FUERZAS BÁSICAS QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS.

Arequipa Daniel
Chadán Mayra
Maldonado Verónica
Sánchez Andrea
UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR
FACULTAD DE FILOSOFÍA LETRAS
Y CIENCIAS DE LA EDUCACIÓN
CARRERA DE CIENCIAS NATURALES Y
DEL AMBIENTE, BIOLOGÍA Y QUÍMICA
Tema:

• Enlaces químicos
 Enlaces iónicos
 Enlaces covalentes
• Fuerzas débiles intermoleculares
 Fuerzas de Van der Waals
 Enlaces o puentes de Hidrógeno
 Interacciones electrostáticas o
puentes salinos
 Interacciones Hidrofóbicas

Enlaces químicos
Enlaces iónicos
Es el enlace químico de dos o más átomos cuando éstos tienen una
diferencia de electronegatividad, es decir, uno
fuertemente electropositivo (baja energía de ionización, anión) y
otro fuertemente electronegativo (alta afinidad electrónica, catión
). Eso se da cuando en el enlace, uno de los átomos capta electrones
del otro. Gracias a esto se forma un compuesto químico simple.

Enlaces covalentes
Enlace entre dos átomos o grupos
de átomos se produce cuando estos,
para alcanzar el octeto,
comparten electrones del último
nivel, para la estabilización de su
unión. La diferencia de
electronegatividades entre los
átomos no es suficiente.
De esta forma, los dos átomos
comparten uno o más pares
electrónicos en un nuevo tipo de
orbital, denominado orbital
molecular. Los enlaces covalentes se
suelen producir entre elementos
gaseosos o no metales.
Enlaces químicos

Fuerzas débiles intermoleculares
Son el conjunto de fuerzas atractivas y repulsivas que se producen
entre las moléculas como consecuencia de la polaridad que poseen
las moléculas. Aunque son considerablemente más débiles que
los enlaces iónicos, covalentes. Las principales fuerzas
intermoleculares son:

Ocurre cuando un átomo de hidrógeno(de carga positiva parcial
) es enlazado a un átomo fuertemente electronegativo como el N, el
O ó el F, pertenecientes a otra molécula. Por otra parte, cuanto
mayor sea la diferencia de electronegatividad entre el H y el átomo
interactuante, más fuerte será el enlace.
• Es un tipo especial de interacción dipolo-dipolo
A y B representan O, ó F; A—H es una molécula o parte de una
molécula y B es parte de otra. La línea de puntos representa el
enlace de hidrógeno.
Enlace de hidrógeno
La interacción dipolo-
dipolo consiste en la
atracción electrostática entr
e el extremo positivo de
una molécula polar y el
negativo de otra.

Enlace de hidrógeno
Entre moléculas de
agua
Mantiene unidas ambas hebras
en una molécula de ADN.

Corresponden a las interacciones entre
moléculas con enlaces covalentes apolares
debido a fenómenos de polarización
temporal.
• como las moléculas no tienen carga
eléctrica neta, en ciertos momentos, se
puede producir una distribución en la
que hay mayor densidad de electrones
en una región que en otra, por lo que
aparece un dipolo momentáneo. Cuando
dos de estas moléculas polarizadas y
orientadas convenientemente se
acercan lo suficiente entre ambas, pude
ocurrir que las fuerzas eléctricas
atractivas sean lo bastante intensas
como para crear uniones
intermoleculares.
Fuerzas de
dispersión, de
London o fuerzas
dipolo-transitivas
Fuerzas de Van der Waals

Las interacciones que se presentan entre iones, es
la fuerza eléctrica responsable de la atracción o repulsión entre
objetos con carga.
Esta interacciones pueden debilitarse cuando otros iónes
diferentes se encuentran en la cercanía, modificando el campo
eléctrico, o bien, cuando los iones se disuelven en un solvente capaz
de rodearlos. Un solvente con esta característica es el agua y por
ello, los enlaces iónicos, de gran fuerza en un cristal de sal, se
vuelven débiles en una masa de acuosa y la sal se disuelve.
Interacciones electrostáticas
o puentes salinos

