Las proteínas son macromoléculas compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Están formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos siguiendo el orden establecido por el código genético. Cumplen funciones estructurales, contráctiles y metabólicas en el cuerpo. Su estructura se organiza en niveles primario, secundario, terciario y cuaternario que determinan su forma tridimensional y función.
1) Las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos principales que forman las proteínas. 2) Las proteínas adoptan estructuras secundarias como hélices alfa y láminas beta debido a la formación de puentes de hidrógeno. 3) La estructura terciaria es la conformación tridimensional completa de la proteína, la cual determina su función. Algunas proteínas también presentan una estructura cuaternaria formada por la asociación de
Este documento describe los conceptos básicos de los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y están formados por un carbono unido a grupos funcionales variables. Los péptidos se forman cuando los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, y las proteínas son cadenas más largas de aminoácidos. También describe las diferentes estructuras de las proteínas, incluidas las estructuras primaria, secundaria, terciaria
El documento trata sobre los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que forman las proteínas a través de enlaces peptídicos. Describe las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, y cómo estas estructuras determinan sus propiedades y funciones. Además, clasifica las proteínas en holoproteínas, formadas solo por aminoácidos, y heteroproteínas, que contienen grupos no proteicos.
Bioquimica de los alimentos Sesion 06 (EPIIA-UNAJ).pdfYimmy HZ
Este documento presenta información sobre las proteínas y sus componentes básicos como los aminoácidos y péptidos. Explica que los aminoácidos son las unidades que forman las proteínas al unirse mediante enlaces peptídicos. Describe los diferentes tipos de aminoácidos y su clasificación. También cubre temas como la estructura primaria de las proteínas, el código genético y la traducción de los mensajes de ARN en proteínas.
Historia:
Casi todos los nombres comunes de los aminoácidos provienen de la fuente a partir del cual se aislaron inicialmente: la asparragina se encontró por primera vez en el espárrago, el ácido glutámico en el gluten del trigo o la tirosina en el queso (tyros en griego significa queso). Además del nombre común todos los aminoácidos tienen un código de 3 letras (leu, tyr, asn, glu…) y otro de una sóla letra (G, N, E…)
Casi todos los nombres comunes de los aminoácidos provienen de la fuente a partir del cual se aislaron inicialmente: la asparragina se encontró por primera vez en el espárrago, el ácido glutámico en el gluten del trigo o la tirosina en el queso (tyros en griego significa queso). Además del nombre común todos los aminoácidos tienen un código de 3 letras (leu, tyr, asn, glu…) y otro de una sóla letra (G, N, E…)
Casi todos los nombres comunes de los aminoácidos provienen de la fuente a partir del cual se aislaron inicialmente: la asparragina se encontró por primera vez en el espárrago, el ácido glutámico en el gluten del trigo o la tirosina en el queso (tyros en griego significa queso). Además del nombre común todos los aminoácidos tienen un código de 3 letras (leu, tyr, asn, glu…) y otro de una sóla letra (G, N, E…)
Las proteínas se pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos. Son moléculas muy complejas.
Su masa molecular es muy elevada, normalmente está comprendida entre 6000 da y 106 da, son macromoléculas. Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células, más del 50% del peso seco de la célula son proteínas. Están constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y N y casi todas tienen también azufre. Algunas tienen, además, otros elementos químicos y en particular: P, Fe, Zn o Cu.
Las proteínas están formadas por la unión de moléculas más pequeñas llamadas aminoácidos. Existen alrededor de 20 aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas polipeptídicas. Estas cadenas adquieren una estructura tridimensional compleja a través de cuatro niveles: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Las proteínas cumplen funciones estructurales, enzim
Las proteínas están formadas por la unión de moléculas más pequeñas llamadas aminoácidos. Existen alrededor de 20 aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas polipeptídicas. Estas cadenas adquieren una estructura tridimensional compleja a través de cuatro niveles: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Las proteínas cumplen funciones estructurales, enzim
- Las proteínas están compuestas por distintas cadenas polipeptídicas que adoptan una estructura cuaternaria. La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos, la estructura secundaria es el plegamiento debido a puentes de hidrógeno, y la terciaria es la forma tridimensional dada por otras interacciones. Las proteínas cumplen funciones estructurales, de transporte y catalíticas gracias a sus diferentes niveles de organización.
1) Las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos principales que forman las proteínas. 2) Las proteínas adoptan estructuras secundarias como hélices alfa y láminas beta debido a la formación de puentes de hidrógeno. 3) La estructura terciaria es la conformación tridimensional completa de la proteína, la cual determina su función. Algunas proteínas también presentan una estructura cuaternaria formada por la asociación de
Este documento describe los conceptos básicos de los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y están formados por un carbono unido a grupos funcionales variables. Los péptidos se forman cuando los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, y las proteínas son cadenas más largas de aminoácidos. También describe las diferentes estructuras de las proteínas, incluidas las estructuras primaria, secundaria, terciaria
El documento trata sobre los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que forman las proteínas a través de enlaces peptídicos. Describe las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, y cómo estas estructuras determinan sus propiedades y funciones. Además, clasifica las proteínas en holoproteínas, formadas solo por aminoácidos, y heteroproteínas, que contienen grupos no proteicos.
Bioquimica de los alimentos Sesion 06 (EPIIA-UNAJ).pdfYimmy HZ
Este documento presenta información sobre las proteínas y sus componentes básicos como los aminoácidos y péptidos. Explica que los aminoácidos son las unidades que forman las proteínas al unirse mediante enlaces peptídicos. Describe los diferentes tipos de aminoácidos y su clasificación. También cubre temas como la estructura primaria de las proteínas, el código genético y la traducción de los mensajes de ARN en proteínas.
Historia:
Casi todos los nombres comunes de los aminoácidos provienen de la fuente a partir del cual se aislaron inicialmente: la asparragina se encontró por primera vez en el espárrago, el ácido glutámico en el gluten del trigo o la tirosina en el queso (tyros en griego significa queso). Además del nombre común todos los aminoácidos tienen un código de 3 letras (leu, tyr, asn, glu…) y otro de una sóla letra (G, N, E…)
Casi todos los nombres comunes de los aminoácidos provienen de la fuente a partir del cual se aislaron inicialmente: la asparragina se encontró por primera vez en el espárrago, el ácido glutámico en el gluten del trigo o la tirosina en el queso (tyros en griego significa queso). Además del nombre común todos los aminoácidos tienen un código de 3 letras (leu, tyr, asn, glu…) y otro de una sóla letra (G, N, E…)
Casi todos los nombres comunes de los aminoácidos provienen de la fuente a partir del cual se aislaron inicialmente: la asparragina se encontró por primera vez en el espárrago, el ácido glutámico en el gluten del trigo o la tirosina en el queso (tyros en griego significa queso). Además del nombre común todos los aminoácidos tienen un código de 3 letras (leu, tyr, asn, glu…) y otro de una sóla letra (G, N, E…)
Las proteínas se pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos. Son moléculas muy complejas.
Su masa molecular es muy elevada, normalmente está comprendida entre 6000 da y 106 da, son macromoléculas. Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células, más del 50% del peso seco de la célula son proteínas. Están constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y N y casi todas tienen también azufre. Algunas tienen, además, otros elementos químicos y en particular: P, Fe, Zn o Cu.
Las proteínas están formadas por la unión de moléculas más pequeñas llamadas aminoácidos. Existen alrededor de 20 aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas polipeptídicas. Estas cadenas adquieren una estructura tridimensional compleja a través de cuatro niveles: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Las proteínas cumplen funciones estructurales, enzim
Las proteínas están formadas por la unión de moléculas más pequeñas llamadas aminoácidos. Existen alrededor de 20 aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas polipeptídicas. Estas cadenas adquieren una estructura tridimensional compleja a través de cuatro niveles: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Las proteínas cumplen funciones estructurales, enzim
- Las proteínas están compuestas por distintas cadenas polipeptídicas que adoptan una estructura cuaternaria. La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos, la estructura secundaria es el plegamiento debido a puentes de hidrógeno, y la terciaria es la forma tridimensional dada por otras interacciones. Las proteínas cumplen funciones estructurales, de transporte y catalíticas gracias a sus diferentes niveles de organización.
Este documento describe las proteínas, sus componentes (aminoácidos), estructura y funciones. Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Presentan diferentes niveles de estructura (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) que determinan su forma y función. Las proteínas cumplen funciones estructurales y metabólicas esenciales en todos los seres vivos.
Las proteínas son biomoléculas formadas por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Existen distintos niveles de estructuración de las proteínas, desde la estructura primaria que es la secuencia lineal de aminoácidos, hasta la estructura cuaternaria que es la asociación de subunidades proteicas. Las proteínas cumplen funciones esenciales y diversas en el cuerpo.
Este documento describe la estructura y propiedades de los aminoácidos y proteínas. Explica que las proteínas están compuestas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y que la secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria. Además, la estructura secundaria incluye hélices alfa y láminas beta, mientras que la terciaria y cuaternaria se refieren al plegamiento tridimensional de las proteínas. Finalmente, señala que la estructura de las proteín
Este documento describe las proteínas. Explica que las proteínas están compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Las proteínas tienen cuatro niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos, la secundaria son las formaciones en hélice alfa u hoja plegada, la terciaria es la forma tridimensional globular y la cuaternaria es la asociación de múltiples cadenas polipeptí
AMINOACIDOS Y PROTEINAS 29SEP y ADN 06 OCTUBRE.ppt ENVIAR.pdfDanielaLpez663379
Este documento describe las proteínas, sus funciones y estructuras. Las proteínas desempeñan funciones como la catálisis enzimática, el transporte, el movimiento y el soporte estructural. Están formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos y tienen cuatro niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Las proteínas son sintetizadas a partir de la información contenida en los genes a través de la replicación del ADN y la transcripción y traducción del AR
El documento describe la estructura y propiedades de los aminoácidos. Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y existen en forma L y D. Se clasifican según su capacidad para interactuar con el agua. Las proteínas adoptan estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias. Cumplen funciones como la catálisis, el transporte y la regulación.
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino y un grupo carboxilo. Los aminoácidos se unen entre sí formando enlaces peptídicos para crear proteínas. Existen 22 aminoácidos que forman parte de las proteínas y están codificados en el código genético. Los aminoácidos se clasifican según las propiedades de sus cadenas laterales en polares, apolares, con carga positiva o negativa.
El documento describe las biomoléculas proteínas y ácidos nucleicos. Explica que las proteínas están compuestas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos y adoptan diferentes estructuras como alfa hélice y hoja beta. Los ácidos nucleicos, ADN y ARN, están formados por cadenas de nucleótidos unidos por enlaces fosfodiéster entre un azúcar, una base nitrogenada y un grupo fosfato. El apareamiento de bases a través de puentes de hidrógeno permite la doble
Este documento trata sobre varios temas relacionados con la bioquímica agrícola. Explica que los hidrocarburos son compuestos orgánicos formados por carbono e hidrógeno, y que pueden clasificarse en alifáticos y aromáticos. También describe la síntesis de proteínas en las células, el proceso de formación de aminoácidos y proteínas, y presenta una clasificación de los aminoácidos. Además, incluye información sobre la estructura de los aminoácidos y sobre los
GENETICA M. U4- Los aminoácidos y el código genético.pdfl20990493
Este documento describe los aminoácidos, el código genético y la formación de proteínas. Explica que los aminoácidos son las unidades que forman las proteínas y se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas polipeptídicas. También describe el código genético, donde secuencias de tres nucleótidos llamados codones especifican los aminoácidos. Los anticodones en el ARNt transportan los aminoácidos correctos al ribosoma para ensamblar las proteínas de acuerdo con las instrucciones
Las proteínas son macromoléculas orgánicas compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos comunes que forman parte de las proteínas agrupados en 4 categorías según sus propiedades. La secuencia lineal de aminoácidos determina la estructura primaria de la proteína y es clave para definir las demás estructuras y funcionalidad. Las proteínas adoptan complejas estructuras tridimensionales a través de fuerzas intermoleculares que permiten una gran variedad de func
Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas. Pueden clasificarse de acuerdo a su polaridad y capacidad para formar enlaces. Las proteínas adoptan estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria gracias a enlaces como puentes de hidrógeno y disulfuro. El código genético especifica la secuencia de aminoácidos de cada proteína. Existen métodos para purificar proteínas como la centrifugación y diálisis basados en sus diferencias de tamaño y solubilidad.
