Las proteínas son biomoléculas formadas por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Existen distintos niveles de estructuración de las proteínas, desde la estructura primaria que es la secuencia lineal de aminoácidos, hasta la estructura cuaternaria que es la asociación de subunidades proteicas. Las proteínas cumplen funciones esenciales y diversas en el cuerpo.

2. PROTEÍNAS (PROTEIOS= PRIMARIO)
• Son biomoléculas esenciales para la vida, participan en todas las funciones que
ocurren en el cuerpo.
• Existe una gran variedad de ellas con funciones específicas.
• Son producto de la decodificación del ARNm en el ribosoma.
• No se concibe la vida sin estas moléculas.
• Resultan de la condensación (unión) de aminoácidos.

3. Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos

4. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
N
H
O
OH
NH2
O
OH
H2N
HN
O
OH
Nombre Abreviación Estructura
Aminoácidos con extremos de cadenas non polares
Glicina Gly(G)
Alanina Ala (A)
Valina Val(V)
Leucina Leu(L)
Isoleucina Ile(I)
Metionina Met(M)
H2N
O
OH
NH2
O
OH
NH2
O
OH
NH2
O
OH
NH2
O
OH
NH2
S
O
OH
Nombre Abreviación Estructura
Prolina Pro(P)
Fenilalanina Phe (F)
Triptófano Trp(w)
Aminoácidos con extremos de cadenas polares pero no
ionizados
Asparagina Asn(N)
Glutamina Gln (Q)
N
H
O
OH
NH2
O
OH
H2N
HN
O
OH
O NH2
H2N
O
OH
NH2
O
H2N
O
OH

5. Nombre Abreviación Estructura
Aminoácidos con extremos de cadena polares pero no
ionizados
Serina Ser (S)
Treonina Thr(T)
OH O
Aminoácidos con extremos de cadenas ácidos
Ácido
apártico
Asp(D)
Ácido
glutámico
Glu (E)
Tirosina Tyr(Y)
NH2
HO
O
OH
NH2
OH
O NH2
HO
O
OH
NH2
O
HO
O
OH
Nombre Abreviación Estructura
Cisteína Cys(C)
Aminoácidos con extremos de cadena básicos
Lisina Lys(K)
Arginina Arg (R)
Histidina His (H
NH2
HO
O
OH
NH2
HS
O
OH
NH2
H2N
O
OH
NH2
N
H
NH
H2N
O
OH
N
NH2 HN
O
OH
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

6. Aminoácidos esenciales
 La mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse unos a partir de otros,
pero existen otros, que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la
dieta habitual. Son los llamados aminoácidos esenciales
 Los aminoácidos esenciales son diferentes para cada especie, en la especie
humana, por ejemplo, los aminoácidos esenciales son diez: Thr, Lys, Arg, His,
Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Trp

7. ENLACE PEPTIDICO

9. Formación enlace peptídico
p
i
e
r
d
e
p
i
e
r
d
e
OH H
l
i
b
e
r
a
H20
PRODUCTO=
PÉPTIDO
enlace
peptídico
SEGÚN LA CANTIDAD DE AMINOÁCIDOS UNIDOS, EL
PÉPTIDO PUEDE SER: DI-TRI- OLIGO- POLIPÉPTIDOS
LAS PROTEÍNAS SON POLIPÉPTIDOS

10. ENLACE PEPTÍDICO
Explica la forma en que se forma el enlace entre
un aminoácido y otro.
R: el enlace que se forma es denominado peptídico y en el
participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoácido con
el grupo amino (NH2) del segundo aminoácido. Esta es una
reacción de condensación, por lo que se libera una molécula de
agua.
Los aminoácidos tienen la posibilidad de unirse para formar
estructuras de mayor complejidad. En relación a esto existen
cuatro niveles de organización para las proteínas

11. Estructura de la proteínas.
 Se refiere al grado de organización de los aminoácidos en
la molécula proteica.
 Comprende varios niveles: primario, secundario, terciario,
cuaternario.

