboxilo del último aminoácido con agua.

54. Phe
Arg
Leu Val
F-Met
NH2
Fin de la
´síntesis
de
proteínas
Codón de
GAU CAA terminación
CGU UUU CUA GUU UAA
AUG
5’ 3’
Sitio A ARNm
Sitio P

55. R1F
COOH R2F
Val T
P R
Leu E A
P N
T S
Phe I F
D E
I R
Arg
L A
CAA S
F-Met GUU A
UAA
NH2
5’
3’
ARNm Codón de
terminación

56. 

57. Val
2
NH
t
Leu
Me
NH2
g
Ar
F-
e
Phe
Ph
NH2
F-Met
u
Le
F-Met R1F
Arg COOH
Arg R2F
Phe Val
T
T
Leu T T T
P R P R CAA
P R P R P R
E A E A E A
E A Phe E A
P N
P N
P N P N GAU P N
T S T S AAA T S
T S T S
I F
I F Arg I F I F I F
D E D E D E
D E D E Codón de
I R I R I R
I R I R
L A
F-Met L A Terminación
L A L A L A
S S S
S S
A
A NH2 A A A
UAC GUU UAA
AUG CGU UUU CUA
3’
5’
Sitio P Sitio A ARNm

58. 1.-¿Qué es la traducción?
2.-Nombra las fases de la traducción
3
.-´¿Qué procesos ocurren en la fase de iniciación?
4
.-¿Qué enzima cataliza la formación del enlace peptídico?
5
.-¿Por qué es necesario que el péptido recién sintetizado pase del siti
6
.-¿Qué ocurre a medida que el ribosoma va “avanzando” por el ARNm?
7
.-¿Cuándo ocurre la terminación de la síntesis de la proteína y qué oc
8.-Observa la diapositiva 18 y describe todo o Síntesis de Proteínas
Vídeo La Traducción el proceso
Traducción. Mc Grau Hill. swf

59. Modelo del operón
ARN-polimerasa
Genes
Promotor estructurales
Operador
Dirección de la
Gen regulador transcripción
Codifica la proteína
reguladora
EL OPERÓN LACTOSA
Inductor
(alolactosa)
Represor Complejo inactivo
activo represor-inductor
Promotor
Operador
ADN ADN
Transcripción bloqueada Transcripción
La ARN polimerasa no desbloqueada
puede unirse al ADN
Operón Lactosas. Inglés. swf

60. Regulación del operón LAC en E. coli. Si no hay lactosa el represor está
en su forma activa, y los genes estructurales no se transcribe, con lo que la
célula no tendrá los enzimas para metabolizarla.
Operó LAC
n
Regulador
Operador Gen x Gen y Gen a
ARNm
Si no hay lactosa los
Genes no se transcriben
Represor
activo

61. Regulación del operón LAC en E. coli. Si hay lactosa, esta se une al represor y lo
inactiva. El operador, al estar libre, desencadena la transcripción de los genes
estructurales, con lo que se sintetizarán las enzimas necesarias para metabolizar la
Operó LAC
lactosa. Cuando haya desaparecido la lactosa el represor volverá a su estado activo y
n
dejarán de transcribirse los genes x, y y a.
LAC
Operó n
Regulador
Operador Gen x Gen y Gen a
ARNm
Transcripció n
Represor
Traducció n
Represor
inactivo
Lactosa
Enzimas para
metabolizar la
lactosa

62. La regulación hormonal:
hormonas esteroideas
Unión del
Proteína
complejo al NÚCLEO
receptora
ADN celular
Transcripción
Complejo
ARNm
hormona-
receptor
Hormonas
esteroideas en el
sistema circulatorio
Proteínas
Traducción de las
proteínas inducidas por CITOPLASMA
esteroides
Cada hormona tiene acceso a todas las células, sin embargo, sólo
responden las células diana, que contienen un receptor específico
en su citoplasma.

