1. S
SECRETARIA NACIONAL DE EDUCACION
CIENCIA,TECNOLOGIA E INNOVACION
SUPERIOR,
SISTEMA NACIONAL DE NIVELACION Y
UNIVERSIDADADMISIONDE MACHALA
TÉCNICA
ÁREA DE SALUD
LAS ENZIMAS
Segundo Semestre 2013
Estudiante: Córdova Suárez Karen Jessenia
Docente: bioquimico. GARCIA CARLOS M.C
Curso: Nivelacion de carrera Aula: v01
Machala-El Oro-Ecuador

2. LAS ENZIMAS
La Enzima Como Unidad Fundamental De Vida
Cada célula y cada tejido tienen su actividad propia, lo que comporta continuos cambios en
su estado bioquímico, en la base de la cual están las enzimas, que tienen el poder de catalizar, facilitar, y
agilizar determinados procesos sintéticos y analíticos. Los propios genes son reguladores de la producción de
las enzimas; por tanto, genes y enzimas pueden considerados como las unidades fundamentales de la vida.
Este concepto poco difundido casi hasta el siglo XX, se ha desarrollado y concretado cada vez mas, y
constituye un componente esencial de diversas disciplinas: la microbiología, la fisiología, la bioquímica,
la inmunología y la taxonomía, formando además parte del campo aplicado, en gran variedad de industrias. El
rasgo particular de las enzimas es que pueden catalizar procesos químicos a baja temperatura, compatible
con la propia vida, sin el empleo de sustancias lesivas para los tejidos. La vida es, en síntesis, una cadena de
procesos enzimáticos, desde aquellos que tienen por sustratos los materiales mas simples, como el
agua (H2O) y el anhídrido carbónico (CO2), presentes en los vegetales para la formación de hidratos
de carbono, hasta los mas complicados que utilizan sustratos muy complejos.
La formación de los prótidos, los glúcidos y los lípidos es un ejemplo típico: Son a la vez degradados y
reconstruidos por otras reacciones enzimáticas, produciendo energía a una velocidad adecuada para el
organismo, sin el gasto energético que exigen los métodos químicos de laboratorio.
Importancia biomedica de las enzimas
Sin enzimas, no sería posible la vida que conocemos. Igual que la biocatálisis que regula la velocidad a la cual
tienen lugar los procesos fisiológicos, las enzimas llevan a cabo funciones definitivos relacionadas con salud y
la enfermedad. En tanto que, en la salud todos los procesos fisiológicos ocurren de una manera ordenada y se
conserva la homeostasis, durante los estados patológicos, esta última puede ser perturbada de manera

3. profunda. Por ejemplo, el daño tisular grave que caracteriza a la cirrosis hepática pueden deteriorar de
manera notable la propiedad de las células para producir enzimas que catalizan procesos metabólicos claves
como la síntesis de urea. La incapacidad celular para convertir el amoniaco tóxico a urea no tóxica es seguida
por intoxicación con amoniaco y por ultimo coma hepático. Un conjunto de enfermedades genéticas raras,
pero con frecuencia debilitantes y a menudo mortales, proporciona otros ejemplos dramáticos de las drásticas
consecuencias fisiológicas que pueden seguir al deterioro de la actividad enzimática, inclusive de una sola
enzima.
Después del daño tisular grave (por ejemplo, infarto del miocardio o pulmonar, trituración de un miembro) o
siguiendo a multiplicación celular descontrolada (por ejemplo, carcionomaprostatico), las enzimas propias de
tejidos específicos pasan a la sangre. Por lo tanto, la determinacion de estas enzimas intracelulares en el
suero sanguineo proporciona a los medicosinformacion valiosa para el diagnostico y el pronostico.
Caracteristicas de las enzimas
Desde el punto de vista químico, las enzimas están formadas de carbono (C), Hidrógeno (H), oxigeno (O),
Nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y común
propiedades catálicasespecificas. Su importancia es tal que puede considerarse la vida como un "orden
sistemático de enzimas funcionales". Cuando este orden y su sistema funcional son alterados de algún modo,
cada organismo sufre mas o menos gravemente y el trastorno puede ser motivado tanto por la falta de acción
como por un exceso de actividad de enzima.
Las enzimas son catalizadores de naturaleza proteínica que regulan la velocidad a la cual se realizan los
procesos fisiologicos, producidos por los organismos vivos. En consecuencia, las deficiencias en la
funcionenzimatica causan patologias.
Las enzimas, en los sistemas biológicos constituyen las bases de las complejas y variadas reacciones que
caracterizan los fenómenos vitales. La fijación de la energía solar y la síntesis de sustancias alimenticias
llevadas a cabo por los vegetales dependen de las enzimas presentes en las plantas. Los animales, a su vez,
están dotados de las enzimas que les permiten aprovechar los alimentos con fines energéticos o
estructurales; las funciones del metabolismo interno y de la vida de relación, como la locomoción, la
excitabilidad, la irritabilidad, la división celular, la reproducción, etc. Están regidas por la actividad de
innumerables enzimas responsables de que las reacciones se lleven a cabo en condiciones favorables para
el individuo, sin liberaciones bruscas de energía a temperaturas fijas en un medio depH, concentración salina,
etc.; prácticamente constante.

