El documento describe las vías metabólicas de varios aminoácidos como el glutamato, aspartato, serina y glicina. Explica que el glutamato se sintetiza a partir del α-cetoglutarato mediante una reacción de transaminación catalizada por la glutamato deshidrogenasa. También describe cómo el aspartato y la asparagina se sintetizan a través de reacciones de transaminación. Además, explica que muchos aminoácidos se convierten en intermediarios del ciclo de Krebs como el α-cet

2. Glutamato y aspartato
El glutamato es sintetizado a partir de su distribuido
ampliamente α-ceto ácido precursor por una simple 1-paso
transamination reacción catalizada por el glutamato
deshidrogenasa. Como se señala en el metabolismo de
nitrógeno, el glutamato dehidrogenasa reacción desempeña
un papel central en la homeostasis global de nitrógeno.

4. Tambien se
sintetiza la
asparagina por
acción d ela
asparaginasa

11. Una condensacion de ATP y metionina catalizados por lametionina
adenosiltransferasa produce S-adenosilmetionina(SAM o AdoMet.)
Biosintesis de S-adenosilmetionina, SAM

14. Biosintesis de tirosina a partir de la Fenilalanina

16. El glutamato es el precursor de prolina y
ornitina, siendo el glutamato semialdehido un
intermediario de ramificación llevando a uno o
al otro de estos 2 productos

17. La ornitina juega un papel significativo como
receptor del carbamoil fosfato en el ciclo de la urea
además tiene un papel adicional como precursor
para la síntesis de poliaminas.
La producción de ornitina a partir del
glutamato es importante cuando la
arginina dietética, la otra fuente principal
de ornitina, es limitada.
La producción de ornitina ocurre del
semialdehido vía una simple transaminación
dependiente del glutamato, produciendo
ornitina.

18. Cuando las concentraciones de arginina se elevan, la
ornitina del ciclo de la urea más la del glutamato
semialdehido inhiben la reacción de
aminotransferasa, con la acumulación del
semialdehido como resultado. El semialdehido se
hace cíclico espontáneamente a Δ1pirolina-5-
carboxilato que entonces es reducido a prolina por
una reductasa dependiente de NADPH

20. La principal vía para la biosíntesis de serina
comienza con el intermediario glicolítico 3-
fosfoglicerato. Una deshidrogenasa ligada a
NADH convierte el 3-fosfoglicerato en un
cetoácido, 3-fosfopiruvato, adecuado para la
transaminación subsecuente. La actividad de la
aminotransferasa con el glutamato como
donante produce 3-fosfoserina, que es
convertido a serina por la fosfoserina fosfatasa

21. La serina puede ser
derivada de la glicina (y
viceversa) por una reacción
de un solo paso que
envuelve la serina
hidroximetiltransferasa y el
tetrahidrofolato (THF)

22. La principal vía a la glicina es una reacción de 1 paso
catalizada por la serina hidroximetiltransferasa (SHMT).
Esta reacción implica la transferencia del grupo
hidroximetil de la serina al cofactor tetrahidrofolato (THF),
produciendo glicina y N5,N10-metileno-THF. Hay versiones
mitocondrial y citosólica de la serina
hydroxymethyltransferase. La enzima citosólica se conoce
como SHMT1 y el enzima mitocondrial es SHMT2.

24. La glicina producida de la serina o de la dieta
puede también ser oxidada por el complejo de
separación de la glicina, GCC, para producir un
segundo equivalente de N5,N10-metileno-
tetrahidrofolato así como el amoníaco y el CO2.

26. El glutamato es sintetizado por la aminación
reductora del α-cetoglutarato catalizado por la
glutamato deshidrogenasa; es así una reacción de
fijación de nitrógeno. Además, el glutamato se
presenta por reacciones de aminotransferasa, con
el nitrógeno amino siendo donado por varios
diferentes aminoácidos. Así, el glutamato es un
colector general del nitrógeno amino.

27. El aspartato se forma en una reacción de
transaminación catalizada por la aspartato
transaminasa, AST. Esta reacción utiliza el aspartato α-
cetoácido análogo, el oxaloacetato y el glutamato
como donante del grupo amino.+

28. El aspartato se puede también
formar por desaminación de la
asparagina catalizada por
asparaginasa.

29. La asparagina sintetasa y la glutamina
sintetasa, catalizan la producción de
asparragina y glutamina a partir de sus
respectivos α-aminoácidos. La glutamina
es producida a partir del glutamato por la
incorporación directa del amoníaco; y
esto puede considerarse como otra
reacción que fija el nitrógeno. La
asparagina, sin embargo, es formada por
una reacción de amidotransferasa.

33. Todos los tejidos tienen cierta capacidad para síntesis y
remodelación de los aminoácidos.
El higado es el sitio principal del metabolismo de los
aminoácidos
En tiempos de buena suplementarían dietaria, el
nitrógeno es eliminado vía transaminación,
desaminación y síntesis de la urea. Los esqueletos
carbonados pueden conservarse como carbohidratos o
ácidos grasos.
En periodos de ayuno los esqueletos carbonados se
utilizan como energía rindiendo CO2 y H2O

34. Los aminoácidos pueden ser
glucogénicos, cetogénicos o ambos.
Los glucogénicos son los que generan
piruvato o intermediarios del ciclo de
krebs como cetoglutarato o
oxaloacetato
Los cetogénicos generan solo acetyl Co
A o acetoacetil CoA.

35. El catabolismo de los aminoácidos suele empezar
por transaminación al alfa cetoácido
correspondiente

36. La glutamina
y el glutamato
se convierten
en alfa -
cetoglutarato

37. La Prolina
también se
convierte a
alfa
cetoglutarato

38. La arginina rinde a
alfa - cetoglutarato

39. La histidina
tambien rinde a
alfa -
cetoglutarato

40. De la
asparagina y
el aspartato
se obtiene el
oxaloacetato

41. La alanina se convierte en Piruvato

47. El sulfato resultante es utilizado como un precursor para la
formación de 3'-fosfoadenosina-5'-fosfosulfato, (PAPS). El
PAPS es utilizado para la transferencia de sulfato a las
moléculas biológicas tales como los azúcares de
los glicoesfingolípidos.

48. Se han identificado en levaduras, insectos y
vertebrados como mamíferos.

52. file:///C:/Documents%20and%20Settings/
admin/Escritorio/Metabolismo%20de%20
los%20Amino%C3%A1cidos.htm
Villavicencio M. Bioquímica I. Fondo
Editorial UNMSM. Tomo primero –
capitulo 13.1999; pag.317-327
http://www.editorialtebar.com/flash/pdf/f
metabolica.pdf
http://iqb.fcien.edu.uy/pdf/aminoacidos%20II%2
02004.pdf