enzimas en quimica funcion y caracteristicas

1. METABOLISMO
Contenidos trabajados en clase.

2.  ¿Qué son ?
 ¿Donde actúan?
 ¿Como actúan?
 Propiedades o
características

3. Las enzimas son catalizadores biológicos,
aceleran las reacciones
disminuyendo la energía de activación

4. ATP
 Biomoléculas
 En la bioquímica, las siglas ATP
designan al Adenosín Trifosfato o
Trifosfato de adenosina, una molécula
orgánica perteneciente al grupo de los
nucleótidos, fundamental para el
metabolismo energético de la célula.

5. NAD+
 nicotin adenin dinucleótido o nicotinamida
adenina dinucleótido (abreviado NAD+ en su
forma oxidada y NADH en su forma reducida),
 es una coenzima que se halla en las células vivas y
que está compuesta por un dinucleótido, es decir,
por dos nucleótidos, unidos a través de grupos
fosfatos: uno de ellos es una base de adenina y el
otro, una nicotinamida.
 Su función principal es el intercambio
de electrones y protones y la producción de energía
de todas las células.

6. FAD
 Flavin adenin dinucleótido
 El FAD (flavin adenin dinucleotido) es una molécula
orgánica, coenzima en algunas enzimas de diversas
rutas metabólicas. Al igual que otros compuestos
flavin-nucleótidos, actúa como un grupo prostético
de enzimas de óxido-reducción. Dichas enzimas son
conocidas como flavoproteínas.

10.  Fermentación láctica: producción de acido láctico o
lactato también se produce en los músculos
 Fermentación alcohólica: producción de alcohol lo
hacen micro organismo
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11. Fotosíntesis
Respiración celular

12. Toda reacción
exergónica necesita
calor (energía )para
comenzar
Ej La combustión de la
madera
Esta energía se
conoce como energía
de activación ,
generalmente es
mucho menor que la
energía liberada en el
proceso.

13. ¿Cómo lo hacen las células?
 Para que los reactantes se transformen en
productos se requiere de gran cantidad de
energía de activación .
 Este requerimiento energético las hace
prácticamente imposible para que reaccionen
Reactantes Productos

14. Las enzimas
 Hacen posible las reacciones químicas
disminuyendo la cantidad de energía de
activación que se necesita.
 Controlan la velocidad a la que ocurre la
reacción .
 Permite que las reacciones ocurran a una
temperatura que no hagan daño al organismo.
Reactantes Productos

15. Las enzimas:
actúan disminuyendo la energía de activación
necesaria para que ocurran las reacciones química
Reacción no catalizada Reacción catalizada

17. Esto es válido tanto para las reacciones
catabólicas como para las anabólicas ; dentro y
fuera de la célula (gracias a la secreción de enzimas)

18. Propiedades de las enzimas :
 Son catalizadores de las reacciones químicas en los sistemas
biológicos.
 Tienen gran poder catalizador.
 Poseen un elevado grado de especificidad de sustrato , cada
enzima cataliza un solo tipo de reacción.
 Funcionan en soluciones acuosas en condiciones determinadas de
temperatura y pH.
 Son las unidades funcionales del metabolismo celular
 Actúan por presencia ,no intervienen en la reacción química que
catalizan.
 Actúan en pequeñísima cantidad.

19. La mayoría de las enzimas son proteínas
 La función depende de la integridad de la conformación
proteica ( primaria, secundaria , terciaria o cuaternaria)
 Existen enzimas que son proteínas simples y otras requieren
la participación de otros compuesto químicos.
- Cofactores ej. Cu, Mg, Zn o coenzimas ej. vitaminas
Cuando la enzima permanece unida al cofactor se denomina
grupo prostético.
Apoenzima + cofactor o coenzima Holoenzima
(Proteína ) (Enzima activa )

21. ¿Cómo actúan las enzimas?
Llave cerradura ; encaje inducido

22. Mecanismo llave cerradura
La sustancia sobre la que actúa la enzima se denomina sustrato.
El sustrato se une a una zona especifica de la enzima llamada sitio
activo, formando el complejo enzima sustrato
Se forman los productos y la enzima puede comenzar un nuevo
ciclo de reacciones
Mecanismo encaje inducido

24. Factores que afectan la actividad
enzimática
 Temperatura
 pH
 Concentración de sustrato
 inhibidores

25. Temperatura

26. Temperatura: las enzimas son sensibles a
la temperatura pudiendo verse modificada
su actividad por este factor. Los rangos de
temperaturas óptimos pueden llegar a
variar sustancialmente de unas enzimas a
otras. Normalmente, a medida que aumente
la temperatura, una enzima verá
incrementada su actividad hasta el
momento en que comience la
desnaturalización de la misma, que dará
lugar a una reducción progresiva de dicha
actividad.

