2. NATURALEZA QUÍMICA DE LOS
GENES
Entre 1940 y 1970 se descubrió la
naturaleza de los genes a partir de
experimentos realizados con Escherichia
coli y otros seres vivos.
3. EXPERIMENTO DE GRIFFITH -1928
Estudió la relación entre la
cápsula bacteriana de la
especie Streptococus
pneumoniae y la letalidad
en ratones
Cepa R : carece de cápsula;
inofensiva para ratones.
Cepa S: con cápsula produce
la muerte en ratones.
4. EXPERIMENTO DE GRIFFITH -1928
Inyectando una
mezcla de S
muertas y R vivas,
los ratones morían
y en su sangre
tenían bacterias S
vivas, que una vez
aisladas se
comprobó tenían
características de
ambas cepas.
CONCLUSIÓN: la información genética se había transferido de
una cepa a otra dentro del cuerpo del ratón .
5. HIPÓTESIS DEL PRINCIPIO TRANSFORMANTE
HIPÓTESIS: las bacterias
S muertas habían liberado
una “sustancia” que
capturada por las vivas R
las transforma en
virulentas.
CONCLUSIÓN:
El material genético es
activo aunque la célula
no esté viva.
6. EXPERIMENTODE DE AVERY, MAC LEOD Y
MC CARTHY - 1944
Identificaron el
ADN como el
principio
transformante de
las cepas
inofensivas en
cepas virulentas
12. EXPERIMENTOS CON FAGOS RADIACTIVOS
HERSHEY Y CHASE (1952).
Conclusión: EL ADN es el material
hereditario (la molécula portadora de la
(
información) en el fago T4.
Alfred Hersey recibió el Premio Nobel
por sus trabajos con fagos en 1969
junto con Max Delbrück y Salvador
Luria.
15. La replicación en un ojo de replicación
primer
ADN
5’ 3’ 5’
3’
5’
3’
3’
3’ 5’
5’ 3’ 5’
16. Síntesis continua de la cadena 5’ -3’
A T C G A A C C G T T G C A C C G T T G C A C
U A G C T T G G C A A C G T G
17. Síntesis discontinua de la cadena 3’ -5’
A T C G A A C C G T T G C A C C G T T G C
T A G C T U
T G G C A A C G T G C C A A
18. Mutaciones
Cambios puntuales de un nucleótido o nº
pequeño de nucleótidos de un gen.
Causadas de forma aleatoria en la
replicación del ADN o inducidas por
agentes mutagénicos
Heredables
19. GENÉTICA MOLECULAR
DOGMA CENTRAL DE LA
GENÉTICA MOLECULAR
GEN Transcripción ARN m
ARN polimerasa
ARN m Traducción PROTEÍNA
Código genético
21. Factores de transcripción
Factores activadores
• Desempaquetan la cromatina y ayudan a los
factores basales a acoplarse
Factores basales:
• Se acoplan al gen promotor y ayudan a la
ARN polimerasa a situarse en el ADN
Factores represores
• Se unen a secuencias silenciadoras
impidiendo la actuación de los activadores.
22. La transcripción: Síntesis de ARN.
3’
5’ ARNpolimerasa
3’ 5’
A U G U G C G G C U G C
T A C A C G C C G A C G
(i) ARN
ADN
23. Transcripción:
1- Iniciación: Una ARN‑polimerasa comienza la síntesis del precursor del ARN a
partir de unas señales de iniciación "secuencias de consenso " que se encuentran
en el ADN.
ARNpolimerasa
T A C G A A C C G T T G C A C A T C
A U G C U U G G C A A C G U G
24. Transcripción:
2. Alargamiento: La síntesis de la cadena continúa en dirección 5'→3'. Después
de 30 nucleótidos se le añade al ARN una cabeza (caperuza o líder) de
metil‑GTP en el extremo 5‘ con función protectora.
ARNpolimerasa
T A C G A A C C G T T G C A C A T C
A U G C U U G G C A A C G U G
m-GTP
25. Transcripción:
3- Finalización: Una vez que la enzima (ARN polimerasa) llega a la región
terminadora del gen finaliza la síntesis del ARN. Entonces, una poliA‑polimerasa
añade una serie de nucleótidos con adenina, la cola poliA, y el ARN, llamado
ahora ARNm precursor, se libera.
poliA-polimerasa
m-GTP A U G C U C G U G U A G A A A A A
ARNm precursor
26. 4. Maduración (cont.): El ARNm precursor contiene tanto exones como intrones. Se
trata, por lo tanto, de un ARNm no apto para que la información que contiene sea
traducida y se sintetice la correspondiente molécula proteica. En el proceso de
maduración un sistema enzimático reconoce, corta y retira los intrones y las
ARN‑ligasas unen los exones, formándose el ARNm maduro.