4. A diferencia de un catalizador inorgánico que interviene en numerosas reacciones las enzimas producidas por
los organismos vivos habitualmente solo catalizan un tipo de reacción o solo una reacción determinada; la
especificidad de las enzimas es tan marcadas que en general actúan exclusivamente sobre sustancias que
tienen una configuración precisa; por ejemplo, si solo atacan a los aminoácidos que tienen su carbono a ,
asimétrico, con estructura L-, no muestran la menor actividad sobre formas idénticas de dichos aminoácidos,
pero que sean del tipo D-.
En los sistemas biológicos se llevan a cabo diversas reacciones a partir de la misma sustancia; por ejemplo
algunos microorganismos convierten la glucosa en alcohol y bióxido de carbono, al paso que otros gérmenes
la convierten en ácido láctico o ácido pirúvico o acetaldehido. Esto quiere decir que la glucosa puede
descomponerse en distintos productos y aunque todas las posibilidades son teóricas y prácticamente posibles
la presencia de ciertas enzimas favorece uno de los caminos que llevan a la acumulación de determinados
compuestos.
Las enzimas, por lo tanto, se consideran como catalizadores altamente específicos que:
Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas.
Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las que van a sufrir los cambios.
Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una sustancia, cual de ellos en especial,
será el utilizado.
La estructura enzimática
Por su estructura y composición química puede afirmarse que el origen de las enzimas esta vinculando al
origen de las sustancias proteicas. Al hablar del origen de la vida se ha citado el éxito de
los experimentos realizados en el laboratorio para la producción de aminoácidos; estos aminoácidos son los
que precisamente constituyen la base del edificio proteico. También en el laboratorio se ha intentado la
síntesis de proteínas a partir de aminoácidos.
La sede de las enzimas es el citoplasma. Los cloroplastos vegetales contienen una amplia gama enzimas
encargadas de la función clorofílica, proceso que a través de reacciones químicas complejas y encadenadas
transforman compuestos inorgánicos, como el agua, y el anhídrido carbónico, en sustancias complejas
adecuadas para ser entre otras cosas el alimento fundamental de los animales.

5. En las mitocondrias existe un sistema de transporte de electrones que determinan importantes fenómenos de
oxidorreducción, durante los cuales se forman notables cantidades de ATP, que es un compuesto altamente
energético del que depende la mayor parte de metabolismo, y coma, por tanto el trabajo de las células; en las
mitocondrias se produce el metabolismo enzimático de los ácidos grasos, los cuales son en parte elaborados
también en el citoplasma.
En los ribosomas tiene lugar concretamente todas la s síntesis de las sustancias proteicas, mientras que en
los lisosomas se producen enzimas hidrolíticos cuya misión escindir, con la intervención del agua, moléculas
grandes en otras menores, que pueden a su vez ser utilizadas por las células; en cambio, las enzimas
glucolíticos están difundidos en el citoplasma.
La localización de las sedes de las distintas operaciones enzimáticas antes mencionadas ha sido posible a
través del sistema de ruptura de las células y de la separación de los distintos componentes mediante
centrifugación diferencial del homogeneizado de estas la ruptura celular y la subdivisión de los componentes
subcelulares se realizan actualmente utilizando los tejidos, por ejemplo con saltos bruscos desde
temperaturas inferiores a 0° C hasta temperaturas mas elevadas con cambios de presión osmótica o mediante
ultrasonidos.
Naturaleza química de las enzimas
Existen numerosas razones para afirmar que las enzimas son proteinas. La
más importantes son las siguientes:
a. El análisis de las enzimas obtenidas en forma más pura, criatalizada, demuestra que son proteínas.
b. Las enzimas son inactivadas a altas temperaturas y, en geeral, la cinética de la desnaturalización térmica
de las enzimas da resultados muy parecidos a los de la desnaturalización térmica de las proteínas; por
ejemplo el Q10 de la mayoría de las reacciones químicas es de 2 a 3, y, en el casod e las enzimas, a
temperaturas elevadas, alrededor de 60 a 70 ° C, la actividad neta aumeta varios cientos, como sucede
con la velocidad de la desnaturalización térmica de las proteínas.
c. Las enzimas son activadas en unas zona muy restringida de pH, y presenta un punto óptimo de ph donde
su actividad es mayor. Las proteínas en su punto isoeléctrico, muestran propiedades parecidas desde el
punto de vista de viscosidad, solubilidad, difución, etc., que resulta del todo similares a las propiedades de
este tipo que muestran las enzimas.
d. Todos los agentes que desnaturalizan a las proteínas también destruyen o inactivan a las enzimas, ya
sea el calor, los ácidos fuertes, o los metales pesados que puedesn combinarse con ellas.
e. Los problemas de solubilidad y de precipitación son comunes a las proteínas y las enzimas; en general,
son solubles en agua o soluciones salinas, insolubles en alcohol, precipitan con determinadas
concentraciones de sales neutras, etc.

