Historia: Casi todos los nombres comunes de los aminoácidos provienen de la fuente a partir del cual se aislaron inicialmente: la asparragina se encontró por primera vez en el espárrago, el ácido glutámico en el gluten del trigo o la tirosina en el queso (tyros en griego significa queso). Además del nombre común todos los aminoácidos tienen un código de 3 letras (leu, tyr, asn, glu…) y otro de una sóla letra (G, N, E…) Casi todos los nombres comunes de los aminoácidos provienen de la fuente a partir del cual se aislaron inicialmente: la asparragina se encontró por primera vez en el espárrago, el ácido glutámico en el gluten del trigo o la tirosina en el queso (tyros en griego significa queso). Además del nombre común todos los aminoácidos tienen un código de 3 letras (leu, tyr, asn, glu…) y otro de una sóla letra (G, N, E…) Casi todos los nombres comunes de los aminoácidos provienen de la fuente a partir del cual se aislaron inicialmente: la asparragina se encontró por primera vez en el espárrago, el ácido glutámico en el gluten del trigo o la tirosina en el queso (tyros en griego significa queso). Además del nombre común todos los aminoácidos tienen un código de 3 letras (leu, tyr, asn, glu…) y otro de una sóla letra (G, N, E…) Las proteínas se pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades de menor masa molecular llamadas  aminoácidos. Son moléculas muy complejas. Su masa molecular es muy elevada, normalmente está comprendida entre 6000 da y 106 da, son macromoléculas. Las proteínas son las  moléculas orgánicas más abundantes en las células, más del 50% del peso seco de la célula son proteínas.  Están constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y N y casi todas tienen también azufre. Algunas tienen, además, otros elementos químicos y en particular: P, Fe, Zn o Cu.

1. Sustentante:
Sarah Santana
Docente:
Martha Terrero.
Asignatura:
Bioquímica.
30 de julio del 2017

4. Proteínas
Las proteínas se pueden definir como polímeros formados
por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades de
menor masa molecular llamadas aminoácidos. Son
moléculas muy complejas.
Su masa molecular es muy elevada, normalmente está
comprendida entre 6000 da y 106 da, son macromoléculas.
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes
en las células, más del 50% del peso seco de la célula son
proteínas. Están constituidas, fundamentalmente, por C, H,
O y N y casi todas tienen también azufre. Algunas tienen,
además, otros elementos químicos y en particular: P, Fe, Zn
o Cu.

5. El elemento más característico de las proteínas es el
nitrógeno. Son los compuestos nitrogenados por
excelencia de los seres vivos.
Las proteínas son moléculas específicas que marcan
la individualidad de cada ser vivo. Son además de una
gran importancia porque a través de ellas se va a
expresar la información genética, de hecho el dogma
central de la genética molecular nos dice:
 DNA → RNA → Proteína

6. La configuración (L) de los
aminoácidos.
Casi todos los aminoácidos naturales tienen configuración
(S), con estereoquímica parecida a la del L-(-)-gliceraldehído,
por lo que se denominan L-aminoácidos. Excepto la glicina,
todos los α aminoácidos son quirales. El centro quiral es el
átomo de carbono asimétrico α.

7. Historia
El primer aminoácido descubierto en las proteínas fue la
asparragina en 1806 y el último de los 20 aminoácidos en
identificarse fue la treonina en 1938.
Casi todos los nombres comunes de los aminoácidos
provienen de la fuente a partir del cual se aislaron
inicialmente: la asparragina se encontró por primera vez en el
espárrago, el ácido glutámico en el gluten del trigo o la
tirosina en el queso (tyros en griego significa queso). Además
del nombre común todos los aminoácidos tienen un código de
3 letras (leu, tyr, asn, glu…) y otro de una sóla letra (G, N,
E…)

8. Aminoácidos Estándar.
Hay veinte α-aminoácidos, denominados
aminoácidos estándar, que prácticamente se
encuentran en todas las proteínas.

10. Aminoácidos Estándar.
Los aminoácidos estándar
difieren unos de o tros en la
estructura de las cadenas
laterales enlazadas a los
átomos de carbono α.

11. Formación Zwitterión.
A pesar de que generalmente los aminoácidos se
escriben con un grupo carboxílico (-COOH) y un
grupo amino (-NH2), su estructura real es iónica y
depende del pH.
El grupo carboxílico pierde un protón, dando lugar
a un ión carboxilato, y el grupo amino se protona y
da lugar a un ión amonio. A esta estructura se le
denomina ión dipolar o zwitterión.

12. Curva de Valoración de la Glicina
El pH controla la carga de
la glicina: catiónica por
debajo de pH = 2.3;
aniónica por encima de
pH = 9.6 y zwitteriónica
entre pH = 2.3 y 9.6. El
pH isoeléctrico es 6.0.
El punto isoeléctrico es
el pH al que el
aminoácido se encuentra
en equilibrio entre las
dos formas, como el
zwitterión dipolar con
una carga neta de cero.

13. Separación Electroforética.
Representación
simplificada de la
separación
electroforética de la
alanina, lisina y ácido
aspártico a pH = 6.
La lisina catiónica
es atraída hacia el
cátodo, el ácido
aspártico aniónico
es atraído hacia el
ánodo y la alanina
se encuentra en su
punto isoeléctrico,
por lo que no se
mueve.

