El documento describe los procesos de metabolismo de aminoácidos y degradación de nucleótidos. Explica que el catabolismo de aminoácidos comienza con la eliminación del grupo amino, el cual puede eliminarse en la síntesis de urea. Los esqueletos de carbono se degradan para formar siete productos metabólicos. También describe las rutas de degradación de purinas y pirimidinas, las cuales incluyen la hidrólisis de ácidos nucleicos a nucleótidos y la posterior conversión a bases libres y azú
La hemoglobina se sintetiza en los glóbulos rojos a través de una serie de pasos complejos en la mitocondria, el citosol y los ribosomas, donde la parte heme se produce por separado de las cadenas de globina. La hemoglobina tiene una estructura cuaternaria de cuatro subunidades, cada una compuesta de una cadena proteínica asociada con un grupo heme de hierro unido a la histidina. El hierro puede estar en estado ferroso, capaz de unir oxígeno, o férrico, incapaz de hacerlo.
El ELISA es un ensayo inmunológico que detecta la presencia de antígenos o anticuerpos en una muestra mediante el uso de antígenos o anticuerpos marcados con una enzima. El ELISA se puede utilizar para detectar una variedad de sustancias como hormonas, proteínas, virus y bacterias, y proporciona información útil para el diagnóstico y tratamiento de enfermedades.
Resumen con las principales características morfológicas de los leucocitos.Manuel García Galvez
Este documento describe las principales características morfológicas de los diferentes tipos de leucocitos, incluyendo el tamaño y forma del núcleo y citoplasma, así como la presencia y color de los gránulos para neutrófilos, eosinófilos, basófilos, linfocitos y monocitos.
Este documento describe los procedimientos para determinar el colesterol total en una muestra de sangre utilizando el método enzimático de la colesterol oxidasa. Se prepararon un patrón y un blanco y se midió la absorbancia de la muestra y el patrón. Usando las fórmulas provistas, la concentración de colesterol en la muestra fue calculada en 206 mg/dl, lo que está por encima del rango normal. Esto podría deberse a defectos genéticos o a una dieta rica en grasas.
El documento describe diferentes tipos de fármacos que actúan sobre el sistema nervioso autónomo, incluyendo agonistas y antagonistas colinérgicos. Se mencionan transmisores colinérgicos como la acetilcolina, y fármacos que actúan como agonistas o antagonistas de los receptores muscarínicos y nicotínicos. También se describen inhibidores de la acetilcolinesterasa.
Este documento trata sobre el metabolismo de aminoácidos. Brevemente resume que los aminoácidos se absorben en el intestino después de la digestión de proteínas y pueden usarse para la síntesis de proteínas, energía o como precursores de otros compuestos. Explica que existen aminoácidos esenciales y no esenciales, y que la degradación de aminoácidos implica reacciones de transaminación y desaminación oxidativa para eliminar el amonio como urea en el hígado.
4Sist. segundo mensajero adenilato ciclasa-ampcKathy Denisse
La hormona se une a un receptor en la membrana de la célula blanco, lo que estimula la actividad de la adenilato ciclasa y la conversión de ATP en cAMP. El cAMP activa la proteína cinasa, la cual fosforila otras proteínas y enzimas para producir los efectos hormonales en la célula blanco a través de la activación o desactivación de enzimas específicas.
La hemoglobina se sintetiza en los glóbulos rojos a través de una serie de pasos complejos en la mitocondria, el citosol y los ribosomas, donde la parte heme se produce por separado de las cadenas de globina. La hemoglobina tiene una estructura cuaternaria de cuatro subunidades, cada una compuesta de una cadena proteínica asociada con un grupo heme de hierro unido a la histidina. El hierro puede estar en estado ferroso, capaz de unir oxígeno, o férrico, incapaz de hacerlo.
El ELISA es un ensayo inmunológico que detecta la presencia de antígenos o anticuerpos en una muestra mediante el uso de antígenos o anticuerpos marcados con una enzima. El ELISA se puede utilizar para detectar una variedad de sustancias como hormonas, proteínas, virus y bacterias, y proporciona información útil para el diagnóstico y tratamiento de enfermedades.
Resumen con las principales características morfológicas de los leucocitos.Manuel García Galvez
Este documento describe las principales características morfológicas de los diferentes tipos de leucocitos, incluyendo el tamaño y forma del núcleo y citoplasma, así como la presencia y color de los gránulos para neutrófilos, eosinófilos, basófilos, linfocitos y monocitos.
Este documento describe los procedimientos para determinar el colesterol total en una muestra de sangre utilizando el método enzimático de la colesterol oxidasa. Se prepararon un patrón y un blanco y se midió la absorbancia de la muestra y el patrón. Usando las fórmulas provistas, la concentración de colesterol en la muestra fue calculada en 206 mg/dl, lo que está por encima del rango normal. Esto podría deberse a defectos genéticos o a una dieta rica en grasas.
El documento describe diferentes tipos de fármacos que actúan sobre el sistema nervioso autónomo, incluyendo agonistas y antagonistas colinérgicos. Se mencionan transmisores colinérgicos como la acetilcolina, y fármacos que actúan como agonistas o antagonistas de los receptores muscarínicos y nicotínicos. También se describen inhibidores de la acetilcolinesterasa.
Este documento trata sobre el metabolismo de aminoácidos. Brevemente resume que los aminoácidos se absorben en el intestino después de la digestión de proteínas y pueden usarse para la síntesis de proteínas, energía o como precursores de otros compuestos. Explica que existen aminoácidos esenciales y no esenciales, y que la degradación de aminoácidos implica reacciones de transaminación y desaminación oxidativa para eliminar el amonio como urea en el hígado.
4Sist. segundo mensajero adenilato ciclasa-ampcKathy Denisse
La hormona se une a un receptor en la membrana de la célula blanco, lo que estimula la actividad de la adenilato ciclasa y la conversión de ATP en cAMP. El cAMP activa la proteína cinasa, la cual fosforila otras proteínas y enzimas para producir los efectos hormonales en la célula blanco a través de la activación o desactivación de enzimas específicas.
ELISA es una técnica de inmunoensayo que utiliza anticuerpos o antígenos inmovilizados y enzimas unidas para detectar sustancias como anticuerpos o antígenos. Proporciona resultados cuantitativos rápidos y objetivos sobre el estado inmune o diagnóstico de una enfermedad. Existen varios tipos de ELISA que se utilizan comúnmente para detectar una variedad de patógenos y condiciones médicas.
El documento describe la estructura y función de las plaquetas. 1) Las plaquetas tienen una membrana, citoesqueleto, sistemas canaliculares y gránulos que almacenan factores de activación. 2) Se activan a través de receptores que unen agonistas como la trombina y el colágeno, lo que induce cambios bioquímicos como la liberación de ADP. 3) Esto causa la agregación plaquetaria a través del receptor GPIIb/IIIa, formando un tapón hemostático.
Este documento presenta una introducción a los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica las funciones principales de las proteínas y clasifica los aminoácidos según sus propiedades químicas. También resume los niveles de organización estructural de las proteínas y los métodos para secuenciar proteínas y determinar la secuencia de aminoácidos.
Etapas y mecanismos de absorción de aminoácidosIDARI35
Los aminoácidos se absorben en el duodeno y yeyuno a través de transportadores en la membrana celular de los enterocitos. Los aminoácidos y péptidos se transportan al interior de los enterocitos mediante cotransporte con sodio y difusión facilitada, y luego pasan a la sangre a través de la membrana basal. Los oligopéptidos se hidrolizan completamente a aminoácidos en el citosol del enterocito antes de ser liberados.
Este documento resume las diferentes formas de glucogénesis, una enfermedad hereditaria que causa la acumulación anormal de glucógeno. Describe 8 tipos de glucogénesis que varían en su deficiencia enzimática subyacente, síntomas y pronóstico. El tipo I (enfermedad de von Gierke) implica una deficiencia de glucosa-6-fosfatasa que causa hipoglucemia durante el ayuno. El tipo II (enfermedad de Pompe) implica una deficiencia de alfa-glucosidasa lis
Este documento describe diferentes métodos de precipitación utilizados para purificar proteínas y ácidos nucleicos, incluyendo ajustes de temperatura, pH, adición de sales anti-caotrópicas y solventes orgánicos. Explica cómo estos factores pueden inducir la precipitación al exponer zonas hidrófobas o cubrir cargas electrostáticas, causando que las moléculas interaccionen y precipiten. También proporciona ejemplos comunes de sales y solventes utilizados, y cómo la constante dieléctrica afect
El documento describe el metabolismo del glucógeno. El glucógeno es la forma de almacenamiento de carbohidratos en los tejidos animales y se encuentra principalmente en el hígado y músculo. Se sintetiza a partir de glucosa-6-fosfato en el hígado y músculo, y se degrada a glucosa-1-fosfato por la acción de la glucógeno fosforilasa para mantener los niveles de glucosa en sangre. Las hormonas como el glucagón y la insulina regulan la sí
Este documento describe los receptores muscarínicos, sus localizaciones, mecanismos de transducción de señales y agonistas y antagonistas. Los receptores M2 se localizan en células cardiacas y musculares lisas y regulan la función cardíaca e inhiben las respuestas adrenérgicas. La acetilcolina es el principal agonista y activa los receptores muscarínicos M1, M2 y M5. La atropina es un antagonista que bloquea los efectos de la acetilcolina en diversos órganos como el corazón y
Codigo genetico y Traduccion de Procariotas ; inicio elongacion, terminacion, Componentes del Ribosoma, Fases Carga de Aminoacidos y traduccion en eucariotas
Este documento presenta información sobre proteínas y aminoácidos. Explica que las proteínas son polímeros de aminoácidos que cumplen funciones diversas en el cuerpo. Describe los cuatro niveles de estructura de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) y los tipos y clasificaciones de aminoácidos y proteínas. También cubre temas como la desnaturalización y las proteínas plasmáticas.
Los linfocitos son células del sistema inmunitario que representan entre el 25-35% de los glóbulos blancos. Tienen un gran núcleo y escaso citoplasma. Existen tres tipos principales de linfocitos: linfocitos B, que producen anticuerpos; linfocitos T, que median la inmunidad celular; y linfocitos NK, que destruyen células tumorales o infectadas. Para identificar linfocitos, se utilizan técnicas de tinción como tinción de Wright y tinción May-Grünw
Universidad de Carabobo - Facultad de Ciencias de la Salud sede Carabobo - Bioanálisis. Técnicas en Biología Molecular. Unidad 1: Extracción de ácidos nucleicos.
La reacción en cadena de la polimerasa (PCR) es una técnica que permite amplificar selectivamente un segmento específico de ADN a través de ciclos repetidos de desnaturalización, hibridación de cebadores y extensión por una ADN polimerasa, generando grandes cantidades de ADN molde para su posterior análisis o manipulación.
La hemoglobina es un pigmento respiratorio presente en los glóbulos rojos que les da su color rojo característico. Está formada por cuatro cadenas polipeptídicas unidas a cuatro grupos hemes con hierro ferroso, lo que le permite transportar oxígeno en la sangre. El hierro de los grupos hemes se une de forma reversible al oxígeno, dándole a la hemoglobina su funcionalidad para transportar oxígeno de los pulmones a los tejidos y dióxido de carbono de los tejidos a los
Membrana Plasmatica :
Es una barrera de permeabilidad entre el citoplasma y el liquido extra celular.
Esta barrera permite el mantenimiento de grandes diferencias de concentración entre estos medios para muchas sustancias.
La electroforesis es una técnica para separar moléculas basada en su movilidad en un campo eléctrico. Puede realizarse en gel, papel u otros soportes sólidos, o en disolución. Se usa comúnmente para separar proteínas, ácidos nucleicos u otras biomoléculas, y permite determinar su peso molecular, carga y otras propiedades. Existen diferentes tipos como la electroforesis en gel, en papel o membrana, capilar y en disolución.
La insulina facilita la síntesis y depósito de proteínas al estimular el transporte de aminoácidos a las células, aumentar la traducción y transcripción de proteínas, e inhibir el catabolismo de proteínas. La falta de insulina provoca una disminución de proteínas y un aumento de aminoácidos en la sangre, ya que el catabolismo de proteínas aumenta y la síntesis disminuye. La insulina y la hormona de crecimiento actúan juntas para promover el crecimiento.
1. La replicación del DNA es un proceso complejo mediante el cual una molécula de DNA original se copia para generar dos moléculas de DNA idénticas. 2. Inicia en orígenes de replicación donde proteínas iniciadoras reconocen secuencias específicas y activan la maquinaria de replicación. 3. La replicación progresa de forma bidireccional desde los orígenes formando horquillas de replicación a medida que las DNA polimerasas sintetizan nuevas cadenas complementarias de DNA de forma coordinada.
