1. Enzimas
CATALIZADORES BIOLÓGICOS
BIÓL. IVONNE KURI

2.  Enzima: Biomolécula que cataliza una reacción química
específica. No afecta al equilibrio de la reacción catalizada.
Aumenta la velocidad de reacción proporcionando una ruta de
reacción con una energía de activación inferior
 Catalizador: La catálisis es el proceso por el cual se aumenta
la velocidad de una reacción química, debido a la participación
de una sustancia llamada catalizador.
 El catalizador no se modifica durante la reacción química, lo que lo
diferencia de un reactivo.

3. Clasificación de las enzimas
 A. Simples: no requieren para su actividad mas que sus residuos
aminoácidos.
Ejemplos:
 Albúminas: Se encuentran en todas las células del cuerpo y
también en el torrente sanguíneo.
 Albumunoides: Se encuentran en los tejidos conectivos, en el
cabello y en las uñas
 Histonas: Asociada al DNA.

4. B. Complejas:
Proteínas simples
combinadas con
algún
componente no
proteico.

7. ¿Cómo funcionan las
enzimas?
 El rasgo distintivo de una reacción catalizada
enzimáticamente es que sucede en el SITIO
ACTIVO (o CATALÍTICO)
 Región de la superficie de una enzima que
fija la molécula de sustrato y la transforma
catalíticamente
 La molécula fijada en el sitio activo y sobre la
que actúa el enzima se denomina: SUSTRATO

8. Coordenada de
reacción de una
reacción química
SP

9. Coordenada de
reacción en el que
se comparan las
reacciones
catalizadas con y sin
enzima.

10. Reacción enzimática sencilla
E + S <-> ES <-> EP <-> E + P

13. Cinética Enzimática
Estudia el mecanismo de una reacción catalizada por una enzima.
Consiste en medir la velocidad de la reacción y la forma en que se modifica como
respuesta a cambios en los parámetros experimentales.

14. La concentración del
sustrato afecta a la
velocidad de las
reacciones catalizadas por
enzimas

15. Ecuación de Michaelis-Menten

16.  Muchos enzimas catalizan reacciones en las que
intervienen dos o mas sustratos
El enzima y ambos sustratos se unen formando un
complejo ternario

18. Los enzimas están sometidos a
inhibición
LA INHIBICIÓN PUEDE SER REVERSIBLE Y NO REVERSIBLE

19. Tres tipos de inhibición Reversible
a) Competitiva. Los inhibidores competitivos se unen al
sitio activo del enzima

20. Inhibición no-competitiva. Los I se unen en un sitio distinto,
pero sólo se unen al complejo ES

21. Inhibición Mixta: Los I se unen a sitios separados, pero pueden unirse tanto
al E como al complejo ES

22. El pH afecta a la actividad enzimática

23. Los enzimas alostéricos,
son aquellos que
experimentan cambios
conformacionales en
respuesta a la unión de
moduladores.

24. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS