Este documento habla sobre las proteínas. Explica que las proteínas están compuestas por aminoácidos y cumplen funciones estructurales y reguladoras en el cuerpo. También describe los diferentes niveles de estructura de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. El colágeno se menciona como un tipo importante de proteína que se encuentra en la piel y los huesos.

1. COLEGIO DE CIENCIAS Y HUMANIDADES PLANTEL
NAUCALPAN.
QUIMICA II.
CARLOS GOROZTIETA Y MORA.
237. “a”
LOPEZ MACIAS CYNTHIA YOLANDA.
SANCHEZ JIMENEZ SARA PAOLA.
“PROTEINAS”.
CALIF: ________________________.

2. Las Proteínas
Las proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en
todas las células vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en toda
clase de semillas y pólenes. Hay ciertos elementos químicos que todas ellas
poseen, pero los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes
cantidades. En todas se encuentran un alto porcentaje de nitrógeno, así como
de oxígeno, hidrógeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre, y en
algunas fósforo y hierro.
Las proteínas son sustancias complejas, formadas por la unión de ciertas
sustancias más simples llamadas aminoácidos, que los vegetales sintetizan a partir
de los nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los animales herbívoros reciben
sus proteínas de las plantas; el hombre puede obtenerlas de las plantas o de los
animales, pero las proteínas de origen animal son de mayor valor nutritivo que las
vegetales. Esto se debe a que, de los aminoácidos que se conocen, que son
veinticuatro, hay nueve que son imprescindibles para la vida, y es en las proteínas
animales donde éstas se encuentran en mayor cantidad.
El valor químico (o "puntuación química") de una proteína se define como el
cociente entre los miligramos del aminoácido limitante existentes por gramo de la
proteína en cuestión y los miligramos del mismo aminoácido por gramo de una
proteína de referencia. El aminoácido limitante es aquel en el que el déficit es
mayor comparado con la proteína de referencia, es decir, aquel que, una vez
realizado el cálculo, da un valor químico mas bajo. La "proteína de referencia" es
una proteína teórica definida por la FAO con la composición adecuada para
satisfacer correctamente las necesidades proteicas. Se han fijado distintas
proteínas de referencia dependiendo de la edad, ya que las necesidades de
aminoácidos esenciales son distintas. Las proteínas de los cereales son en general
severamente deficientes en lisina, mientras que las de las leguminosas lo son en
aminoácidos azufrados (metionina y cisteina). Las proteínas animales tienen en
general composiciones más próximas a la considerada ideal.
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es
decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones
y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando
como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los
aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica
llamada zwitterion
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y
estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición
de la anterior en el espacio.
La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas.
Componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. Se encuentran.

3. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta
adopte.
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el
espacio. Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de
proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
la a(alfa)-hélice
la conformación beta
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura
primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un
aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
En esta disposición los aas. No forman una hélice sino una cadena en forma de
zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
Son el componente nitrogenado mayoritario de la dieta y el organismo, tienen
una función meramente estructural o plástica, esto quiere decir que nos ayudan a
construir y regenerar nuestros tejidos, no pudiendo ser reemplazadas por los
carbohidratos o las grasas por no contener nitrógeno.
Funciones reguladoras, Son materia prima para la formación de los jugos
digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas
que llevan a cabo las reacciones químicas que se realizan en el organismo.
Por todas las funciones que realizan, los alimentos proteicos son imprescindibles en
nuestra dieta de todos los días. Los requerimientos proteicos diarios para un adulto
se sitúan entre 0,8-1 gramo por cada kilo de peso corporal. Por ejemplo, en el
caso de una persona de 65 kilos, el consumo recomendado sería entre 52 y 65
gramos, mientras que otra de 80 kilos, entre 64 y 80 gramos al día.
Como regla general, se recomienda que los adultos consuman entre 45 y 65
gramos de proteínas diarias, dependiendo de su peso (a mayor peso, mayores
requerimientos)
Debe tenerse en cuenta que los requerimientos de este nutriente varían en
determinadas situaciones de la vida, por ejemplo durante la lactancia las mujeres
necesitan cantidades adicionales de proteínas debido a la producción de leche.
También aumentan las necesidades cuando se acaba de pasar una enfermedad
o una lesión grave. Del mismo modo, los requerimientos varían en la edad adulta
y en la infancia. Un niño de entre 7 y 10 años necesita alrededor de 28 o 30
gramos diarios.

