Este documento describe el metabolismo del nitrógeno en plantas y animales. Se discuten los procesos de fijación de nitrógeno, asimilación de nitrógeno, síntesis de aminoácidos y metabolismo de aminoácidos. También se describen las familias de aminoácidos como glutamato, serina, aspartato, piruvato y aromáticos, así como sus rutas biosintéticas. Finalmente, se mencionan otros metabolitos relacionados con el nitrógeno como glutatión, S-adenosilmetionina y ácido f

1. Metabolismo de
nitrógeno 1: Síntesis
Altuzar López Limberg E.
García Dionicio Karol M.
García Trejo Mariam N.
González Barragán Mirna del S.
Hernández López María E.
Hernández Méndez Joanna M.
Hernández Vázquez Yazmin G.
Jiménez Santeliz Roberto
Ovando Chanona Sofía E.
Pereyra Nucamendi Cielo D.
Pérez Teratol Arely
Ruíz López Naomi M.
Santiago Velasco Jesús J.
Santiz Sánchez Jesús A.
Velazco Velázquez Esmeralda
2 A2

2. La cantidad de nitrógeno utilizable del que se
puede disponer en la biosfera. las más notables
son el número limitado de especies que pueden
convertir N2 nitrógeno en HN3 amoníaco, una
molécula con mayor reactividad química y las
elevadas necesidades de energía para este
proceso se le conoce como: fijación de
nitrógeno.
Fijación del
Nitrógeno
García Dionicio Karol M.

3. García Dionicio Karol M.
Reacción de fijación
Es la transferencia de electrones de NAD(P)H a la
ferredoxina, un agente reductor potente que a su vez
dona los electrones al agregado FES de la proteína FE,
uno a las vez.
Los potenciales de reducción de la proteína FE y del P se
han registrado entre -400 y -300mV .
Esta fase del proceso ocurre con o sin la presencia del
nitrógeno el N2 entrante se intercambia por H2 en el sitio
activo.
Después se transfieren 6 electrones y electrones y seis
protones al sitio activo para formar la diimina (HN-NH,
adición de dos electrones, luego la hidracina (HN NH2,
adición de cuatro electrones), y por último dos productos
NH, (adición de seis electrones).

4. Es la asimilación de compuestos nitrogenados inorgánicos en moléculas
orgánicas
Asimilación de Nitrógeno
Velazco Velázquez Esmeralda
En plantas:
raíces iones amonio
bacterias simbióticas, absorción
de nitrato
producidos por: bacterias
nitrificantes
incorporación de N amonio en a.a
1.-gltamina sintetasa
ATP
glutamato + iones amonio
2.-glutamina + a-cetoglutarato
glutamato

5. Biosíntesis de los a.a
no esenciales esenciales
se sintetizan de
metabolitos disponibles
se obtienen de la dieta
isoleucina, leucina,
lisina, metionina,
fenilalanina, treonina,
trptófano, valina
alanina, glicina, prolina,
serina, tirosina,
arginina, histidina,
tirosina
Velazco Velázquez Esmeralda

6. Más importante es la síntesis de
proteínas,
Fuente principal de los átomos de
nitrógeno.
Esqueletos carbonados.
importantes en el crecimiento y desarrollo
(proteína en dieta).
Funciones de a.a:
Generalidades del
metabolismo de aa
Hernández López M. Emilia

7. Hernández López M. Emilia
Proteínas Complejas: de origen ANIMAL
-Contiene cantidades suficientes de aminoácidos esenciales.
Proteínas VEGETALES
-carecen de uno o varios EAA.
Combinaciones de Alimentos con buena cantidad de EAA
adecuados:
-Frijol (con poca metionina)
-Cereales (con poca lisina)

8. Hernández López M. Emilia
Tubo Digestivo a.a Libres transportados por enterocitos Sangre
Concentraciones
deben regularse
Mucosa intestinal
(tejido activo).
P.E: Glutamina
Sangre pasa primero al
HÍGADO Sintetiza proteínas séricas, para
lo cual capta a.a de la sangre
También utiliza de manera preferente alanina y serina
para síntesis de glucosa

9. Hernández López M. Emilia
Tiene una concentración muy
alta de a.a de cadena ramificada
(BCAA: leucina, isoleucina y valina)
a.a esenciales que proporcionan cadenas laterales
hidrófobas y son una forma sustancial de transporte del
nitrógeno amino del hígado a otros tejidos.

10. Hernández López M. Emilia
El METABOLISMO DE A.A es una serie compleja de reacciones en las que las
moléculas de a.a necesarios para la síntesis de proteínas y metabolitos se
forman y degradan de manera continua.
-Reserva de a.a
-Equilibrio nitrogenal: situación de los adultos sanos
-Balance positivo de nitrógeno: situación típica en niños, mujeres
embarazadas y en px con ciertas especificaciones
-Balance negativo de nitrógeno.
-Exceso de nitrógeno: ingestión del mismo mayor a la pérdida.

11. “La enfermedad que adquiere el primer
niño cuando el segundo está en camino”
Forma de desnutrición causada por el
consumo INSUFICIENTE y PROLONGADO de
proteínas
Signos y síntomas: retraso del
crecimiento, apatía, úlceras,
hepatomegalia, diarrea y reducción de la
masa y función del corazón y riñones.
KWASHIORKORS
Hernández López M. Emilia

12. Hernández López M. Emilia
Transporte de a.a dependientes de NA+
Sistema de transporte no
dependientes de NA+
k
son causales del transporte de los
aminoácidos a través de la porción de
la membrana plasmática de los
enterocitos que está en contacto con
los vasos sanguíneos.

13. Se cree que el ciclo
del y-glutamilo, ayuda
a transportar algunos
aminoácidos al
interior de tejidos
específicos (p. ej. el
cerebro, los intestinos
y los rinones).
Hernández López M. Emilia
k

14. Reacciones de síntesis.
Transaminación y reacciones donde se
usa NH4+, o el nitrógeno amida de la
glutamina
Suministrar el grupo amino o el
nitrógeno amida de ciertos
aminoácidos
Reacciones de los
grupos amino
Santiz Sánchez Jesús A.

15. Catalizadas por un grupo de enzimas (aminotransferasas o transaminasas)
Requieren la coenzima piridoxal­
5′­
fosfato (PLP), que se deriva de la piridoxina.
Las reacciones de transaminación son reversibles.
Son ejemplos de un mecanismo de reacción denominado desplazamiento doble o
reacción de ping­
pong
Aminotransferasas:
Se encuentran en el citoplasma como en las mitocondrias.
Poseen dos tipos de especificidad:
La mayoría usa glutamato como donante del grupo amino.
1) El tipo aminoácido α que dona el grupo amino α
2) El cetoácido α que acepta el grupo amino α.
TRANSAMINACION
Santiz Sánchez Jesús A.

16. Comienza con la formación de una base de
Schiff entre el PLP y el grupo amino α de un
aminoácido α.
Cuando el átomo de hidrógeno α es eliminado
por una base general en el sitio activo de la
enzima, se forma un intermediario
estabilizado por resonancia.
EL MECANISMO DE
TRANSAMINACIÓN
Santiz Sánchez Jesús A.

17. Con la donación de un protón a partir de un
ácido general y una hidrólisis posterior, el
recién formado cetoácido α es liberado de la
enzima.
Un segundo cetoácido α ingresa después al
sitio activo y se convierte en un aminoácido
α en una inversión del proceso de reacción.
Santiz Sánchez Jesús A.

18. La síntesis de aminoácidos es el conjunto
de procesos bioquímicos mediante los
cuales se producen los distintos tipos de
aminoácidos a partir de otros compuestos.
Los sustratos para estas reacciones se
obtienen a partir de la dieta del organismo
o bien del medio de cultivo
Síntesis de los a.a
Pérez Teratol Arely

19. clasificación glutamato
serina
1
2
los aminoácidos pueden agruparse en seis
familias: glutamato, serina, aspartato,
piruvato, aromáticos e histidina. Los
aminoácidos de cada familia provienen en
última instancia de una molécula
precursora
Pérez Teratol Arely

20. 3
4
aromatica
aspartato
Pérez Teratol Arely
piruvato
histidina
6
5

21. La familia del glutamato incluye, además del glutamato ,
a la glutamina, la prolina y la arginina. Como se ha
descrito, el a-cetoglutarato puede convertirse en
glutamato mediante reacciones de aminación reductora
y de transaminación con la participación de varios
aminoácidos. Aunque la contribución relativa de estas
reacciones con la síntesis de glutamato varía con el
tipo celular y las circunstancias metabólicas, en las
células eucariotas la transaminación parece
desempeñar una función esencial en la síntesis de la
mayoría
familia
glutamato

22. esta conformada por la serina, la glicina y la cisteína, Esta familia obtiene sus esqueletos
carbonados a partir del intermediario glicerato-3-fosfato.
desempeñan funciones importantes de diferentes vías anabólicas.
La serina junto con la glicina contribuye con un conjunto de vías de biosíntesis que se
denominan, en conjunto, metabolismo de un carbono.
La serina es precursora de etanolamina y esfingosina.
Familia de la
serina
Santiago Velasco Jesús J.

23. Familia de la
serina
Santiago Velasco Jesús J.
La serina se sintetiza en una vía directa a
partir del glicerato-3-fosfato que implica
eventos de deshidrogenación,
transaminación e hidrólisis por medio de
una fosfatasa
La serina es la fuente principal de glicina.
Pueden obtenerse cantidades menores de
glicina a partir de la colina, cuando esta
última se encuentra en exceso
La conversión de serina en
glicina consta de una sola
reacción compleja que
cataliza la serina hidroximetil
transferasa, una enzima que
requiere fosfato de piridoxal

24. La familia aspartato contienen al aspartato, asparagina, lisina, metionina y treonina.
El aspartato, el primer miembro de la familia de amino ácidos del aspartato, se forma a
partir del oxaloacetato en una reacción de transaminación
Santiago Velasco Jesús J.
Familia del
aspartato

25. La aspartato transaminasa (AST) también conocida como transaminasa glutámico
oxaloacetíca es la transaminasa más activa que se encuentra en la mayoría de las
células.
La asparagina, la amida del aspartato, no se forma directamente a partir de aspartato y
de NH+ 4, sino que el grupo amida de la glutamina se transporta mediante transferencia
del grupo amida durante una reacción que requiere ATP catalizada por la asparagina
sintasa
Familia del
aspartato
Santiago Velasco Jesús J.

26. La familia del piruvato está formada por
alanina, valina, leucina e isoleucina.
Familia del
piruvato
Jiménez Santeliz Roberto
La alanina se sintetiza a partir del
piruvato en un paso único

27. La familia de aminoácidos aromáticos
comprende la fenilalanina, la tirosina y el
triptófano. De éstos, sólo la tirosina se
considera no esencial en los mamíferos.
Familia Aromática
Jiménez Santeliz Roberto

28. Se considera que la histidina no es esencial
en los humanos adultos sanos. Los niños y
muchos animales deben obtenerla de la
alimentación.
Histidina
Jiménez Santeliz Roberto
La histidina se produce a partir de imidazol glicerol
fosfato en una serie de reacciones que
incluyen una deshidratación, una transaminación,
una fosforólisis y una oxidación.

29. Los aminoácidos son precursores de muchas moléculas
nitrogenadas de importancia fisiológica, además de ser
las estructuras fundamentales de los polipéptidos.
p. ej; neurotransmisores, glutatión y nucleótidos. La síntesis
de hem y clorofila se describe en una sección disponible en
línea.
Reacciones biosintéticas
que involucran a.a
Altuzar López Limberg E.
Como en muchos de estos procesos se produce a base de la
transferencia de grupos carbono.

30. es un conjunto de reacciones en las que átomos de
carbono individuales se transfieren de una molécula a
otra.
Metabolismos de un
carbono
Altuzar López Limberg E.

31. Constituido por un anillo de ptendrina y ácido
para-aminobenzoico, ligado a residuos de ácido
glutamico
Ácido Fólico
Altuzar López Limberg E.

32. Ácido Fólico
Altuzar López Limberg E.

33. Ácido Fólico
Altuzar López Limberg E.
Las coenzimas de THF tienen una
función esencial en el metabolismo de
un carbono.
Las interconversiones de las
coenzimas son reversibles excepto la
conversión de N5, N10-metileno THF en
N5 -metil THF.

34. Principal donador de grupos metilo en el
metabolismo de un carbono.
S-adenosilmetionina
Hernández Vázquez Yazmin G.
Transmetilación, trans-sulfuración
y aminopropilación
Participa en la biosíntesis de diversos
neurotransmisores y hormonas que
afectan al estado de ánimo, como la
dopamina y la serotonina.
Se produce y consume en el hígado.
Ciclo del S-Adenosilmetionina

35. S-adenosilmetionina
Hernández Vázquez Yazmin G.

36. Glutatión
Hernández Méndez Joanna M.
Agente reductor
más abundante
Concentración
de 5mM
Molécula
antioxidante
Elimina radicales superóxidos, radicales
hidroxilo y aniones peroxinitrito
Es cofactor de varias enzimas
antioxidantes.
Protege a las células del estrés oxidativo
Participa en la síntesis y reparación del
DNA, síntesis de proteínas y síntesis de
leucotrieno
Protege a las células de los xenobióticos
FUNCIONES:

37. Glutatión
Hernández Méndez Joanna M.
Por dos reacciones
SÍNTESIS DEL GLUTATIÓN
Condensación
1.
Glutamato gama glutamilcisteína
Cisteína
Catalizada por la enzima
gama- glutamilcisteína sintasa
Gama- glutamilcisteína + glicina
Catalizada por la enzima
glutatión sintasa
Glutatión

38. Glutatión
Hernández Méndez Joanna M.
SÍNTESIS DEL GLUTATIÓN
En ciertos tejidos se
sintetiza una enzima
adicional, la gama -glutamil
transpeptidasa
gama -glutamil transpeptidasa
gama -glutamil ciclotransferasa
Hígado
Riñón
Intestino
5-oxoprolinasa

39. NEUROTRANSMISORES
Hernández Méndez Joanna M.
Moléculas de señal liberadas por las neuronas,
son excitadores o inhibidores.
Neurotransmisores excitadores Neurotransmisores inhibidores
Abren los conductos de sodio y
estimulan la despolarización de
la membrana en otra célula
Abren los conductos de cloruro y
hacen más negativo el potencial de
membrana de la célula
postsináptica, es decir, inhiben la
formación de un potencial de acción.

40. NEUROTRANSMISORES
Hernández Méndez Joanna M.
La mayoría de las moléculas de neurotransmisores se almacenan en
numerosas vesículas sinápticas encerradas por membranas

41. Un porcentaje significativo de las moléculas neurotransmisoras son
aminoácidos o derivados de aminoácidos (aminas biógenas)
NEUROTRANSMISORES
Hernández Méndez Joanna M.

42. Las catecolaminas (dopamina, norepinefrina
y epinefrina) son derivados de la tirosina.
Son utilizados en el cerebro como
neurotransmisores excitadores
A la NE y a la epinefrina (E) las liberan en
primera instancia la médula suprarrenal y el
sistema nervioso periférico. La NE y la E
suelen considerarse hormonas porque
regulan diversos aspectos del
metabolismo.
Catecolaminas
Ovando Chanona Sofía E.

43. La tirosina hidroxilasa, la enzima
mitocondrial que cataliza la reacción,
requiere un cofactor conocido como
tetrahidrobiopterina.
La tirosina hidroxilasa utiliza BH4 para
activar al O2.
La dopamina se produce en las neuronas
que se encuentran en determinadas
estructuras del encéfalo.
Síntesis de Catecolaminas
Ovando Chanona Sofía E.

44. La norepinefrina se sintetiza a partir de la
tirosina en las células cromafines de la
médula suprarrenal en respuesta al temor,
al frío, al ejercicio y a concentraciones
bajas de glucosa.
La PNMT es una proteína monomérica (30
kD) que utiliza SAM como fuente de grupos
metilo.
Síntesis de Catecolaminas
Ovando Chanona Sofía E.

45. La secreción de epinefrina como respuesta
al estrés, a los traumatismos, al ejercicio
extremo o a la hipoglucemia produce una
movilización rápida de las reservas
energéticas, es decir, la glucosa del hígado
y los ácidos grasos del tejido adiposo. La
enzima feniletanolamina-N-metiltransferasa
(PNMT) es responsable de la reacción en la
que se metila la NE para formar E.
Síntesis de Catecolaminas
Ovando Chanona Sofía E.

46. Los nucleótidos son complejas
moléculas nitrogenadas necesarias para
el crecimiento y para la diferenciación
celulares.
Desempeñan funciones esenciales en
las transformaciones energéticas y
regulan muchas vías metabólicas.
Nucleótidos
Pereyra Nucamendi Cielo D.
Formado por tres partes: una base
nitrogenada, un azúcar pentosa y
uno o varios grupos fosfato.

47. Cuando una base púrica o pirimidina está
ligada por un enlace B-N-glucosídico al C-1
de un azúcar pentosa, la molécula se
denomina nucleósido y contiene uno de los
dos tipos de azúcar: ribosa o desoxirribosa.
Los nucleótidos son nucleósidos en los
que se encuentran uno o varios grupos
fosfato unidos al azúcar. La mayoría de los
nucleótidos naturales son ésteres 5′-
fosfato.
Pereyra Nucamendi Cielo D.

48. Los nucleótidos difosfatados y
trifosfatados contienen dos y tres grupos
fosfato, respectivamente. (Con un pH
fisiológico, los protones se disocian de los
grupos fosfato.)
Debido a su naturaleza ácida, los
nucleótidos también pueden nombrarse
como ácidos.
Pereyra Nucamendi Cielo D.

