1. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas de péptidos y polipéptidos. La secuencia específica de aminoácidos determina la estructura primaria de una proteína. 2. La desnaturalización de proteínas ocurre cuando pierden su conformación espacial nativa específica, lo que lleva a cambios en su funcionamiento óptimo e incluso a la pérdida total de su función biológica. 3. La desnaturalización bioquímica implic

1. 1 Los aminoácidos, como su nombre lo indica, son bifuncionales. Contienen un grupo amino básico y un
grupo carboxílico ácidouna secuencia de aminoácidos está a la orden de que los aminoácidos se
unen para formar cadenas de péptidos, polipéptidos o. Si la cadena de péptido es una
proteína, la secuencia de aminoácidos se llama a menudo la estructura primaria de la proteína.
Debido a la estructura de los aminoácidos y la forma en que se unen, la secuencia de
aminoácidos sólo se lee en una dirección y es específico para el péptido en formación.
2La desnaturalización de proteínas es una desnaturalización bioquímica. Por desnaturalización bioquímica se entiende el cambio
estructual de proteínas o ácidos nucleicos que lleva a la perdida de la estructura nativa de la molécula de estas sustancias. Este
cambio estructural conlleva a un cambio en el funcionamiento óptimo de las proteínas o ácidos nucleicos pudiendo llegar a la
pérdida total de su función biológica. También, pero no siempre, va acompañado de cambios en las propiedades fisico-químicas
siendo lo más común la pérdida de solubilidad.
Fuente: http://www.bloogie.es/educacion/ciencias-naturales/315-la-desnaturalizacion-de-proteinas#ixzz24QjQw2V5
UnderCreativeCommonsLicense: Attribution Share AlikeLa desnaturalización de proteínas es una desnaturalización bioquímica.
Por desnaturalización bioquímica se entiende el cambio estructual de proteínas o ácidos nucleicos que lleva a la perdida de la
estructura nativa de la molécula de estas sustancias. Este cambio estructural conlleva a un cambio en el funcionamiento óptimo de
las proteínas o ácidos nucleicos pudiendo llegar a la pérdida total de su función biológica. También, pero no siempre, va
acompañado de cambios en las propiedades fisico-químicas siendo lo más común la pérdida de solubilidad.
Una proteína adopta una estructura en el espacio específica que es esencial para el desarrollo de su función biológica. Esta
estructura tridimensional es conocida con el nombre de conformación espacial y se caracteriza por un plegamiento determinado
de su estructura. La desnaturalización de las proteínas ocurre cuándo se pierde esta conformación espacial específica.
La unión de dos o más AA mediante enlaces amida origina los péptidos. Estos enlaces son el
resultado de la reacción entre el grupo carboxilo de un AA y el grupo amino de otro, con
eliminación de una molécula de agua (Figura 1a). En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces
amida reciben el nombre de enlaces peptídicos.• La cadena principal o esqueleto (en inglés,
backbone): es la unidad repetitiva básica, común a todos los péptidos de igual longitud. Está
formada por el grupo NH del grupo amino, el Cα (el que está unido a un hidrógeno y a la cadena
lateral) y el grupo CO del grupo carboxilo. Las cadenas laterales: se proyectan a partir del
esqueleto y son los responsables de las propiedades químicas del péptido.
Polipéptido es el nombre utilizado para designar un péptido de tamaño suficientemente grande;
como orientación, se puede hablar de más de 10 aminoácidos. Cuando el polipéptido es
suficientemente grande y, en particular, cuando tiene una estructura tridimensional única y estable,
se habla de una proteína.
Químicamente, un polipéptido es una poliamida, con la única salvedad de que los monómeros
constituyentes son únicamente aminoácidos en hélice alfa.
Oligopéptido: menos de 10 aminoácidos. Polipéptido: más de 10 aminoácidos. Proteína: más de
50 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se denominan proteínas
monoméricas, mientras que las compuestas de más de una cadena polipeptídica se conocen como
proteínas multiméricas.
[editar]Ejemplos de polipéptidos

2. que poseen entre 200 y 300 aminoácidos.Polipéptido activador de la adenililciclasa de
pituitaria (PACAP).Péptido intestinal
vasoactivo.Gastrina.Motilina.Péptidopancreático.Péptidoopioide.Secretina.Calcitonina.Glucagón.
Insulina. El rango normal de proteína varía de un laboratorio a otro, pero normalmente es de 15 a
45 mg/dL.
Nota: mg/dL = miligramos por decilitro.
Proteinograma
Es un examen que mide aproximadamente los tipos de proteína en la parte líquida (suero) de una
muestra de sangre
La proteólisis es la degradación de proteínas ya sea mediante enzimas específicas,
llamadas proteasas, o por medio de digestión intracelular