27. Concentración de sustrato

29. pH: el rango de pH óptimo también
es muy variable entre diferentes
enzimas. Si el pH del medio se
aleja del óptimo de la enzima, esta
verá modificada su carga eléctrica
al aceptar o donar protones, lo que
modificará la estructura de los
aminoácidos y por tanto la
actividad enzimática.

30. Inhibidores:
 Son moléculas diferentes al sustrato que pueden unirse a la
enzima reduciendo total o parcialmente su actividad
catalítica.
 Inhibición acompetitiva el inhibidor no puede unirse a
la enzima libre, sino únicamente al complejo enzima-
sustrato (ES). Una vez formado el complejo con el inhibidor
(EIS) la enzima queda inactiva. Este tipo de inhibición es
poco común.
 Inhibidores competitivo : son moléculas estructuralmente
semejante al sustrato original que ocupan temporalmente el
sitio activo de la enzima , impidiendo su acción
 Inhibidores no competitivos: son moléculas que alteran la
conformación espacial del enzima , impidiendo su unión al
sustrato

33. Clasificación de las enzimas
 El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o
de la reacción química que cataliza, con la palabra
terminada en -asa. Por ejemplo, lactasa proviene de su
sustrato lactosa; alcohol deshidrogenasa proviene de la
reacción que cataliza que consiste en "deshidrogenar"
el alcohol; ADN polimerasa proviene también de la
reacción que cataliza que consiste en polimerizar el
ADN.

34.  La Unión Internacional de Bioquímica y Biología
Molecular ha desarrollado una nomenclatura para
identificar a las enzimas basada en los denominados
Números EC. De este modo, cada enzima queda
registrada por una secuencia de cuatro números
precedidos por las letras "EC". El primer número
clasifica a la enzima en base a su mecanismo de acción.
A continuación se indican las seis grandes clases de
enzimas existentes en la actualidad:

35.  EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la
colaboración de las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o
ceden los electrones correspondientes. Tras la acción catalítica, estas coenzimas quedan
modificadas en su grado de oxidación, por lo que deben ser recicladas antes de volver a
efectuar una nueva reacción catalítica. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.
 EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas
moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de
monosacáridos, aminoácidos, etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas.
 EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de
monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente a
otras fases de su degradación. La palabra hidrólisis se deriva de hidro → 'agua' y lisis →
'disolución'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.
 EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para
formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas.
 EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus isómeros
funcionales o de posición, es decir, catalizan la racemización y cambios de posición de un
grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas. Suelen actuar en procesos
de interconversión. Ejemplo: epimerasas (mutasa).
 EC6 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes"
mediante al acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el ATP. Ejemplos:
sintetasas, carboxilasas.

36. Apliquemos los
conceptos aprendidos
En silencio y concentrado/a
Lee, analiza, piensa y luego responde

37. Observa la siguiente imagen y responde
1.- ¿Es una reacción endo o
exotérmica? .Justifica .
2.- ¿Qué proceso metabólico
está representado en este
gráfico?
3.- ¿Qué representa la curva
roja ?
4.-Indica la energía de
activación de la reacción con
presencia de la enzima
5.-¿ La energía total liberada en
esta reacción es modificada por
la presencia de la enzima?
Justifica

38. Completa la
siguiente imagen
Con los siguientes
conceptos:
Sustrato
Sitio activo
Enzima
Complejo enzima
sustrato
Productos
Inhibidor
¿Es una reacción Cata o anabólica ? Justifica tu respuesta
Observa y analiza la siguiente imagen y desarrolla la
actividad

39. Observa y analiza la siguiente imagen y desarrolla la
actividad
1.- ¿Qué proceso esta representado en el esquema?
2.- ¿Es un proceso anabólico o catabólico ? Justifica
3.- Señaliza con una flecha los reactantes y los productos
4.- Indica cual es el complejo Enzima Sustrato
5.- Indica ¿Cuál es la enzima ? Y explica en base a este esquema las
propiedades de especificidad y acción por presencia

40. Desarrolla las siguientes preguntas:
 ¿Cuáles son los principales factores qué influyen en la
actividad enzimática?
 ¿Qué es un inhibidor? y de cuántos tipos puede ser la
acción qué realizan .
 Define centro activo y complejo enzima sustrato.
 Describe las características de las vías metabólicas.
 Explica cuál es la función de una enzima , y qué se entiende
por apoenzima y coenzima.
 En una reacción química en que la sustancia A se
transforma en la sustancia B , se liberan 10Kcal /mol de
producto ¿Cuánta energía se liberara si la reacción
estuviese catalizada por una enzima? Justifica tu respuesta.