2. Macromoléculas Vitales
Proceden básicamente de los Precursores,
que son moléculas sencillas:
Dióxido de Carbono : CO2
Agua : H2O
Nitrógeno : N2
Precursor:
CO2 ; H2O; N2 Monómero
Polímero
Natural
(Biopolímeros)
4. Presentan en su estructura 2 grupos:
1. Grupo Hidroxilo (- OH)
2. Grupo Carbonilo ( C= O), este puede
estar como Aldehído (R – CO – H ) o como
Cetona (R – C O – R )
Estructura: Cadena Abierta o Cadena
Cerrada
5. Monosacáridos se unen a través de un
enlace:
ENLACE GLUCOSÍDICOENLACE GLUCOSÍDICO
6.
7. Si se unen 2 monosacáridos: Disacárido.
Ejemplo:
- Lactosa (Glucosa – Fructosa)
- Maltosa (2 glucosas)
Sobre 10 monosacáridos se forma un
Polisacárido.
Ej: Almidón (mezcla amilosa y la
amilopectina)
8. Polisacáridos cumplen 2 funciones
básicas en los seres vivos:
1- Acumuladores de energía como
combustible biológico.
2- Soporte de estructuras en
organismos superiores.
Almidón: Reserva alimenticia de las
plantas.
Glucógeno: Reserva alimenticia de los
animales.
Celulosa: Esqueleto de las paredes de las
plantas.
9. Proteínas
Son biomoléculas formadas por C, H, O y N.
Pueden contener S
- Péptido: Unión de un nº bajo de aa
- Oligopéptido: El nº de aa no es mayor a 10
- Polipéptido: El nº de aa es mayor a 10
- PROTEÍNA: El nº de aa es superior a 50
Monómero= Aminoácidos (a.a)
Unidos a través ENLACE PEPTIDICO
10. AMINOÁCIDOS
Es una clase de compuestos orgánicos que contienen un grupo
Amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo R
Grupo
Amino
Grupo
Carboxilo
Carbono Alfa
** Existen 20 aa que se diferencian por sus grupos R
11. Existen 20 a.a
a.a Esenciales
(8)
a.a No Esenciales
(12)
Son aquellos que son
Aportados por la dieta.
No son Sintetizados por
Los Seres Humanos
Son aquellos que
son Sintetizados por
Los Seres Humanos
12. COMPORTAMIENTO QUÍMICO
En disolución acuosa los a.a se encuentran en
forma dipolar:
- Polo Positivo: Grupos Amino
- Polo Negativo: Grupo Carboxilo.
Debido a esto los aa son ANFÓTEROS
Zwitterion
Forma dipolar iónica (cuando el aa se ioniza doblemente
NH3
+
C H
COO-
R
13. De acuerdo al carácter acido – base :
- Se pueden clasificar en :
a) ÁcidosÁcidos : Son aquellos a.a que poseen mayor
cantidad de grupos –COOH.
b) BásicosBásicos : Son aquellos a.a que poseen mayor
cantidad de grupos – NH2
c) Neutros:Neutros: Son aquellos a.a que poseen un
grupo – COOH y un grupo – NH2
Un a.a podrá aumentar su carácter acidoUn a.a podrá aumentar su carácter acido
o básico mientras el radical ( R )o básico mientras el radical ( R )
contenga a su vez grupos aminos ocontenga a su vez grupos aminos o
carboxílicos.carboxílicos.
14. Reacción Quimica entre a.aReacción Quimica entre a.a
- Reacción de Polimerización por
Condensación.
- Se elimina una molécula de agua.
- Se forma un grupo amida entre ambos a.a
(CO – NH)
Enlace PeptídicoEnlace Peptídico: Unión entre a.a
La reacción se produce entre el –OHLa reacción se produce entre el –OH
del COOH y el H del grupo – NHdel COOH y el H del grupo – NH22..
15.
16. NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
La organización de una Proteína esta definida por 4 niveles
estructurales:
1. Estructura Primaria.
2. Estructura Secundaria.
3. Estructura Terciaria.
4. Estructura Cuaternaria .
17. 1. Estructura Primaria
Es la secuencia lineal de aminoácidos de la
proteína.
La secuencia de una proteína se escribe
enumerando los a.a desde el grupo amino inicial
hasta el grupo carboxilo terminal.
18. La cadena se enrolla helicoidalmente
en torno a un eje, y se mantiene
unida debido a las gran cantidad
de puentes hidrógenos.
2. Estructura Secundaria
Corresponde a la disposición de la secuencia de a.a en el
espacio.
Conformaciones Espaciales
α- hélice
Conformación ß- Lámina
Plegada
Las cadenas se alinean unas
junto a otras formando láminas.
19.
20. 3. Estructura Terciaria
Es el conjunto de plegamientos característicos que sufre la
cadena peptídica con una estructura secundaria
determinada. Determina forma tridimensional global de la
proteína
21. El resultado del plegamiento es diferente según se
trate de:
Proteínas globulares: la cadena se pliega como un
ovillo hasta formar proteínas esferoidales y
compactas.
Proteínas Fibrosas: Proteínas de aspecto alargado
22. 4. Estructura Cuaternaria
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces
débiles, de varias cadenas polipeptídicas con estructura
terciaria, para formar un complejo proteico. Cada cadena
polipeptídica se llama PROTÓMERO
23. PROPIEDADES DE PROTEÍNAS
Dependen de los grupos funcionales contenidos en las cadenas
laterales de los aa
1.- Solubilidad: varía por factores como pH, conc. Salina, Tº.
Proteínas globulares solubles en agua.
2.- Especificidad: Referida ala función que cumple una proteína.
3.- Desnaturalización: Corresponde a la pérdida de la
estructura terciaria, por romperse los puentes. Se produce
por cambios de tºy variaciones de pH.
4.- Capacidad amortiguadora de pH: Como son anfóteras pueden
neutralizar las variaciones de pH que se produzcan en el
medio
25. Base Nitrogenada
Es una estructura carbonada cíclica.
Existen 5: Adenina; Guanina; Uracilo;
Citosina; Timina.
ADN: A,G,C,T
ARN: A,G,C, U
Se clasifican en 2 tipos:
1. Pirimidinas(1 ANILLO): Uracilo, Timina y
Citosina
2. Purinas (2 ANILLOS) : Adenina y Guanina
26. Pentosa
Es un monosacárido de 5 átomos de carbono .
ADN : La pentosa es DESOXIRRIBOSA
ARN: La pentosa es Ribosa
DIFERENCIA: RIBOSA POSEE UN OH MÁS
27. Molécula de Ácido Fosfórico
Es una molecula inorgánica formada por H, P y
O. H3PO4
Esta presente en el ADN y ARN.
Se encuentra unida a la pentosa como grupo
fosfato:
