Transaminasas

1. Determinación
de transaminasas
Cuestionario práctica no 7

2. La ALT y AST son enzimas que catalizan rx´ns de transaminación, para la
síntesis de aminoácidos no esenciales y para la degradación de los mismos. La
transaminación consiste en transportar un grupo α-amino desde un aminoácido
donador al carbono de un α-cetoácido receptor.
1.Escribe las reacciones bioquímicas llevadas a cabo por las transaminasas

3. *En el músculo esquelético, el piruvato actúa como receptor de un grupo amino y se transforma en
alanina, que se transporta a través del torrente sanguíneo hasta el hígado, la ALT transfiere el grupo
amino al α-cetoglutarato, regenerando así el piruvato que puede incorporarse a la gluconeogénesis como
fuente de carbono; la glucosa resultante pasará al músculo.
Este proceso se conoce como el ciclo de la glucosa-alanina y permite la eliminación del
nitrógeno del músculo esquelético en forma de urea.
La ALT participa en rx´ns que transfieren C+ y N+ del
músculo esquelético al hígado en forma de alanina.

4. El oxalacetato producido es reducido a malato en presencia de la enzima malato
deshidrogenasa (MDH) y NADH.
La AST es una enzima que cataliza que cataliza la transferencia reversible de un
grupo amino del aspartato al alfa-cetoglutarato con la formación de glutamanto y
oxalacetato.
La velocidad de la disminución de la concentración en el med
determinada por el espectofotómetro es proporcional a la concentració
catalítica de la AST en la muestra
2. Describe el fundamento para la determinación de AST

5. La ALT es una enzima que se encuentra en el tejido hepático (produce piruvato y
oxalacetato), su utilidad de dx radica en que evalúa la necrosis hepática. Cuando hay
daño en la membrana celular del hepatocito está enzima que se encuentra en el
citoplasma de las células pasa al plasma aumentando su concentración en la circulación.
El piruvato es reducido a lactato por la enzima lactato
deshidrogenasa (LDH) y NADH
La velocidad de disminución de la concentración de NADH en el medio
que es determinado fotometricamente es proporcioal a la concentración
catalítica de la ALT en la muestra.
La ALT cataliza la transferencia de un grupo amino de la
alanina al alfacetoglutarato para formar glutamato y priuvato
3. Describe el fundamento para la determinación de ALT
ALT
ALT
ALT
LDH
LDH
LDH

6. 4. ¿En qué situaciones clínicas se observa un incremento de transaminasas
La ALT se encuentra en el citosol del hepatocito, la AST, además del citosol y
mitocondria, se encuentra en el corazón, músculo esquelético, riñones,
cerebro, páncreas, pulmón, eritrocitos y leucocitos. La elevación sérica de
transaminasas se correlaciona con el vertido a la sangre del contenido
enzimático de los hepatocitos afectados.
El cociente AST/ALT orienta sobre el dx de una patología según el esquema:
- AST/ALT ≤ 1: Hepatitis vírica.
- AST/ALT > 2: Cirrosis (de cualquier etiología).
- AST/ALT > 4: Sugiere fallo hepático agudo
Hipertransaminasemia: valores por encima de 40 U/L

7. La velocidad de una reacción enzimática aumenta al elevar la temperatura (un
aumento de 10 grados en la temperatura duplica la velocidad de la reacción).
Esto es debido a que el aumento de temperatura incrementa la energía media y
la velocidad de las moléculas reaccionantes, aumentando el número de
choques entre ellas y el número de moléculas que alcanza o supera la energía
de activación, necesario para que el choque entre ellas sea eficaz.
Cabe mencionar que las enzimas son proteínas que tienden a
desnaturalizarse y perder sus funciones más importantes ante un
incremento abrupto de la temperatura, es decir a temperaturas
elevadas las enzimas pierden su función catalítica.
5. Mencione la importancia de la temperatura en las reacciones
enzimáticas

8. 6 Además de transaminasas ¿Qué otras pruebas se
utilizan para analizar la función hepática?
Las pruebas de función hepática se emplean para detectar una
enfermedad hepática, es muy importante tener en cuenta que las pruebas
no indican el estado general del hígado y es necesario compararlas con
otros datos, la información que nos proporciona es acerca de:
1)Necrosis celular
2)Colestasis
Las pruebas se utilizan para:
a)Determinar presencia o ausencia de daño hepático
b) Realizar un dx más específico
c)Determinar la severidad y establecer un dx

9. Pruebas que evalúan la obstrucción o defecto en la síntesis:
Bilirrubina
ALT-AST
FA
GGT
Pruebas que evalúan la síntesis proteica:
Albúmina
Tiempo de protrombina
Proteínas totales
Pruebas que indican fallo hepático:
Biopsia
TC

10. Referencias
Busto Bea, Victoria, & Herrero Quirós, César. (2015). Pruebas de función hepática: B, AST, ALT, FA y GGT.
Revista Española de Enfermedades Digestivas, 107(10), 648. Recuperado en 17 de noviembre de 2020, de:
http://scielo.isciii.es/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1130-01082015001000017&lng=es&tlng=es.
Cinética química ii: influencia de la temperatura y de la presencia de un CATALIZADOR. Recuperado de:
http://www.qfa.uam.es/labqui/practicas/practica12.pdf
Cortés Marina, R.B.. (2009). Del síntoma a la enfermedad: elevación de transaminasas. Pediatría Atención
Primaria, 11(Supl. 17), 433-436. Recuperado en 18 de noviembre de 2020, de http://scielo.isciii.es/scielo.php
script=sci_arttext&pid=S1139-76322009000700015&lng=es&tlng=es.
Determinación cuantitativa de alanina aminotransferasa (ALT). Spinreact. Recuperado en: 17-11-2020, de:
https://www.spinreact.com.mx/public/_pdf/1001171.pdf
Determinación cuantitativa de Aspartato amino transferasa (AST). Recuperado de:
https://www.spinreact.com.mx/public/_pdf/41270.pdf
Manuel García Martín et.al (2003). Protocolos diagnóstico-terapéuticos de Gastroenterología, Hepatología y
Nutrición Pediátrica SEGHNP-AEP. Transaminasas: Valoración y significación clínica. Recuperado en: 17-11-
2020, de: https://www.aeped.es/sites/default/files/documentos/transaminasas.pdf