1.
Proteínas

2.
Características <ul><li>Las proteínas son polímeros que forman parte fundamental de todos los tejidos de los seres vivos </li></ul><ul><li>algunas proteínas forman parte de varios tipos de tejidos estructurales, como la fibroína de la seda y la queratina de la piel y del pelo </li></ul>

3.
Su importancia… <ul><li>metabolismo energético, en la regulación del pH de la sangre por ser electrolitos y anfóteros, </li></ul><ul><li>en la coagulación de la sangre (fibrinógeno), </li></ul><ul><li>como anticuerpos (gamma globulinas), </li></ul><ul><li>en el transporte de oxígeno (hemoglobina) y </li></ul><ul><li>en la catálisis de una gran cantidad de reacciones biológicas (enzimas). </li></ul>

4.
<ul><li>Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas. La estructura general de los aminoácidos es la siguiente: </li></ul>

5.
¿cómo se conforman los aminoácidos? <ul><li>Los aminoácidos son moléculas orgánicas que poseen un grupo ácido y un grupo amino. En las proteínas todos los aminoácidos presentan ambos grupos unidos al mismo carbono, llamado carbono α, por lo que se denominan α-aminoácidos. Debido a las características de estos grupos, los aminoácidos experimentan una reacción ácido-base que los transforma en un ion dipolar o zwitterion, en el que la carga positiva se ubica en el nitrógeno, formando un ion amonio, y la negativa en los oxígenos del anión carboxilato. </li></ul>

8.
Aminoacidos De acuerdo con su carácter ácido-base que resulte de la proporción de los grupos carboxílicos y grupos aminos Carácter neutro Carácter ácido Carácter básico En este grupo se encuentra la mayoría de los aminoácidos, entre ellos la glicina (Gly), la fenilalanina (Phe) y la cisteína (Cys). Carácter neutro los ácidos aspártico (Asp) y glutámico (Glu).). Carácter neutro arginina Arg (R) y lisina Lys (K). Carácter neutro

9.
enlace peptídico grupo amino de un aminoácido el grupo carboxílico de otro enlace covalente

11.
Estructuras de las proteínas primaria secundaria terciaria cuaternaria

12.
Estructura secundaria <ul><li>Es el ordenamiento espacial estable de aminoácidos cercanos en la cadena polipeptídica, que resulta de interacciones por enlace de hidrógeno entre los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos. Se conocen dos tipos de estructuras secundarias: la hélice α y la lámina plegada β. En esta última, lacadena proteica se extiende en forma de zig-zag. </li></ul>

14.
Estructura terciaria <ul><li>Se refiere a la disposición espacial que adopta la proteína que se enrolla sobre sí misma, debido a interacciones entre los aminoácidos que la forman, adoptando una configuración tridimensional globular. Las uniones entre los radicales (R) de los aminoácidos pueden darse por puentes de disulfuro, puentes de hidrógeno, puentes eléctricos o interacciones hidrófobas. Esta estructura globular facilita la solubilidad en agua y algunas funciones importantes de las proteínas, como las de transporte, hormonales, enzimáticas, entre otras. </li></ul>

16.
Estructura cuaternaria <ul><li>A diferencia de las estructuras secundarias y terciarias, que resultan de las interacciones internas de una cadena polipeptídica; cuando la proteína tiene más de una cadena también existen interacciones entre ellas. El arreglo espacial de las diferentes cadenas polipeptídicas de las proteínas que se mantienen unidas por interacciones débiles, formándose un complejo proteico, se denomina estructura cuaternaria. Por ejemplo, encuentras esta estructura la encuentras en la hemoglobina, donde se han unido cuatro cadenas polipeptídicas. En general, la estructura primaria es la responsable del tipo de estructura secundaria y terciaria. </li></ul>

18.
Ejemplos de Proteínas

19.
Insulina <ul><li>es una proteína pequeña formada por 20 aminoácidos diferentes, combinados entre sí en dos cadenas unidas por átomos de azufre, con un total de 51 aminoácidos. </li></ul><ul><li>La insulina humana ha sido el primer producto comercial de la clonación de genes y su éxito se debe a que el pequeño tamaño de la molécula hizo posible la síntesis química de un gen. </li></ul>

