2. • 40% del cuerpo es músculo esquelético, y tal vez
otro 10% es músculo liso y cardíaco.
• Todos los músculos esqueléticos están formados por
numerosas fibras cuyo diámetro varía entre 10 y 80
mm.
• Fibras formadas por subunidades cada vez más
pequeñas
• En la mayor parte de los músculos esqueléticos las
fibras se extienden a lo largo de toda la longitud
del músculo.
• Todas las fibras habitualmente están inervadas sólo
por una terminación nerviosa, que está localizada
cerca del punto medio de la misma.
3. Es una fina membrana que envuelve a una fibra
musculo esquelética. Está formado por una membrana
celular verdadera, denominada membrana plasmática,
y una cubierta externa formada por una capa delgada
de material polisacárido que contiene numerosas
fibrillas delgadas de colágeno.
4. • Formadas por filamentos de
actina y miosina.
• Componen la fibra
muscular.
Cada miofibrilla está formada
por aproximadamente 1.500
filamentos de miosina y 3.000
filamentos de actina
adyacentes entre sí, que son
grandes moléculas proteicas
polimerizadas responsables de
la contracción muscular real.
5. PUENTES CRUZADOS:
Son pequeñas proyecciones que se originan a los lados
de los filamentos de miosina.
BANDA Z:
Esta formada por proteínas filamentosas distintas a la
actina y a la miosina. Atraviesan las miofibrillas,
uniéndolas entre si a lo largo de toda la longitud de la
fibra muscular.
SARCOMERO:
Es la porción de la miofibrilla o de la fibra muscular
entera que esta entre dos discos Z sucesivos. Mide
aproximadamente 2 micrómetros cuando la fibra
muscular se encuentra contraída.
6.
7. Mantienen en su lugar los filamentos de miosina y actina.
Son proteínas muy elásticas y actúan como armazón
que mantiene en su posición los filamentos de miosina y
de actina, de modo que funcione la maquinaria
contráctil del sarcómero.
Un extremo de la molécula de titina es elástico y está
unido al disco Z; para actuar a modo de muelle y con
una longitud que cambia según el sarcómero se contrae
y se relaja. La otra parte de la molécula de titina la une al
grueso filamento de miosina.
8. membrana plasmática sarcolema
citoplasma (sin incluir a
las miofibrillas)
sarcoplasma
retículo endoplasmático
retículo
sarcoplasmático
mitocondrias sarcosomas
9. En el estado relajado, los
extremos de los filamentos
de actina que se extienden
entre dos discos Z sucesivos
apenas comienzan a
superponerse entre sí. Por el
contrario, en el estado
contraído estos filamentos
de actina han sido
traccionados hacia dentro
entre los filamentos de
miosina, de modo que sus
extremos se superponen
10. Los brazos y las cabezas que protruyen se denominan en
conjunto puentes cruzados. Cada puente cruzado es
flexible en dos puntos denominados bisagras, una en el
punto en el que el brazo sale del cuerpo del filamento de
miosina y la otra en el punto en el que la cabeza se une al
brazo. Otra
característica de la cabeza de la miosina que es esencial
para la contracción muscular es que actúa como una
enzima ATPasa. Como se explica más adelante, esta
propiedad permite que la cabeza escinda el ATP y que
utilice la energía procedente del enlace fosfato de alta
energía del ATP para aportar energía al proceso de la
contracción.
11. Los filamentos de actina están formados por actina,
tropomiosina y troponina.
Cada una de las hebras de la doble hélice de F-actina
está formada por moléculas de G-actina
polimerizadas, cada una de las cuales tiene un peso
molecular de aproximadamente 42.000. A cada una
de estas moléculas de G-actina se le une una
molécula de ADP. Se piensa que estas moléculas de
ADP son los puntos activos de los filamentos de actina
con los que interactúan los puentes cruzados de los
filamentos de miosina para producir la contracción
muscular.