6. Grupo
Accion
ejemplos
1. Oxidoreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción. Tras la
acción catálica quedan modificados en su grado de
oxidación por lo que debe ser transformados antes
de volver a actuar de nuevo.
Dehidrogenasas
Aminooxidasa
Deaminasas
Catalasas
2. Transferasas
Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura Transaldolasas
de ciertas moléculas)a otras sustancias receptoras. Transcetolasas
Suelen actuar en procesos de interconversiones de Transaminasas
azucares, de aminoácidos, etc
3. Hidrolasas
Verifican reacciones de hidrólisis con la
consiguiente obtención de monómeros a partir de
polímeros. Suele ser de tipo digestivo, por lo que
normalmente actúan en primer lugar
4. Isomerasas
Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo Isomerasas de azúcar
de ellas sus isómeros de función o de posición. Epimerasas
Suelen actuar en procesos de interconversion
Mutasas
5. Liasas
Realizan la degradación o síntesis (entonces se Aldolasas
llaman sintetasas) de los enlaces denominados Decarboxilasas
fuertes sin ir acoplados a sustancias de
alto valor energético.
6. Ligasas
Realizan la degradación o síntesis de los enlaces Carboxilasas
fuertes mediante el acoplamiento a sustancias ricas Peptidosintetasas
en energía como los nucleosidos del ATP
Glucosidasas
Lipasas
Peptidasas
Esterasas
Fosfatasas
Coenzima y grupos prostéticos
Aparte del sustrato, cuya transformación será condicionada por la enzima, existe otra parte
del sistema enzimático, de peso moléculas bajo y por lo tanto dializable, termostable y en general,
no protéica, adherida de mas o menos laxa a la apoenzima y a la cual se le llama grupo prostético,
si está muy intimanente ligada a la apoenzima – como es el caso del núcleo porfirínico de
numerosas oxidasas o la estructura flavínica de la deshidrogenasa succínica – o coenzima cuando
la unión es débil y se separan fácilmente, como por ejemplo el DPN y el TPN que asisten a
las funciones de varias deshidrogenasas. Es muy grande la importancia del grupo prostético o de la
coenzima desde el punto de vista funcional pues suelen ceder y recibir alternadamente parte de
los productos de la reacción. Por ejemplo en las reacciones de oxido – reducción los hidrógenos
desprendidos de un sustrato deben ser captados por una sustancia con lo que se expulsa al
sustrato oxidado y es posible recibir una nueva molécula del sustrato con hidrógenos. Tal
sustancia es una coenzima, como el DPN, el TPN, el FAD, etc., que, a su vez, suele cederlos a una
tercera sustancia o, cuando las reacciones son reversibles los pasan al sustrato oxidado para
reducirlo. Algunos autores denominan cosustratos a estos agrupamientos coenzimáticos para
hacer énfasis en su carácter reversible, no catalítico y equimolecular con respecto al sustrato. Una
proporción de las vitaminas forman parte de moléculas mas complejas que funcionan como
coenzimas en diversas reacciones.