14. Clasificación de los Aminoácidos

15. Clasificación de los Aminoácidos

16. Clasificación de los Aminoácidos.

17. Péptidos
Los aminoácidos están unidos mediante "enlaces amida"
denominados enlaces peptídicos.

18. Estabilización por resonancia.
La estabilización por resonancia de una amida da lugar a su rigidez y a la rotación
restringida (carácter de doble enlace parcial) del enlace C-N.
En un péptido, el enlace amida se denomina enlace peptídico. Tiene seis átomos
en un plano: el C y el O del carbonilo, el N y su H, y los dos átomos de carbono
asociados.

19. Péptidos Importantes
Hay muchos péptidos que tienen actividades biológicas
importantes:
• Hormonas (oxitocina, insulina, glucagón…)
• Antiinflamotorios (bradiquinina)
• Neuropéptidos
• antibióticos

20. Hormona Humana Bradiquinina.
Hormona humana bradiquinina es un nonapéptido con un
grupo -NH3
+
en el extremo N terminal y un -COO-
libre en el
extremo C terminal.
Un péptido es un polímero de aminoácidos unidos por
enlaces amido entre el grupo amino de cada aminoácido y el
grupo carboxilo del aminoácido vecino.

21. Uniones Disulfuro.
La cistina, dímero de la cisteína, se obtiene cuando dos residuos de
cisteína se oxidan y forman un puente disulfuro.
La oxidación suave enlaza dos moléculas de un tiol para formar un
puente disulfuro.

22. Oxitocina Humana.
La oxitocina es un
nonapéptido con
dos residuos de
cisteína (en las
posiciones 1 y 16)
que unen parte de
la molécula
formando un gran
anillo.

23. Insulina Bovina.
La insulina está formada por dos cadenas peptídicas
separadas, la cadena A contiene 21 residuos de aminoácidos y
la cadena B que contiene 30.

24. α hélice
Plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica en el sentido de las agujas del
reloj (dextrógira). Cada grupo carbonilo, hacia arriba, peptídico se une mediante
un enlace de hidrógeno a un hidrógeno del grupo N-H, hacia abajo, de la siguiente
vuelta de la hélice.
En cada vuelta de la hélice se colocan 3,6 aminoácidos.
Las cadenas laterales se simbolizan por esferas verdes en el modelo molecular de la
figura
Estructura Secundaria

25. Hélices levógiras
y
dextrógiras
Estructura Secundaria.

26. Reordenamiento de Lámina Plegada.
Cada grupo carbonilo peptídico está unido mediante enlace de hidrógeno al
hidrógeno del grupo N-H de una cadena peptídica adyacente.
Este ordenamiento puede hacer que se alineen muchas moléculas de péptidos unas
al lado de las otras, dando lugar a una lámina bidimensional.

27. TripleHélice de Colágeno
El colágeno es una importante proteína fibrosa cuya cadena polipeptídica está
compuesta por la repetición periódica de la secuencia de tres aminoácidos: glicina,
prolina o hidroxiprolina (un derivado del anterior) y un aminoácido cualquiera. No
forma alfa-hélices, sino hélices levógiras más estiradas.
El colágeno es la proteína más abundante en los animales superiores, pudiendo
suponer un tercio de todas las proteínas del cuerpo.
La asociación de 3 cadenas iguales da lugar a una hélice triple dextrógira.

28. Estructuras Supersecundarias.

29. Tipos de Proteínas Según su Estructura 3ª
GLOBULARESGLOBULARES.- Poseen un alto grado de plegamiento y dan lugar a formas
esferoides.
FIBROSASFIBROSAS.- El plegamiento de la cadena polipeptídica es menor, por lo que
presentan formas alargadas.

30. Estructura terciaria

31. Enlaces que Estabilizan la Estructura
Terciaria de las Proteínas

32. Estructuras de una proteína
La estructura primaria es la
estructura enlazada
covalentemente, incluyendo
la secuencia de aminoácidos
y los puentes disulfuro. La
estructura secundaria
incluye las áreas de hélices α,
láminas plegadas o
enrollamientos al azar. En la
estructura terciaria se
incluye la conformación total
de la molécula. En la
estructura cuaternaria se
incluye la asociación de dos o
más cadenas peptídicas de la
proteína activa.

34. CHAPERONAS
Proteínas presentes en el citoplasma que ayudan a las
cadenas polipéptidas recién sintetizadas a plegarse
correctamente.
También se producen en situaciones de estrés térmico,
para reducir los daños por desnaturalización.

35. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
 Solubilidad: generalmente las globulares son solubles en
agua y las fibrosas no.
 Desnaturalización: pérdida de su estructura
tridimensional, y por tanto de su función biológica,
debido a: presión, temperatura y pH. Desnaturalización
reversible e irreversible.
 Especifidad: algunas proteínas son exclusivas de ciertas
especies, incluso hay pequeñas variaciones entre
individuos de la misma especie (una proteína puede
tener la misma estructura tridimensional, la misma
función y tener una secuencia peptídica ligeramente
diferente). Además las enzimas reconocen variaciones
tan pequeñas entre dos moléculas distintas como su
estereoisomería.

36. Funciones de las Proteínas

37. Funciones de las proteínas

38. Clasificación de las Proteínas
 Holoproteínas:
• Globulares
 Histonas, albúminas…
• Fibrosas:
 Colágeno
 Elastina
 Fibroína
 queratina
 Heteroproteínas (apoproteína+grupo prostético):
• Cromoproteínas
• Glucoproteínas
• Lipoproteínas
• Fosfoproteínas
• nucleoproteínas