Este documento presenta información sobre proteínas y aminoácidos. Explica que las proteínas son polímeros de aminoácidos que cumplen funciones diversas en el cuerpo. Describe los cuatro niveles de estructura de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) y los tipos y clasificaciones de aminoácidos y proteínas. También cubre temas como la desnaturalización y las proteínas plasmáticas.
Las proteínas son polímeros fundamentales en los tejidos vivos que cumplen funciones estructurales y catalíticas. Están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Presentan estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias determinadas por interacciones entre sus cadenas. Ejemplos importantes son la insulina, el colágeno, la hemoglobina y las enzimas.
Este documento describe la estructura y clasificación de las proteínas. Explica que las proteínas están formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Detalla las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, y cómo estas estructuras determinan su función. Además, clasifica las proteínas en holoproteínas y heteroproteínas, e identifica algunos tipos comunes como enzimas, proteínas de reserva y transportadoras.
Los aminoácidos son las unidades químicas que forman las proteínas. Existen 20 aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas humanas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas llamadas péptidos o proteínas, según su tamaño. Las proteínas cumplen funciones estructurales y metabólicas esenciales en los seres vivos.
Las proteínas son biomoléculas orgánicas constituidas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Pueden clasificarse en holoproteínas y heteroproteínas. Su estructura se organiza en cuatro niveles: estructura primaria dada por la secuencia de aminoácidos; estructura secundaria como hélices alfa o láminas beta; estructura terciaria tridimensional; y estructura cuaternaria en proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas.
Las proteínas son macromoléculas orgánicas formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos comunes que forman parte de las proteínas y se clasifican según sus propiedades. La secuencia lineal de aminoácidos determina la estructura primaria de una proteína, mientras que las interacciones entre cadenas laterales dan lugar a las estructuras secundaria y terciaria. Las proteínas cumplen funciones esenciales en todos los seres vivos.
Este documento trata sobre los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que se unen mediante enlaces peptídicos para formar las proteínas. Describe las propiedades químicas de los 20 aminoácidos estándar y las estructuras primarias y secundarias que pueden adoptar las proteínas, como la hélice alfa y la lámina beta. Además, indica que las proteínas cumplen funciones esenciales en los organismos vivos.
Este documento describe las proteínas, sus componentes (aminoácidos), estructura y funciones. Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Presentan diferentes niveles de estructura (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) que determinan su forma y función. Las proteínas cumplen funciones estructurales y metabólicas esenciales en todos los seres vivos.
Las proteínas son biomoléculas formadas por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Existen distintos niveles de estructuración de las proteínas, desde la estructura primaria que es la secuencia lineal de aminoácidos, hasta la estructura cuaternaria que es la asociación de subunidades proteicas. Las proteínas cumplen funciones esenciales y diversas en el cuerpo.
Este documento describe la estructura y propiedades de los aminoácidos y proteínas. Explica que las proteínas están compuestas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y que la secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria. Además, la estructura secundaria incluye hélices alfa y láminas beta, mientras que la terciaria y cuaternaria se refieren al plegamiento tridimensional de las proteínas. Finalmente, señala que la estructura de las proteín
Este documento describe las proteínas. Explica que las proteínas están compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Las proteínas tienen cuatro niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos, la secundaria son las formaciones en hélice alfa u hoja plegada, la terciaria es la forma tridimensional globular y la cuaternaria es la asociación de múltiples cadenas polipeptí
AMINOACIDOS Y PROTEINAS 29SEP y ADN 06 OCTUBRE.ppt ENVIAR.pdfDanielaLpez663379
Este documento describe las proteínas, sus funciones y estructuras. Las proteínas desempeñan funciones como la catálisis enzimática, el transporte, el movimiento y el soporte estructural. Están formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos y tienen cuatro niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Las proteínas son sintetizadas a partir de la información contenida en los genes a través de la replicación del ADN y la transcripción y traducción del AR
El documento describe la estructura y propiedades de los aminoácidos. Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y existen en forma L y D. Se clasifican según su capacidad para interactuar con el agua. Las proteínas adoptan estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias. Cumplen funciones como la catálisis, el transporte y la regulación.
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino y un grupo carboxilo. Los aminoácidos se unen entre sí formando enlaces peptídicos para crear proteínas. Existen 22 aminoácidos que forman parte de las proteínas y están codificados en el código genético. Los aminoácidos se clasifican según las propiedades de sus cadenas laterales en polares, apolares, con carga positiva o negativa.
El documento describe las biomoléculas proteínas y ácidos nucleicos. Explica que las proteínas están compuestas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos y adoptan diferentes estructuras como alfa hélice y hoja beta. Los ácidos nucleicos, ADN y ARN, están formados por cadenas de nucleótidos unidos por enlaces fosfodiéster entre un azúcar, una base nitrogenada y un grupo fosfato. El apareamiento de bases a través de puentes de hidrógeno permite la doble
Este documento trata sobre varios temas relacionados con la bioquímica agrícola. Explica que los hidrocarburos son compuestos orgánicos formados por carbono e hidrógeno, y que pueden clasificarse en alifáticos y aromáticos. También describe la síntesis de proteínas en las células, el proceso de formación de aminoácidos y proteínas, y presenta una clasificación de los aminoácidos. Además, incluye información sobre la estructura de los aminoácidos y sobre los
GENETICA M. U4- Los aminoácidos y el código genético.pdfl20990493
Este documento describe los aminoácidos, el código genético y la formación de proteínas. Explica que los aminoácidos son las unidades que forman las proteínas y se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas polipeptídicas. También describe el código genético, donde secuencias de tres nucleótidos llamados codones especifican los aminoácidos. Los anticodones en el ARNt transportan los aminoácidos correctos al ribosoma para ensamblar las proteínas de acuerdo con las instrucciones
Las proteínas son macromoléculas orgánicas compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos comunes que forman parte de las proteínas agrupados en 4 categorías según sus propiedades. La secuencia lineal de aminoácidos determina la estructura primaria de la proteína y es clave para definir las demás estructuras y funcionalidad. Las proteínas adoptan complejas estructuras tridimensionales a través de fuerzas intermoleculares que permiten una gran variedad de func
Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas. Pueden clasificarse de acuerdo a su polaridad y capacidad para formar enlaces. Las proteínas adoptan estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria gracias a enlaces como puentes de hidrógeno y disulfuro. El código genético especifica la secuencia de aminoácidos de cada proteína. Existen métodos para purificar proteínas como la centrifugación y diálisis basados en sus diferencias de tamaño y solubilidad.
Este documento presenta información sobre proteínas y aminoácidos. Explica que las proteínas son polímeros de aminoácidos que cumplen funciones diversas en el cuerpo. Describe los cuatro niveles de estructura de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) y los tipos y clasificaciones de aminoácidos y proteínas. También cubre temas como la desnaturalización y las proteínas plasmáticas.
Las proteínas son polímeros fundamentales en los tejidos vivos que cumplen funciones estructurales y catalíticas. Están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Presentan estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias determinadas por interacciones entre sus cadenas. Ejemplos importantes son la insulina, el colágeno, la hemoglobina y las enzimas.
Este documento describe la estructura y clasificación de las proteínas. Explica que las proteínas están formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Detalla las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, y cómo estas estructuras determinan su función. Además, clasifica las proteínas en holoproteínas y heteroproteínas, e identifica algunos tipos comunes como enzimas, proteínas de reserva y transportadoras.
Los aminoácidos son las unidades químicas que forman las proteínas. Existen 20 aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas humanas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas llamadas péptidos o proteínas, según su tamaño. Las proteínas cumplen funciones estructurales y metabólicas esenciales en los seres vivos.
Las proteínas son biomoléculas orgánicas constituidas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Pueden clasificarse en holoproteínas y heteroproteínas. Su estructura se organiza en cuatro niveles: estructura primaria dada por la secuencia de aminoácidos; estructura secundaria como hélices alfa o láminas beta; estructura terciaria tridimensional; y estructura cuaternaria en proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas.
Las proteínas son macromoléculas orgánicas formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos comunes que forman parte de las proteínas y se clasifican según sus propiedades. La secuencia lineal de aminoácidos determina la estructura primaria de una proteína, mientras que las interacciones entre cadenas laterales dan lugar a las estructuras secundaria y terciaria. Las proteínas cumplen funciones esenciales en todos los seres vivos.
Este documento trata sobre los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que se unen mediante enlaces peptídicos para formar las proteínas. Describe las propiedades químicas de los 20 aminoácidos estándar y las estructuras primarias y secundarias que pueden adoptar las proteínas, como la hélice alfa y la lámina beta. Además, indica que las proteínas cumplen funciones esenciales en los organismos vivos.
ACERTIJO DESCIFRANDO CÓDIGO DEL CANDADO DE LA TORRE EIFFEL EN PARÍS. Por JAVI...JAVIER SOLIS NOYOLA
El Mtro. JAVIER SOLIS NOYOLA crea y desarrolla el “DESCIFRANDO CÓDIGO DEL CANDADO DE LA TORRE EIFFEL EN PARIS”. Esta actividad de aprendizaje propone el reto de descubrir el la secuencia números para abrir un candado, el cual destaca la percepción geométrica y conceptual. La intención de esta actividad de aprendizaje lúdico es, promover los pensamientos lógico (convergente) y creativo (divergente o lateral), mediante modelos mentales de: atención, memoria, imaginación, percepción (Geométrica y conceptual), perspicacia, inferencia y viso-espacialidad. Didácticamente, ésta actividad de aprendizaje es transversal, y que integra áreas del conocimiento: matemático, Lenguaje, artístico y las neurociencias. Acertijo dedicado a los Juegos Olímpicos de París 2024.
La Unidad Eudista de Espiritualidad se complace en poner a su disposición el siguiente Triduo Eudista, que tiene como propósito ofrecer tres breves meditaciones sobre Jesucristo Sumo y Eterno Sacerdote, el Sagrado Corazón de Jesús y el Inmaculado Corazón de María. En cada día encuentran una oración inicial, una meditación y una oración final.
2. ¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?
Las proteínas son macromoléculas compuestas por carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. También contienen azufre y
fósforo.
Formadas por la unión de varios aminoácidos, unidos mediante
enlaces peptídicos.
El orden y disposición de los aminoácidos en una proteína
depende del código genético, ADN, de la persona.
3. Los lípidos y los carbohidratos sirven como
fuente de Energía y se almacenan en el
cuerpo, las proteínas no se almacenan en
cantidades apreciables para el mismo fin.
4. Son los componentes más importantes del tejido animal.
Las proteínas son componentes de la piel, uñas, pelo, lana, cuernos,
pesuñas, músculos, tendones, tejido conectivo, tejido de sostén
(cartílagos).
Interviene en la comunicación nervios, en anticuerpos, regulación
metabólica (hormonas) catálisis bioquímica (enzimas) y transporte
de oxígeno (hemoglobina)
5. Son los monómeros de las proteínas, formados por:
¿QUÉ SON LOS AMINOÁCIDOS?
COOH
H2N-C-H
R
-aminoácido
L-aminoácido
6.
7. Los aminoácidos naturales, que se encuentran en las proteínas
tienen isomería óptica y pertenecen al la serie L
Son levógiros (-), giran el plano de polarización de la luz hacia la
izquierda.
COOH
H2N-C-H
CH3
L-Alanina (-)
COOH
H-C-NH2
CH3
D-Alanina (+)
8. Los aminoácidos que se sintetizan en el laboratorio son
óptimamente inactivos, porque se obtienen mezclas
equimolares (mezclas racémicas) de las formas L y D,
estas 2 formas son isómeros ópticos, o enantiómeros.
El organismo humano sólo es capaz de utilizar los L
isómeros de losaminoácidos.
9. ¿Cuál de estos aminoácidos es de carácter ácido, básico o
neutro? Explique.
Ácido Aspártico
(asp)
Alanina
(ala)
Lisina
(lis)
ÁCIDO NEUTRO BÁSICO
10. Existen 20 unidades monoméricas de diferentes
estructuras conocidos como aminoácidos, los
cuales se caracterizan por ser -aminoácidos y de
la serie L que se encuentran en casi todas las
proteínas.
aa
11. En el reino vegetal existen más de 200 a.a en la naturaleza pero no
son parte de las proteínas.
a) Arginina (del esparrago)
b) Treonina
c) Lisina
d) Valina
e) Fenilalanina
f) Triptófano
g) Metionina
h) Histidina
i) Leucina
j) Isoleucina
Aminoácidos Esenciales
12. Los alimentos que aportan
todos los aminoácidos
esenciales en la proporción
correcta se llaman proteínas
completas.
13. Los alimentos que contienen proteínas y que les falta aminoácidos
esenciales se llaman proteínas incompletas, por lo general las
proteínas vegetales.
Frijoles chícharos y demás leguminosas contienen las proteínas
más completas pero les falta (met).
Trigo (les falta lis)
Arroz (le falta tre)
Maíz (le falta trp)
14. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
1.Configuraciones D/L
Con excepción de la glicina, los
carbonos alfa de los aminoácidos
son quirales, por tanto son posibles
dos formas enantioméricas, pero
la naturaleza solo utiliza el
enantiómero (L) para construir las
proteínas.
16. 2. Estructura Iónica Dipolar
Son sustancias anfotéricas. Pueden existir en la forma de un ión
dipolar o doble ión.
R – CH – COOH R – CH – COO-
H2N H3N+
(sal interna) Un ion dipolar
17. 4. Son anfóteros, es decir pueden reaccionar como base y como ácidos.
Su naturaleza dipolar les confiere algunas propiedades:
1. Son solubles en agua e insolubles en hidrocarburos.
2. Son sólidos cristalinos y con puntos de fusión altos.
3. Son incoloros y no volátiles.
18. En solución ácida En solución básica
Interactúa con el
H+ que aporta el
agua, y el grupo
carboxílico lo
acepta.
Interactúa con
el OH- que
aporta el agua y
el grupo NH3+
cede un H+
HIBRÍDO
19.
20. 3. pH isoeléctrico
Un -aminoácido tienen carga negativa en solución básica (pH
alto) y una positiva en solución ácida (pH bajo).
A este pH se le llama isoeléctrico o punto isoeléctrico.
El pH isoeléctrico es aquel en el cual un -aminoácido existe
como ión dipolar.
• pH intermedio donde el -aminoácido está balanceado
entre las dos formas.
• carga cero.
El punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido es el pH al cual el aa
tiene carga neta 0. (Zwitterion)
21. R – CH – COOH R—CH – COO- R – CH – COO-
H3N+ +NH3 H2N
pH bajo pH isoeléctrico pH alto
Catión Un ión dipolar Un anión
(+) (0) (-)
R= La molécula migrará
hacia el ánodo
Se coloca una molécula de
Glicina cuyo pI es 5,97 en un
medio acuoso a pH 7. ¿La
molécula migrará hacia el ánodo
(electrodo positivo) o al cátodo
(electrodo negativo)?
22. 4. Enlace covalente entre aminoácidos
Los -aminoácidos pueden combinarse con pérdida de agua para
producir polipéptidos o proteínas.
En los péptidos (proteínas) los -aminoácidos sucesivos están
unidos de modo covalente entre sí a través del grupo -
carboxilo de un -aminoácido y el grupo -amino del siguiente.
El enlace amídico resultante se llama enlace peptídico.
23. Los péptidos presentan
en un extremo un grupo
amino sin reaccionar
(amino terminal o N-
terminal) y en el otro
un carboxilo sin
reaccionar (carboxilo
terminal o C-terminal)
24. Tiene limitada capacidad de rotación
Es un enlace covalente
Es un enlace amida
Tiene carácter parcial de doble enlace
Predomina la configuración trans
Tiene carácter polar
25. Un péptido es un polímero de -aa unidos por enlaces amida que
se forma entre el grupo amino de cada -aa y el grupo carboxilo
de un -aa vecino, por lo general tienen un P.M menor que 5000.
Las proteínas contienen número mayor de unidades de -aa y su
P.M van desde 6000 hasta 40,000,000 a veces se emplea el
término oligopéptidos para péptidos que contienen de 4 a 10
residuos de -aa.
26. NOMENCLATURA DE LOS PÉPTIDOS
A.Para representar la fórmula de un péptido se utilizan
las abreviaturas de tres letras y se ordenan desde el
n-terminal a la izquierda hasta el c-terminal a la
derecha.
H3N+-- ala – gli – glu – met – lis – COO-
B. Los péptidos se pueden nombrar comenzando por el
extremo N-terminal y a los nombres de los -
aminoácidos se les da el prefijo il, excepto el último
que se le da el nombre completo. El enlace peptídico
se representa por un guión.
Arginil – alanil – glicil – glutamil – Metionina
+NH3 COO-
27. Existen tres elementos estructurales importantes en los
péptidos.
ESTRUCTURA DE LOS PÉPTIDOS
1. la identidad de los -aa presentes.
2. las cantidades relativas de cada uno de ellos.
Dipéptidos: si el nº de a.a es 2
Tripéptidos: si el nº de a.a es 3
Oligopéptidos: si el nº de a.a 3 a 10
Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el nº de
a.a es mayor de 10
28. 3. la secuencia según la cual se conecta los -aa.
La insulina: hormona que se produce en el páncreas y
que regula el metabolismo de los carbohidratos esta
formada por dos cadenas de 21 y 30 α-a.a unidas por
enlaces de azufre.
29. La secuencia de a.a es la más importante, de ella depende
la forma tridimensional general de la molécula lo que a su
vez determina como funcionará ésta.
I
N
S
U
L
I
N
A
30. Esta hormona en diferentes especie son idénticas,
salvo en el ordenamiento de los amino ácidos 8, 9, 10.
I
N
S
U
L
I
N
A
Especie A8 A9 A10 B30
Hombre Tre Ser Ile Tre
Vaca Ala Ser Val Ala
Cerdo Tre Ser Ile Ala
Oveja Ala Gli Val Ala
Caballo Tre Gli Ole Ala
Perro Tre Ser Ile Ala
Pollo His Asn Tre Ala
Variación en las posiciones A8, A9, A10, B30
31. 1.Estructura primaria
Se refiere al número y
secuencia de los -aa en su
(s) cadena (s) peptídica (s),
la cual está determinada
genéticamente.
La secuencia de -aa en
una proteína es la que
confiere la función
biológica a la molécula.
También comprende los
puentes disulfuros.
32. Anemia Falciforme: alteración de un -aa
en la cadena de hemoglobina,
específicamente en el aminoácido 146.
Cadena normal: Val – His – Leu – Tre – Pro – Glu – Lis
Cadena anormal: Val – His – Leu – Tre – Pro – Val – Lis
Por ejemplo:
33. 2. Estructura secundaria
• Es la configuración fija del esqueleto polipeptídico.
• Está estabilizada por puentes de hidrógeno.
• A causa de los puentes de hidrógenos la cadena
polipeptídica se pliega, adoptando dos posibles
configuraciones espaciales que constituyen lo que se
conoce como estructura secundaria de una proteína.
34.
35. 3. Estructura terciaria
La estructura terciaria esta íntimamente ligada con el
funcionamiento bioquímico adecuado de esa proteína.
“Es la forma tridimensional única que resulta del
plegamiento y flexión precisos de la vuelta en espiral”
debido a la interacción de los grupos R, la cadena
polipeptídica se pliega determinando una intrincada
estructura tridimensional.
Los enlaces que estabilizan la estructura terciaria de una
proteína son:
Enlaces iónicos
Enlaces de hidrógeno
Enlace disulfuros
Interacciones hidrófobas
Fuerza Catión π
36. • este nivel por lo
general, tienen una
forma globular
• la estructura terciaria
resulta de la
combinación de hélice
alfa con lámina beta
• los enlaces encargados
de mantener la
estructura son los
puentes de hidrógeno,
interacciones
hidrofóbicas, puentes
disulfuro
37. 4. Estructura cuaternaria
Se estabiliza por las mismas fuerzas no covalentes
(enlaces iónicos, de hidrógeno e hidrófobos) que
intervienen en la conservación de la estructura terciaria.
Algunas proteínas existen como agregados de dos, tres o
cuatro cadenas polipeptídicas.
La forma en la que las cadenas separadas de polipéptidos
se adaptan entre sí, en aquellas proteínas que contienen
más de una cadena, se conoce cono estructura cuaternaria
de las proteínas.
38. 4. Estructura cuaternaria
Es una proteína que está
formada por más de un
polipéptido, donde cada
uno es una subunidad
40. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Todo cambio que altere la configuración tridimensional
única de una molécula de proteína (estructura terciaria) sin
causar ruptura simultánea de los enlaces peptídicos.
Existen diversos factores que causan desnaturalización.
Ácido, base, o
disolventes orgánicos
Temperatura
Radiaciones U.V
42. CLASIFICACIÓN PROTEÍNAS
Transportadoras: hemoglobina, lipoproteínas
Contráctiles: actina, miosina
Defensivas: anticuerpos
Hormonal: insulina
Estructurales: queratina, colágeno, elastina
Enzimáticas: lipasa, amilasa
De reservas: ovoalbúminas, caseína
Homeostáticas: albúminas
F
U
N
C
I
Ó
N
43. Una proteína adecuada proporciona todos los aminoácidos
esenciales en las cantidades necesarias para el
crecimiento y reparación de los tejidos corporales.
FUENTES ALIMENTICIAS
La mayor parte de las proteínas de origen vegetal son
deficientes en uno o más aminoácidos.
carece de suficiente lisina y triptófano
no contienen suficiente lisina, ni treonina
tal vez la mejor proteína no animal, carece de
suficiente metionina
son deficientes en metionina, pero tienen
suficiente triptófano y lisina
44. Las proteínas de origen animal contienen todos
los aminoácidos indispensables en cantidades
suficientes.
proporcionan
proteínas
adecuadas
45. Se considera desnutrición secundaria cuando
existe una enfermedad crónica o anormalidad
subyacente como causa de la desnutrición.
Desnutrición proteico-energética
Se utiliza este término porque la deficiencia de
proteína está directamente desarrollada con una
disminución de la energía.
La desnutrición proteico-energética se clasifica
como primaria cuando la causa es por una dieta
pobre en proteínas o por la frecuencia de
episodios diarreicos intermitentes, o por la
asociación de estas dos variables.
46. Esta conversión de los aminoácidos en energía presenta
un inconveniente grave. Se genera amoniaco (NH3) como
producto residual.
Si consumimos más proteínas de las necesarias para
esta función estructural, sus aminoácidos
constituyentes pueden ser utilizados para obtener de
ellos energía.
Si la dieta es excesivamente rica en proteínas, nuestro
organismo puede sufrir problemas derivados de la
acumulación de estos productos nitrogenados
(alteraciones neurológicas).
Alto consumo de proteínas
47. 1. ¿Qué es el Aspartame?
2.¿Qué aminoácidos forman parte del aspartame?
3.¿Qué propiedades químicas presentan estos aminoácidos
que le atribuyen la capacidad edulcorante?
4.¿Son estos aminoácidos esenciales?
Investigue
48. 3. ¿Qué enlaces o fuerzas mantienen la estructura
terciaria y la cuaternaria? ¿Cuál es el propósito de
estas fuerzas?
4. ¿Cuál es la diferencia entre una estructura terciaria
y una cuaternaria?
5. ¿Qué le ocurre a una proteína que es sometida a
altas temperaturas o a un pH inadecuado?
6. ¿Se rompen los enlaces peptídicos en la
desnaturalización de las proteínas?
1. ¿Cuál es la diferencia entre una proteína fibrosa y
una proteína globular?
2. ¿Cuáles son las formas que pueden tener una proteína
en una estructura secundaria? ¿Qué tipo de enlace o
fuerza le proporcionan esa forma?
49.
50.
51. PROTEÍNAS
Son los nutrientes más complejos.
A diferencia de los
carbohidratos y de las grasas
presentan nitrógeno en su
estructura: (CHON).
Realizan las más diversas
funciones, pero sin duda alguna
la más importante, es la función
relacionada con los procesos
anabólicos, es decir la
relacionada con la síntesis de
materia viva.
52. PROTEÍNAS
Las proteínas suministran los bloques estructurales de a.a necesarios para la
síntesis de nuevas proteínas constituyentes del organismo.
La calidad o valor biológico de las proteínas de la dieta, depende de su
contenido en a.a esenciales.
Síntesis de nuevas proteínas. Enzimas, proteínas
musculares, proteínas plasmáticas, etc.
Las proteínas
ingeridas se
emplean para:
Síntesis de compuestos nitrogenados: purinas,
pirimidinas, grupos hemo, etc.
Fuente de energía durante el ayuno, directamente,
ingresando al ciclo de Krebs e indirectamente,
convirtiéndose en glucosa.
Síntesis de triacilgliceroles
54. La digestión de las proteínas se inicia en el estómago donde
la acción del jugo gástrico realiza la hidrólisis de
aproximadamente el 10 % de los enlaces peptídicos.
El jugo gástrico tiene un pH
entre 1 y 2 debido a la
presencia de ácido clorhídrico,
esta concentración elevada de
ácido sirve para desnaturalizar
a las proteínas de la ración
alimenticia .
55. El principal componente digestivo en el jugo gástrico, es el
pepsinógeno, un cimógeno que se convierte catalíticamente
por acción de los iones de hidrógeno en su forma activa la
pepsina.
PEPSINÓGENO H+ PEPSINA
(cimógeno) (Enzima activa )
Una vez formada la pepsina, también participa en la
activación del pepsinógeno restante. Este fenómeno recibe
el nombre de autocatálisis.
56. Finaliza en el intestino delgado por la acción de los jugos
digestivos del páncreas y de la célula de la mucosa
intestinal.
TRIPSINÓGENO TRIPSINA QUIMOTRIPSINA
(CIMÓGENO) ENTEROCINASA (ACTIVA QUIMOTRIPSINÓGENO)
El material pancreático contiene los cimógenos:
tripsinógeno y quimotripsinógeno.
Estos jugos son lo suficientemente alcalinos para
neutralizar el material ácido que pasa desde el estómago.
57. A nivel del intestino delgado los a.a son absorbidos por las
vellosidades, llevados a los capilares sanguíneos y posteriormente
llevados a la vena porta para ser metabolizados en el hígado.
En nuestro organismo el hígado es el órgano principal que realiza
la degradación de los a.a proteicos; también el sitio de síntesis de
algunas proteínas de la sangre.
58. Debe existir un balance entre los ritmos de síntesis y degradación de los
componentes de una proteína.
En condiciones normales, el consumo de nitrógeno en la dieta es igual a la
cantidad de nitrógeno excretado.
Esta condición recibe el nombre de balance o equilibrio de nitrógeno.
El balance puede ser:
Esto es característico de niños,
adultos en recuperación de
enfermedades o mujeres
embarazadas.
Positivo: Síntesis > Degradación
BALANCE DE NITRÓGENO
Ocurre especialmente cuando
hay deficiencia de aminoácidos
esenciales o en el ayuno.
Negativo: Síntesis < Degradación
59. El exceso de nitrógeno es excretado por los organismos en forma de:
• Amoníaco
• Urea
• Ácido úrico
ELIMINACIÓN DEL EXCESO DE NITRÓGENO POR EL
ORGANISMO
El nitrógeno no tiene lugar de almacenamiento especial en el organismo.
60. METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
Los a.a no se almacenan en el organismo.
Sus niveles dependen del equilibrio entre
BIOSÍNTESIS y DEGRADACIÓN de
proteínas corporales, es decir el balance
entre ANABOLISMO y CATABOLISMO
(balance nitrogenado)
El nitrógeno se excreta por orina y heces.
61. • Degradación con fines energéticos.
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
Una vez absorbidos, los a.a tienen diferentes alternativas metabólicas:
• Utilización (sin
modificación) en síntesis
de nuevas proteínas
específicas.
• Transformación en
compuestos no proteicos
de importancia fisiológica.
63. CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
La degradación se inicia por procesos que separan el grupo α-amino.
Estos procesos pueden ser
reacciones de transferencia
(TRANSAMINACIÓN) o de
separación del grupo amino
(DESAMINACIÓN).
64. CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
TRANSAMINACIÓN
Es la trasferencia reversible de un grupo
amino a un α-cetoácido, catalizada por una
aminotransferasa, utilizando piridoxal fosfato
como cofactor.
El a.a se convierte en α-cetoácido y el α-
cetoácido en el a.a correspondiente.
El grupo amino no se elimina sino se transfiere
a un α-cetoácido para formar otro a.a.
Todos los a.a excepto lisina y treonina,
participan en reacciones de ¨transaminación¨
con piruvato, oxalacetato o α-cetoglutarato
(principales cetoácidos del organismo).
65. CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
DESAMINACIÓN
El grupo amino del glutamato,
puede ser separado por
desaminación oxidativa
catalizada por la glutamato
deshidrogenasa, utilizando NAD
y NADP como coenzimas.
Se forma α-cetoglutarato y NH3.
La mayoría del NH3 producido
en el organismo se genera por
esta reacción.
66. SÍNTESIS DE LA UREA
Hidrólisis de arginina
Todo el NH3 originado por desaminación, es convertido a UREA en el
hígado.
El proceso consume 4 enlaces fosfatos (de alta energía) por cada
molécula de urea.
Comprende las
siguientes
reacciones:
Síntesis de carbamil fosfato
Síntesis de citrulina
Síntesis de argininsuccinato
70. Los cetogénicos (Lys y Leu) generan sólo acetil-CoA o acetoacetil-CoA.
Todos los tejidos tienen cierta capacidad para síntesis y remodelación de
a.a. El hígado es el sitio principal de metabolismo de los a.a.
En tiempos de buena suplementación dietaria, el nitrógeno es eliminado vía
transaminación, desaminación y síntesis de urea. Los esqueletos carbonados
pueden conservarse como carbohidratos o como ácidos grasos.
Los a.a pueden ser glucogénicos, cetogénicos o ambos.
Los glucogénicos son los que generan piruvato o intermediarios del ciclo
de Krebs.
En períodos de ayuno, los esqueletos carbonados se utilizan como fuente de
energía, rindiendo CO2 y H2O
71.
72. BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
Los a.a esenciales no pueden ser producidos por el organismo.
Si puede biosintetizarse el α-cetoacido correspondiente, entonces el
organismo producirá dicho a.a por transaminación
Síntesis de Glutamato
Se sintetiza a partir de un
precursor alfa-cetoácido
con la enzima glutamato
deshidrogenasa
73. Síntesis de Aspartato
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
Se sintetiza por
transaminación del
oxalacetato
También se sintetiza aspartato por
desaminación de la asparagina con
intervención de una asparaginasa
74. SÍNTESIS DE GLUTAMINA
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE ASPARAGINA Asparagina sintetasa
Glutamina sintetasa
SÍNTESIS DE ALANINA Alanina transaminasa
75. SÍNTESIS DE PROLINA
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
Se sintetiza a partir de glutamato con semialdehído como intermediario
76. SÍNTESIS DE SERINA
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
Se sintetiza a partir de 3-fosfoglicerato.
Se oxida la función alcohólica para
formar un alfa-cetoácido que se
transamina y desfosforila.
77. SÍNTESIS DE GLICINA
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
Se sintetiza a partir
de serina.
La enzima utiliza
tetrahidrofolato y
piridoxal fosfato.
78. SÍNTESIS DE CISTEÍNA
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
El azufre para la cisteína proviene de la metionina y los carbonos de la
serina.
En primer lugar, ocurre la síntesis de S-adenosil metionina, un
importante agente metilante
79. SÍNTESIS DE TIROSINA
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
Se sintetiza a partir
de fenilalanina
81. Las proteínas una vez convertidas en aminoácidos y éstos a su vez
desaminados, pueden convertirse en precursores del metabolismo
energético.
Las proteínas no son material energético por excelencia, como si lo son
en calidad de material de construcción. El organismo crece, las partes
constituyentes de los tejidos mueren, los sistemas fermentativos pierden
eficacia, entonces ahí es cuando es necesario crear nueva proteína para
garantizar los procesos de crecimiento, para reemplazar los tejidos muertos
y los sistemas fermentativos (enzimáticos).
CONCLUSIÓN
82. 2. Uno de los síntomas del kwashiorkor, una enfermedad en niños causada por una dieta
deficiente en proteínas, es la despigmentación de la piel y el cabello. Trate de explicar
las bases bioquímicas de este síntoma.
1. La fenilcetonuria, es un error congénito del metabolismo causado por la carencia de la
enzima fenilalanina hidroxilasa, lo que se traduce en una acumulación de fenilalanina y otros
productos derivados con efectos tóxicos posiblemente debido a una reducción del
transporte y metabolismo de otros aminoácidos aromáticos en el cerebro. Es una
enfermedad genética con un patrón de herencia recesivo.
INVESTIGUE
a) ¿Por qué los pacientes que sufren fenilcetonuria son advertidos de no comer productos
que contienen el edulcorante artificial aspartamo (NutraSweet®)?
b) ¿A qué se debe la deficiente pigmentación de la piel en este trastorno?
c) ¿Por qué es importante la suplementación con tirosina, especialmente en los primeros
4-5 años de vida?