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C A R B O H I D R A T O S Y P R O T E Í N A S
BIOMOLÉCULAS
PARTE 1
BIOMOLÉCULAS O
MACROMOLÉCULAS NATURALES
1. Carbohidratos.
2. Lípidos.
3. Proteínas.
4. Ácidos nucleicos.
Como punto común en su mayoría presentan átomos
de C, H, O y N.
CARBOHIDRATOS
CARBOHIDRATOS (C, H, O)
• Son los llamados azúcares o glúcidos.
• SON DE TIPO ORGANICAS
Funciones:
1. Energéticos de forma inmediata
2. Almacenamiento de energía
3. Estructurales, en membranas celulares y de
organelos.
4. Reconocimiento entre células.
CLASIFICACIÓN DE LOS AZÚCARES
1. Monosacáridos: azúcar más pequeño (uno)
2. Disacáridos: unión de 2 azúcares pequeñas
3. Oligosacáridos: unión de cerca de 10 azúcares.
4. Polisacáridos: unión de cerca de 100 azúcares.
MONOSACARIDOS
• Glucosa : 6C
• Fructosa: 6C, azúcar de la fruta
• Galactosa: 6C
• Ribosa: 5C
• Desoxirribosa: 5C
DISACARIDOS
• SACAROSA : GLUCOSA – FRUCTOSA
(azúcar de mesa)
• LACTOSA: GLUCOSA – GALACTOSA
(azúcar de la leche)
• MALTOSA: GLUCOSA-GLUCOSA
POLISACARIDOS
• ALMIDON: aprox. 100 glucosas (tejido vegetal)
• CELULOSA: aprox. 100 glucosas (tejido vegetal)
• GLUCOGENO: aprox. 100 glucosas (tejido animal)
DISACÁRIDO
POLISACARIDOS
Celulosa Quitina
GLUCÓGENO
FUNCIONES
• El almidón es un azúcar que deriva de la
fotosíntesis y que se almacena en la raíces
como alimento de reserva.
• La celulosa es también un derivado de la
fotosíntesis, pero se utiliza para fabricar la
pared celular de plantas ya que es insoluble
en agua.
• El glicógeno es un azúcar de reserva en los
tejidos animales (músculo e hígado).
DATO CURIOSO…
Muchos alimentos tienen almidón, y se les
puede reconocer dicha sustancia usando
LUGOL (reactivo que reconoce el almidón
volviéndose de color oscuro en el alimento).
Alimentos que contienen
Carbohidratos
CELULOSA
PROTEÍNAS
¿QUÉ SON LOS AMINOÁCIDOS?
• Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor
dulce.
• Los aminoácidos se caracterizan por poseer un
grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
• De los 20 aminoácidos conocidos, 8 resultan
indispensables (o esenciales) para la vida humana.
• Otros 2 resultan "semi-indispensables".
• Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser
incorporados al organismo en su alimentación.
• Los aminoácidos esenciales más problemáticos son
el triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su
carencia en poblaciones con ciertas dietas de
alimentación.
LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICO
Enlace peptídico: es un enlace covalente que se establece
entre el grupo carboxilo de un aminoácido (Aa) y el grupo
amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una
molécula de agua.
Para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando y
formando cadenas de longitud y secuencia variable.
¿Cómo se les denomina?
Dipéptido si el nº de Aa es 2
Tripéptido si el nº de Aa es 3
Tetrapéptido si el nº de Aa es 4
Oligopéptido si el nº de Aa es menor de 10
Polipéptido (cadena
polipeptídica)
si el nº de Aa es mayor de 10
Estructuración de las Proteínas:
ESTRUCTURA PRIMARIA
Estructuración de las Proteínas:
ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Es la disposición de la secuencia de aminoácidos
en el espacio.
• Los aminoácidos, a medida que van siendo
enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias
a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren
una disposición espacial estable, la estructura
secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
• La alfa-hélice
• La conformación beta
Estructura Secundaria: alfa-hélice
Estructura Secundaria: conformación beta
Estructuración de las Proteínas:
ESTRUCTURA TERCIARIA
Facilita solubilidad en agua y así realizar funciones
de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
Se mantiene estable debido a enlaces entre los
radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios
tipos de enlaces:
• el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene
azufre.