63. Genoma en eucariontes
No existe relación directa entre la complejidad del organismo y la cantidad de ADN.
La mayor parte del ADN no codifica proteínas: ADN no codificante
ADN de secuencia
simple
Una parte del genoma se encuentra en los ADN repetitivo intermedio
cloroplastos y las mitocondrias.
ADN de intrones
ESTRUCTURA DE UN GEN EN EUCARIONTES
Gen
Gen
regulador
Intrones
Operador Exones: secuencias
codificantes
Promotor

65. Tipos de mutaciones
SEGÚN LAS CÉLULAS SEGÚN LA EXTENSIÓN DEL
AFECTADAS MATERIAL GENÉTICO AFECTADO
GERMINALES SOMÁTICAS CROMOSÓMICAS GÉNICAS GENÓMICAS
Afectan a Afectan a Afectan a la Provocan
gametos o células disposición cambios en Alteran el
células madre. somáticas y de genes en la número de
Se transmiten sus el secuencia cromosomas
a la descendientes. cromosoma. de típico de la
descendencia. Afectan al nucleótidos especie.
Sobre ellas individuo. de un gen.
actúa la No son
selección heredables.
natural. No juegan
papel en la
evolución.

66. Mutaciones génicas
TIPO DE MUTACIÓN C O N S E C U E N C I A S
ADN GAT GGT CGT CAG ACG TCT TGT
ARNm CUA CCA GCA GUC UGC AGA ACA
SIN MUTACIÓN Proteína Leu Pro Ala Val Cys Arg Thr
Símil lingüístico dos por dos son más que uno
ADN GAT GGT CGT CGG ACG TCT TGT
ARNm CUA CCA GCA GCC UGC AGA ACA
TRANSICIÓN
Proteína Leu Pro Ala Ala Cys Arg Thr
Símil lingüístico dos por dos sen más que uno
ADN GAT GGT CGT CCG ACG TCT TGT
ARNm CUA CCA GCA GGC UGC AGA ACA
TRANSVERSIÓN Proteína Leu Pro Ala Gly Cys Arg Thr
Símil lingüístico dos por dos sin más que uno
ADN GAT GGT CGT TCA GAC GTC TTG T
ARNm CUA CCA GCA AGU CUG CAG AAC A
INSERCIÓN Proteína Leu Pro Ala Ser Leu Gln Asn
Símil lingüístico dos por dos sso nmá squ eun o
ADN GAT GGT CGT CAG ACT CTT GT
ARNm CUA CCA GCA GUC UGA GAA CA
DELECIÓN
Proteína Leu Pro Ala Val Stop
Símil lingüístico dos por dos son

67. Las mutaciones génicas se producen cuando se altera la secuencia de
nucleótidos del gen por causas físicas (radiaciones) o químicas.
ADN original
A T C G A A C C G T T G C A C
T A G C T T G G C A A C G T G
Agente físico
o químico
A T C G A A C C G T T G C A C
T A G C T T G G A A A C G T G
ADN con mutación génica

69. Mutaciones
Si la mutación ocurre en una célula no reproductora, la mutación desaparecerá
con la muerte de la célula o del organismo.
Si se produce en las células reproductoras, la mutación se transmitirá de generación
en generación.
MUTACIONES
CROMOSÓMICAS
Deleción
Duplicación
Inversión
Traslocación

76. Tipos de mutaciones cromosómicas
DEFICIENCIAS O DELECCIONES DUPLICACIONES O REPETICIONES
Rotura Se pierde 1 1
2 2
3
3
4 4
Entrecruzamiento
Consisten en la pérdida de un segmento Aparece un segmento cromosómico más de
cromosómico de un cromosoma, y por tanto de una vez, en el mismo cromosoma o en otro.
los genes en él contenidos.
TRANSLOCACIONES INVERSIONES
A B CD E F G H
H A
G B
H A
G B C F
H A
G B C F
D E
C F D E
D E
Es el cambio de localización de un segmento H G CD E F B A
cromosómico. Puede ser recíproca, con
intercambio entre dos cromosomas no
Segmentos cromosómicos que giran 180o, y su
homólogos, o no recíproca o transposición,
secuencia génica queda invertida con respecto a
cuando no se produce intercambio.
la del resto del cromosoma.

77. Mutaciones genómicas
Mutaciones genómicas
Afectan al número Afectan al número de
normal de dotaciones alguno de los
cromosómicas cromosomas
EUPLOIDÍAS ANEUPLOIDÍAS
Carecen de un Poseen un
Existe un Contienen cromosoma de cromosoma de
solo más de un una pareja de más
cromosoma juego homólogos
de cada par completo de TRISOMÍAS
(n). cromosomas MONOSOMÍAS En
En
autosomas
cromosomas
MONOPLOIDÍA POLIPLOIDÍA SÍNDROME sexuales
DE TURNER
SÍNDROME
Incorporan un TRIPLO X
SÍNDROME
TRIPOLIDES (3n) juego de otra
DE DOWN CARIOTIPO
especie
TETRAPLOIDES (4n) XYY
ALOPOLIPLOIDÍA SÍNDROME DE
POLIPLOIDES (Xn) KLINEFELTER

82. Síndrome de Down. swf

88. Ejemplo de mutación: síndrome de Down
Individu 21 Portador de la
o normal translocación
14/21
14
Trisomía
Monosómic Portador de la
Normal del 21
o (letal) translocación
(Down)

91. Trisomías en los cromosomas sexuales
Espermatozoide
con dos
cromosomas Y
Óvulo con dos
cromosomas X
Espermatozoid
es normales
Óvulo
normal
XYY XXX XXY
Hombre Superhembra Hombre
(Trisomía (Síndrome (Síndrome de
XYY) triplo X) Klinefelter)

96. Las mutaciones. swf
Agentes mutagénicos
MUTÁGENOS FÍSICOS
• Radiaciones ionizantes
Radiación
ultravioleta
• Radiaciones no ionizantes
Pueden provocar la rotura de los cromosomas y modificar las bases
nitrogenadas.
Provocan la formación de enlaces covalentes entre
dos bases pirimidínicas contiguas, dando origen a
dímeros. Los dímeros distorsionan la
conformación del ADN inhibiendo
MUTÁGENOS QUÍMICOS
la replicación
• Ácido nitroso
Transforma la citosina en uracilo y la adenina en hipoxantina provocando incorporación de bases
erroneas en la replicación del ADN.
• Agentes alquilantes
Añaden grupos etilo o metilo a las bases nitrogenadas alterando la
replicación del ADN. Enlace de
• Sustancias análogas a las bases nitrogenadas hidrógeno
Sustituyen a las bases nitrogenadas del EMS
Adn y provocan transiciones.
• Sustancias intercalantes Guanin
a 6-
Se intercalan entre las bases de una cadena dando
Etilguanina
origen a inserciones o delecciones de un solo par
de bases.

97. Selección natural
El mecanismo de evolución propuesto por Darwin puede
resumirse en cuatro puntos básicos:
Las especies son capaces de
producir un elevado número de
CAPACIDAD REPRODUCTIVA ELEVADA descendientes. La mayor parte de
ellos no llegará a la edad adulta.
La limitación de los recursos
provoca competencia. Como
LUCHA POR LA EXISTENCIA
consecuencia de ésta, no todos
sobrevivirán para reproducirse.
Dentro de una especie los individuos
VARIABILIDAD INDIVIDUAL presentan características que los
diferencian del resto.
Algunas de las características
individuales confieren mayor
SUPERVIVENCIA DEL MÁS APTO
capacidad de adaptación y
supervivencia.

99. ¿Qué es la biotecnología?
Disciplina basada en la utilización de seres vivos o
sus componentes, para realizar determinados
procesos químicos con finalidad industrial.
incluye
Procedimientos Ingenierí
biotecnológicos a
clásicos genética
Identificación y aislamiento Obtención de
como de GENES TERAPÉUTICOS ORGANISMOS
TRANSGÉNICOS
implica
para
FERMENTACIONES
Extración del ARNm Producción de
medicamentos
Traducción y
obtención de la Conseguir
proteína órganos para
Estudio de la posible trasplante
solución terapéutica

100. Se trata de una serie de técnicas que se basan en la introducción
de genes en el genoma de un individuo que no los presente.
Transferencia de genes:
Mediante un vector apropiado, que pueden ser un plásmido o un
virus, se puede introducir un gen de una especie en otra
diferente.
Por ejemplo, se puede introducir en bacterias el gen que produce
la insulina humana. De esta manera las bacterias producen
fácilmente y en abundancia esta hormona.
Ingeniería genética básica

101. CONCEPTO DE CLONACIÓN
Un clon es un conjunto de elementos genéticamente
iguales.
Los clones pueden ser moléculas, células u organismos
completos.
Clonación de células. No hay que confundirla con la
clonación celular. En este proceso se pueden clonar
células aisladas o tejidos u órganos. Puede utilizarse para
terapias génicas, por ejemplo, en enfermos diabéticos
Clonación de organismos completos, tanto plantas como
animales. Se suele utilizar en procesos de mejora
genética de especies
Clonación. El Mundo. swf
Investigación con células madre

102. Desarrollo de un procedimiento de
clonación génica
Fragmento de ADN
Fragmentación del ADN
con enzimas de
restricción
Plásmido
Formación con ADN
ligasa de una
molécula de ADN
Aislamiento y corte
recombinante
del plásmido con la
misma enzima de Selección del clon
restricción deseado y producción
de células
Replicación
Introducción en la célula
Enzimas de restricción. Web
huésped
Enzimas de restricción McHill. swf

103. ENZIMAS DE
RESTRINCIÓN:
Son enzimas que
cortan el ADN
por secuencias
específicas,
denominadas
secuencias de
reconocimiento.
Posteriormente,
estos fragmentos
de ADN podrán
unirse a vectores
de clonación que
hayan sido
cortados por el
mismo
procedimiento
enzimatico.

104. Preparación de un
vector de clonación
Las etapas del proceso
consisten en:
► Cortar el vector con
enzimas de restricción,
las mismas enzimas
que se utilizaron para
cortar el ADN que se
quiere insertar.
► Unir el vector y el ADN
que se va a clonar,
formación del ADN
recombinante,
mediante los llamados
extremos cohesivos, o
pegajosos, o
Introducción del ADN recombinante en la
escalonados.
célula anfitriona

105. Vectores de clonación: plásmidos
VENTAJAS DE LOS PLÁSMIDOS
COMO VECTORES DE CLONACIÓN
ESTRUCTURA DEL PLÁSMIDO pBR332
Mayor estabilidad del ADN circular
durante su aislamiento químico. Resistencia
a la EcoR I Cla I
Hind III
ampicilina
Facilidad de aislamiento y
BamH I
manipulación por su pequeño Pts I
tamaño.
Zonas de corte
para enzimas Sal I
Presencia de un origen de de restricción
replicación independiente, fuera del
control del cromosoma.
La existencia en una célula de varias Origen de la
copias haciendo posible la replicación de
amplificación del ADN. ADN
Fácil detección y selección de clones Resistencia
por la presencia de marcadores a la
específicos (genes de resistencia a tetraciclina
antibióticos).

106. APLICACIONES DE LA INGENIERÍA GENÉTICA.
La ingeniería genética es un nuevo campo de la
Biología, nacido de la manipulación del ADN, que tiene
como objetivo cambiar o alterar el genoma de un ser vivo.
▪ Introducir nuevos genes en un genoma.
▪ Eliminar algunos genes existentes en un genoma.
▪ Modificar la información contenida en un gen
determinado.
▪ Clonar seres vivos o alguno se sus órganos o tejidos.

107. Ingeniería genética. Fabricación de
insulina
Se extrae el plásmido que Se aisla el gen que
tiene la bacteria además codifica la insulina
de su material genético. humana.
Se introduce el
gen en el
La insulina puede plásmido.
ser empleada para
tratar la diabetes.
Se introduce de
nuevo en una
bacteria.
Bacterias que sintetizan
insulina humana.

108. Terapia génica. Es un tratamiento médico que consiste en manipular la
información genética de células enfermas para corregir un defecto
genético o para dotar a las células de una nueva función que les permita
superar una alteración.
En principio existen tres formas de tratar enfermedades con estas
terapias:
► Sustituir genes defectuosos o reparar la secuencia mutada.
► Inhibir o contrarrestar efectos dañinos. Se silencia un gen que
produce una proteína dañina (se actúa sobre el ARN mensajero para que
no prudusca la proteína.
► Insertar genes nuevos.
♦ Se insertan genes suicidas que destruyen la célula que los aloja.
♦ Insertar genes estimuladores de la respuesta inmune.
♦ Introducir una copia de un gen normal sustituyendo un gen mutante
► Otras estrategias que se siguen en la actualidad contra el
cáncer son:
▬ Inactivar oncogenes.
▬ Introducir genes supresores de tumores.
▬ Introducir genes suicidas.
▬ Introducir genes que aumenten sensibilidad a fármacos.