Cabeza cola
ARNm AAAAAA
maduro
precursor AUG UAG
27. Maduración del ARNm (Visión de conjunto).
Región codificadora del gen
ADN
Promotor E1 I1 E2 I2 E3 Terminador
TAC ATC
Cabeza E1 I1 E2 I2 E3 cola
ARNm AAAAAA
precursor AUG UAG
Cabeza cola
ARNm
maduro AAAAAA
AUG UAG
28.
29. Regulación de la transcripción
en eucariotas
Las hormonas son
señales químicas que
pueden regular la
expresión génica.
-Las hormonas
proteicas requieren
un mensajero
secundario AMPc .
-Las hormonas
esteroideas se
difunden por la bicapa
lipídica y actúan en el
núcleo.
31. Regulación del operón LAC en E. coli. Si no hay lactosa el represor está en su forma activa, y los genes
estructurales no se transcribe, con lo que la célula no tendrá los enzimas para metabolizarla.
Operó LAC
n
Regulador
Operador Gen x Gen y Gen a
ARNm
Si no hay lactosa los
Genes no se transcriben
Represor
activo
32. Regulación del operón LAC en E. coli. Si hay lactosa, esta se une al represor y lo inactiva. El operador, al
estar libre, desencadena la transcripción de los genes estructurales, con lo que se sintetizarán las enzimas
necesarias para metabolizar la lactosa. Cuando haya desaparecido la lactosa el represor volverá a su estado
activo y dejarán de transcribirse los genes x, y y a.
Operó LAC
n
Operó LAC
n
Regulador
Operador Gen x Gen y Gen a
ARNm
Transcripció n
Represor
Traducció n
Represor
inactivo
Lactosa
Enzimas para
metabolizar la
lactosa
33. Regulación del operón de la vía del triptófano E. coli. Si no hay triptófano el represor está en su forma
inactiva. Los genes estructurales de la vía del triptófano se transcribe y se traducen, con lo que se sintetiza el
triptófano necesario para la célula.
Operó nreprimible
Regulador
Operador Gen a Gen b Gen c
ARNm
enzimas
Represor
inactivo
Vía metabólica del triptófano
triptó fan
o
35. Regulación del operón de la vía del triptófago en E. coli. Cuando hay demasiado triptófano, este se une
al represor y lo activa. El represor se une al operador, inactivándolo. Los genes a, b y c no se transcriben ni se
traducen, con lo que la vía de síntesis del triptófano se paraliza. Lo que asegura que no se sintetice una
cantidad excesiva de triptófano.
Operó nreprimible
Regulador
Operador Gen a Gen b Gen c
ARNm
enzimas
Represor
inactivo
Vía metabólica del triptófano
Represor
activo
triptó fan
o
43. Iniciación: La subunidad pequeña del ribosoma se une a la región líder del ARNm y el
ARNm se desplaza hasta llegar al codón AUG, que codifica el principio de la proteína. Se les
une entonces el complejo formado por el ARNt-metionina (Met). La unión se produce entre el
codón del ARNm y el anticodón del ARNt que transporta la metionina (Met).
Subunidad menor del ribosoma
P A
5’ AAAAAAAAAAA 3’
AUG CAA UGC UUA CGA UAG
UAC Codón
Anticodón
ARNt ARNm
M
et
(i)
1er aminoácido
44. Elongación I: A continuación se une la subunidad mayor a la menor completándose el
ribosoma. El complejo ARNt-aminoácido2 , la glutamima (Gln) [ARNt-Gln] se sitúa enfrente del
codón correspondiente (CAA). La región del ribosoma a la que se une el complejo ARNt-Gln
se le llama región aminoacil (A).
Subunidad menor del ribosoma
P A
5’ AAAAAAAAAAA 3’
AUG CAA UGC UUA CGA UAG
UAC GUU
M Gl
et n
(i)
45. Elongación II: Se forma el enlace peptídico entre el grupo carboxilo de la metionina (Met) y
el grupo amino del segundo aminoácido, la glutamina (Gln).