12. Estas moléculas están enrolladas en espiral alrededor
de los lados de la hélice de F-actina. En estado de
reposo las moléculas de tropomiosina recubren los
puntos activos de las hebras de actina, de modo que
no se puede producir atracción entre los filamentos de
actina y de miosina para producir la contracción.
13. Moléculas unidas de manera intermitente a lo largo de
los lados de las moléculas de tropomiosina hay otras
moléculas proteicas denominadas troponina. Se trata
de complejos de tres subunidades proteicas unidas
entre sí de manera laxa, cada una
de las cuales tiene una función específica en el control
de la contracción muscular.
Troponina I: tiene una gran afinidad por la actina.
Troponina T: afinidad por la tropomiosina y la tercera
Troponina C: afinidad por los iones calcio.
14. Cuando los iones de Ca se combinan con la Troponina
C, el complejo troponina probablemente experimente
un cambio conformacional que hace que tire de la
molécula de tropomiosina y la desplaza hacia las zonas
mas profundas que hay entre 2 hebras de actina.
Esto descubre los puntos activos de la actina
permitiendo de esta manera que atraigan las cabezas
del puente cruzado de miosina y que se produzca la
contracción.
15. Interacción entre el filamento de actina activado y los
puentes cruzados.
Tan pronto como el filamento de actina es activado
por los iones Ca, las cabezas de los puentes cruzados
son atraídas hacia los puntos activos del la actina y de
algún modo esto hace que se produzca contracción.
16. CONTRACCION TRABAJO NECESIDAD DE ENERGIA
Cabezas de los
puentes cruzados se
unen al ATP
ATPasa de la cabeza de
miosina
Escinde ATP y queda ADP
mas fosfato
Esto hace que la cabeza de
miosina se extienda hacia el
filamento de actina
17. Complejo troponina –
tropomiosina se une al
Ca
Descubre puntos
activos
Cabezas de miosina
se unen al punto
activo
Ocurre un cambio
conformacional en la
cabeza de miosina
La cabeza se desplaza
hacia el brazo del
puente cruzado
Se genera un golpe
activo
18. Se comienza a tirar del
filamento de actina
Ocurre un deslazamiento
de la cabeza
Liberación de ADP y
fosfato
ADP se une a ATP
Se genera una
separación de la
cabeza y la actina
Se escinde una
nueva molécula de
ATP y ocurre un
nuevo ciclo
19.
20. Excitación del músculo
esquelético:
transmisión neuromuscular y
acoplamiento
excitación-contracción
21. Anatomía fisiológica de la unión
neuromuscular de la placa motora terminal
La unión neuromuscular forma una gran fibra nerviosa mielinizada con una fibra
muscular esquelética la fibra nerviosa forma un complejo de terminaciones nerviosas
ramificadas.
22. Secreción de acetilcolina por las
terminaciones nerviosas
En el momento en que el impulso
nervioso llega a la unión
neuromuscular se liberan una gran
cantidad de vesículas con
acetilcolina desde las terminaciones
nerviosas hacia el espacio sináptico.
23. Efecto de la acetilcolina sobre la
membrana de la fibra muscular
postsináptica para abrir canales
iónicos
La acetilcolina lo que hace es producir un cambio
conformacional en los canales de potasio, sodio y calcio,
uniéndose a las subunidades alfa para hacer que los
iones se muevan con facilidad
24. Potencial de la placa terminal y excitación
de la
fibra muscular esquelética
25. Propagación del potencial de acción al
interior de la
fibra muscular a través de los (túbulos
transversos)
Para producir una contracción muscular
máxima la corriente debe penetrar en las
zonas mas profundas de la fibra muscular
hasta las miofibrillas individuales.
26. RECEPTORES DE ACETIL COA
Un receptor de acetilcolina (AChR) es una proteína integral de membrana
que responde a la unión del neurotransmisor acetilcolina. Se encuentra
principalmente en las terminaciones neuromusculares y tanto en el sistema
nervioso central como el periférico.