109. Ingeniería genética. La ingeniería genética consiste en la
manipulación de la información
Organismos transgénicos I genética de los organismos.
Se denomina organismos
transgénicos a los animales y plantas
que llevan en su genoma genes
“extraños”, es decir, genes
introducidos artificialmente y que no
proceden de sus antepasados por
herencia
Características incorporadas Ratón transgénico gigante y
a cultivos transgénicos normal
8% Resistencia a insectos
30 % Tolerancia a virus
52 %
Resistencia a hongos
7%
3% Tolerancia a herbicidas
Otros
Mono transgénico

110. Ingeniería genética en células vegetales
ADN
foráneo
Vector de
transfección Cromosomas
Transferenci
a por
conjugación Regeneración
de la planta con
nuevas
propiedades
Transformación A. tumefaciens Célula vegetal
en E. coli recombinante
La aplicación de estas técnicas en agricultura tiene como
objetivos:
• Conseguir plantas resistentes a herbicidas.
• Conseguir plantas resistentes a los insectos.
• Proteger las plantas frente a enfermedades microbianas y
víricas.
• Mejorar el producto que se obtiene.

111. Ingeniería genética. Organismos
transgénicos II
ADN bacteriano Gen responsable de la toxicidad El material genético de
la bacteria se ha
insertado en el ADN de
la planta.
Bacillus thuringiensis
Se corta el ADN y se
selecciona el fragmento
que tiene el gen para
sintetizar el tóxico.
Se introduce el
ADN bacteriano
Se cultivan
en la célula.
las células en
el
laboratorio.
ADN planta
Planta de maíz Plantas de
no resistente a maíz
insectos. resistentes a
Célula vegetal
insectos.

112. Animales transgénicos y obtención de
sustancias de interés
Transferencia
génica
Óvulo de oveja
fecundado
Oveja nodriza
Rebaño de
descendientes
transgénicos que
producen la proteína
PRODUCCIÓN
DE LECHE
Medicamento
Purificación como la α-1-
de la antitripsina o el
proteína activador del
plasminógeno.

113. Proyecto Genoma
Datos comparativos de genomas
Humano objetivos de este
Principales
de diferentes animales con el ser
proyecto
humano.
♣ Identificar todos los genes humanos.
Gusano 19.000
♣ Realizar mapas genéticos que indiquen genes
Mosca 13.000 genes
la posición relativa de los diferentes
genes.
♣ Confeccionar mapas físicos que
20% idéntico 60% idéntico
presenten la secuencia de nucleótidos
de cada gen.
Humanos
30.000 genes
70% idéntico 98% idéntico
El bandeado cromosómico
Ratón 30.000 genes Chimpancé 30.000
identifica regiones concretas de genes
ADN.

114. La biotecnología en el medio
ambiente: biorremediación
La biorremediación consiste en la utilización de
microorganismos frente a la contaminación.
BIODEGRADACIÓN DEL PETRÓLEO
Algunos tipos de bacterias, mohos y levaduras y algas verdes pueden crecer
sobre el petróleo, decomponiéndolo. Esto es útil cuando se produce un vertido.
TRATAMIENTO MICROBIOLÓGICO DE AGUAS RESIDUALES
Los microorganismos se emplean para eliminar las sustancias orgánicas, que
contaminan el agua, mediante reacciones de fermentación.
Se obtiene productos como dióxido de carbono, amoniaco, nitratos, sulfatos y
fosfatos.
REMEDIACIÓN DE VERTIDOS TÓXICOS
Muchas plantas que poseen una capacidad natural para concentrar metales
pesados, pueden potenciar esa cualidad mediante un tratamiento de ingeniería
genética.

115. Ingeniería genética y bioética
El vertiginoso avance de la ingeniería genética, plantea numerosas
cuestiones éticas.
LIMITACIONES ÉTICAS A LA MANIPULACIÓN DE GENES HUMANOS
El 11 de noviembre de 1997 la ONU aprobaba la
Declaración Universal sobre el Genoma Humano y los Derechos Humanos.
El genoma humano es Patrimonio de la Humanidad.
Oposición a la comercialización del genoma humano.
Derecho a la protección de la información genética propia de cada individuo.
Prohibición de la clonación de seres humanos con fines reproductivos.
Subordinación de las investigaciones sobre genoma humano a los principios
éticos de respeto por la libertad y la dignidad.
PATENTES DE GENES
El Parlamento europeo se pronunció en contra de las patentes de genes en
1995
La Unión Europea aprobó en agosto de 1998 una directiva por la que se
propone que un gen puede ser patentado si es producido por un
procedimiento técnico, aunque éste sea igual al gen natural.

116. ANIMACIONES
► Mitosis
► Cromosomas, ADN y genes. Anomalías genéticas. Proyecto Genoma Humano
► El Genoma Humano
► Cromosoma 21 y Síndrome de Down
► Nueva técnica de clonación
► Clonación de vacas
► Creación de un mono transgénico
► Selección genética de embriones