O 1. Los aminoácidos provenientes de la dieta o de la degradación de proteínas celulares pueden oxidarse para generar energía metabólica. La cantidad de energía obtenida varía según el organismo y su situación metabólica. O 2. Los carnívoros pueden obtener hasta el 90% de sus necesidades energéticas de la oxidación de aminoácidos después de comer, mientras que los herbívoros solo una pequeña parte. O 3. La mayoría de microorganismos y plantas pueden utilizar aminoácidos como combust

1. Metabolismo de las
proteínas

2. Oxidación de
aminoácidos

3. Aminoácidos
O provinentes en su mayoría de las
proteínas de la dieta o de la degradación
de proteínas intracelulares.
O Estos constituyen la ultima clase de
biomoléculas cuya oxidación contribuye
de manera significativa ala generación de
energía metabólica.
O La energía generada varia mucho según
el tipo de organismo y la situación
metabólica en la que este se encuentre.

4. O Los carnívoros, después de una comida, pueden
obtener hasta un 90% de sus necesidades
metabólicas a partir de la oxidación de
aminoácidos.
O Los herbívoros solo pueden obtener una
pequeña parte de sus necesidades energéticas a
partir de esta fuente.

5. O La mayoría de microorganismos pueden
nutrirse de aminoácidos del entorno en
caso de que estén disponibles en el
mismo.
O Si la condiciones metabólicas los
requieren pueden utilizarlos como
combustible oxidándolo.
O En las plantas existe un catabolismo de
aminoácidos si bien este esta relacionado
generalmente con la producción de
metabolitos para otras rutas biocinéticas

6. En los animales , los aminoácidos se pueden
degradar oxidativa mente en tres
situaciones:
1.- durante la síntesis y degradación
normales de proteínas celulares.
2.- cuando una dieta es rica en proteínas
ingiriéndose aminoácidos en exesso de las
necesidades corporales se puede
catabólizar el excedente
3.- durante la inanición o en la diabetes
mellitus, en las que no hay glúcidos se
recurre alas proteínas corporales como
combustibles.

7. O La degradación de aminoácidos convergen en
las rutas catabólicas centrales del
metabolismo carbonado
O Los esqueletos carbonados de los
aminoácidos generalmente van a parar al
ciclo del acido cítrico y de allí se oxidan para
producir energía química o se catalizan hacia
la gluconeogénesis.

9. O La entrada de proteína al estomago
estimula la mucosa gástrica que secreta
la hormona gastrina, la cual, a su vez,
estimula la secreción de acido clorhídrico
por las células parietales de las células
gástricas.
O En el estomago, la pepsina hidroliza las
proteínas ingeridas en enlaces peptídicos
que están en el lado amino de los
residuos aromáticos.

10. O La mayoría de aminoácidos se
metabolizan en el hígado
O Parte del amoniaco generado se recicla y
utiliza en diversos procesos biosinteticos;
el exceso se excreta directamente o se
convierte en acido úrico o urea para su
excreción según el organismo.
O El exceso de amoniaco generado en otros
tejidos (extrahepaticos) se transporta al
hígado.

13. Productos de la digestión
O Pasan a la sangre :
O AA libres
O Péptidos pequeños: muy poca cantidad
O Transporte activo, proteínas
transportadoras, diferentes sistemas de
transporte
O Vía sangre portal , al Hígado

14. O Punto de partida: productos de la
digestión
O Turnover o Renovación proteica:
expresión utilizada para describir la
constante síntesis y degradación de
proteínas

15. Destino de los AA absorbidos
O Energía
O Proteína (Aminoacidos esenciales y no
esenciales)
Hígado
Pool de AA
En todos los
tejidos
Síntesis de proteínas
tisulares
turnover

16. Metabolismo de los AA

17. Resultado del metabolismo de los aa
en el TGI y el Hígado
O Cantidad y balance de AA disponibles para el
resto del organismo diferente del absorbido
O Factores que modifican el tamaño y actividad
de órganos esplácnicos afectan la
disponibilidad de AA para el resto del
organismo
O Metabolismo de estos órganos pueden limitar
la disponibilidad de AAE para el resto del
organismo
O Definen requerimientos de energía:
mantenimiento

19. Catabolismo
O Lugar?
O principal higado, algo en el músculo.
O ¿Cuando?
O cantidad supera las necesidad
O necesidad de energía
O Ayuno ---> Gluconeogénesis: aporte de
glucosa a los tejidos a partir de
aminoácidos

20. Etapas
O Desaminación oxidativa:
liberación del N como NH3---> Urea --->
Excreción
O Transaminación:
grupo amino se transfiere a un α-cetoacido,
acción de aminotransferasa

21. AA glucemicos y cetogenicos
O Los aminoácidos tanto esenciales como
no esenciales pueden ser precursores de
casi todos los compuestos que necesita el
metabolismo intermediario
O Glucogénicos que podrán transformarse
en Glucosa
O Cetogénicos, cuyo esqueleto
hidrocarbonado puede dar origen a los
Ácidos Grasos y compuestos relacionados

22. Amonoacidos cetogénicos
O Producción de α-cetoacidos
Sintesis de aa no esenciales (alanina,
glutamato, aspartato)
O Principalmente por transaminación.
Leucina, Lisina, triptófano
Aminoácidos A

23. Aminoácidos gluconeogénicos:
O Serina, glicina, alanina, cisteína,
treonina, tripotófano: aportan un C al
piruvato ---> oxalacetato
O Metionina, valina, isoleucina,
fenilalanina, tirosina: proporcionan
intermediarios de 4 C (fumarato y
succinato)
O Glutamato, histidina, prolina, arginina
proporcionan C para intermediario de 5 C
(α-cetoglutarato)

24. Aminoácidos cetogénicos y
gluconeogénicos
O Isoleucina, fenilalanina, tirosina
O Productos de aa glucogénicos aa cetogénicos
Piruvato Acetil Co A
Oxalacetato Acetoacetil Co A
Fumarato
Succinyl Co A
alfa cetoglutarato

25. O Los aminoácidos que por circunstancias
especiales del metabolismo se destinan a
transformarse en energía, glucosa o
ácidos grasos, aportarán solamente su
esqueleto hidrocarbonado, previa
eliminación del Nitrógeno

26. Las alteraciones metabólicas
se caracterizan enfermedades que ocurren por
la acumulación de intermediarios catabólicos,
como consecuencia de fallas en las reacciones
enzimáticas por causas que se pueden
enumerar como:
O ausencia de la enzima
O un cambio de su cinética
O una mala regulación del funcionamiento de
las enzimas involucradas en las reacciones
de oxidación de los aminoácidos

27. reacciones más generales
de los AA.

28. TRANSAMINACIONES
O Son reacciones donde se traspasa el grupo amino
desde un α-aminoácido a un α-cetoácido,
convirtiéndose el 1º en α-cetoácido, y el 2º en un
α-aminoácido.
O Las enzimas que catalizan estas reacciones son
las transaminasas y necesitan el piridoxal fosfato
(PLP) como coenzima.

29. O Cuando predomina la degradación, la mayoría de
los aminoácidos cederán su grupo amino al α-
cetoglutarato que se
O transforma en glutamato (GLU), pasando ellos al
α-cetoácido correspondiente

30. DESAMINACION
OXIDATIVA
O El AA pierde el grupo amino y pasa a a-
cetoácido. Esta reacción reversible puede
convertir el GLU en α-cetoglutarato para
su degradación, pero también puede
sintetizar GLU.

31. O Luego es una reacción que actuará en
sentido degradativo o en sentido
biosintético según las necesidades
celulares

32. DESCARBOXILACION
O Los AA se descarboxilan y forman
aminas biógenas, ellas o sus
derivados tienen muy importantes
funciones biológicas
O hormonas
O neurotransmisores
O inmunomoduladores
 Esta reacción es reversible y
cumple una función muy
importante para la excreción del
ión amonio

33. O Desde la TYR, por descarboxilación y otras
reacciones, se producen la familia de las
catecolaminas: dopamina, noradrenalina y
adrenalina. El TRP se descarboxila a triptamina
y ésta se convierte en Serotonina

34. Resumen

35. O 1.TRANSAMINACIÓN:
Transaminasa: α-
Cetoglutarato + AA*
Glutamato + α-cetoácido*
O 2. DESAMINACIÓN:
Glutamato
Deshidrogenasa:Glutamato
+ NADPH a-Cetoglutarato
+ NH4+ +NADP+
O 3. Fijación de amonio:
Glutamina Sintetasa:
Glutamato+ ATP + NH4+
Glutamina + ADP + Pi
O 4. DESAMINACIÓN:
Glutaminasa: Glutamina +
H2O Glutamato + NH4 + La

36. Control del metabolismo de
los aminoácidos.
Actividad relativa de diversas hormonas.
•INSULINA.
•GLUCAGON.
•ADRENALINA.

38. EXISTEN DOS METODOS DE
REGULACIÓN.
RETROALIMENTACIÓN.
O Son mas comunes en
bacterias.
O Consisten en que el
producto final de la
biosíntesis ejerce una
acción inhibitoria en la
primera reacción de la
secuencia.

39. O REPRESIÓN.
O Mas común en los
tejidos animales.
O Consiste en el control
a través de cambios a
nivel de la
transcripción del ADN
o de la traducción del
RNAm.

40. VENTAJAS DEL MECANISMO DE
REPRESIÓN.
O Se ahorra al máximo el uso de los aminoácidos y
la energía.
O Evita la síntesis de cantidades innecesarias de
enzimas.
O Es posible la inhibición coordinada de varias rutas
biosintéticas a la vez.
O El resultado final es un ahorro considerable de
todos los metabolitos y una utilización más
eficiente de los aminoácidos.

41. Degradación de aminoácidos
mediante la formación acetil CoA
Los aminoácidos únicamente geogénicos
son solo dos: la lisina y la leucina que dan
como pro9ducto acetil-CoA o acetoacetil-
CoA, de los cuales no se puede producir
glucosa.

42. ¿Que es el acetil-CoA?
O El acetil-CoA es un producto común a todas las
reacciones de degradación de todas las moléculas
orgánicas. Una ruta metabólica nunca está
separada de las demás.
O Estructura.
O - Resto acetilo: restos de 2 carbonos (C2) que
proceden de la degradación de las moléculas.
Siempre asociado a la segunda parte.
O Transportador universal de grupos acetilo y
también de cadenas más largas. Estos restos se
unen al CoA por medio de un enlace tioéster.

43. Degradación de aminoácidos
O Durante la degradación de la mayor parte
de los aminoácidos en primer lugar se
produce la separación del grupo amino
por desamina nación.
O Todos lo aminoácidos proteicos salvo dos
(lisina y leucina) son glucogénicos y
cuantitativamente son los precursores
mas importantes de la gluconeogénesis
así mismo forma una acción anaplerótica.

44. Citratosintasa.
O Su actividad depende de la concentración
de 2 sustratos como el acetil-CoA y la
succinil CoA. La succinil CoA inhibe
porque ocupa el sitio del acetil-CoA. Si la
concentración de succinil CoA sube
mucho se inhibe, si sube es porque se
acumulan los intermediarios. El ATP
también inhibe porque al aumentar su
concentración la Km sube.

45. Piruvato carboxilasa
O La piruvato carboxilasa es un regulador
muy importante porque puede reponer los
niveles de oxalacetato. Para carboxilar se
necesita un coenzima, la biotina. Si los
niveles de acetil-CoA son altos es porque
no se puede meter bien en el ciclo de
Krebs ya que falta oxalacetato. De esta
forma se activa la piruvato carboxilasa
para poder obtener oxalacetato.

46. Ciclo del glioxilato
O Esta es otra reacción anaplerótica.
Permite obtener uno de los
intermediarios: 2 acetil-CoA 1 succinato.
Sólo existe en semillas y algunos
microorganismos. Sólo los que tengan el
ciclo del glioxilato podrán sintetizar
hidratos de carbono a partir de lípidos.

47. “POR SU ATENCIÓN
MUCHAS GRACIAS”.