El documento describe el proceso de eritropoyesis y el papel de la eritropoyetina. La eritropoyesis es el proceso por el cual las células madre eritroides se diferencian en eritrocitos maduros bajo la regulación de la eritropoyetina, la cual es producida por el riñón en respuesta a la hipoxia y estimula la formación de eritrocitos en la médula ósea. También describe el uso de eritropoyetina humana recombinante para aumentar los niveles de glóbulos rojos.
ELISA es una técnica de inmunoensayo que utiliza anticuerpos o antígenos inmovilizados y enzimas unidas para detectar sustancias como anticuerpos o antígenos. Proporciona resultados cuantitativos rápidos y objetivos sobre el estado inmune o diagnóstico de una enfermedad. Existen varios tipos de ELISA que se utilizan comúnmente para detectar una variedad de patógenos y condiciones médicas.
El documento describe la estructura y función de las plaquetas. 1) Las plaquetas tienen una membrana, citoesqueleto, sistemas canaliculares y gránulos que almacenan factores de activación. 2) Se activan a través de receptores que unen agonistas como la trombina y el colágeno, lo que induce cambios bioquímicos como la liberación de ADP. 3) Esto causa la agregación plaquetaria a través del receptor GPIIb/IIIa, formando un tapón hemostático.
Este documento presenta una introducción a los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica las funciones principales de las proteínas y clasifica los aminoácidos según sus propiedades químicas. También resume los niveles de organización estructural de las proteínas y los métodos para secuenciar proteínas y determinar la secuencia de aminoácidos.
Etapas y mecanismos de absorción de aminoácidosIDARI35
Los aminoácidos se absorben en el duodeno y yeyuno a través de transportadores en la membrana celular de los enterocitos. Los aminoácidos y péptidos se transportan al interior de los enterocitos mediante cotransporte con sodio y difusión facilitada, y luego pasan a la sangre a través de la membrana basal. Los oligopéptidos se hidrolizan completamente a aminoácidos en el citosol del enterocito antes de ser liberados.
Este documento resume las diferentes formas de glucogénesis, una enfermedad hereditaria que causa la acumulación anormal de glucógeno. Describe 8 tipos de glucogénesis que varían en su deficiencia enzimática subyacente, síntomas y pronóstico. El tipo I (enfermedad de von Gierke) implica una deficiencia de glucosa-6-fosfatasa que causa hipoglucemia durante el ayuno. El tipo II (enfermedad de Pompe) implica una deficiencia de alfa-glucosidasa lis
Este documento describe diferentes métodos de precipitación utilizados para purificar proteínas y ácidos nucleicos, incluyendo ajustes de temperatura, pH, adición de sales anti-caotrópicas y solventes orgánicos. Explica cómo estos factores pueden inducir la precipitación al exponer zonas hidrófobas o cubrir cargas electrostáticas, causando que las moléculas interaccionen y precipiten. También proporciona ejemplos comunes de sales y solventes utilizados, y cómo la constante dieléctrica afect
El documento describe el metabolismo del glucógeno. El glucógeno es la forma de almacenamiento de carbohidratos en los tejidos animales y se encuentra principalmente en el hígado y músculo. Se sintetiza a partir de glucosa-6-fosfato en el hígado y músculo, y se degrada a glucosa-1-fosfato por la acción de la glucógeno fosforilasa para mantener los niveles de glucosa en sangre. Las hormonas como el glucagón y la insulina regulan la sí
Este documento describe los receptores muscarínicos, sus localizaciones, mecanismos de transducción de señales y agonistas y antagonistas. Los receptores M2 se localizan en células cardiacas y musculares lisas y regulan la función cardíaca e inhiben las respuestas adrenérgicas. La acetilcolina es el principal agonista y activa los receptores muscarínicos M1, M2 y M5. La atropina es un antagonista que bloquea los efectos de la acetilcolina en diversos órganos como el corazón y
Codigo genetico y Traduccion de Procariotas ; inicio elongacion, terminacion, Componentes del Ribosoma, Fases Carga de Aminoacidos y traduccion en eucariotas
Este documento presenta información sobre proteínas y aminoácidos. Explica que las proteínas son polímeros de aminoácidos que cumplen funciones diversas en el cuerpo. Describe los cuatro niveles de estructura de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) y los tipos y clasificaciones de aminoácidos y proteínas. También cubre temas como la desnaturalización y las proteínas plasmáticas.
Los linfocitos son células del sistema inmunitario que representan entre el 25-35% de los glóbulos blancos. Tienen un gran núcleo y escaso citoplasma. Existen tres tipos principales de linfocitos: linfocitos B, que producen anticuerpos; linfocitos T, que median la inmunidad celular; y linfocitos NK, que destruyen células tumorales o infectadas. Para identificar linfocitos, se utilizan técnicas de tinción como tinción de Wright y tinción May-Grünw
Universidad de Carabobo - Facultad de Ciencias de la Salud sede Carabobo - Bioanálisis. Técnicas en Biología Molecular. Unidad 1: Extracción de ácidos nucleicos.
La reacción en cadena de la polimerasa (PCR) es una técnica que permite amplificar selectivamente un segmento específico de ADN a través de ciclos repetidos de desnaturalización, hibridación de cebadores y extensión por una ADN polimerasa, generando grandes cantidades de ADN molde para su posterior análisis o manipulación.
La hemoglobina es un pigmento respiratorio presente en los glóbulos rojos que les da su color rojo característico. Está formada por cuatro cadenas polipeptídicas unidas a cuatro grupos hemes con hierro ferroso, lo que le permite transportar oxígeno en la sangre. El hierro de los grupos hemes se une de forma reversible al oxígeno, dándole a la hemoglobina su funcionalidad para transportar oxígeno de los pulmones a los tejidos y dióxido de carbono de los tejidos a los
Membrana Plasmatica :
Es una barrera de permeabilidad entre el citoplasma y el liquido extra celular.
Esta barrera permite el mantenimiento de grandes diferencias de concentración entre estos medios para muchas sustancias.
La electroforesis es una técnica para separar moléculas basada en su movilidad en un campo eléctrico. Puede realizarse en gel, papel u otros soportes sólidos, o en disolución. Se usa comúnmente para separar proteínas, ácidos nucleicos u otras biomoléculas, y permite determinar su peso molecular, carga y otras propiedades. Existen diferentes tipos como la electroforesis en gel, en papel o membrana, capilar y en disolución.
La insulina facilita la síntesis y depósito de proteínas al estimular el transporte de aminoácidos a las células, aumentar la traducción y transcripción de proteínas, e inhibir el catabolismo de proteínas. La falta de insulina provoca una disminución de proteínas y un aumento de aminoácidos en la sangre, ya que el catabolismo de proteínas aumenta y la síntesis disminuye. La insulina y la hormona de crecimiento actúan juntas para promover el crecimiento.
1. La replicación del DNA es un proceso complejo mediante el cual una molécula de DNA original se copia para generar dos moléculas de DNA idénticas. 2. Inicia en orígenes de replicación donde proteínas iniciadoras reconocen secuencias específicas y activan la maquinaria de replicación. 3. La replicación progresa de forma bidireccional desde los orígenes formando horquillas de replicación a medida que las DNA polimerasas sintetizan nuevas cadenas complementarias de DNA de forma coordinada.
El documento describe el proceso de eritropoyesis y el papel de la eritropoyetina. La eritropoyesis es el proceso por el cual las células madre eritroides se diferencian en eritrocitos maduros bajo la regulación de la eritropoyetina, la cual es producida por el riñón en respuesta a la hipoxia y estimula la formación de eritrocitos en la médula ósea. También describe el uso de eritropoyetina humana recombinante para aumentar los niveles de glóbulos rojos.
El documento describe las vías metabólicas de varios aminoácidos como el glutamato, aspartato, serina y glicina. Explica que el glutamato se sintetiza a partir del α-cetoglutarato mediante una reacción de transaminación catalizada por la glutamato deshidrogenasa. También describe cómo el aspartato y la asparagina se sintetizan a través de reacciones de transaminación. Además, explica que muchos aminoácidos se convierten en intermediarios del ciclo de Krebs como el α-cet
This document discusses environmental factors that can affect health, including air and water quality, waste in landfills, and solar radiation exposure. It also mentions behaviors like a healthy diet, exercise, rest, avoiding harm, and checkups can promote health. Risk factors increase disease chances, tumors are tissue masses, and carcinogens cause cancer.
Este documento describe el metabolismo de los aminoácidos en los mamíferos. Explica que los mamíferos pueden sintetizar aminoácidos no esenciales pero deben obtener los esenciales de los alimentos. Describe las rutas metabólicas de la transaminación y desaminación oxidativa, y cómo la desaminación produce amoníaco que luego se convierte en urea a través del ciclo de la urea en el hígado para su excreción.
El documento describe el metabolismo de las purinas, incluyendo su biosíntesis, conversión, regulación, recuperación de la dieta, importancia biomédica, catabolismo y trastornos. La biosíntesis de las purinas se produce a partir de intermediarios anabólicos utilizando compuestos como CO2, glicina y glutamina. Se regulan enzimas clave como la PRPP sintasa. Las purinas de la dieta se recuperan mediante fosforribosiltransferasas. Su catabolismo produce ácido úrico. Los trast
El acido úrico se forma cuando el cuerpo descompone sustancias llamadas purinas. Se transporta en la sangre y los riñones lo eliminan a través de la orina. Altos niveles de acido úrico pueden deberse a la dieta, el peso, el consumo de alcohol o carnes rojas, y algunas enfermedades. La vitamina C y la leche pueden ayudar a reducir los niveles.
Este documento describe el transporte y almacenamiento de lípidos en el cuerpo. Explica que las lipoproteínas transportan lípidos en la sangre uniéndolos a proteínas. Se clasifican según su densidad en quilomicrones, VLDL, IDL, LDL y HDL. Las LDL transportan colesterol a los tejidos mientras que las HDL lo transportan al hígado. Altas concentraciones de LDL son dañinas mientras que altas HDL son protectoras.
La Unión Europea ha anunciado un nuevo paquete de sanciones contra Rusia que incluye la prohibición de importaciones de carbón, madera, productos químicos y otros bienes. Las nuevas sanciones se producen en respuesta a las atrocidades cometidas por las fuerzas rusas en Ucrania y forman parte de los esfuerzos continuos de la UE para aumentar la presión económica sobre el gobierno de Putin y privarlo de los recursos para financiar su guerra.
Este documento proporciona información sobre la determinación del ácido úrico. Explica que el ácido úrico se produce cuando el cuerpo descompone sustancias llamadas purinas y se encuentra normalmente en la sangre y orina. Luego detalla las causas de niveles altos y bajos de ácido úrico, así como enfermedades relacionadas como la gota y el síndrome de Lesch-Nyhan. Finalmente, indica cuándo un médico podría solicitar una prueba de ácido úrico, que incluye cuando hay sínt
Este documento habla sobre el ácido úrico y la gota. Explica que el ácido úrico se produce naturalmente en el cuerpo a través del metabolismo de las purinas, pero que un exceso puede causar gota. Los factores de riesgo incluyen la edad, el sexo masculino, y una dieta alta en alimentos ricos en purinas como carnes rojas y mariscos. Se recomienda una dieta baja en purinas para reducir los niveles de ácido úrico y prevenir la gota.
Este documento describe el transporte y almacenamiento de lípidos en el cuerpo. Los lípidos se transportan en el plasma como lipoproteínas, las cuales constan de un centro no polar rodeado por una capa de lípidos anfipáticos y proteínas. Existen cuatro clases principales de lipoproteínas: quilomicrones, lipoproteínas de muy baja densidad, lipoproteínas de baja densidad y lipoproteínas de alta densidad. El tejido adiposo es la principal reserva de triacilglicerol en el
Este documento describe el acido úrico, su formación a través del metabolismo de las purinas y su excreción a través del riñón e intestino. Explica cómo la hiperuricemia puede deberse a un aumento de la síntesis de purinas, disminución de la excreción renal o ambos. También cubre la gota, tratamientos para la hiperuricemia y su relación con otras condiciones como la insuficiencia renal y el embarazo.
El documento describe el metabolismo de los aminoácidos, incluyendo su síntesis. Se explica que los aminoácidos cumplen funciones como la síntesis de proteínas y son precursores de otras rutas metabólicas. Existen dos vías principales para la síntesis de aminoácidos: la transaminación y la aminación reductora. La transaminación implica la transferencia de grupos amino entre aminoácidos mediante enzimas, mientras que la aminación reductora incorpora iones amonio directamente en moléculas orgánicas. Los aminoácid
El documento describe las diferentes bacterias fijadoras de nitrógeno que se desarrollan de forma natural en el suelo, incluyendo las simbióticas como el Rhizobium que viven en las leguminosas y las libres como el Azotobacter y Azospirillum. Estas bacterias pueden sustituir el nitrógeno químico y tienen ventajas como producir fitohormonas, enriquecer el suelo con nitrógeno de forma ecológica, y aumentar la producción de cosechas.
Este documento describe la fisiopatología del ácido úrico y su eliminación renal. Explica que el ácido úrico es el producto final del metabolismo de las purinas y que los humanos no tienen la enzima necesaria para descomponerlo. Su eliminación depende de la filtración, reabsorción y secreción renal, lo que puede verse afectado por diversos factores. También describe las complicaciones renales de la gota como la nefrolitiasis aguda y crónica.
Este documento describe el metabolismo del nitrógeno en el cuerpo, incluyendo la digestión de proteínas, el transporte de aminoácidos a las células, la eliminación del nitrógeno de los aminoácidos a través de la transaminación y desaminación, y la eliminación final del nitrógeno como urea a través del ciclo de la urea en el hígado. También discute el metabolismo del amoníaco y las condiciones de hiperamoniemia.
Este documento describe la biosíntesis y eliminación de aminoácidos y nitrógeno. Explica que los aminoácidos pueden ser esenciales o no esenciales, y que las principales reacciones en su metabolismo son la transaminación y desaminación. Describe las rutas de síntesis de varios aminoácidos como la tirosina, serina, glicina y cisteína. Finalmente, explica que el exceso de nitrógeno se elimina a través del ciclo de la urea en el hígado para convertir el
La digestión, absorción y metabolismo de proteínas y aminoácidos implica tres procesos: 1) la hidrólisis de proteínas en el estómago; 2) el transporte de aminoácidos a través de la membrana intestinal; y 3) el destino metabólico de los aminoácidos una vez absorbidos, que incluye la síntesis de proteínas, la transformación en compuestos no proteicos, y la degradación con fines energéticos. Los aminoácidos se distribuyen a los tejidos y forman un "pool" que se
Este documento describe el metabolismo de las proteínas. Explica cómo se digieren las proteínas en el estómago e intestino a través de enzimas como la pepsina y las enzimas pancreáticas. Luego, los aminoácidos son absorbidos y forman un "pool" que se usa para la síntesis de proteínas, compuestos no proteicos y degradación. La degradación de proteínas produce amonio que se elimina a través del ciclo de la urea en el hígado para formar urea, la cual es excretada por
El documento proporciona información sobre el catabolismo de los aminoácidos. Explica que este proceso incluye la degradación de las proteínas en el interior de las células para reciclar o degradar los aminoácidos, lo que puede ocurrir en los lisosomas o en el citoplasma. También describe las diferentes vías de degradación de los aminoácidos, incluida la desaminación, la transaminación y la degradación de los esqueletos de carbono de los aminoácidos, así como la producción de amoníaco y la
Este documento describe los procesos metabólicos relacionados con el deporte y el ejercicio. Se discute el catabolismo de aminoácidos y su uso como fuente de energía durante el ejercicio prolongado o de alta intensidad. También se describen los procesos de catabolismo de las bases nitrogenadas de los nucleótidos y su papel en la producción y almacenamiento de energía en forma de ATP.
Los documentos describen el metabolismo de los compuestos nitrogenados en los animales. Los animales deben obtener aminoácidos esenciales de los alimentos para reponer las pérdidas de nitrógeno. Los aminoácidos se procesan a través de reacciones de transaminación y desaminación oxidativa para eliminar los grupos amino. Los mamíferos sintetizan la urea como forma de excretar el nitrógeno, a través de un costoso ciclo que involucra la ornitina, citrulina y arginina. Las plant
El documento trata sobre el metabolismo del nitrógeno. Explica que las proteínas se degradan en aminoácidos a través de la degradación lisosómica y del proteasoma, y que estos aminoácidos se pueden usar para sintetizar nuevas proteínas o biomoléculas. También describe la digestión de proteínas de la dieta en el estómago e intestino, y cómo los aminoácidos resultantes se absorben y metabolizan en el hígado. Finalmente, explica que el exceso de nitrógeno se elimina
El documento describe los procesos metabólicos de los aminoácidos en los mamíferos. Los mamíferos pueden sintetizar aminoácidos no esenciales pero deben obtener los esenciales de los alimentos. Los aminoácidos se utilizan principalmente para la síntesis de proteínas y como fuente de nitrógeno. Procesos como la transaminación y desaminación oxidativa permiten interconvertir y eliminar aminoácidos. La desaminación produce amoníaco que se convierte en urea a través del ciclo de la
Clase 9 - Metabolismo de proteinas.pptxLuisaVargas86
Las proteínas suministran los bloques estructurales (a.a.) necesarios para la síntesis de nuevas proteínas constituyentes del organismo, y por ello, se dice que tienen una función plástica o estructural
La calidad o valor biológico de las proteínas de la dieta, depende de su contenido en aminoácidos esenciales
Este documento describe la biosíntesis de aminoácidos. Explica que los aminoácidos cumplen funciones como la síntesis de proteínas y son fuentes de nitrógeno y energía. Los aminoácidos se almacenan en el cuerpo y se sintetizan a través de reacciones de transaminación y aminación reductora. Algunos aminoácidos son esenciales y deben obtenerse de la dieta, mientras que otros pueden sintetizarse en el cuerpo a través de diversas rutas metabólicas.
Este documento describe el metabolismo de proteínas y aminoácidos en el cuerpo humano. Se digieren entre 60 y 100 gramos de proteínas diarias en el estómago y páncreas por enzimas como la pepsina y tripsina. Los aminoácidos y péptidos resultantes son absorbidos en el intestino delgado. Los aminoácidos no esenciales se sintetizan en el cuerpo a partir de intermediarios del metabolismo como el piruvato, mientras que los esenciales deben obtenerse de la dieta. El nit
El documento describe el ciclo de la urea, un proceso de cinco pasos enzimáticos que convierte el amoníaco tóxico en urea en el hígado de los animales ureotélicos. El ciclo implica reacciones en las mitocondrias y el citosol del hepatocito y utiliza la ornitina y el aspartato para incorporar dos grupos amino al carbamil fosfato y formar urea, que se excreta a través de los riñones. La regulación del flujo a través del ciclo se logra
Las aminotransferasas son enzimas que transfieren grupos aminos entre metabolitos como aminoácidos. Catalizan reacciones de transaminación importantes en la síntesis de aminoácidos no esenciales y degradación de la mayoría de aminoácidos. Las principales aminotransferasas hepáticas son la alanina aminotransferasa y la aspartato aminotransferasa, cuyos niveles en sangre se utilizan como indicadores de posibles daños hepáticos.
Las células neurales convierten la tirosina en epinefrina y norepinefrina. Aunque la dopa también es un intermediario en la formación de melanina, diferentes enzimas hidroxilan a la tirosina en melanocitos. La dopa descarboxilasa EC 4.1.1.28, una enzima dependiente de fosfato de piridoxal, forma dop...
Este documento describe el ciclo de la urea y el metabolismo del nitrógeno. Existen tres formas principales en que los organismos vivos excretan el exceso de nitrógeno: amonio, urea y ácido úrico. La mayoría de los vertebrados terrestres excretan urea a través del hígado y riñones. El ciclo de la urea une dos grupos amino y un bicarbonato para formar urea y está compuesto de cinco reacciones enzimáticas interconectadas que ocurren principalmente en el hígado.
Este documento presenta información sobre el metabolismo de las proteínas y los aminoácidos. La doctora Carem Francelys Prieto Fuenmayor discute la síntesis de los aminoácidos a través de reacciones de transaminación y aminación reductora, así como el transporte de aminoácidos al interior de las células. También describe las familias de aminoácidos y rutas metabólicas como la familia del glutamato. El documento proporciona detalles sobre conceptos clave relacionados con el metabolismo y regulación de las proteínas.
BIOSINTESIS DE Amino ácidos y sus funcionesCapWinter720
AMINOÁCIDOS:
Como su nombre lo implica, los aminoácidos son moléculas orgánicas que contienen un
grupo amino (NH2) en uno de los extremos de la molécula y un grupo ácido carboxílico
(COOH) en el otro extremo.
Los aminoácidos son las unidades que forman a las proteínas, sin embargo tanto estos como
sus derivados participan en funciones celulares tan diversas como la transmisión nerviosa y
la biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea. Los polímeros cortos de
aminoácidos (péptidos) tienen funciones importantes en el sistema neuroendócrino como
hormonas, factores que liberan hormonas, neuromoduladores o neurotransmisores.
Este documento describe los procesos de eliminación de nitrógeno proteico en el hígado, incluyendo la transaminación, desaminación oxidativa y el ciclo de la urea. Estos procesos convierten el nitrógeno de las proteínas ingeridas en urea, un compuesto no tóxico que puede ser excretado por el riñón. La regulación de estos procesos asegura que el nitrógeno sea eliminado de manera segura del cuerpo.
DigestióN Y Metabolismo De ProteíNas Y AminoáCidosmapinejo
El documento describe los procesos de digestión, absorción y metabolismo de proteínas y aminoácidos en el cuerpo. Las proteínas se descomponen en aminoácidos en el estómago, los cuales son transportados a través de las membranas celulares y utilizados para sintetizar nuevas proteínas, transformarse en compuestos no proteicos o degradarse para obtener energía. Los aminoácidos se distribuyen a los tejidos formando un "pool" que se usa para la síntesis de proteínas y derivados.
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Metabolismo de amino ácidos
• Araiza German Karen
• Armenta Medina Priscila
• Camacho Badilla Roberto
2. Síntesis de Urea
• Elimina el 95% del Nitrógeno sobrante.
• La urea se forma apartar de amoniaco, CO2 y aspartato en una
ruta cíclica llamada ciclo de la urea (de Krebs o ciclo de Krebs-
Henseleit).
• Tiene lugar en los hepatocitos
3. • Comienza con la formación de Carbomil Fosfato en la matriz
mitocondrial.
• Es una reacción irreversible.
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5. • Una vez formada, la urea difunde fuera de los hepatocitos al
torrente sanguíneo.
• Finalmente se elimina en la orina por el riñón.
• La ornitina vuelve a las mitocondrias para iniciar un nuevo ciclo.
• El fumarato se hidrata para formar malato y entrar al ciclo de
acido cítrico.
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7. 7
• La función terminal de la síntesis de amino ácidos, es la síntesis
de proteínas.
• El acervo de aminoácidos es el conjunto de moléculas de
aminoácidos de disposición inmediata para su uso en los
procesos metabólicos.( alimentos y tejidos)
• Metabolismo de amino ácidos: conjunto complejo de Rx en las
que las moléculas de aminoácidos que se requieren para la
síntesis de proteínas y otro metabolitos se producen y se
degradan de forma continua.
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• Las rx de transaminacion en la que los grupos amino se
transfieren de un aminoacido α a un cetoacido α.
• Las aminotransferasas de encuentran en el citoplasma y la
mitocondria y poseen dos tipos de especificidad:
1) La del aminoacido α (dona el grupo amino α)
2) La del cetoacido α (acepta al grupo amino α)
• La mayoria de las veces se utiliza el glutamato como donador
del grupo amino:
TransaminacionTransaminacion
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• Se produce glutamato cuando el α-cetoglutarato acepta un
grupo amino, el α-cetoglutarato/glutamato tiene funciones
muy importantes en el metabolismo en general.
• El otro par, oxalacetato/aspartato, participa en la eliminacion
del nitrogeno en el ciclo de la urea.
• El par, piruvato/alanina participa en el ciclo de la alanina.
• Ya que el α-cetoglutarato y el oxalacetato participan en el ciclo
de Krebs, tienen una participacion importante ofrecer energia
a la celula.
• Se utiliza la coenzima piridoxal-5´-fosfato (PLP), este se une al
sitio activo de la enzima , por interacciones no covalentes y una
base de Schiff (R'-CH=N-R, una aldimina) que se forma por la
condensación del grupo aldehído del PLP y el gpo 8-amino de
un residuo de lisina .
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En las reacciones de transaminacion, los grupos
amino se transfieren de un esqueleto de carbono
a otro.
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Aminoacidos que forman el α cetoglutarato
• Arginina
• Prolina
• Histidina
• Glutamato
• Glutamina
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INCORPORACI6N DIRECTA DE LOS IONES AMONIO
A LAS
MOLÉCULAS ORGÁNICAS
•Existen dos medios principales mediante los cuales los iones
amonio se incorporan en los aminoácidos y finalmente en otros
metabolitos:
•Aminación reductora de α -cetoácidos
•Formación de las amidas del ácido aspártico y del ácido
glutámico con la consiguiente transferencia del nitrógeno amida
para formar otros aminoácidos.
•La deshidrogenasa de glutamato , cataliza la aminación directa
del α -cetoglutarato:
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• Los oines aminio se incorporan tambien en metabolitos
celulares mediante la formacion de la glutamina, la amida del
glutamato:
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Asparagina
• El espartato tambien es un percusor de importante de la
sisntesis de nucleotidos.
• La familia del aspartato también contiene asparagina, lisina,
metionina y treonina. Esta última contribuye a la ruta de
reacción en la que se sintetiza la isoleucina. La síntesis de
isoleucina, que suele considerarse un miembro de la familia del
piruvato.
• La asparagina, la amida del aspartato, no se forma
directamente a partir del aspartato y el NH, sino que el grupo
amida de la glutamina se transfiere mediante transferencia del
grupo amida durante una reacción que requiere ATP, catalizada
por la asparagina sintetasa:
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Alanina
•FAMILIA DEL PIRUVATO
•La familia del piruvato está formada por alanina, valina, leucina e
isoleucina. La alanina se sintetiza a partir del piruvato en un único
paso:
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•El ciclo de la alanina contribuye al mantenimiento de la glucosa
sanguínea y la enzima que cataliza esta rx es la alanina
aminotransferasa.
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Acido aspártico
• Su biosintesis tiene lugar en la transaminacion del acido
oxalacetico (metabolito intermedario en el ciclo de Krebs)
19. Sintesis de Serina, Glicina y Cisteina.
•Los miembros de la familia de la serina, que son serina, glicina y cisteína, obtienen
sus esqueletos carbonados a partir del intermediario glucolítico glicerato-3-fosfato.
•Los miembros de este grupo desempeñan funciones importantes en numerosas rutas
anabólicas.
•La serina es precursora de la etanolamina y la esfingosina.
•La glicina se utiliza en las rutas de síntesis de purinas, porfirinas y glutatión.
Juntas, la serina y la glicina contribuyen a un conjunto de rutas de biosíntesis que se
denominan, en conjunto, metabolismo de un carbono. La cistina desempaña un papel
significativo en el metabolismo del azufre.
20. •La serina es la fuente principal de glicina.
•Pueden obtenerse cantidades menores de glicina a partir de colina, cuando esta última molécula
se encuentra en exceso.
•La síntesis de glicina a partir de colina consta de dos desbidrogenaciones y un conjunto de
desmetilaciones. La glicina actúa como neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central.
21. La serina se sintetiza en una ruta directa desde
el glicerato-3-fosfato que implica
deshidrogenación, transaminación e hidrólisis
por una fosfatasa.
La concentración celular de serina controla la
ruta mediante retroinhibición de la
fosfoglicerato deshidrogenasa y la fosfoserina
fosfatasa. Esta última enzima cataliza el único
paso irreversible de la ruta.
La conversión de serina en glicina
consta de una única reacción compleja
que cataliza la serina hidroximetil
transferasa, una enzima que requiere
piridoxal fosfato. Durante la reacción,
que es una rotura aldólica, la serina se
une al piridoxal fosfato. La reacción
proporciona glicina
22. •La síntesis de cisteína es un componente principal del metabolismo del azufre.
•El esqueleto carbonado de la cisteína procede de la serina.
23. Sintesis de Tirosina
La familia de aminoácidos aromáticos comprende la
fenilalanina, la tirosina y el triptófano. De éstos, sólo la
tirosina se considera no esencial en los mamíferos. Se
requieren bien la fenilalanina o la tirosina para la
síntesis de dopamina, adrenalina y noradrenalina, una
clase importante de moléculas biológicamente potentes
que se denominan catecolaminas. El triptófano es un
precursor de la síntesis de NAD+, NADP+ Y el
neurotransmisor serotonina.
24. La tirosina no es un aminoácido esencial en los animales debido a que se sintetiza a partir de la
fenilalanina en una reacción de hidroxilación. La enzima que participa, la fenilalaina-4-
monooxigenasa, requiere la coenzima tetrahidrobiopterina, una molécula semejante al ácido
fólico que procede del GTP. Debido a que esta reacción es un primer paso del catabolismo de la
fenilalanina.
25. •A pesar de la complejidad de las rutas degradativas de los aminoácidos, pueden realizarse las siguientes
afirmaciones generales.
•El catabolismo de los aminoácidos normalmente comienza con la eliminación del grupo amino. Los
grupos amino pueden luego eliminarse en la síntesis de la urea.
•Los esqueletos carbonados que se producen a partir de los aminoácidos se degradan posteriormente para
formar siete productos metabólicos: acetil-CoA, aetoacetil-CoA, piruvato, ct-cetoglutarato, succi- nil-
CoA, fumarato y oxalacetato.
Dependiendo de los requerimientos del animal, estas moléculas se utilizan para sintetizar ácidos grasos o
glucosa o para generar energía. Los aminoácidos que se degradan para formar acetil-CoA o acetoacetiJ-
CA se denominan cetogénicos, debido a que pueden convertirse en ácidos grasos o cuerpos cetónicos. Los
esqueletos carbonados de los aminoácidos glucogénicos, que se degradan a piruvato o a un intermediario
del ciclo del ácido cítrico, pueden utilizarse a continuación en la gluconeogénesis. Tras considerar las
rutas de desaminación y la síntesis de urea, se describen las rutas que degradan los esqueletos carbonados.
26. La eliminación del grupo a-amino de los aminoácidos incluye dos
tipos de reacciones químicas: transaminación y desamioación
oxidativa. Ya se han descrito ambas reacciones. (Recuerde que las
reacciones de transaminación ocupan posiciones importantes en la
síntesis de los aminoácidos no esenciales.) Debido a que estas
reacciones son reversibles, los grupos ami no se desvían fácilmente de
los aminoácidos abundantes y se utilizan para sintetizar los que son
escasos. Los grupos amino quedan disponibles para la síntesis de urea
cuando los aminoácidos se en- cuentran en exceso. La urea se sintetiza
en cantidades especialmente elevadas cuan- do la alimentación tiene
abundantes proteínas o cuando hay una degradación masiva de
proteínas, por ejemplo, durante la inanición.
27.
28.
29. Catabolismo de los
aminoácidos
• Comienza con la eliminación del grupo amino.
• Estos pueden eliminarse en la síntesis de urea.
• Los esqueletos de carbono se degradan para formar diferentes
productos metabólicos.
• Acetil-CoA, aetoacetil-CoA, piruvato, a-cetoglutarato, succinil-CoA,
fumarato y oxalacetato.
30. • Aminoácidos cetogenicos:
• Se degradan y forman acetil-CoA y acetoacetil-CoA
• Se convierten en ácidos grasos o cuerpos cetónicos.
• Aminoácidos glucogénicos:
• Se degradan en piruvato o intermediarios de Krebs
• Pueden utilizarse en gluconeogenesis.
31. Desaminación
• Incluye dos tipos de reacciones: transaminación y desaminación
oxidativa
• Reacciones reversibles.
• Los grupos amino se desvían de los aa’s abundantes para
formar aa’s escasos.
• Pasan al ciclo de la urea cuando los aa’s están en exceso.
32. Catabolismo de los esqueletos
carbonados de los aminoácidos
• Aminoácidos que forman Acetil-CoA:
• Alanina, Serina, Glicina, Cisteína, Treonina, Lisina, Triptófano, Tirosina,
Fenilalanina y Leucina.
• Aminoácidos que forman a-cetoglutarato:
• Glutamato y Glutamina, Arginina, Prolina e Histidina.
• Aminoácidos que forman Succinil-CoA:
• Metionina, Isoleucina y Valina.
• Aminoácidos que forman Oxalacetato:
• Aspartato y Asparagina
33.
34. Degradación de los
Nucleótidos.
• En seres vivos, los nucleótidos de purina y pirimidina se están
degradando constantemente.
• En animales se debe al recambio normal de los ácidos nucleicos
y de los nucleótidos, y la digestión de los ácidos nucleicos de los
alimentos.
35. • Durante la digestión , los ácidos nucleicos se hidrolizan a
oligonucleotidos por las enzimas denominadas nucleasas.
*oligonucleotidos: segmentos cortos de ácidos nucleicos que contienen
menos de 50 nucleótidos.
• Las enzimas especificas de la rotura de enlaces internucleotidos en el
DNA de denominan Dnasas.
• Las que degradan el RNA se denominan RNasas
36. • Los oligonucleotidos se siguen degradando por varias
fosfodiesterasas, un proceso que da lugar a una mezcla de
mononucleótidos.
• Nucleotidasas eliminan los grupos fosfato de los nucleótidos dando
nucleosidos.
• Estas ultimas moléculas de hidrolizan por las nucleosidasas a las
bases libres y ribosa o desoxirribosa, que posteriormente se
absorben.
• Los nucleosidos pueden absorberse por los enterocitos intestinales.
37. • En contraste con los procesos catabólicos de otras clases principales
de biomolecular, el catabolismo de la purinas y las pirimidinas no
produce síntesis de ATP.
38. Catabolismo de purinas
• Existen variaciones de las rutas especificas que utilizan los
diferentes organismos para degradar el AMP.
• En el musculo, el AMP inicialmente se convierte en IMP por la
AMP deasminasa (que también se denomina adenilato
aminohidrolasa).
• El IMP se hidroliza a inosina por la 5’-nucleotidasa.
39. • En la mayoría de los tejidos, el AMP se hidroliza por la 5’-
nucleotidasa para formar adenosina.
• Luego la adenosina se desamina por la adenosina desaminasa
(adenosina aminohidrolasa) para formar inosina.
• La purina nucleosido fosfohidrolasa convierte la inosina, guanosina y
xantocina en hipoxantina, guanina y xantina respectivamente.
40. • La hipoxantina se oxida a xantina por la xantina oxidasa.
• Las reacciones que cataliza la xantina oxidasa producen O2 además
de formar H2O2.
• La guanina se desamina a xantina por la guanina desaminasa
(guanina aminohidrolasa).
• Las moléculas de xantina se oxidan posteriormente a ácido urico por
la xantina oxidasa.
41.
42. Enfermedades por defectos
de catabolismo de purinas
• La gota: se caracteriza por concentraciones sanguíneas
elevadas de acido úrico y ataques recurrentes de artritis. Esta
producida por varias anomalías metabólicas.
• Se conoces 2 enfermedades con inmunodeficiencia
consecuencias del mal metabolismo de purinas
• Deficiencia de adenosina desaminasa
• Deficiencia de nucleosido de purina fosforilasa.
43. Deficiencia de adenosina
desaminasa
• Las concentraciones elevadas de dATP inhiben la ribonucleotido
reductasa. Como consecuencia, la sintesis de DNA se deprime.
• Ésta distorsión metabólica se observa principalmente en los
linfocitos T y B.
• Los niños con deficiencia con este padecimiento normalmente
fallesen antes de los dos años debido a infecciones masivas.
44. Deficiencia de nucleosido de
purina fosforilasa.
• Las concentraciones de nucleótidos de purina son elevadas y
disminuyen la síntesis de ácido úrico.
• Las concentraciones elevadas de dGTP aparentemente son las
responsables del deterioro de las células T que es característico
de esta enfermedad.
45. Catabolismo de acido úrico
• Muchos animales degradan mas el acido úrico.
• La uratooxidasa convierte en acido úrico en alantoina (producto
de eliminación en muchos mamíferos). La alantoinasa cataliza
la hidratacion de la alantoina para formar alantoato que
eliminan los peces óseos.
46. • Otros peces así como los anfibios producen alantoicasa, que
fracciona el acido alantoico en glioxilato y urea.
• Finalmente los invertebrados marinos degradan la urea a NH4+ y
CO2 en una reacción catalizada por la ureasa.
47.
48. Catabolismo de pirimidina
• En los humanos, a diferencia de la purina, la pirimidina si puede
degradarse.
• Antes de que pueda degradarse, la citidina y la desoxicitidina se
convierten en uridina y desoxiuridina respectivamente, por
reacciones de desaminacion que cataliza la citidina desaminasa.
• El desoxicitidilato( dCMP) se desamina para formar
desoxiuridilato (dUMP).
49. • La ultima molecula se convierte posteriormente en desoxiuridina por
la 5’-nucleotidasa.
• La uridina y la desoxiuridina se degradan aun mas por la nucleosido
fosforilasa para formar uracilo.
• la timina se forma apartir del timidilato (dTMP) por las acciones
secuenciales dela 5’- nucleotidasa y la nucleosido fosforilasa.
• el uracilo y la timina se convierten en sus productos finales, l3-
alanina y l3- aminoisobutirato respectivamente en rutas paralelas.
50. • Se reducen por la dihidrouracilo deshdrogenasa a sus
correspondientes derivados dihidro. Al hidrolizarse estas ultimas
moleculas se abren los anillos dando l3-ureidopropionato y l3-
ureidoisobutirato, respectivamente.
• Finalmente, la l3-alanina y el l3-aminoisobutirato se producen en
reacciones de desaminacion catalizadas por la l3-ureidopropionasa.