• los puentes de hidrógeno.
• las interacciones hidrófobas.
Estructura
Secundaria
plegarse sobre
sí misma
Conformación
Globular
Dominio: es la unidad fundamental de la estructura terciaria. Es la
cadena polipeptídica o parte de la cadena polipeptídica que
tiene un plegamiento propio e independientemente del resto de
la proteína.
Estructura
Secundaria
Dominio(s)
Estructura
Terciaria
Una sola cadena polipeptídica.
Estructuración de las Proteínas:
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Estructura que surge de la unión, mediante enlaces
débiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, para formar
un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el
nombre de protómero.
Estructura Cuaternaria de la Hemoglobina
EN RESUMEN
Desnaturalización o Denaturación
Proteína
Normal
Proteína
Denaturada
- Pierde E. Terciaria.
- Interactúa con
disolvente.
- Puede precipitar.
Denaturación
Renaturación
Condiciones iniciales
- Cambio de temperatura
- Cambio de pH
Funciones y Ejemplos de Proteínas
Clasificación de las Proteínas
Holoproteínas: formadas únicamente por
aminoácidos.
Heteroproteínas: formadas por un componente
proteico y uno no proteico denominado grupo
prostético.
Holoproteínas
Heteroproteínas
Recomendación de Salud
• Las proteínas animales a partir de carnes, aves o
pescados ingerimos también todos los desechos del
metabolismo celular presentes en esos tejidos
(amoniaco, ácido úrico, etc.), que el animal no pudo
eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos
actúan como tóxicos en nuestro organismo.
• En el metabolismo de los vegetales no están
presentes estos derivados nitrogenados. Los tóxicos de
la carne se pueden evitar consumiendo las proteínas de
origen animal a partir de huevos, leche y sus derivados.
En cualquier caso, siempre serán preferibles los huevos y
los lácteos a las carnes, pescados y aves.
PROTEÍNAS
La mayor parte del cuerpo de
los seres vivos son proteínas.
Forman el esqueleto celular y
regulan el metabolismo.
Las uñas, el pelo, los músculos,
la hemoglobina, los anticuerpos,
algunas hormonas y las enzimas
son proteínas.
En esta cadena cada color
representa un aminoácido
AMINOÁCIDOS
En los seres vivos se encuentran 20 aminoácidos con los que se
pueden formar cientos de proteínas diferentes, al alterar su
secuencia lineal.
Además de la secuencia lineal de aminoácidos en la cadena,
las proteínas tienen una organización espacial característica.
Pueden ser espirales o aplanadas, compactas o alargadas.

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  • 2. BIOMOLÉCULAS O MACROMOLÉCULAS NATURALES 1. Carbohidratos. 2. Lípidos. 3. Proteínas. 4. Ácidos nucleicos. Como punto común en su mayoría presentan átomos de C, H, O y N.
  • 4. CARBOHIDRATOS (C, H, O) • Son los llamados azúcares o glúcidos. • SON DE TIPO ORGANICAS Funciones: 1. Energéticos de forma inmediata 2. Almacenamiento de energía 3. Estructurales, en membranas celulares y de organelos. 4. Reconocimiento entre células.
  • 5. CLASIFICACIÓN DE LOS AZÚCARES 1. Monosacáridos: azúcar más pequeño (uno) 2. Disacáridos: unión de 2 azúcares pequeñas 3. Oligosacáridos: unión de cerca de 10 azúcares. 4. Polisacáridos: unión de cerca de 100 azúcares.
  • 6. MONOSACARIDOS • Glucosa : 6C • Fructosa: 6C, azúcar de la fruta • Galactosa: 6C • Ribosa: 5C • Desoxirribosa: 5C
  • 7. DISACARIDOS • SACAROSA : GLUCOSA – FRUCTOSA (azúcar de mesa) • LACTOSA: GLUCOSA – GALACTOSA (azúcar de la leche) • MALTOSA: GLUCOSA-GLUCOSA
  • 8. POLISACARIDOS • ALMIDON: aprox. 100 glucosas (tejido vegetal) • CELULOSA: aprox. 100 glucosas (tejido vegetal) • GLUCOGENO: aprox. 100 glucosas (tejido animal)
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  • 14. FUNCIONES • El almidón es un azúcar que deriva de la fotosíntesis y que se almacena en la raíces como alimento de reserva. • La celulosa es también un derivado de la fotosíntesis, pero se utiliza para fabricar la pared celular de plantas ya que es insoluble en agua. • El glicógeno es un azúcar de reserva en los tejidos animales (músculo e hígado).