20.
Colágeno: cable helicoidal triple <ul><li>El colágeno es la proteína más abundante en los vertebrados, corresponde a un 25-35% del total de proteínas en los mamíferos. Es una proteína extracelular que está organizada en fibras insolubles que muestran resistencia a la tensión. Se encuentra formando parte de huesos, dientes, cartílagos, tendones, ligamentos y matrices fibrosas de la piel y de vasos sanguíneos. </li></ul>

21.
La hemoglobina <ul><li>es una heteroproteína de masa molar 68000 g/mol o 68 kD (1 kD = 1 • 103 g/mol). Está formada por cuatro cadenas polipeptídicas y cada una de ellas está unida a un grupo prostético. Las cuatro cadenas polipeptídicas se asocian espacialmente para darle a la hemoglobina una forma aproximadamente esférica . </li></ul>

23.
Enzimas <ul><li>importante de proteínas. Como ya sabes son catalizadores de múltiples reacciones biológicas. Actúan en pequeñas cantidades y no se consumen durante la reacción. Una enzima y su sustrato no pueden unirse, si sus formas no coinciden, por lo tanto, la desnaturalización de este tipo de proteínas es muy delicada por sus efectos biológicos </li></ul>

24.
¿Cabello rizado o liso? <ul><li>El pelo está formado por largas cadenas de proteínas. Principalmente queratina, cuyo aminoácido principal es la cisteína (que posee un átomo de azufre). Estos enlaces son los más fuertes y determinan la forma del cabello. Este será liso, si los enlaces de azufre son paralelos en las cadenas de proteínas, y rizado, si los enlaces de azufre son diagonales. </li></ul>

26.
Otra clasificación Proteínas Fibrosas Globulares Las cadenas polipeptídicas que las forman se encuentran ordenadas en paralelo a lo largo de un eje lineal, formando fibras o láminas. Entre estas proteínas se encuentran la α-queratina, que forma el pelo, y la fibroína, que forma la seda. Se caracterizan por ser muy resistentes e insolubles en agua. Los polipéptidos que las forman se ordenan en una estructura esférica compacta. Entre ellas se encuentran las enzimas y hormonas.

27.
desnaturalización o denaturación <ul><li>las estructuras secundaria y terciaria de las proteínas se producen por puentes de hidrógeno, puentes salinos y puentes disulfuro, los dos primeros especialmente débiles que al romper estos enlaces se produce este proceso, que involucra un cambio en la disposición espacial de la cadena polipeptídica dentro de la molécula, desordenando su estructura. </li></ul>

28.
¿Cómo se produce la desnaturalización? Efectos físicos temperatura, pH, tratamientos mecánicos, irradiación, disolventes orgánicos, iones metálicos de calcio y magnesio o soluciones acuosas de compuestos orgánicos como la urea.

29.
efectos de la desnaturalización disminución de la solubilidad, pérdida de la actividad biológica, aumento de la viscosidad o en el aumento de la sensibilidad frente a agentes que puedan atacar los enlaces peptídicos

30.
Ácidos nucleicos: ADN y ARN

31.
ADN ARN Acidos Nucleicos bases nitrogenadas, una pentosa y un grupo fosfato.

32.
Bases Nitrogenadas Puricas Pirimidicas

35.
<ul><li>Son monosacáridos de cinco átomos de carbono que contienen grupos hidroxilos y un grupo carbonilo que se presenta como aldehído o cetona. </li></ul><ul><li>Las pentosas que forman parte de los ácidos nucleicos son la ribosa en el ARN y la desoxirribosa en el ADN. </li></ul>¿Què son las pentosas?

37.
Los ácidos nucleicos son macromoléculas de alta masa molar, esenciales en la síntesis de proteínas. El monómero que forma estas enormes estructuras moleculares se conoce como nucleótido. Un nucleótido está formado por una pentosa, un grupo fosfato y una base nitrogenada, de acuerdo con el siguiente esquema: