--
Digestión, absorción yDigestión, absorción y
metabolismo demetabolismo de
proteínas y aminoácidosproteínas y aminoácidos
IMPORTANCIAIMPORTANCIA
• La calidad o valor biológico de las proteínas de la dieta, depende de su contenido en
aminoácidos Las proteínas suministran los bloques estructurales (a.a.) necesarios
para la síntesis de nuevas proteínas constituyentes del organismo, y por ello, se dice
que tienen una función plástica o estructural
• esenciales
ABSORCIÓNABSORCIÓN
En la saliva, no existen enzimas con acción proteolítica.
La hidrólisis de proteínas se inicia en el estómago
TRANSPORTETRANSPORTE DEDE AMINOACIDOSAMINOACIDOS
Los a.a. atraviesan las membranas a través de mecanismos de transportadores
específicos.
Pueden hacerlo por:
a) Transporte activo secundario
b) Difusión facilitada
DESTINO DE LOS AMINOACIDOSDESTINO DE LOS AMINOACIDOS
• Una vez absorbidos, los aminoácidos tienen diferentes alternativas metabólicas:
a) Utilización (sin modificación) en síntesis de nuevas proteínas especificas.
b) Transformación en compuestos no proteicos de importancia fisiológica.
c) Degradación con fines energéticos
Todos los aminoácidos, cualquiera sea su procedencia, pasan a la sangre y se
distribuyen a los tejidos, sin distinción de su origen.
Este conjunto de a.a. libres constituye un “fondo común” o “pool”, al cual se recurre para
la síntesis de nuevas proteínas o compuestos derivados.
ORIGEN UTILIZACION
Absorción en intestino Síntesis de proteínas
Degradación de proteínas AMINOACIDOS S íntesis de Compuestos
no nitrogenados
Síntesis de aminoácidos NH3 Urea
Producción de Energía
acetoácidos Glucosa
Cuerpos
cetónicos
METABOLISMO DE AMINOACIDOSMETABOLISMO DE AMINOACIDOS
• Sus niveles dependen del equilibrio entre biosíntesis y degradación de proteínas
corporales, es Los aminoácidos, no se almacenan en el organismo.
• decir el balance entre anabolismo y catabolismo (balance nitrogenado).
• El N se excreta por orina y heces
CATABOLISMO DE AMINOACIDOSCATABOLISMO DE AMINOACIDOS
• La degradación se inicia por procesos que separan el grupo αamino.
• Estos procesos pueden ser reacciones de transferencia (transaminación) o de
separación del grupo amino (desaminación)
TRANSAMINACIÓNTRANSAMINACIÓN
Es la transferencia reversible de un grupo amino a un αcetoacido, catalizada por una
aminotransferasa, utilizando piridoxal fosfato como cofactor
El a.a. se convierte en αcetoácido y el αcetoácido en el aminoácido correspondiente.
Es decir, el grupo amino no se elimina sino se transfiere a un αcetoácido para formar
otro aminoácido.
LaLa AspartatoAspartato
aminotransferasaaminotransferasa catalizacataliza
en ambos sentidos laen ambos sentidos la
reaccion.reaccion.
ElEl acetoglutaratoacetoglutarato es eles el
aceptor del grupoaceptor del grupo aminoamino,,
cedido por elcedido por el aspartatoaspartato..
DESAMINACIÓNDESAMINACIÓN
• El grupo amino del glutamato, puede ser separado por desaminacion oxidativa
catalizada por la glutamato deshidrogenasa, utilizando NAD y NADP como
coenzimas.
• Se forma αcetoglutarato y NH3
• La mayoría del NH3 producido en el organismo se genera por esta reacción
• La glutamato deshidrogenasa se encuentra en la matriz mitocondrial.
• Es una enzima alosterica activada por ADP y GDP e inhibida por ATP y GTP.
• Cuando el nivel de ADP o GDP en la célula es alto, se activa la enzima y la
producción de αcetoglutarato, alimentará el ciclo de Krebs y se generará ATP
VIAS METABOLICAS DEL NHVIAS METABOLICAS DEL NH33
Fuentes de NH3 en el organismo:
a) Desaminación oxidativa de glutamato
b) Acción de bacterias de la flora intestinal
VÍAS DE ELIMINACION DEL NHVÍAS DE ELIMINACION DEL NH33
• La vía mas importante de eliminación es la síntesis de urea en hígado
• También se elimina NH3, por la formación de glutamina
CICLO DE LA UREACICLO DE LA UREA
• Todo el NH3 originado por desaminación, es convertido a UREA en el hígado.
• El proceso consume 4 enlaces fosfato (ATP) por cada molécula de UREA.
SÍNTESIS DE UREASÍNTESIS DE UREA
Se lleva a cabo en los hepatocitos, en un mecanismo llamado “ ciclo de la urea”, en el
cual intervienen cinco enzimas y como alimentadores ingresan NH3, CO2 y aspartato,
el cual cede su grupo amino
Todos los a.a. excepto lisina y treonina, participan en reacciones de “transaminacion” con
piruvato, oxalacetato o αcetoglutarato.
a.a.(1) + αcetoácido(2) a.a.(2) + αcetoácido (1)
Alanina + acetoglutarato piruvato + glutamato
A su vez, la alanina y el aspartato reaccionan con αcetoglutarato, obteniéndose glutamato
como producto
CICLO DE LA UREACICLO DE LA UREA
• Comprende las siguientes reacciones:
1. Síntesis de carbamil fosfato
2. Síntesis de citrulina
3. Síntesis de argininsuccinato
4. Ruptura de argininsuccinato
5. Hidrólisis de arginina
• Destino de los esqueletos carbonados Si el organismo no necesita energía los
aminoácidos pueden transformarse en glucosa o en ácidos grasos pero también
pueden seguir la ruta catabólica y transformarse en Acetil-CoA o en ciertos
intermediarios del ciclo de Krebs. En cualquiera caso, a través del ciclo de Krebs se
oxidan totalmente a CO2 y H2O.
• La transaminación es catalizada por transaminasas que
transfieren el grupo amino desde el aminoácido a un cetoácido que
normalmente es el -cetoglutarato. El resultado es otro cetoácido y el
ácido glutámico (Glu). El objetivo de las reacciones de
transaminación es precisamente obtener Glu, ya que este
aminoácido puede intervenir en la siguiente etapa.
• Mediante la desaminación oxidativa e Glu pierde su grupo amino,
obteniéndosa amoniaco y regenerándose el -cetoglutarato. La
reacción es catalizada por la glutamato deshidrogenasa, que se
encuentra en la matriz mitocondrial y precisa NAD+ como aceptor
de electrones.
• Por tanto, como resultado de los procesos de desaminación e
obtienen aminoácidos desaminados y amoniaco.
• Excreción del nitrógeno amínico.
• Los animales amoniotélicos excretan el amoniaco directamente al
agua a través de las branquias fundamentalmente. En este grupo
se incluyen muchos invertebrados acuáticos y la mayoría de los
peces
• En los ureotélicos el amoniaco es transformado en urea mediante
un proceso cíclico denominado ciclo de la Urea que tiene lugar en
el hígado. La urea es muy soluble y se transporta por la sangre
hasta el riñón. Son ureotélicos algunos peces, como el tiburón, los
anfibios terrestres (los renacuajos excretan amoniaco) y los
mamíferos.
• Los uricotélicos convierten el amoniaco en ácido úrico, insoluble
en agua, por lo que se excreta en forma de una pasta semisólida.
Los representantes más importantes de estos animales son las
aves, los insectos y los reptiles.
CICLO DE LA UREACICLO DE LA UREA
• Comprende las siguientes reacciones:
1.Síntesis de carbamil fosfato
2.Síntesis de citrulina
3.Síntesis de argininsuccinato
4.Ruptura de argininsuccinato
5.Hidrólisis de arginina
Sintetasa del fosfato de carbamoilo ISintetasa del fosfato de carbamoilo I
Enzimas del ciclo de la ureaEnzimas del ciclo de la urea
• 1.-Sintetasa del fosfato de carbamoilo I
• 2.-Transcarbamoilasa de la ornitina
• 3.-sintetasa del arginosuccinato
• 4.-liasa del arginosuccinato
• 5.- arginasa
BIOSINTESIS DE A.A.BIOSINTESIS DE A.A.
• Los a.a. esenciales no pueden ser
producidos por el organismo.
• Si puede biosintetizarse el αcetoácido
correspondiente, entonces el organismo
producirá dicho aminoácido por
transaminación
BIOSINTESIS DE AMINAS BIOLOGICASBIOSINTESIS DE AMINAS BIOLOGICAS
• Muchas de las aminas biológicas formadas por descarboxilación son sustancias de
importancia funcional
• Para este proceso de síntesis el organismo utiliza piridoxalfosfato como coenzima
AMINAS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICAAMINAS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA
• Histamina
• Acido γ-aminobutirico (GABA)
• Catecolaminas (Dopamina, Noradrenalina y Adrenalina)
• Hormona Tiroidea
• Melatonina
• Serotonina
• Creatina
HistaminaHistamina
Se produce porSe produce por
descarboxilación de ladescarboxilación de la
histidinahistidina, catalizada por, catalizada por
lala histidinahistidina
descarboxilasadescarboxilasa yy
piridoxalfosfatopiridoxalfosfato comocomo
coenzimacoenzima
• La histamina tiene gran importancia biológica ya que tiene acción
vasodilatadora, disminuye la presión sanguínea, colabora en la constricción
de los bronquiolos, estimula la producción de HCl y estimula la pepsina en
estomago, se libera bruscamente en respuesta al ingreso de sustancias
alérgenas en los tejidos.
• Se degrada muy rápidamente
AcidoAcido γγ-aminobutirico (GABA)-aminobutirico (GABA)
Se forma por descarboxilaciónSe forma por descarboxilación
deldel ácido glutámicoácido glutámico,,
generalmente en el sistemageneralmente en el sistema
nervioso central.nervioso central.
Utiliza piridoxalfosfato comoUtiliza piridoxalfosfato como
coenzima.coenzima.
• Se forma por descarboxilación del ácido glutámico, generalmente en el sistema
nervioso central.
• Utiliza piridoxalfosfato como coenzima.
CATECOLAMINAS:CATECOLAMINAS:
Dopamina, Noradrenalina y AdrenalinaDopamina, Noradrenalina y Adrenalina
• Se producen en el sistema nervioso y en la medula adrenal.
• Derivan de la TIROSINA
• La Dopamina es un neurotransmisor importante
La acción de las catecolaminas es muy variada:
• Son vasoconstrictores en algunos tejidos y vasodilatadores en otros, aumentan la
frecuencia cardíaca, son relajantes del músculo bronquial, estimulan la
glucógenolisis en músculo y la lipólisis en tejido adiposo.
• Son rápidamente degradadas y eliminadas del organismo
Hormonas TiroideasHormonas Tiroideas
• Tiroxina y Triyodotironina, se sintetizan a partir de TIROSINA
• Existen enfermedades relacionadas al defecto en el metabolismo de estos a.a.
(fenilcetonuria, albinismo)
MelatoninaMelatonina
• La melatonina es una hormona derivada de la glándula pineal.
• Bloquea la acción de la hormona melanocito estimulante y de adrenocorticotrofina.
• Se forma a partir del triptófano por acetilación y luego metilación
SerotoninaSerotonina
Es unEs un neurotransmisorneurotransmisor y ejerce múltiplesy ejerce múltiples
acciones regulatorias en el sistemaacciones regulatorias en el sistema
nervioso (mecanismo delnervioso (mecanismo del sueñosueño,, apetitoapetito,,
termorregulacióntermorregulación, percepción de, percepción de dolordolor,,
entre otras)entre otras)
CREATINACREATINA
• Es una sustancia presente en músculo esquelético, miocardio y cerebro,
libre o unida a fosfato (creatinafosfato)
• Arginina, glicina y metionina, están involucradas en su síntesis.
• La reacción se inicia en riñón y se completa en hígado, desde donde pasa a la
circulación y es captada por músculo esquelético, miocardio y cerebro y reacciona
con ATP para dar creatinafosfato.
• La creatina fosfato constituye una reserva energética utilizada para mantener el nivel
intracelular de ATP en el músculo durante periodos de actividad intensa.
Meta de aminoacidos

Meta de aminoacidos

  • 1.
    -- Digestión, absorción yDigestión,absorción y metabolismo demetabolismo de proteínas y aminoácidosproteínas y aminoácidos
  • 2.
    IMPORTANCIAIMPORTANCIA • La calidado valor biológico de las proteínas de la dieta, depende de su contenido en aminoácidos Las proteínas suministran los bloques estructurales (a.a.) necesarios para la síntesis de nuevas proteínas constituyentes del organismo, y por ello, se dice que tienen una función plástica o estructural • esenciales
  • 3.
    ABSORCIÓNABSORCIÓN En la saliva,no existen enzimas con acción proteolítica. La hidrólisis de proteínas se inicia en el estómago
  • 4.
    TRANSPORTETRANSPORTE DEDE AMINOACIDOSAMINOACIDOS Losa.a. atraviesan las membranas a través de mecanismos de transportadores específicos. Pueden hacerlo por: a) Transporte activo secundario b) Difusión facilitada
  • 5.
    DESTINO DE LOSAMINOACIDOSDESTINO DE LOS AMINOACIDOS • Una vez absorbidos, los aminoácidos tienen diferentes alternativas metabólicas: a) Utilización (sin modificación) en síntesis de nuevas proteínas especificas. b) Transformación en compuestos no proteicos de importancia fisiológica. c) Degradación con fines energéticos
  • 6.
    Todos los aminoácidos,cualquiera sea su procedencia, pasan a la sangre y se distribuyen a los tejidos, sin distinción de su origen. Este conjunto de a.a. libres constituye un “fondo común” o “pool”, al cual se recurre para la síntesis de nuevas proteínas o compuestos derivados.
  • 7.
    ORIGEN UTILIZACION Absorción enintestino Síntesis de proteínas Degradación de proteínas AMINOACIDOS S íntesis de Compuestos no nitrogenados Síntesis de aminoácidos NH3 Urea Producción de Energía acetoácidos Glucosa Cuerpos cetónicos
  • 8.
    METABOLISMO DE AMINOACIDOSMETABOLISMODE AMINOACIDOS • Sus niveles dependen del equilibrio entre biosíntesis y degradación de proteínas corporales, es Los aminoácidos, no se almacenan en el organismo. • decir el balance entre anabolismo y catabolismo (balance nitrogenado). • El N se excreta por orina y heces
  • 9.
    CATABOLISMO DE AMINOACIDOSCATABOLISMODE AMINOACIDOS • La degradación se inicia por procesos que separan el grupo αamino. • Estos procesos pueden ser reacciones de transferencia (transaminación) o de separación del grupo amino (desaminación)
  • 10.
    TRANSAMINACIÓNTRANSAMINACIÓN Es la transferenciareversible de un grupo amino a un αcetoacido, catalizada por una aminotransferasa, utilizando piridoxal fosfato como cofactor El a.a. se convierte en αcetoácido y el αcetoácido en el aminoácido correspondiente. Es decir, el grupo amino no se elimina sino se transfiere a un αcetoácido para formar otro aminoácido.
  • 12.
    LaLa AspartatoAspartato aminotransferasaaminotransferasa catalizacataliza enambos sentidos laen ambos sentidos la reaccion.reaccion. ElEl acetoglutaratoacetoglutarato es eles el aceptor del grupoaceptor del grupo aminoamino,, cedido por elcedido por el aspartatoaspartato..
  • 13.
    DESAMINACIÓNDESAMINACIÓN • El grupoamino del glutamato, puede ser separado por desaminacion oxidativa catalizada por la glutamato deshidrogenasa, utilizando NAD y NADP como coenzimas. • Se forma αcetoglutarato y NH3 • La mayoría del NH3 producido en el organismo se genera por esta reacción
  • 15.
    • La glutamatodeshidrogenasa se encuentra en la matriz mitocondrial. • Es una enzima alosterica activada por ADP y GDP e inhibida por ATP y GTP. • Cuando el nivel de ADP o GDP en la célula es alto, se activa la enzima y la producción de αcetoglutarato, alimentará el ciclo de Krebs y se generará ATP
  • 16.
    VIAS METABOLICAS DELNHVIAS METABOLICAS DEL NH33 Fuentes de NH3 en el organismo: a) Desaminación oxidativa de glutamato b) Acción de bacterias de la flora intestinal
  • 17.
    VÍAS DE ELIMINACIONDEL NHVÍAS DE ELIMINACION DEL NH33 • La vía mas importante de eliminación es la síntesis de urea en hígado • También se elimina NH3, por la formación de glutamina
  • 18.
    CICLO DE LAUREACICLO DE LA UREA • Todo el NH3 originado por desaminación, es convertido a UREA en el hígado. • El proceso consume 4 enlaces fosfato (ATP) por cada molécula de UREA.
  • 19.
    SÍNTESIS DE UREASÍNTESISDE UREA Se lleva a cabo en los hepatocitos, en un mecanismo llamado “ ciclo de la urea”, en el cual intervienen cinco enzimas y como alimentadores ingresan NH3, CO2 y aspartato, el cual cede su grupo amino
  • 20.
    Todos los a.a.excepto lisina y treonina, participan en reacciones de “transaminacion” con piruvato, oxalacetato o αcetoglutarato. a.a.(1) + αcetoácido(2) a.a.(2) + αcetoácido (1) Alanina + acetoglutarato piruvato + glutamato A su vez, la alanina y el aspartato reaccionan con αcetoglutarato, obteniéndose glutamato como producto
  • 21.
    CICLO DE LAUREACICLO DE LA UREA • Comprende las siguientes reacciones: 1. Síntesis de carbamil fosfato 2. Síntesis de citrulina 3. Síntesis de argininsuccinato 4. Ruptura de argininsuccinato 5. Hidrólisis de arginina
  • 22.
    • Destino delos esqueletos carbonados Si el organismo no necesita energía los aminoácidos pueden transformarse en glucosa o en ácidos grasos pero también pueden seguir la ruta catabólica y transformarse en Acetil-CoA o en ciertos intermediarios del ciclo de Krebs. En cualquiera caso, a través del ciclo de Krebs se oxidan totalmente a CO2 y H2O.
  • 24.
    • La transaminaciónes catalizada por transaminasas que transfieren el grupo amino desde el aminoácido a un cetoácido que normalmente es el -cetoglutarato. El resultado es otro cetoácido y el ácido glutámico (Glu). El objetivo de las reacciones de transaminación es precisamente obtener Glu, ya que este aminoácido puede intervenir en la siguiente etapa. • Mediante la desaminación oxidativa e Glu pierde su grupo amino, obteniéndosa amoniaco y regenerándose el -cetoglutarato. La reacción es catalizada por la glutamato deshidrogenasa, que se encuentra en la matriz mitocondrial y precisa NAD+ como aceptor de electrones. • Por tanto, como resultado de los procesos de desaminación e obtienen aminoácidos desaminados y amoniaco.
  • 26.
    • Excreción delnitrógeno amínico. • Los animales amoniotélicos excretan el amoniaco directamente al agua a través de las branquias fundamentalmente. En este grupo se incluyen muchos invertebrados acuáticos y la mayoría de los peces • En los ureotélicos el amoniaco es transformado en urea mediante un proceso cíclico denominado ciclo de la Urea que tiene lugar en el hígado. La urea es muy soluble y se transporta por la sangre hasta el riñón. Son ureotélicos algunos peces, como el tiburón, los anfibios terrestres (los renacuajos excretan amoniaco) y los mamíferos. • Los uricotélicos convierten el amoniaco en ácido úrico, insoluble en agua, por lo que se excreta en forma de una pasta semisólida. Los representantes más importantes de estos animales son las aves, los insectos y los reptiles.
  • 28.
    CICLO DE LAUREACICLO DE LA UREA • Comprende las siguientes reacciones: 1.Síntesis de carbamil fosfato 2.Síntesis de citrulina 3.Síntesis de argininsuccinato 4.Ruptura de argininsuccinato 5.Hidrólisis de arginina
  • 29.
    Sintetasa del fosfatode carbamoilo ISintetasa del fosfato de carbamoilo I
  • 30.
    Enzimas del ciclode la ureaEnzimas del ciclo de la urea • 1.-Sintetasa del fosfato de carbamoilo I • 2.-Transcarbamoilasa de la ornitina • 3.-sintetasa del arginosuccinato • 4.-liasa del arginosuccinato • 5.- arginasa
  • 31.
    BIOSINTESIS DE A.A.BIOSINTESISDE A.A. • Los a.a. esenciales no pueden ser producidos por el organismo. • Si puede biosintetizarse el αcetoácido correspondiente, entonces el organismo producirá dicho aminoácido por transaminación
  • 32.
    BIOSINTESIS DE AMINASBIOLOGICASBIOSINTESIS DE AMINAS BIOLOGICAS • Muchas de las aminas biológicas formadas por descarboxilación son sustancias de importancia funcional • Para este proceso de síntesis el organismo utiliza piridoxalfosfato como coenzima
  • 33.
    AMINAS DE IMPORTANCIABIOLÓGICAAMINAS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA • Histamina • Acido γ-aminobutirico (GABA) • Catecolaminas (Dopamina, Noradrenalina y Adrenalina) • Hormona Tiroidea • Melatonina • Serotonina • Creatina
  • 34.
    HistaminaHistamina Se produce porSeproduce por descarboxilación de ladescarboxilación de la histidinahistidina, catalizada por, catalizada por lala histidinahistidina descarboxilasadescarboxilasa yy piridoxalfosfatopiridoxalfosfato comocomo coenzimacoenzima
  • 35.
    • La histaminatiene gran importancia biológica ya que tiene acción vasodilatadora, disminuye la presión sanguínea, colabora en la constricción de los bronquiolos, estimula la producción de HCl y estimula la pepsina en estomago, se libera bruscamente en respuesta al ingreso de sustancias alérgenas en los tejidos. • Se degrada muy rápidamente
  • 36.
    AcidoAcido γγ-aminobutirico (GABA)-aminobutirico(GABA) Se forma por descarboxilaciónSe forma por descarboxilación deldel ácido glutámicoácido glutámico,, generalmente en el sistemageneralmente en el sistema nervioso central.nervioso central. Utiliza piridoxalfosfato comoUtiliza piridoxalfosfato como coenzima.coenzima.
  • 37.
    • Se formapor descarboxilación del ácido glutámico, generalmente en el sistema nervioso central. • Utiliza piridoxalfosfato como coenzima.
  • 38.
    CATECOLAMINAS:CATECOLAMINAS: Dopamina, Noradrenalina yAdrenalinaDopamina, Noradrenalina y Adrenalina • Se producen en el sistema nervioso y en la medula adrenal. • Derivan de la TIROSINA • La Dopamina es un neurotransmisor importante
  • 39.
    La acción delas catecolaminas es muy variada: • Son vasoconstrictores en algunos tejidos y vasodilatadores en otros, aumentan la frecuencia cardíaca, son relajantes del músculo bronquial, estimulan la glucógenolisis en músculo y la lipólisis en tejido adiposo. • Son rápidamente degradadas y eliminadas del organismo
  • 40.
    Hormonas TiroideasHormonas Tiroideas •Tiroxina y Triyodotironina, se sintetizan a partir de TIROSINA • Existen enfermedades relacionadas al defecto en el metabolismo de estos a.a. (fenilcetonuria, albinismo)
  • 41.
    MelatoninaMelatonina • La melatoninaes una hormona derivada de la glándula pineal. • Bloquea la acción de la hormona melanocito estimulante y de adrenocorticotrofina. • Se forma a partir del triptófano por acetilación y luego metilación
  • 42.
    SerotoninaSerotonina Es unEs unneurotransmisorneurotransmisor y ejerce múltiplesy ejerce múltiples acciones regulatorias en el sistemaacciones regulatorias en el sistema nervioso (mecanismo delnervioso (mecanismo del sueñosueño,, apetitoapetito,, termorregulacióntermorregulación, percepción de, percepción de dolordolor,, entre otras)entre otras)
  • 43.
    CREATINACREATINA • Es unasustancia presente en músculo esquelético, miocardio y cerebro, libre o unida a fosfato (creatinafosfato) • Arginina, glicina y metionina, están involucradas en su síntesis.
  • 44.
    • La reacciónse inicia en riñón y se completa en hígado, desde donde pasa a la circulación y es captada por músculo esquelético, miocardio y cerebro y reacciona con ATP para dar creatinafosfato. • La creatina fosfato constituye una reserva energética utilizada para mantener el nivel intracelular de ATP en el músculo durante periodos de actividad intensa.