4. Diariamente, las necesidades proteicas pueden suplirse con alimentos tanto de
origen animal como vegetal. La mayoría de los alimentos contienen proteínas
aunque suelen encontrarse en proporciones reducidas la mayoría de las veces.
El Valor biológico (BV) se determina por el cociente entre el nitrógeno absorbido y
retenido y el absorbido en el tracto intestinal.
Como ya sabemos, las de mayor valor biológico son las de origen animal como
las carnes, pescados, huevos y lácteos. A continuación se detalla el contenido
proteínico cada 100 g. de alimento.
Pechuga de pollo sin piel 23 g.
Ternera magra 21 g.
Bacalao 17 g.
Carne de cerdo 18 g.
Huevo 7 g.
Queso fresco 12 g.
Yogur 4 g.
Estas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. La mayoría también contienen azufre y fósforo. Las mismas están
formadas por la unión de varios aminoácidos, unidos mediante enlaces
peptídicos. El orden y disposición de los aminoácidos en una proteína depende
del código genético, ADN, de la persona.
Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no
existe proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo
de sustancias.
Las funciones principales de las proteínas en el organismo son:
Ser esenciales para el crecimiento. Las grasas y carbohidratos no las
pueden sustituir, por no contener nitrógeno.
Proporcionan los aminoácidos esenciales fundamentales para la síntesis
tisular.
Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas,
proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas.
Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de
diversos medios como el plasma.
Actúan como catalizadores biológicos acelerando la velocidad de las
reacciones químicas del metabolismo. Son las enzimas.
Actúan como transporte de gases como oxígeno y dióxido de carbono en
sangre. (hemoglobina).
Actúan como defensa, los anticuerpos son proteínas de defensa natural
contra infecciones o agentes extraños.

5. Permiten el movimiento celular a través de la miosina y actina (proteínas
contráctiles musculares).
Resistencia. El colágeno es la principal proteína integrante de los tejidos de
sostén.
Energéticamente, las proteínas aportan al organismo 4 Kcal de energía por cada
gramo que se ingiere.
Las proteínas son clasificables según su estructura química en:
Proteínas simples: Producen solo aminoácidos al ser hidrolizados.
Albúminas y globulinas: Son solubles en agua y soluciones salinas diluidas
(ej.: lactoalbumina de la leche).
Glutelinas y prolaninas: Son solubles en ácidos y álcalis, se encuentran en
cereales fundamentalmente el trigo. El gluten se forma a partir de una
mezcla de gluteninas y gliadinas con agua.
Albuminoides: Son insolubles en agua, son fibrosas, incluyen la queratina
del cabello, el colágeno del tejido conectivo y la fibrina del coagulo
sanguíneo.
Proteínas conjugadas: Son las que contienen partes no proteicas. Ej.:
nucleoproteínas.
Proteínas derivadas: Son producto de la hidrólisis.
En el metabolismo, el principal producto final de las proteínas es el amoníaco
(NH3) que luego se convierte en urea (NH2)2CO2 en el hígado y se excreta a través
de la orina.
El colágeno constituye una parte fundamental en las proteínas ya que estas se
encuentran en todos los animales. Son secretadas por las células del tejido
conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares. Es el
componente más abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25% de la
masa total de proteínas en los mamíferos.
El gran número de aminoácidos que componen la molécula proteica
determina que su estructura sea extraordinariamente compleja, y que
para poderestudiarla nos veamos precisados a dividirla artificialmente en
los llamados <<niveles de organización de la estructura proteica >>, de los
cuales se describen habitualmente 4, aunque algunos autores llegan a
describir 5 o más.
Por supuesto que toda organización estructural que implique determinado
orden requiere de la presencia de una fuerza estabilizadora, que en el
caso de las proteínas estaría constituida por diferentes tipos de enlaces o
interacciones físicas y químicas que se enuncian en el cuadro siguiente:

6. Nivel de Enlaces que lo mantienen
organización
Primario Enlace peptídico.
Secundario Puentes de hidrógeno entre los elementos del enlace
peptídico.
Terciario Puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales de los
aminoácidos, interacción hidrofóbica,
interacción electrostática, puentes disulfuro, enlace
éster.
Cuaternario Los mismos que para el nivel terciario más las fuerzas de
Van der Walls.
La complejidad estructural de las proteínas se manifiesta desde el punto de
vista funcional en una gran diversidad de funciones biológicas.

7. Estructura química de las proteínas

8. Estructura química del colágeno

9. Estructura química de la queratina

10. Estructura química del apartarme.

11. Cuestionario de proteínas
I. ¿Qué es una proteína?
Son los materiales que desempeñan una mayor numero de funciones
en las células de todos los seres vivos
II. ¿Qué son los aminoácidos?
Son los elementos químicos de las proteínas que se agrupan para
formar unidades estructurales
III. ¿De qué elementos están compuestas las proteínas?
Carbono C, hidrógeno H, oxígeno O y nitrógeno N
IV. ¿Qué porcentaje ocupan las proteínas del peso seco de los tejidos?
alrededor del 50%
V. Menciona dos alimentos que sea una fuente de proteínas.
La leche y el agua
VI. ¿Qué enlace son los que unen a los aminoácidos?
Peptídicos
VII. Menciona por lo menos dos funciones principales de las proteínas.
Son materia prima para la formación de los jugos digestivos,
hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas.
VIII. ¿Cuál es la principal proteína?
El colágeno.
IX. ¿Qué es el colágeno?
Es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras
colágenas
X. ¿Qué son las proteínas derivadas?
Son producto de la hidrólisis

12. XI. ¿Para el metabolismo cual es el principal producto final?
el amoníaco (NH3)
XII. ¿Qué producen las proteínas simples?
solo aminoácidos al ser hidrolizados
XIII. Actúan como anticuerpos: Las proteínas
XIV. El colágeno es un componente abundante en : La piel y los huesos
XV. ¿Qué tipo de proteína son insolubles en agua y son fibrosas?
Albuminoides