49. Origen de los átomos
del anillo de purina
Biosíntesis de
nucleótidos de purina
González Barragan Mirna
1 = glicina
2 = formato
3 = nitrógeno
amida de la
glutamina
4 = aspartato
5 = CO2.
Síntesis de PRPP

50. Biosíntesis de
nucleótidos de purina
González Barragan Mirna
Biosíntesis de AMP y de GMP a partir de IMP
oxígeno ceto del C-6 de la base hipoxan- tina de la IMP se sustituye
por el grupo amino del aspartato = adenilosuccinato
adenilosuccinato, se hidroliza para formar AMP y fumarato
1.
2.
oxida
IMP
GMP
XMP
forma

51. Biosíntesis de
nucleótidos de purina
González Barragan Mirna
El ADP se sintetiza a partir de AMP en una reacción
que cataliza la adenilato cinasa:
AMP + ATP 2 ADP
NMP + ATP NDP + ADP
La nucleósido difosfato cinasa cataliza la formación
de nucleósidos trifosfatados:
N1DP + N2TP N1TP + N2DP
donde N1 y N2 son bases púricas o pirimídicas.

52. Biosíntesis de
nucleótidos de purina
González Barragan Mirna
La hipoxantina guanina fosforribosiltransferasa (HGPRT) cataliza la síntesis de
nucleótidos utilizando PRPP e hipoxantina o guanina.
La adenina fosforribosiltransferasa (ARPT) cataliza la transferencia de adenina al
PRPP, formando así AMP:
reacciones irreversibles

53. La síntesis de nucleótido pirimidina ocurre en el citoplasma.
Los átomos de carbono y de nitrógeno del anillo de pirimidina.
La síntesis comienza.
Una molécula de ATP.
La aspartato transcarbamoilasa.
El producto, el dihidroorotato, se oxida posteriormente para formar orotato. La
dihidroorotato deshidrogenasa.
Biosíntesis de nucleótidos de
pirimidina.
Ruíz López Naomi M.

54. La UMP.
En la aciduria orótica, una rara
enfermedad genética.
Biosíntesis de nucleótidos
de piramidina
Ruíz López Naomi M.

55. Importancia:
-Forman parte del ADN.
-Almacenan la Inf. Génetica de los Seres
Vivos.
Biosíntesis de
desoxirribonucleótidos
García Trejo Mariam N.
Se producen al reducir Ribonucleósidos
Difosfatados en una reacción catalizada por
la enzima Ribonucleótido Reductasa(RNRI).

56. Los electrones que se utilizan en la síntesis de los Desoxirribonucleótidos los
dona, el NADPH.
La Tiorredoxina participa en la transferencia de los Átomos de Hidrógeno del
NADPH a la Ribonucleótido Reductasa.
García Trejo Mariam N.

57. Ribonucleótido Reductasa I
García Trejo Mariam N.
Clase 1 Clase 2 Clase 3
-Presente en MAMIFEROS .
-Es un Tetrámetro formado por 2 SUBUNIDADES.
-Responsable de llevar a cabo la formación de
Desoxirribonucleótidos.

58. Ribonucleótido Reductasa I
García Trejo Mariam N.
Subunidad 1 Subunidad 2
*Tioles Reactivos necesarios para la Catálisis.
*Sitios Alostéricos implicados en la Regulación.
SUBUNIDADES
Contiene:
*Centro Fe(III) Binuclear decisivo que genera y
estabiliza un Radical Tirosilo, esencial para la
actividad enzimática.
REGULADORA
SITIO ACTIVO de la ENZIMA donde se unen
ribonucleótidos.

59. García Trejo Mariam N.

60. 2 Tipos de sitios Regulatorios=
los que pueden alterar
-ACTiVIDAD.
-ESPECIFIDAD.
Regulación de la Ribonucleótido Reductasa
Sitio que afecta la ACTIVIDAD=
-Puede unir ATP(Activador) o dATP(Inhibidor).
Sitio que afecta la ESPECIFIDAD=
-Puede unir ATP o dATP, facilitando la reducción de UDP y CDP.
-Si se une TTP, se reduce GDP y se inhibe la reducción de los otros.
-dGTP estimula la reducción de ATP.
*El sistema asegura que la formación de los 4
Desoxirribonucleótidos se de en forma
balanceada.

61. FUNCIÓN:
Hem
Velazco Velázquez Esmeralda
Componente estructural de la
hemoglobina, mioglobina y citocromos
COMPOSICIÓN:
1 anillo de porfirina con Fe
UBICACIÓN:
C. del hígado y reticulocitos
Se sintetiza a partir de glicina y succinil-CoA

62. bibliografía
Mckee, T., Mckee, J. (2014). Bioquímica: Las bases moleculares de la vida 5°
Ed. Recuperado de: BIOQUIMICA_MCKEE_LIBRO.