27. CLASIFICACION
Como el resto de los receptores transmembrana, el receptor de la
acetilcolina se clasifica de acuerdo con su farmacología, es decir, de
acuerdo a las afinidades relativas y sensibilidad que tiene por diferentes
moléculas. Aunque todos los receptores de la acetilcolina, por definición,
responden a la acetilcolina, pueden igualmente unirse a otros ligandos.
Receptor nicotínico (nAChR, llamado también receptor de acetilcolina
ionotrópico), que logra unirse con especificidad por la nicotina, de allí su
nombre.
Receptor muscarínico (mAChR, llamado también receptor de acetilcolina
metabotrópico), que logra unirse con especificidad por la muscarina, de
allí su nombre.
28. Los nAChR son canales iónicos regulados por ligandos que, igual que los
otros miembros de este grupo de canales iónicos, están compuestos por
cinco subunidades protéicas dispuestas simétricamente como las duelas
alrededor de un barril. La composición de cada subunidad varía
grandemente de un tejido a otro. Cada subunidad contiene cuatro
regiones llamadas M1, M2, M3 y M4, que atraviesa la membrana celular y
que está formado por aproximadamente 20 aminoácidos. La región M2 es
la que se encuentra más cercana a la luz del poro iónico, por lo que forma
el revestimiento de éste.
29. La unión de la acetilcolina a los terminales amino de cada una de las
subunidades alfa resulta en una rotación de 15° en todas las hélices de la
subunidad M2. La porción citoplasmática del receptor nicotínico de la
acetilcolina tiene anillos cargados negativamente para determinar el catión
específico del receptor en cuestión y efectivamente poder remover la cubierta
hidratada formada por razón de los iones en solución acuosa. En la región
intermedia del receptor, es decir, en la porción de la luz del poro, los residuos
valina y leucina (Val 255 y Leu 251) definen una región hidrofóbica por la que el
ion deshidratado debe pasar.
El nAChR se encuentra principalmente en los bordes de los pliegues de unión
en la unión neuromuscular, del lado postsináptico, y se activa cuando la
acetilcolina se libera hacia la sinapsis. La difusión de Na+ y K+ a través del
receptor causa la despolarización que causa la apertura de los canales de
sodio regulados por voltaje, permitiendo la aparición de un potencial de
acción y, ultimadamente, la contracción muscular.
30. El nAChR se encuentra principalmente en los bordes de los pliegues de
unión en la unión neuromuscular, del lado postsináptico, y se activa
cuando la acetilcolina se libera hacia la sinapsis. La difusión de Na+ y K+ a
través del receptor causa la despolarización que causa la apertura de los
canales de sodio regulados por voltaje, permitiendo la aparición de un
potencial de acción y, ultimadamente, la contracción muscular.
31. RECEPTORES MUSCARINCOS
Receptores M1, M4 yM5 : SNC. Estos receptores están implicados en
respuestas complejas tales como la memoria, atención y analgesia. Los
receptores M1 se encuentran también en las células parietales gástricas y
a nivel de los ganglios autonomicos.
Receptores M2. La activación de los receptores M2 disminuye la velocidad
de conducción a nivel de los nodos sinoauricular y auriculoventricular,
reduciendo así la frecuencia cardíaca.
Receptores M3: músculo liso. La activación de los receptores M3 a nivel
del músculo liso produce acciones en; bronquios (broncoconstricción),
vejiga (se favorece la micción), glándulas exócrinas, entre otros tejidos.
32. RECEPTORES NICOTINICOS
Receptores N1 o NM:estos receptores se ubican en la unión neuromuscular.
Receptores N2 o NN: los receptores nicotínicos juegan un rol esencial en la
transmisión de las señales colinérgicas en el sistema nervioso autónomo.
Los receptores nicotínicos del subtipo NN están presentes en los ganglios
colinérgicos y adrenérgicos, pero no a nivel de tejidos efectores (vejiga,
músculo cardíaco, etc). Estos receptores se encuentran también en el
sistema nervioso central y la médula adrenal.