Las proteínas están formadas por la unión de moléculas más pequeñas llamadas aminoácidos. Existen alrededor de 20 aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas polipeptídicas. Estas cadenas adquieren una estructura tridimensional compleja a través de cuatro niveles: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Las proteínas cumplen funciones estructurales, enzim

1. PROTEINAS

2. 1.- AMINOÁCIDOS Las proteínas son el resultado de la unión de moléculas más sencillas denominadas aminoácidos Su denominación responde a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH 2 ) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono  (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R).

3. El grupo R es el que determina las propiedades químicas y biológicas de las aás Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero. En la naturaleza existen unos 150 aminoácidos diferentes, pero de todos ellos sólo unos 20 forman parte de las prote í nas. De los no proteicos son importantes algunos que funcionan como intermediarios en reacciones metabólicas como la ornitina o la citrulina

4. Según la naturaleza del grupo R tenemos: -aminoácidos apolares: Grupo R apolar (interior de las proteínas)

5. Aminoácidos polares: El grupo R es polar .Pueden establecer enlaces de hidrógeno con el agua Aminoácidos con carga Básicos: poseen un grupo amino ionizado positivamente Ácidos: poseen un grupo carboxilo que se ioniza positivamente

6. Los aminoácidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta se denominan aminoácidos esenciales; y aquellos que el organismo puede sintetizar se llaman aminoácidos no esenciales. Para la especie humana son esenciales ocho aminoácidos: treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina ( además puede añadirse la histidina como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto)

7. Propiedades: · a) isomería Todos los aas proteicos excepto la glicina poseen un carbono asimétrico( carbono alfa), como consecuencia presenta estereoisomería Para diferenciarlos se toma el grupo amino , de tal modo que si está a la derecha se tiene un D-aa y si está a la izquierda se tiene un L-aa Ambos estereoisómeros son imágenes especulares. Todos los aas proteicos son de la serie L

8. b) La actividad óptica Se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvian hacia la izquierda. La posición L o D es independiente de la actividad óptica, un L-aa puede ser levógiro o dextrógiro

9. El comportamiento anfótero Se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.

10. El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar un ión dipolar o ión híbrido (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico. El punto isoeléctrico también depende de R y es específico para cada aminoácido. Nos sirve para separar los distintos aás mediante una campo eléctrico (electroforesis)

11. 2.- ENLACE PEPTÍDICO Los aas se unen mediante enlaces peptídicos. Este tipo de uniones son enlaces covalentes formados entre el grupo carboxilo de un aa y el grupo amino de otro, con pérdida de una molécula de agua Los aas unidos por enlaces peptídicos se denominan residuos. Un dipéptido es una cadena formada por dos residuos, oligopéptido por menos de 50 residuos, y polipéptidos son cadenas más largas

12. El enlace presenta las siguientes características: a) En el enlace peptídico la distancia de enlace es intermedia entre el enlace doble C=N y el enlace sencillo C-N, por tanto posee un cierto caracter de doble enlace lo que le impide girar libremente b) Los 4 átomos (C=O, N-H,) del enlace y los dos átomos de c se hallan situados en un mismo plano, manteniendo distancias y ángulos fijos

13. c) Los únicos enlaces que tienen cierto giro y no del todo libremente son los formados C-C, N-C Por convenio los residuos de una cadena peptídica se numeran desde el grupo amino terminal (N-terminal) hasta el gripo carboxilo terminal ( C-terminal) En la naturaleza existen un gran número de péptidos y oligopéptidos que realizan importantes funciones Algunos ejemplos son:

14. - Con función hormonal tenemos la oxitocina que regula las contracciones del útero, y la argininavasopresina que regula la pérdida de agua. Ambas se sintetizan y liberan en el hipotálamo. La insulina y el glucagón regulan el nivel de azúcar en sangre y se sintetizan en el páncreas Con función transportadora: glutatión que se encuentra en el citosol Antibióticos como la gramicidina-S y la valinomicina

15. 3.- ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas se disponen formando una estructura tridimensional en el que se distinguen 4 niveles de complejidad llamados estructuras: 1.- Estructura primaria Es la secuencia lineal de aas, es decir qué aas y en qué lugar se encuentran Una característica de esta estructura es que se disponen en zig-zag debido a la planaridad del enlace peptídico

16. 2.- Estructura secundaria Es el plegamiento de la estructura secundaria debido a la capacidad de giro de los carbonos alfa de los aas. Da lugar a 3 estructuras características: a)  - hélice Es un enrollamiento de la cadena polipeptídica que da lugar a una hélice dextrógira con 3,6 aas por vuelta