7. Relaciones entre la enzima y el sustrato.
Es universalmente aceptado, que la enzima, como todo catalizador, participa de una manera activa
en la reacción. Existen pruebas experimentales de esta situación cuando menos para algunos.
Un ejemplo bien conocido es el de la peroxidasa que, en presencia de peróxido de hidrógeno,
H2O2, y un acceptor de hidrógeno adecuado, produce la reducción del H2O2, . La peroxidasa en
ausencia de H2O2 muestras unas bandas de absorción características en el espectro visible;
cuando se combina con el H2O2 , pero sin que exista el acceptor de los hidrógenos, aparece una
nueva distribución de las bandas. Si se permite el paso de los hidrógenos a un acceptor,
automáticamente desaparecen las bandas nuevas y reaparecen las originales de peroxidasa.
Se acepta corrientemente una hipótesis propuesta por Michaelis para explicar la actividad
enzimática, sobre la base de la información de un compuesto de la enzima con el sustrato
(complejo enzima – sustrato), previamente al ataque del sustrato por la enzima y a la liberación de
los productos de la reacción. El desarrollo matemático que permitió a Michaelis formular su
hipótesis, estuvo acorde con los datos experimentales obtenidos una vez vencidos los enormes
obstáculos de orden técnico para llevar a cabo la confirmación de la teoría en el laboratorio.
Si se hace el estudio de la actividad de una enzima en relación con la concentración de sustrato. En
ella se registran, en las abscisas, la cantidad creciente de sustrato y, en las ordenadas, la cantidad
de uno de los productos de la reacción liberada de un tiempo dado, que expresa, en rigor, la
actividad de la enzima. La curva obtenida es la de una hipérbola rectangular, la cual tiene algunas
propiedades interesantes; por ejemplo, la velocidad límite o velocidad máxima, es el valor que
trata de alcanzar la curva a medida que se aumenta el sustrato y que, en la figura, está señalada
con la línea V. Existe un punto, fijado arbitrariamente, en el que la mitad de la velocidad límite
corresponde a una concentración específica del sustrato; esta concentración de sustrato se
representa habitualmente como KM, y se denomina constante de Michaelis, valor característico
para un par – enzima – sustrato y que, por lo tanto, es la concentración de sustrato con la cual se

8. alcanza la mitad de la velocidad límite o velocidad máxima de la reacción. Los resultados obtenidos
experimentalmente concuerdan con los derivados de modo matemático, sobre la hipótesis de
formación de un complejo enzima – sustrato.
Enzimas: regulación de actividades
La regulación del metabolismo logra la homeostasia
La regulación de la actividad enzimática contribuye en gran parte a preservar la homeostasia que,
mantiene un entorno intracelular e intraorgánico relativamente constante en presencia de
fluctuaciones amplias en al medio ambiente externo, como cambios de temperatura, presencia o
ausencia de agua o tipos específicos de alimentos.
Como conservar la homeostasia
Las concentraciones locales de sustrato , compartición de enzimas y secreción como proenzimas o
cimogenos ( como por ejemplo la quimiotripsina ) sin actividad catalítica contribuyen a la
regulación de los procesos metabólicos . Además , las alteraciones rápidas y mínimas en la
actividad catalítica de enzimas reguladas clave tienen funciones importantes en la canalización
selectiva de metabolitos hacia uno u otro proceso metabólico .

9. Las enzimas reguladoras
Tienden a ser aquellas que catalizan una reacción temprana única ( con frecuencia la
primera ) de una secuencia determinada de reacciones metabólicas .
La actividad catalítica de las enzimas reguladas puede modularse por ejemplo ,cambios
repetidos entre estados bajo y alto de actividad catalítica ; cuando no hay síntesis
proteínica nueva ni degradación proteínica .
La modulación se logra cuando matabolitos específicos se unen en forma covalente y no
covalente, a la enzima regulada en general a sitios ( alostéricos ) bastantes separados del
sitio catalítico .
Tres mecanismos generales regulan la actividad enzimatica
Por ejemplo el flujo neto de carbono en una reacción catalizada en una reacción
enzimática podría ser influido
Cambiando la cantidad absoluta de enzima presente .
Alterando el tamaño del conjunto de sustancias reaccionantes distintas de la enzima.
Alterando la eficacia catalítica de la enzima (estas tres opciones son utilizadas e casi todas
las formas de vida).
La modulación de actividad enzimática por cambios en la conformación del sitio catalítico
puede incluir la alteración de Km para un sustrato de Vmax para la reacción global o para
efectos sobre los dos, Km y Vmax.
A menudo las curvas de saturación de sustrato para la inhibición alostérica son
sigmoideas, por ende la ecuación de MichaelisMenten no se aplica.