P A ARNm
5’ AAAAAAAAAAA 3’
AUG CAAUGC UUA CGA UAG
UAC GUU
Gl
n-
M
et
46. Elongación III: El ARNt del primer aminoácido, la metionina (Met) se libera.
P A ARNm
5’ AAAAAAAAAAA 3’
AUG CAA UGC UUA CGA UAG
GUU
C
UA
Gl
n-
M
et
47. Elongación IV: El ARNm se traslada, de tal manera que el complejo ARNt-Gln-Met queda
en la región peptidil del ribosoma, quedando ahora la región aminoacil (A) libre para la
entrada del complejo ARNt-aa3
P A ARNm
5’ AAAAAAAAAAA 3’
AUG CAA UGC UUA CGA UAG
GUU
Gl
n-
M
et
48. Elongación V: Entrada en la posición correspondiente a la región aminoacil (A) del
complejo ARNt-Cys, correspondiente al tercer aminoácido, la cisteína (Cys).
P A ARNm
5’ AAAAAAAAAAA 3’
AUG CAA UGC UUA CGA UAG
GUU ACG
Gl Cy
n- s
M
et
49. Elongación VI: Unión del péptido Met-Gln (Metionina-Glutamina) a la cisteína (Cys).
P A ARNm
5’ AAAAAAAAAAA 3’
AUG CAA UGC UUA CGA UAG
GUU ACG
Cy
s-G
ln-
M
et
50. Elongación VII: Se libera el ARNt correspondiente al segundo aminoácido, la glutamina
(Glu).
P A ARNm
5’ AAAAAAAAAAA 3’
AUG CAA UGC UUA CGA UAG
ACG
U
GU
Cy
s-
Gl
n-
M
(i) et
51. Elongación VIII: El ARNm corre hacia la otra posición, quedando el complejo ARNt3-Cys-
Glu-Met en la región peptidil del ribosoma.
P A ARNm
5’ AAAAAAAAAAA 3’
AUG CAA UGC UUA CGA UAG
ACG
Cy
s-
G ln-
M
et
52. Elongación IX: Entrada del complejo ARNt-Leu correspondiente al 4º aminoácido, la
leucina.
P A ARNm
5’ AAAAAAAAAAA 3’
AUG CAA UGC UUA CGA UAG
ACG
AAU
Cy
s-
Gl
n-
M Leu
et
53. Elongación X: Este se sitúa en la región aminoacil (A).
P A ARNm
5’ AAAAAAAAAAA 3’
AUG CAA UGC UUA CGA UAG
ACG AAU
Cy Le
s- u
Gln
-M
et
54. Elongación XI: Unión del péptido Met-Gln-Cys con el 4º aminoácido, la leucina (Leu).
Liberación del ARNt de la leucina. El ARNm se desplaza a la 5ª posición
ARNm P A
5’ AAAAAAAAAAA 3’
AUG CAA UGC UUA CGA UAG
AAU
G
AC
Le
u-Cy
s-G
ln-
Met
55. Elongación XII: Entrada del ARNt de la leucina, el 5º aminoácido, la arginina (ARNt-Arg).
ARNm P A
5’ AAAAAAAAAAA 3’
AUG CAA UGC UUA CGA UAG
AAU
GCU
Le
u-Cy
s-G Arg
ln-
Met
56. Elongación XIII: Unión del péptido Met-Gln-Cys-Leu con el 5º aminoácido, la
arginina (Arg). Liberación del ARNt de la leucina (Leu). El ARNm se desplaza a la
6ª posición, se trata del un codón de finalización o de stop.
ARNm P A
5’ AAAAAAAAAAA 3’
AUG CAA UGC UUA CGA UAG
GCU
A AU
Arg-Leu-Cys-Gln-Met
57. Finalización I: Liberación del péptido o proteína. Las subunidades del ribosoma se disocian
y se separan del ARNm.
ARNm P A
5’ AAAAAAAAAAA 3’
AUG CAA UGC UUA CGA UAG
GCU
A AU
Arg-Leu-Cys-Gln-Met
58. Finalización II: Después unos minutos los ARNm son digeridos por las enzimas del
hialoplasma.
ARNm
5’ AAAAAAAAAAA 3’
A U G C A A U G C U U A C G A U A G
(i)
59. RESUMEN
Cada Gen por Transcripción da origen a un ARNm
que será TRADUCIDO por los ribosomas dando origen a
una secuencia de aminoácidos específica (péptido)
según indica el CODIGO GENÉTICO.
secuencia de d-ribonucleótidos secuencia de
ribonucleótidos (codones) secuencia de
Aminoácidos.
La transcripción y la traducción son procesos de
polimerización, es decir de anabolismo, catalizados por
enzimas específicos y requieren aporte energético.