17. Se mantiene estable por formación de enlaces de hidrógeno intracatenarios entre el grupo N-H de un enlace peptídico y el grupo C=O del cuarto áa que lo sigue Esta estructura deja los radicales de los aas hacia el exterior de la hélice b) Conformación  o lámina plegada Consiste en la unión de 2 o más cadenas polipeptídicas en zig-zag mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios entre los enlaces peptídicos

18. Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos modos: de forma paralela ( dos cadenas en el mismo sentido N-C) o antiparalelas ( con distinto sentido N-C) En ambos casos se disponen alternativamente los radicales de los aas a ambos lados de la lámina

19. C) hélice de colágeno El colágeno es una proteína con gran cantidad del aa prolina que impide la formación de enlaces de hidrógeno En este caso se forma una hélice levógira con 3 aas por vuelta Una molécula no tiene que estar constituida exclusivamente por un tipo de conformación. Lo normal es que las moléculas proteicas presenten porciones con hélices alfa, otras partes con conformaciones beta y partes que no tienen conformaciones definidas que se han plegado al azar y que se llaman zonas irregulares .

21. 3.- Estructura terciaria Representa el plegamiento de la estructura secundaria Se mantiene estable gracias a las uniones que se producen entre los radicales R de los diferentes aas Estas uniones pueden ser: · Enlaces de hidrógeno · Atracciones electrostáticas · Fuerzas de Van der Waals · Puentes disulfuro entre dos cisteínas

22. En la estructura terciaria se pueden distinguir zonas muy estables que se denomina dominios que se unen por porciones flexibles llamadas bisagras Básicamente se distinguen dos tipos de estructura terciaria: la filamentosa y la globular Las proteínas con conformación filamentosa suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles en agua Las proteínas con conformación globular suelen ser solubles en agua y son las principales responsables de las actividades biológicas de la célula

23. 4.- estructura cuaternaria Se produce por la unión de varias cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales recibe el nombre de subunidad o protómero La unión se realiza mediante gran número de enlaces débiles, como puentes de Hidrógeno o fuerzas de Van der Waals y en algunos casos por puentes disulfuro Las características y la función biológica dependen de la estructura terciaria

24. 4.- CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Se clasifican en : HOLOPROTEÍNAS Formadas solamente por aminoácidos HETEROPROTEÍNAS Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina " grupo prostético 4.1 HOLOPROTEÍNAS: a) Globulares Prolaminas : Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada) Gluteninas : Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albúminas : Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas : Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.

25. b) Fibrosas Colágenos : en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas : En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos Fibroínas : En hilos de seda, (arañas, insectos) 4.2 HETEROPROTEÍNAS Glucoproteínas : Ribonucleasa, Mucoproteínas, Anticuerpos Hormona luteinizante Lipoproteínas : De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. Nucleoproteínas : Nucleosomas de la cromatina , Ribosomas Cromoproteínas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno. Citocromos, que transportan electrones

26. 5.- PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS 1.- SOLUBILIDAD : se debe a los grupos R- polares o hidrófilos que se encuentran localizados en la superficie externa de la proteína estableciendo enlaces de hidrógeno con el agua. En general las globulares son solubles en agua y las fibrosas no 2- CAPACIDAD AMORTIGUADORA Las prote í nas tienen un comportamiento anfótero ( igual que los aas que las forman) y e sto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H + ) del medio donde se encuentran.

27. 3.- ESPECIFICIDAD Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias prote í nas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias prot e icas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos. Sin embargo proteínas que cumplen las mismas funciones tienen una estructura y composición semejantes ( proteínas homólogas) También existe una especificidad de función de tal manera que un pequeño cambio en los aas ( a veces con 1 solo basta) puede provocar la pérdida de funcionalidad de la proteína

28. 4.- DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION La desnaturalización de una prote í na se refiere a la ruptura de los enlaces que manten í an sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conserv á ndose solamente la primaria. En estos casos las prote í nas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica. La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.

29. 6.- FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS a) Función ESTRUCTURAL -Algunas prote í nas constituyen estructuras celulares: Ciertas glucoprote í nas forman parte de las membranas celulares y act ú an como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes. Tubulina forma los microtúbulos del citoesqueleto -Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos: El colágeno del tejido conjuntivo fibroso. La elastina del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis.

30. b ) Función ENZIMÁTICA -Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular. Catalasas, ribonucleasas, peroxidasas, deshidrogenasas c) Función HORMONAL -Algunas hormonas son de naturaleza prot e ica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). d ) Función REGULADORA -Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina).

31. e) Función HOMEOSTATICA -Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno. f) Función DEFENSIVA Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos. La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias. Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. g) Función CONTRACTIL La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular. La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

32. h) Función de TRANSPORTE La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados. La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados. La mioglobina transporta oxígeno en los músculos. Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre. Los citocromos transportan electrones. i) Función DE RESERVA La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión. La lactoalbúmina y la caseína de la leche.