  • 15. DATO CURIOSO… Muchos alimentos tienen almidón, y se les puede reconocer dicha sustancia usando LUGOL (reactivo que reconoce el almidón volviéndose de color oscuro en el alimento).
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  • 22. ¿QUÉ SON LOS AMINOÁCIDOS? • Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce. • Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).
  • 24. AMINOÁCIDOS ESENCIALES • De los 20 aminoácidos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana. • Otros 2 resultan "semi-indispensables". • Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su alimentación. • Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en poblaciones con ciertas dietas de alimentación.
  • 25. LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICO Enlace peptídico: es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido (Aa) y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua. Para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando y formando cadenas de longitud y secuencia variable. ¿Cómo se les denomina? Dipéptido si el nº de Aa es 2 Tripéptido si el nº de Aa es 3 Tetrapéptido si el nº de Aa es 4 Oligopéptido si el nº de Aa es menor de 10 Polipéptido (cadena polipeptídica) si el nº de Aa es mayor de 10
  • 26. Estructuración de las Proteínas: ESTRUCTURA PRIMARIA
  • 27. Estructuración de las Proteínas: ESTRUCTURA SECUNDARIA • Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. • Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: • La alfa-hélice • La conformación beta
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  • 32. Estructuración de las Proteínas: ESTRUCTURA TERCIARIA Facilita solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Se mantiene estable debido a enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: • el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. • los puentes de hidrógeno. • las interacciones hidrófobas. Estructura Secundaria plegarse sobre sí misma Conformación Globular
  • 33. Dominio: es la unidad fundamental de la estructura terciaria. Es la cadena polipeptídica o parte de la cadena polipeptídica que tiene un plegamiento propio e independientemente del resto de la proteína. Estructura Secundaria Dominio(s) Estructura Terciaria Una sola cadena polipeptídica.
  • 34. Estructuración de las Proteínas: ESTRUCTURA CUATERNARIA Estructura que surge de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
  • 35. Estructura Cuaternaria de la Hemoglobina
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  • 38. Desnaturalización o Denaturación Proteína Normal Proteína Denaturada - Pierde E. Terciaria. - Interactúa con disolvente. - Puede precipitar. Denaturación Renaturación Condiciones iniciales - Cambio de temperatura - Cambio de pH
  • 39. Funciones y Ejemplos de Proteínas
  • 40. Clasificación de las Proteínas Holoproteínas: formadas únicamente por aminoácidos. Heteroproteínas: formadas por un componente proteico y uno no proteico denominado grupo prostético.
  • 43. Recomendación de Salud • Las proteínas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos también todos los desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, ácido úrico, etc.), que el animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos actúan como tóxicos en nuestro organismo. • En el metabolismo de los vegetales no están presentes estos derivados nitrogenados. Los tóxicos de la carne se pueden evitar consumiendo las proteínas de origen animal a partir de huevos, leche y sus derivados. En cualquier caso, siempre serán preferibles los huevos y los lácteos a las carnes, pescados y aves.
  • 44. PROTEÍNAS La mayor parte del cuerpo de los seres vivos son proteínas. Forman el esqueleto celular y regulan el metabolismo. Las uñas, el pelo, los músculos, la hemoglobina, los anticuerpos, algunas hormonas y las enzimas son proteínas. En esta cadena cada color representa un aminoácido
  • 45. AMINOÁCIDOS En los seres vivos se encuentran 20 aminoácidos con los que se pueden formar cientos de proteínas diferentes, al alterar su secuencia lineal. Además de la secuencia lineal de aminoácidos en la cadena, las proteínas tienen una organización espacial característica. Pueden ser espirales o aplanadas, compactas o alargadas.