12. PEPTIDOS, POLIPÉPTIDOS y PROTEÍNAS
 Cuando se unen dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se forma un
peptídico se forma un dipéptido. A cada uno de los aminoácidos que forman
aminoácidos que forman el dipéptido les queda libre o el grupo amino o el
amino o el grupo carboxilo.
 A uno de estos grupos se le podrá unir otro aminoácido formándose un
formándose un tripéptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formará
sucesivamente se formará un polipéptido. Cuando el número de aminoácidos
aminoácidos unidos es muy grande, aproximadamente a partir de 100,
de 100, tendremos una proteína.
 2 aa Dipéptido
 3 aa Tripéptido
 de 4 a 10 aa Oligopéptido
 de 10 a 100 aa Polipéptido
 más de 100 aa Proteína


13. Niveles estructurales en las proteínas
•Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos
•Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadena debido
a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO- y -NH- de la unión
peptídica: hélices, láminas y giros
•Estructura terciaria: Estructura tridimensional de la proteína
•Estructura cuaternaria: Asociación de distintas subunidades,
•siendo cada una un polipéptido.

15. 5’-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3’
3’-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5’
5’-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3’
N Lys.Gly.Ser.Gln.His.Leu.Val C
DNA
RNA
Proteína
Estructura primaria

17. ESTRUCTURA SECUNDARIA

18. N
C
Mioglobina
Proteína globular con
alto contenido en
a-hélice

19. Fibrinógeno
Proteína fibrosa
con alto contenido
en a-hélice

20. Proteína fibrosa con
estructura b: Fibroína

21. Estructura
terciaria

22. Fuerzas que mantienen la estructura terciaria:
- Efecto hidrofóbico
- Enlaces de hidrógeno
- Interacciones iónicas o salinas
- Enlace disulfuro

23. Estructura cuaternaria
Hemoglobina

24. Glucógeno fosforilasa
(homotetrámero)

25. Desnaturalización de las proteínas
Consiste en la pérdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)
quedando la proteína reducida a un polímero afuncional.
Consecuencias inmediatas son:
- Disminución drástica de la solubilidad de la
proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación
- Pérdida de todas sus funciones biológicas
- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

26. Estado nativo Estado desnaturalizado

27. Agentes desnaturalizantes
I. Físicos
1. Calor
2. Radiaciones
II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH

29. renaturalización
 Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos
casos, la desnaturalización es reversible.
 El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama
renaturalización.
 La estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores
de estructuración.
 Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificación de proteínas, ya
que no todas la proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra
disuelta.
 En algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo que la proteína
precipita.
 La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el proceso
sea irreversible.


30. Combinaciones de los aminoácidos en la estructura primaria

31. .

33. Tercer Nivel de Organización: Estructura
Terciaria.
¿Qué forma adopta en este nivel una proteína?
R: las proteínas en este nivel por lo general, tienen una forma globular. La
estructura terciaria resulta de la combinación de hélice alfa con lámina beta. En
este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de
hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro
¿Qué ejemplos de proteínas con este nivel de organización existen?
R: las enzimas tienen esta clase de conformación. Además las subunidades de
muchas proteínas de membrana también poseen esta forma de organización.

34. Cuarto Nivel de Oraganización: Estructura
Cuaternaria
¿Cuál es la base de la organización de esta proteína?
R: es una proteína que está formada por más de un polipéptido, donde
cada uno es una subunidad

35. Clasificación proteínas:
• Según su composición estructural pueden ser:
Holoproteínas: formadas solo por cadenas polipeptícas: ej.
insulina
Heteroproteína: formadas por cadenas polipetídicas (grupo
proteico) y por una parte no proteica (grupo prostético): ej.
Hemoglobina.

36. Algunas Holoproteínas:
A. Fibrosas:
 Colágeno: tendones, cartílagos, córnea, piel,
huesos, tejidos conjuntivos.
 Miosina y actina: músculos (contracción)
 Fibrina: coagulación sangre.
 Elastina: elasticidad arterias.
B. Globulares:
 Albúminas: reservas de aminoácidos.
 Globulinas: anticuerpos (defensas)
 Histonas: ADN (cromatina)

37. Algunas Heteroproteínas:
• Hemoglobina, tiene grupo
prostético Hemo, transporte
de O2 y CO2.
• Lipoproteínas.
• Glucoproteínas.

38. TIPOS DE PROTEÍNAS SEGÚN FUNCIÓN.
Transportadoras: hemoglobina,
lipoproteínas.
Contráctiles: actina, miosina.
Defensivas: anticuerpos.
Hormonal: insulina, glucagón.
Estructurales: queratina, colágeno, elastina.
Enzimáticas: lipasa, amilasa.
Homeostáticas: albúminas
De reservas: ovoalbúminas, caseína.

39. EJEMPLOS DE PROTEÍNAS Y FUNCIONES:
 Colágeno: tendones, cartílagos, córnea,
piel, huesos, tejidos conjuntivos.
 Miosina y actina: músculos (contracción)
 Fibrina: coagulación sangre.
 Elastina: elasticidad arterias.
 Albúminas: reservas de aminoácidos.
 Globulinas: anticuerpos (defensas)
 Histonas: ADN (cromatina)
• Hemoglobina, transporte de O2 y CO2.

40. ¿QUÉ HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEÍNAS?
• son biomoléculas que resultan de la síntesis de aminoácidos.
• Son producto de la traducción del código genético
• Los amino ácidos son compuestos químicos formados por un carbono
con una función ácida, una función amina y un radical.
• Existen 20 amino ácidos: forman muchas proteínas diferentes:
esenciales, no esenciales
• Existen dos categorías de proteínas: holoproteínas y heteroproteínas o
conjugadas
• Las proteínas participan en todos los procesos biológico.

41. LAS ENZIMAS
PROTEÍNAS MUY ESPECIALES

42. ¿Qué son las enzimas (ez)
 Son proteínas.
 Aceleran las reacciones
químicas (RQ) ya que
disminuyen la energía de
activación para que
puedan reaccionar los
reactantes.

43. Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energéticamente desfavorables.
b)No se consumen en las RQ.
c)Son muy específicas
d)Aceleran la RQ.
e)Son reguladas por factores
externos: temperatura, pH,
sustancias inhibidoras.

44. ¿Cómo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente, por el
sustrato en que actúan mas el sufijo “asa”.
b) si el sustrato es un lípido, la enzima se
llama, lipasa.
c) También, se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ,
agregando “asa”
d) si provocan pérdida de H en el sustrato, la
EZ, se denomina deshidrogenasa.
e) Las denominaremos, de la primera forma.

45. ¿QUÉ PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRÁFICO?

46. Estructura de la Enzima:
TERCIARIA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[www.bajaryoutube.com].flv
Sitio
activo
sitio activo

47. ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sitio activo: zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en éste.
Sustrato, es la
molécula sobre la
que actúa la
enzima.

48. ¿Cómo actúa la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[www.bajaryoutube.com].flv

49. TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMAS
ENZIMAS
CONJUGADAS
SOLO POR PROTEINAS
PROTEINA
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMÁTICO
INORGÁNICO
ORGÁNICO:
COENZIMAS
VITAMINAS
formado constituido

50. UNIÓN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[www.bajaryoutube.com].flv

51. ¿qué hemos aprendido sobre las
enzima?
 Las enzimas son proteínas específicas que catalizan las
reacciones químicas.
 Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato.
 La unión enzima sustrato es específica.
 Al unirse el sustrato con la enzima, se altera el sustrato dando
origen a nuevos productos químicos.
 La actividad de la enzima depende del pH, la temperatura y los
inhibidores.

52. (según R)
Secuencia de
aminoácidos
a hélice
Conformación b
Cromatina
Hemoglobina
Proteoglucanos
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA FUNCIONES CLASIFICACIÓN
Estructural
Enzimática
Receptores
Defensa Transporte
Hormonal
Contráctil
Aminoácidos
unidos por
Enlace
peptídico
formando
Péptidos o
proteínas
tienen
Organización
estructural
E. primaria
E. secundaria
E. terciaria
E. cuaternaria
Plegamiento
espacial
Proteínas
oligoméricas
definida por
es la
20
sólo en
se distinguen
Fibrosas
Globulares
Proteinas
conjugadas
Colágeno
Actina/Miosina
Ej
Nucloproteínas
Fosfoproteínas
Cromoproteínas
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Caseína
FSH, TSH...
HDL, LDL
Ej.
Ej.
Ej.
Ej.
Ej.
Ej.
Albúminas
Globulinas