En un enlace peptídico, los 6 átomos
representados en forma de bola,
están situados en el mismo plano
http://www.ugr.es/~olopez/estruct_macromol/fuerzas/IEst.PDF


60% 40%
Los seis átomos del
enlace se encuentran
sobre el mismo plano
Los únicos enlaces que pueden girar
son los formados por Ca-C y N-Ca
Posee cierto carácter
de doble enlace
Es un enlace más corto que la
mayoría de los enlaces N-C

HÉLICE ALFA
Cuando la cadena
principal o esqueleto de
un polipéptido se pliega
en el espacio en forma
de helicoide
dextrógiro se adopta
una conformación
denominada
hélice alfa
http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/jpg/helice_pro.jpg

HOJA BETA
Cuando la cadena
principal de un
polipéptido se estira
al máximo que
permiten sus enlaces
covalentes se adopta
una configuración
espacial denominada
ESTRUCTURA BETAhttp://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/jpg/beta_alfa_beta.jpg

GIROS BETA
Secuencias de la
cadena
polipeptídica con
estructura alfa o
beta a menudo
están conectadas
entre sí por medio
de los llamados
giros betahttp://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas
/jpg/alfa_giro_beta.jpg

Las proteínas fibrosas son moléculas muy alargadas, cuyas estructuras
secundarias constituyen sus motivos estructurales predominantes. Muchas
proteínas fibrosas desempeñan un papel estructural, en funciones de
conexión, de protección o de soporte.
PROTEÍNAS FIBROSAS
http://www.bioquimicaqui11601.ucv.cl/unidades/proteinas/ptnas6fid.html
Alfa QUERATINA
Es el principal
componente de la
epidermis exterior
dura y de sus
apéndices, como el
pelo, uñas y plumas.

FIBROÍNA DE LA
SEDA
La mayor parte de las sedas están
constituidas por la proteína fibrosa fibroína
y por una proteína amorfa viscosa sericina,
que desempeña el papel de cementación.
La fibroína de la seda está formada por
cadenas con plegamiento b antiparalelo, en
el cual las cadenas se extienden
paralelamente al eje de la fibra. Los
estudios muestran que grandes extensiones
de la cadena están constituidas por seis
residuos que se repiten.

Las hojas b proyectan la glicina hacia una
superficie, las cadenas laterales de la
alanina y la serina están dispuestas hacia la
otra superficie. Además, las cadenas se
apilan, de modo que las capas en las que se
establece contacto con las cadenas laterales
de la glicina se alternan con aquellas de
alanina y serina. Esta estructura explica en
parte las propiedades mecánicas de la seda.

COLÁGENO: CABLE
HELICOIDAL TRIPLE
El colágeno se encuentra en todos los
animales multicelulares y es la proteína más
abundante en vertebrados, corresponde 25-
35% del total de proteínas en mamíferos. Es
una proteína extracelular que está
organizada en fibras insolubles que exhiben
gran fuerza de tensión. Ello es adecuado para
la función del colágeno como componente
que soporta la tensión en los tejidos
conectivos o conjuntivos, tales como los
huesos, los dientes, los cartílagos, los
tendones, los ligamentos y las matrices
fibrosas de la piel y de los vasos sanguíneos.

ENFERMEDADES DEL COLÁGENO
Las enfermedades del colágeno, también
denominadas colagenopatías afectan el tejido de
sostén o tejido conectivo. Se producen porque el
organismo, por razones poco conocidas produce
anticuerpos o células inmunológicas que lo atacan:
mecanismos autoinmunes. Tienen una mayor
incidencia en el sexo femenino. Con gran frecuencia
presentan manifestaciones del aparato respiratorio
y, en ocasiones, el compromiso pulmonar es el
primero en expresarse.

ARTRITIS REUMATOIDEA
En el 20% de los casos la afección pulmonar precede
a la artritis. La frecuencia de enfermedad pulmonar
intersticial varía dependiendo del método empleado
para el diagnóstico, desde el 5% con la radiografía
de tórax hasta el 80% en pruebas de función
respiratoria y biopsias pulmonares. Es más
frecuente en varones, entre los 50-70 años,
fumadores. Este compromiso se manifiesta por lo
general en pacientes ya tienen compromiso articular
con nódulos subcutáneos.

ESCLERODERMIA O ESCLEROSIS
SISTÉMICA PROGRESIVA
La fibrosis pulmonar ocurre hasta en el 80% de los pacientes con esclerosis
sistémica progresiva. Se diagnostica por tomografía computada de alta resolución
o por las pruebas de función pulmonar. Puede presentarse hasta en hasta en un
40% de los casos. También puede existir asociación con hipertensión pulmonar

Proteínas Globulares
• Casi redondeada en su
contorno
• Con la estructura terciaria
o cuaternaria
• En su mayoría solubles, si
son pequeñas (disminuye
la solubilidad y aumenta la
coagulabilidad con el calor
con aumento de tamaño),
por ejemplo, las enzimas
• La función enzimática y no
enzimática.

Algunas de las más importantes son:
Mioglobina;
interviene en el
transporte y
almacenamiento
de oxigeno.
Citocromo : es
componente de
la cadena
respiratoria en
las mitocondrias.
Ribonucleasa:
cataliza ciertos
enlaces de ARN
lisozima:
cataliza la rotura
hidrolítica de los
polisacaridos .

Las proteínas globulares también
pueden actuar como:
Enzimas, catalizando
reacciones orgánicas
que tienen lugar en el
organismo en
condiciones normales
y con gran
especificidad. Por
ejemplo, las esterasa
desempeñan este
papel.
Mensajeros,
transmitiendo
mensajes para
regular los procesos
biológicos. Un
ejemplo sería la
hormona insulina.
Transportadores de
otras moléculas a
través de la
membrana celular
Almacenaje de
aminoácidos. los
aminoacidos son
hidrofilos lo cual
permite que sean
solubles en agua.
Las funciones
reguladoras también
son llevadas a cabo
por las proteínas
globulares en mayor
medida que las
fibrosas.

Las proteínas globulares se dividen
en seis categorías
Albúminas
• Las moléculas grandes, solución de sal neutra, soluble en agua y se diluye, se
coagula al calentarla. Por ejemplo, la beta-amilasa, la albúmina de huevo, la
albúmina del suero sanguíneo, los granos de trigo (Triticum) y las semillas de
ricino (Ricinus communis).
Globulinas
• Las moléculas grandes, neutrales, solubles en agua salada, se coagulan al
calentarse a altas temperaturas, por ejemplo, la a-amilasa, los anticuerpos en la
sangre, las globulinas de suero, el fibrinógeno sanguíneo, los granos de trigo,
semillas de ricino, mostazas, legumina y vicillin de los guisantes, el archin y
cornarchin de los cacahuetes y la glicina de la soja.
Prolaminas
• Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas y alcohol del 70-80%, por
ejemplo, la gliadina de trigo, la cebada y herdein de zeína de maíz. Estos están casi
ausente en dicotyle-dones.

Glutelinas
• Insolubles en agua, pero solubles en un ácido débil o
una base. Por ejemplo, el oryzenin de arroz y la
hordenina en la cebada.
Histonas
• Moléculas pequeñas con más proteínas básicas,
solubles en agua, pero no se coagulan fácilmente por
el calor, por lo general se encuentran asociadas con los
ácidos nucleicos, como en nucleoproteínas.
Prolaminas
• Contienen aminoácidos básicos, solubles en agua y no
se coagulan con el calor.

• Fuentes de información
• http://proteinas.org.es/tip
os-de-proteinas
• https://sites.google.com/s
ite/690proteinas/concept
o-de-proteinas/funciones-
biologicas/proteinas-
globulares-y-fibrosas
• http://depa.fquim.unam.m
x/proteinas/estructura/E
Pep2.html
• http://docencia.izt.uam.m
x/japg/RedVirtualJAP/Cur
soDRosado/2_Estructurad
eCompuestosBioquimicos
/5-2_EnlacePeptidico.pdf

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