BIofisica

1. UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR
FACULTAD DE MEDICINA
CÁTEDRA DE FISIOLOGIA
MODELO DE AJUSTE INDUCIDO
El modelo preferido para la interacción enzima-sustrato es el modelo de ajuste
inducido. Este modelo propone que la interacción inicial entre la enzima y el sustrato
es relativamente débil, pero que estas interacciones débiles rápidamente inducir
cambios conformacionales en la enzima que fortalecer la unión.
Las ventajas del mecanismo de ajuste inducido surgen debido al efecto estabilizador de
la fuerte unión enzima. Hay dos mecanismos diferentes de sustrato de unión: unión
uniforme, que tiene una fuerte unión al sustrato, y la unión diferencial, que tiene un
fuerte estado de transición de unión. El efecto estabilizante de los aumentos de unión
uniformes tanto de sustrato y la afinidad de unión del estado de transición, mientras
que la unión diferencial sólo aumenta la afinidad de unión del estado de transición .
Ambos son usados por las enzimas y han sido evolutivamente elegidos para minimizar
la Ea de la reacción. Las enzimas que están saturados, es decir, tienen una alta afinidad
de unión al sustrato, requieren unión diferencial para reducir la Ea, mientras qu e las
pequeñas enzimas unidas sustrato pueden utilizar diferencial o unión uniforme.

2. Estos efectos han llevado a la mayoría de las proteínas utilizando el mecanismo de
unión diferencial para reducir la Ea, por lo que la mayoría de las proteínas tienen alta
afinidad de la enzima para el estado de transición. Unión diferencial se lleva a cabo
por el mecanismo de ajuste inducido - el sustrato se une primero débilmente, a
continuación, la enzima cambios conformación aumentando la afinidad para el estado
de transición y su estabilización, por lo que la reducción de la energía de activación
para llegar a él.
Es importante aclarar, sin embargo, que el concepto de ajuste inducido no se puede
utilizar para racionalizar la catálisis. Es decir, la catálisis química se define como la
reducción de Ea en relación con Ea en la reacción no catalizada en agua. El ajuste
inducido sólo sugiere que la barrera es menor en la forma cerrada de la enzima, pero
no nos dice cuál es la razón de la reducción de los obstáculos.
Ajuste inducido puede ser beneficioso a la fidelidad de reconocimiento molecular en
presencia de la competencia y el ruido a través del mecanismo de corrección de
pruebas conformacional.
BI BLIOGRAFIA:
http://themedicalbiochemistrypage.org/enzyme-kinetics.html#interactions
http://es.wikipedia.org/wiki/Enzima
http://centrodeartigos.com/articulos-de-todos-los-temas/article_37548.html